Redoxpotentiale und Stoffwechsel

  • Werner Kollath
  • Paul Stadler
Article

Preview

Unable to display preview. Download preview PDF.

Unable to display preview. Download preview PDF.

Literaturverzeichnis

  1. Abderhalden, E.: Der gegenwärtige Stand unserer Kenntnisse über die Funktion des Vitamins B1-Aneurin. Dtsch. med. Wschr.1937 II, 1141.Google Scholar
  2. Ahmad: Beobachtungen über die chemische Methode der Vitamin C-Bestimmung. Biochemic. J.29, 275 (1935).CrossRefGoogle Scholar
  3. Andersag, H. u.K. Westphal: Über die Synthese des antineuritischen Vitamins. Ber. dtsch. chem. Ges.70, 2035 (1937).CrossRefGoogle Scholar
  4. Barrenscheen, H. K. u.H. Beneschovsky: Die Rolle der Sulfhydrylverbindungen im Kohlehydratabbau. Biochem. Z.255, 453 (1932).Google Scholar
  5. Barron, E. S. G. u.A. B. Hastings: Die Oxydo-Reduktionspotentiale von Lactat-Pyruvat in Gegenwart des aktivierenden Co-Ferments der “α-Oxydase». J. of biol. Chem.100, XI (1933).Google Scholar
  6. ——: Die Oxydations-Reduktionspotentiale von Lactoflavin. J. of biol. Chem.100, XII (1934).Google Scholar
  7. ——: Untersuchungen über biologische Oxydationen. III. Das Oxydations-Reduktionspotential des Systems Lactat-Enzym-Pyruvinat. J. of biol. Chem.107, 567 (1934).Google Scholar
  8. R. H. de Meio andF. Klemperer: Studien über biologische Oxydation. V. Kupfer und Hämochromogene als Katalysatoren bei der Oxydation von Ascorbinsäure. Der Oxydationsmechanismus. J. of biol. Chem.112, 625 (1936).Google Scholar
  9. Basu, K. P. andS. P. Mukherjee: Glutathion und Milchdehydrogenase. Sci. a. Cult.1, 434 (1935).Google Scholar
  10. Baumberger, J. P., C. C. Fatzlen, R. K. Skow u.K. Bardwell: Beziehungen zwischen Redoxpotential von Hefesuspensionen und Reduktionsgrad des intrazellulären Cytochroms. Z. angew. Chem.49, 112 (1936).Google Scholar
  11. Bentsáth, A., St. Ruszmyák andA. Szent-Györgyi: Vitamin-Natur der Flavone. Nature (Lond.)138, 798 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  12. Bernhauer, K.: Biochemie der oxydativen Gärung. Erg. Enzymforsch.3, 185 (1934).Google Scholar
  13. Bersin, Th.: Thiolverbindungen und Enzyme. Erg. Enzymforsch.4, 68 (1934).Google Scholar
  14. —:H. Köster u.H. J. Jusatz: Biochemische Beziehungen zwischen Ascorbinsäure und Glutathion. Z. physiol. Chem.235, 12 (1935).CrossRefGoogle Scholar
  15. — u.W. Logemann: Über den Einfluss von Oxydations- und Reduktionsmitteln auf die Aktivität von Papain. Z. physiol. Chem.220, 209 (1933).CrossRefGoogle Scholar
  16. Bertho, A. u.W. Grassmann: Biochemisches Praktikum. Berlin: de Gruyter & Co. 1936.Google Scholar
  17. — u.V. Schmitt: Mechanismus der Dehydrierung. Erg. Enzymforsch.2, 204 (1933).Google Scholar
  18. Bezssonoff, N.: Potential der Ascorbinsäure. J. chim. physique etc.32, 210 (1935).Google Scholar
  19. — etM. Woloszyn: Die reversible Oxydation des Vitamins E im biologischen Medium oder in einer reinen Lösung. C. r. Acad. Sci. Paris203, 275 (1936).Google Scholar
  20. Bierich, R. u.A. Rosenbohm: Über Cytochrom. Z. physiol. Chem.184, 246 (1929).CrossRefGoogle Scholar
  21. ——: Über das Glutathion der Gewebe. Z. physiol. Chem.215, 151 (1933).CrossRefGoogle Scholar
  22. Boas, J.: Über das Verhalten der Oxydationsfermente unserer Nahrungsmittel im menschlichen Verdauungsapparat. Klin. Wschr.1930 II, 2295.Google Scholar
  23. Booth, V. H.: Die Identität von Xanthinoxydase und Schardinger-Enzym. Biochemic.J.29, 1732 (1935).CrossRefGoogle Scholar
  24. Borsook, H., H. W. Davenport, C. E. P. Jeffreys andR. C. Warner: Die Oxydation der Ascorbinsäure und ihre Reduktion in vitro und in vivo. J. of biol. Chem.117, 237 (1937).Google Scholar
  25. —,E. L. Ellis andH. M. Huffman: Die aus thermischen Daten abgeleiteten Oxydations-Reduktionspotentiale von Sulfhydrilverbindungen. J. of biol. Chem.117, 281 (1937).Google Scholar
  26. — andC. E. Jeffreys: Glutathion und Ascorbinsäure. Science (N. Y.)83, 397 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  27. Bourne, G.: Die Rolle des Vitamins C im Organismus auf Grund cytologischer Forschung. Physiologic. Rev.16, 442 (1936).Google Scholar
  28. Bredereck, H.: Vitamine und Hormone und ihre technische Darstellung. Ergebnisse der Vitamin- und Hormonforschung, Teil I. Leipzig: S. Hirzel 1936.Google Scholar
  29. Bruckner, V. andA. Szent-Györgyi: Chemische Natur des Citrin. Nature (Lond.)138, 1057 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  30. Bülow, M.: Das Schicksal der Dehydroascorbinsäure im Organismus. Z. physiol. Chem.242, 40 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  31. Bukin i Powolotzkaja: Über die Verwendungsmöglichkeit der chemischen Methoden zur Vitamin C-Bestimmung. Trudy prikl. Bot. i pr. (russ.)67, 179 (1934).Google Scholar
  32. Cannan, R. K.: Echinochrome. Biochemic. J.21, 184 (1937).CrossRefGoogle Scholar
  33. Charite, A. J. andN. W. Khaustov: Flavingehalt tierischer Gewebe unter verschiedenen Bedingungen. Biochemic. J.29, 34 (1935).CrossRefGoogle Scholar
  34. Clark, W. M., B. Cohen andH. D. Gibbs: Methylenblau. Publ. Health Rep.40, 1131 (1925).CrossRefGoogle Scholar
  35. Clark, W. M., B. Cohen andM. X. Sullivan: Eine Notiz zur Schardinger-Reaktion. Erg.-Nr 66 zu Publ. Health Rep.1927.Google Scholar
  36. Coolidge, T. B.: Cytochrom und Heffeisen. J. of biol. Chem.98, 755 (1932).Google Scholar
  37. Cowgill: Das Vitamin B (B1)-Bedürfnis des Menschen. New Haven: Yale University Press 1934.Google Scholar
  38. Demole, V.: Die physiologische Wirkung von Ascorbinsäure und einigen verwandten Verbindungen. Biochemic. J.28, 770 (1934).CrossRefGoogle Scholar
  39. Edgar, C. E., T. F. Macrae andF. Vivanco: Die wasserlöslichen B-Vitamine. VII. Wachstumsfördernde Eigenschaften des Lactoflavins. Biochemic. J.31, 879 (1937).CrossRefGoogle Scholar
  40. Edlbacher, F. u.F. Leuthardt: Über den Einfluss der Ascorbinsäure auf die Arginasewirkung. Klin. Wschr.1933 II, 1843.Google Scholar
  41. Ehrismann, O.: Pyocyanin und Bakterienatmung. Z. Hyg.116, 209 (1935).CrossRefGoogle Scholar
  42. Ehrlich, P.: Das Sauerstoffbedürfnis des Organismus. Berlin 1885.Google Scholar
  43. Elema, B. etA. C. Sauders: Untersuchungen über die Oxydation-Reduktion von Pyocyanin. II. Redoxpotentiale des Pyocyanins. Rec. Trav. Chim. Pays-Bas et Belg. (Amsterd.)50, 807 (1931).CrossRefGoogle Scholar
  44. Ellinger, Th. u.W. Koschara: Die Lyochrome: Eine neue Gruppe tierischer Farbstoffe. Nature (Lond.)133, 553 (1934).CrossRefGoogle Scholar
  45. Euler, H. v.: Neuere Ergebnisse an enzymatischen Oxydations- und Reduktionssystemen. Erg. Enzymforsch.3, 135 (1934).Google Scholar
  46. E. Adler u.H. Hellström: Über die Komponenten der Dehydrasesysteme. XII. Mechanismus der Dehydrierung von Alkohol und Triosephosphaten und der Oxydoreduktion. Z. physiol. Chem.241, 239 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  47. — u.O. Dahl: Zur Bildung von Flavinenzym-Systemen in keimenden Pflanzen. Biochem. Z.282, 235 (1935).Google Scholar
  48. — u.E. Klussmann: Beschleunigung einer enzymatischen Dehydrierung durch Belichtung. Naturwiss.22, 777 (1934).CrossRefGoogle Scholar
  49. — u.C. Martius: Über den Gehalt der Augenlinsen an Sulfhydrilverbindungen. Z. Physiol. Chem.222, 65 (1933).CrossRefGoogle Scholar
  50. ——: Über Reduktion (Enol-Tartronaldehyd) und Ascorbinsäure. Liebigs Ann.505, 73 (1933).CrossRefGoogle Scholar
  51. — u.R. Vestin: Enzymatische Synthese von Carboxylase aus Vitamin B1 und Phosphat. Naturwiss.25, 416 (1937).CrossRefGoogle Scholar
  52. Fishberg, E. H.: Biologische Wirkung stark positiver Redoxsysteme. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med.30, 944 (1933).CrossRefGoogle Scholar
  53. — andB. T. Dolin: Die biologische Wirkung stark positiver Oxydations-Reduktionssysteme. J. of biol. Chem.101, 159 (1933).Google Scholar
  54. Friedheim, E. A. H.: Ein natürliches, die Zellatmung katalysierendes Redoxsystem. Naturwiss.21, 177 (1933).CrossRefGoogle Scholar
  55. —: Das Pigment von Halla parthenopea, ein accessorischer Atmungskatalysator. Biochem. Z.259, 257 (1933).Google Scholar
  56. Fujita, A. u.T. Ebihara: Vergleichende Untersuchungen über die Bestimmungsmethoden der Ascorbinsäure. Biochem. Z.290, 172 (1937).Google Scholar
  57. ——: Kolorimetrische Bestimmung von Vitamin C mittels Phospho-18-wolframsäure. I u. II. Biochem. Z.290, 182, 192 (1937).Google Scholar
  58. ——: Über die Verteilung des Vitamins C in tierischen und pflanzlichen Geweben. Biochem. Z.290, 201 (1937).Google Scholar
  59. Gabbe, E.: Bestimmung von Vitamin C im Blutserum. Klin. Wschr.1934 II, 1389.Google Scholar
  60. Gabbe, E.: Vitamin C-Studien an Harn und Blut. Klin. Wschr.1936 I, 292.Google Scholar
  61. Gabbe, E.: Über Adsorption von Ascorbinsäure im Blut. Klin. Wschr.1937 I, 483.Google Scholar
  62. Gaffron, H.: Inwiefern ist Sauerstoff für die Kohlensäure-Assimilation der grünen Pflanzen unentbehrlich? Naturwiss.23, 528 (1935).CrossRefGoogle Scholar
  63. —: Über den Mechanismus der Sauerstoffaktivierung durch belichtete Farbstoffe. II. Photooxydation im nahen Infrarot. Ber. Physiol.68, 1409 (1935).Google Scholar
  64. Georgescu, J. D.: Über das Oxydations-Reduktionspotential der Hexuronsäure. J. Chim. physique etc.29, 217 (1932).Google Scholar
  65. Ghosh, J. Ch. andS. Ch. Ganguli: Eine Notiz über das Reduktionspotential von Cystein-Cystingemischen. Biochemic. J.28, 381 (1934).CrossRefGoogle Scholar
  66. ——: Das Redoxpotential des Glutathion. Biochem. Z.279, 296 (1935).Google Scholar
  67. Girond, A.: Protoplasma und Glutathion. C. r. Soc. Biol. Paris98, 376 (1928).Google Scholar
  68. —: Substanzen mit der Sulfhydrilgruppe im Protoplasma. Protoplasma (Berl.)12, 23 (1931).CrossRefGoogle Scholar
  69. Giršavičius, J. O. u.P. A. Heyfetz: Reaktionskinetische Untersuchungen über die Bindung von Glutathion durch Methylglyoxal. Biochem. Z.276, 190 (1934).Google Scholar
  70. Grassmann, W. u.H. Bayerle: Zum Abbau der Aminosäuren in den Blüten. Biochem. Z.268, 220 (1933).Google Scholar
  71. O. v. Schoenebeck u.H. Eibeler: Über die Aktivierung tierischer und pflanzlicher Proteasen durch Glutathion. Z. physiol. Chem.194, 124 (1930).CrossRefGoogle Scholar
  72. Green, D. E.: Das Potential der Ascorbinsäure. Biochemic. J.27, 1044 (1933).CrossRefGoogle Scholar
  73. —: Das Oxydations-Reduktionspotential von Cytochrom c. Proc. roy. Soc. Lond.114, 423 (1934).CrossRefGoogle Scholar
  74. —: andD. Keilin: Biologische Oxydationen und Reduktionen. Annual Rev. Biochem.5, 1 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  75. Grewe, R.: Über das antineuritische Vitamin. Z. physiol. Chem.242, 93 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  76. Haehn, H. u.H. Leopold: Über Aspartasewirkung der Hefe. Biochem. Z.292, 380 (1937).Google Scholar
  77. Harris, L. J.: Flavin der pellagraverhindernde Faktor als getrennte Bestandteile des Vitamin B2-Komplexes. Biochemic. J.29, 776 (1935).CrossRefGoogle Scholar
  78. Haurison, D. C.: Die Wirkung von Vitamin C auf die Oxydation von Geweben in vitro. Biochemic. J.27, 1501 (1933).CrossRefGoogle Scholar
  79. Haurowitz, F.: Mechanismus der Häminkatalyse. Angew. Chem.50, 448 (1937).CrossRefGoogle Scholar
  80. Havemann, R. u.K. Wolff: Über das Redoxsystem Methömoglobin-Hämoglobin. I. Biochem. Z.293, 399 (1937).Google Scholar
  81. Hewitt, L. F.: Oxydations-Reduktionspotentiale in Bakteriologie und Biochemie. London: County Council 1931.Google Scholar
  82. Hinsberg, K.: Die Stabilisierung der Ascorbinsäure durch Metaphosphorsäure. Biochem. Z.290, 125 (1937).Google Scholar
  83. Holtz, P.: Ascorbinsäure und Diastase. Naunyn-Schmiedebergs Arch.181, 514 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  84. —: Ascorbinsäureals Oxydationskatalysator für ungesättigte Fettsäuren. Naunyn-Schmiedebergs Arch.182, 98 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  85. —: Über die Induktionswirkung der Ascorbinsäure auf die Oxydation von Zucker. Naunyn-Schmiedebergs Arch.182, 109 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  86. Ishikawa, T., I. Kimura andH. Turusaki: Studien über Redoxpotentiale in der Pathologie. IV. Trans. Soc. path. jap.26, 380 (1936).Google Scholar
  87. Jansen, B. C. P.: Über Aneurin (=Vitamin B1). Klin. Wschr.1937 I, 113.Google Scholar
  88. Johnson: Die Isolierung der Brenztraubensäure aus dem Blut von Vitamin B1-Mangel-Tauben. Biochemic. J.30, 31 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  89. — andS. S. Zilva: Die Oxydation der l-Ascorbinsäure durch Pflanzenenzyme. Biochemic. J.31, 438 (1937).CrossRefGoogle Scholar
  90. Jowett, M. andJ. H. Quastel: Die Glyoxalase-Aktivität der roten Blutzellen. Die Funktion des glutathions. Biochemic. J.27, 486 (1933).Google Scholar
  91. ——: Untersuchungen über den Fettstoffwechsel. I, II, III. Biochemic. J.29, 2143, 2159 2181 (1935).CrossRefGoogle Scholar
  92. Joyet-Lavergne, Ph.: Untersuchungen über die Oxydoreduktionskatalyse in der lebenden Zelle. Protoplasma (Berl.)23, 50 (1935).CrossRefGoogle Scholar
  93. Karrer, P. u.F. Zehender: Vitamin C (Ascorbinsäure) als Aktivator katheptischer Enzyme. I. Helvet. chim. Acta16, 701 (1933).CrossRefGoogle Scholar
  94. Kather, E.: Bestrahltes Eiweiss als Oxydationskatalysator für ungesättigte Fettsäuren. Naunyn-Schmiedebergs Arch.184, 645 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  95. Klodt, W.: Einfluss der Ascorbinsäure auf die Sauerstoffdissoziation des Blutes und den chemischen Verlauf der vitalen Oxydationsprozesse. Klin. Wschr.1936 II, 1637.Google Scholar
  96. Knoop, F.: Über die Stickstoffbindung bei der Eiweissynthese in der Natur und das Interesse der Biologie an den physiologischen Oxydationsreaktionen und ihre Umkehrbarkeit. Münch. med. Wschr.1926 II, 2151.Google Scholar
  97. Knoop, F.: Über den Abbau der Oxydationsprozesse im Tierkörper. Münch. med. Wschr.1936 I, 633.Google Scholar
  98. F. Ditt, W. Hechsteten, J. Main, W. Merz u.R. Härle: Über Oxyaminosäuren und ihren Abbau im Tierkörper. Z. physiol. Chem.239, 30 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  99. Kodama, K.: Untersuchungen über biologische Reduktion. I. J. of Biochem15, 473 (1932).Google Scholar
  100. Kollath, W.: Vitaminsubstanz oder Vitaminwirkung? Zbl. Bakter. I Orig.100, 97 (1926).Google Scholar
  101. Kollath, W.: Vitalfärbung und Vitalspeicherung bei experimenteller Taubenberiberi. Klin. Wschr.1929 I, 444.Google Scholar
  102. —: Gewebsatmung und strahlende Energie. Über eine Methode, an vitalgefärbten überlebenden Zellen antagonistische Wirkungen kurz- und langwelliger Strahlen auf die Oxydations-Reduktionspotentiale der Zellen zu demonstrieren. Strahlenther.35, 444 (1930).Google Scholar
  103. Kollath, W.: Über den Begriff des Oxydations-Reduktionspotentials und seine Bedeutung in der Medizin und Biologie. Schles. Ges. vaterl. Kultur, Biol. Sekt.1931, 43.Google Scholar
  104. —: Biologie der Vitamine und Hormone. Eine Studie über die Unterschiede von Vitaminforschung und Krankheitsforschung. Erg. Hyg.14, 382 (1933).Google Scholar
  105. Kollath, W.: Vom Leben ohne Sauerstoff und der Bedeutung des sauerstoffgesättigten Zustandes des Protoplasmas. Klin. Wschr.1935 I, 31.Google Scholar
  106. Kollath, W.: Beziehungen zwischen Hormonen, Vitaminen und Fermenten. Aus: Normale und Krankheitssteuerung im menschlichen Organismus. Vorträge. Jena 1935.Google Scholar
  107. —: Grundlagen, Methoden und Ziele der Hygiene. Leipzig: S. Hirzel 1937.Google Scholar
  108. — u.,Leichtentritt: Über eine den V-Faktor schädigende Serumsubstanz im Blut avitaminotischer Tiere, gemessen an den biologischen Veränderungen des Influenzabazillus.Zbl. Bakter. I Orig.97, 65 (1925).Google Scholar
  109. Kon, St. K. andM. B. Watson: Die Wirkung von Licht auf das Vitamin C der Milch. Biochemic. J.30, 2273 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  110. Krebs, H. A.: Untersuchungen über den Stoffwechsel der Aminosäuren im Tierkörper. I, II. Z. physiol. Chem.217, 191;218,157 (1933).CrossRefGoogle Scholar
  111. —: Stoffwechsel der Aminosäuren. III u. IV. Biochemic. J.29, 1620, 1951 (1935).CrossRefGoogle Scholar
  112. — andW. A. Johnson: Acetylbrenztraubensäure als ein intermediäres Stoffwechselprodukt im tierischen Gewebe. Biochemic. J.31, 772 (1937).CrossRefGoogle Scholar
  113. Kühnau, J.: Mikrobestimmung des reduzierten und des Gesamtglutathions der Leber. Biochem. Z.230, 353 (1931).Google Scholar
  114. Kuhn, R.: Lactoflavin (Vitamin B2). Angew. Chem.49, 6 (1939).CrossRefGoogle Scholar
  115. — u.P. Boulanger: Beziehungen zwischen Reduktions-Oxydationspotentialen und chemischer Konstitution der Flavine. Ber. Physiol.69, 1557 (1936).Google Scholar
  116. — u.C. J. O. R. Morris: Synthese von Vitamin A. Ber. Physiol.70, 853 (1937).Google Scholar
  117. — u.H. Rudy: Lactoflavin als Co-Ferment; Wrkstoff und Träger. Ber. Physiol.69, 2557 (1936).Google Scholar
  118. —— u.Th. Wagner-Jauregg: Über Lactoflavin (Vitamin B2). Ber. Physiol.66, 1950 (1933).Google Scholar
  119. —— u.H. Vetter: Zur Kenntnis des Thiochroms. Ber. Physiol.68, 2375 (1935).Google Scholar
  120. — u.Th. Wagner-Jauregg: Über die aus Eiklar und Milch isolierten Flavine. Ber. Physiol.66, 1577 (1933).Google Scholar
  121. ——: Über das Reduktions-Oxydationsverhalten und eine Farbreaktion des Lactoflavins (Vitamin B2). Ber. Physiol.67, 361 (1934).Google Scholar
  122. Laclan, N. C. etA. D. Marenci: Reduktionsvermögen der Gewebe nach Zufuhr einer cystinarmen Diät. C. r. Soc. Biol. Paris103, 1287 (1930).Google Scholar
  123. Lajos, S. u.M. Gerendás: Spektrographische Untersuchung des Vitamins “P” (Citrin) und anderer flavonartiger Stoffe. Biochem. Z.291, 229 (1937).Google Scholar
  124. Laki, K.: Das Redoxpotential der Ascorbinsäure. Z. physiol. Chem.217, 54 (1933).CrossRefGoogle Scholar
  125. Laki, K., F. B. Straub u.A. Szent-Györgyi: Über die Atmungskatalyse durch C4-Dicarbonsäuren. Z. Physiol. Chem.247, 1 (1937).CrossRefGoogle Scholar
  126. Lampert, L. u.P. Wels: Ergänzung zu der Arbeit “Entstehung eines reversibel oxydierbaren Körpers durch Bestrahlung von Eiweiss”. Naunyn-Schmiedebergs Arch.175, 554 (1934).CrossRefGoogle Scholar
  127. Lauersen, F. u.F. Sauerbruch: über die Einwirkung von Vitamin C auf Gallenfarbstoffe. Klin. Wschr.1936 II, 1137.Google Scholar
  128. Lehmann, J.: Zur Kenntnis biologischer Oxydations-Reduktionspotentiale. Skand. Arch. Physiol. (Berl. u. Lpz.)58, 173 (1930).CrossRefGoogle Scholar
  129. Lohmann, K. u.Ph. Schuster: Über die Co-Carboxylase. Naturwiss.25, 26 (1937).CrossRefGoogle Scholar
  130. Marks, G. W.: Der Einfluss von Glutathion und anderen Substanzen auf die Inaktivierung von Katalase. J. of biol. Chem.115, 299 (1936).Google Scholar
  131. Martini, E.: Die Wirkung des Lichtes auf das Oxydations-Reduktionspotential der Milch. Biochem. Z.260, 153 (1933).Google Scholar
  132. —: Die photodynamische Wirkung der Flavine auf Ascorbinsäure. Bull. Soc. Biol. sper.9, 1235 (1934).Google Scholar
  133. —: Die Wirkung des Lichtes auf das Oxydoreduktionspotential der Ascorbinsäure. Biochimica e Ter. sper.20, 505 (1935).Google Scholar
  134. — u.A. Bonsignore: Eine neue Methode zur Ascorbinsäurebestimmung (Vitamin C). Biochem. Z.273, 170 (1934).Google Scholar
  135. ——: Verhalten der Ascorbinsäure in Körpergeweben beim Hunger. Arch. di Sci. biol.21, 167 (1935).Google Scholar
  136. — eF. Capello:Das Verhältnis Dehydroascorbinsäure: Ascorbinsäure im Gewebe nach Verabreichung von Tyroxin. Biochimica e Ter. sper.22, 529 (1935).Google Scholar
  137. Martius, C. u.F. Knoop: Das Redoxpotential von α-Amino-β-ketobuttersäureester und von Redukton. Z. physiol. Chem.240, 195 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  138. Massaroli, P.: Experimentelle Untersuchungen über die Wirkung bestrahlten Ergosterins auf die Oxydo-Reduktionsprozesse der Gewebe. Riv. Pat. sper.10, 1 (1933).Google Scholar
  139. Mathias, E.: Zur Pathogenese der paradoxen Fettsucht in manchen Krebsfällen. Verh. dtsch. path. Ges.26, 289 (1931).Google Scholar
  140. Mattei, P. di: Das Glutathion in den Geweben bei Vogelberiberi. Biochimica e Ter. sper.15, 366 (1928).Google Scholar
  141. — eF. Dulzetto: Histochemischer Nachweis des Glutathions und dessen Verteilung in einzelnen Organen. Atti Acad. naz. Lincei8, 317 (1928).Google Scholar
  142. Mazza, F. P. eG. Stolfi: Untersuchungen über den Farbstoff von Halla parthenopaea Costa. Arch. di Sci. biol.16, 183 (1931).Google Scholar
  143. Melville, J. andG. M. Richardson: Prune als ein Oxydation-Reduktionsindikator, seine Brauchbarkeit zur Titration von Ascorbinsäure. Biochemic. J.28, 1565 (1934).CrossRefGoogle Scholar
  144. Michaelis, L.: Oxydations-Reduktionspotentiale, 2. Aufl. Berlin: Julius Springer 1933.CrossRefGoogle Scholar
  145. Molitor, H. u.L. Sampson: Über die Einwirkungen hoher Gaben von natürlichem und synthetischem Vitamin B1. Mercks Jber.1936, 51.Google Scholar
  146. Monaghan, B. R. andF. O. Schmitt: Di Wirkung von Carotin und Vitamin A auf die Oxydation von Linolensäure. J. of biol. Chem.96, 387 (1932).Google Scholar
  147. Muralt, A. v.: Zusammenhänge zwischen physikalischen und chemischen Vorgängen bei der Muskelkontraktion. Erg. Physiol.37, 406 (1935).CrossRefGoogle Scholar
  148. Nakashima, M. andK. Hayashi: Das Redoxpotential der Netzhaut. J. of Biochem.17, 315 (1933).Google Scholar
  149. Nakashima, M. andK. Hayashi: Das Redoxpotential der Netzhaut. J. of Biochem.17, 315 (1933).Google Scholar
  150. Neuweiler, W.: Über den Gehalt der Frauenmilch an Vitamin C. Z. Vitaminforsch.4, 39 (1935).Google Scholar
  151. Neuweiler, W.: Über die Vitamin C-Bestimmungsmethode vonMartini undBonsignore. Klin. Wschr.1936 I, 854.Google Scholar
  152. Neuweiler, W.: Über die Fermentmethode zur Vitamin C-Bestimmung und das Vorkommen von Ascorbinsäureoxydase in pflanzlichen Produkten. Klin. Wschr.1936 I, 856.Google Scholar
  153. —: Vitamin C und Placenta. Arch. Gynäk.162, 384 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  154. Peretti, G.: Oxydation-Reduktion im Dünndarm und in der Leber von Albinoratten während der Darmabsorption. Atti Acad. naz. Lincei, VI. s.23, 521 (1936).Google Scholar
  155. Peters, R. A.: Der biochemische Schaden bei Vitamin B1-Mangel. Anwendung moderner biochemischer Analysen zu seiner Diagnose. Lancet1936, 1161.Google Scholar
  156. Peters, R. A.: Die Physiologie des Vitamins B1. Dtsch. med. Wschr.1937 II, 1144.Google Scholar
  157. — u.H. M. Singclair: Vitamin B1 und Gewebsoxydation. Arch. exper. Zellforsch.15, 59 (1934).Google Scholar
  158. — andR. H. St. Thompson: Brenztraubensäure als ein intermediäres Stoffwechselprodukt im Gehirngewebe avitaminotischer und normaler Tauben. Biochemic. J.28, 916 (1934).CrossRefGoogle Scholar
  159. Porta, C.: Sulfhydrilverbindungen in Beziehung zu Oxydations-Reduktionseigenschaften normaler und pathologischer Tonsillargewebe. Valsalva9, 108 (1933).Google Scholar
  160. Preisler, P. W.: Oxydations-Reduktionspotentiale und die mögliche Bedeutung für die Atmung des Pigments von Nudibranch Chromodoris Zebra. J. gen. physiol.13, 349 (1930).PubMedPubMedCentralCrossRefGoogle Scholar
  161. Pugh, C. E. M. andJ. H. Quastel: Oxydation von aliphatischen Aminen durch Hirn und andere Gewebe. Biochemic. J.31, 286 (1937).CrossRefGoogle Scholar
  162. Purr, A.: Der Einfluss des Vitamin C auf die intrazellulare Enzymwirkung. Biochemic. J.27, 1703 (1933).CrossRefGoogle Scholar
  163. — andL. Weil: Die Beziehung der intermediären Stoffwechselprodukte zur Aktivierung der Arginase. Biochemic. J.28, 740 (1934).CrossRefGoogle Scholar
  164. Quastel, J. H. andA. H. M. Wheatley: Einfluss der Ascorbinsäure auf die Fettsäureoxydation in der Leber. Biochemic. J.28, 1014 (1934).CrossRefGoogle Scholar
  165. ——: Untersuchungen über den Fettstoffwechsel. IV. Acetessigsäureabbau in der Niere. Biochemic. J.29, 2773 (1935).CrossRefGoogle Scholar
  166. Quensel, W. u.K. Wachholder: Untersuchungen zur Bestimmung des Gehaltes der Gewebe an oxydiertem und reduziertem Glutathion. Z. physiol. Chem.231, 65 (1934).CrossRefGoogle Scholar
  167. Reichel, L. u.W. Burkart: Anthocyane als biologische Wasserstoffacceptoren. Naturwiss.25, 318 (1937).CrossRefGoogle Scholar
  168. Richter, D.: Die Wirkung von Hemmungsstoffen auf die Katechinoxydasen von Kartoffeln. Biochemic. J.28, 901 (1934).CrossRefGoogle Scholar
  169. Rudy, H.: Enzymatische Spaltung von Lactoflavinphosphorsäure. Z. physiol. Chem.242, 198 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  170. —: Über die Wachstumswirkung von Lactoflavin, Lactoflavinphosphorsäure und gelbem Ferment. Z. angew. Chem.49, 323 (1936).Google Scholar
  171. Runnström, J., A. Runnström u.E. Sperber: Einfluss von Cystin auf Atmung und Gärung der Bäckerhefe. Naturwiss.25, 540 (1937).CrossRefGoogle Scholar
  172. Ruszniyák St. andA. Szent-Györgyt: Vitamin P: Flavanole als Vitamine. Nature (Lond.)138, 27 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  173. Rydin, H.: Die Wirkung von kristallinischem Vitamin B1 auf die Gewebsoxydation von Gehirn chronisch avitaminotischer Tauben. Biochemic. J.29, 860 (1935).CrossRefGoogle Scholar
  174. Rydin, H.: Über Gewebsoxydation bei B1-Avitaminose und Inanition. Inaug.-Diss. Uppsala 1935.Google Scholar
  175. Schmidt, H.: Versuche zur therapeutischen Beeinflussung der Diphtheriegiftwirkung beim Meerschweinchen durch C-Vitamin und Nebennierenrindenhormonpräparate. Dtsch. med. Wschr.1937, 1003.Google Scholar
  176. Schlubach, H. H. u.G. Rauchalles: Die Spaltung des γ-Methylfructosids durch Saccharase. Zur Konfiguration des Rohrzuckers. Ber. Physiol.58, 1842 (1925).Google Scholar
  177. Sen, K. Ch.: Eine Notiz über die reversible Oxydation-Reduktion von Glutathion in der Leber. Indian J. med. Res.20, 1051 (1933).Google Scholar
  178. Shibata, K.: Cytochrom und Zellatmung. Erg. Enzymforsch.4, 348 (1935).Google Scholar
  179. Sonderhoff, R.: Biologische Reduktionen und Oxydationen. Annual. Rev. Biochem.4, 17 (1935).CrossRefGoogle Scholar
  180. Stadler, P. u.J. Meissner: Zur Toxinbildung der Bakterien. I. Fördernde und hemmende Substanzen in Peptonen. Z. Bakter. I Orig.134, 102 (1935).Google Scholar
  181. Stare, F. J.: Potentiometrische Studien des Hepatoflavins. J. of biol. Chem.112, 223 (1935).Google Scholar
  182. Stepp, W.: Über Synergismus und Antagonismus der Vitamine. Ernährg1, 26 (1936).Google Scholar
  183. Stepp, W.: Entstehung von Avitaminosen und Hypovitaminosen durch Zerstörung der Vitamine im Magendarmkanal. Münch. med. Wschr.1936 I, 279.Google Scholar
  184. Stepp, W.: Vitaminmangel als Ursache und Folge von Magen-Darmerkrankungen. Münch. med. Wschr.1936 II, 1119.Google Scholar
  185. —: Neuere Gesichtspunkte in der klinischen Anwendung der rein dargestellten Vitamine. Angew. Chem.50, 30 (1937).CrossRefGoogle Scholar
  186. Stepp, W. u.H. Schroeder: Das Schicksal des Vitamin C im Verdauungskanal. I. Über die Ein wirkung von Darmbakterien auf Vitamin C. Klin. Wschr.1935 I, 147.Google Scholar
  187. Stepp, W. u.H. Schroeder: Beriberierkrankung beim Menschen, hervorgerufen durch übermässigen Zuckergenuss. Münch. med. Wschr.1936 I, 763.Google Scholar
  188. ——: Über die Beziehung des Vitamins C zum Stoffwechsel des Carcinomgewebes. Z. exper. Med.98, 611 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  189. Stern, K. G.: Redox-Systeme. Tabul. biol.10 (1934).Google Scholar
  190. —: Oxydo-Reduktionspotentiale von Toxoflavin. Biochemic. J.29, 500 (1935).CrossRefGoogle Scholar
  191. Stone, F. M. andC. B. Caolter: Porphyrinverbindungen aus Bakterien. J. gen. Physiol.15, 629 (1932).PubMedPubMedCentralCrossRefGoogle Scholar
  192. Szent-Györgyi, A. v.: Die freie Energie der Milchsäureoxydation. Bemerkungen über Masstäbe biologischer Ox-Redoxpotentiale. Z. physiol. Chem.217, 51 (1933).CrossRefGoogle Scholar
  193. Szent-Györgyi, A. v.: Untersuchungen über biologische Oxydation und einige ihrer Katalysatoren. Leipzig: Johann Ambrosius Barth 1937.Google Scholar
  194. Tait, H. andE. J. King: Die Oxydation des Lecithins und anderer Fettsubstanzen in Geweben in Gegenwart von Glutathion. Biochemic. J.30, 285 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  195. Tauber, H.: Die Teilnahme von Peroxydase und Ascorbinsäure (Vitamin C) an biologischen Oxydationen und Reduktionen. Enzymologia (Haag)1, 209 (1936).Google Scholar
  196. —,J. S. Kleiner andD. Mishkind: Ascorbinsäure-(Vitamin C-)oxydase. J. of biol. Chem.110, 211 (1935).Google Scholar
  197. Tangl, H. u.N. Berend: Die Fettresorption durch die Desaturation der Fettsäuren. Biochem. Z.220, 234 (1930).Google Scholar
  198. ——: Weitere Versuche über die Fettresorption durch die Desaturation der Fettsäuren. Biochem. Z.232, 181 (1931).Google Scholar
  199. Theorell, H.: Kataphoretische Studien über das Atmungs-Co-Ferment der roten Blutzellen. Biochem. Z.275, 11 (1935).Google Scholar
  200. —: Kataphoretische Untersuchungen über Mischungen von Atmungsfermenten und Substrat. Biochem. Z.275, 30 (1935).Google Scholar
  201. —: Über die Wirkungsgruppe des gelben Ferments. Biochem. Z.275, 37 (1935).Google Scholar
  202. —: Das gelbe Oxydationsferment. Biochem. Z.278, 263 (1935).Google Scholar
  203. —: Quantitative Bestrahlungsversuche an gelbem Ferment, Flavinphosphorsäure und Lactoflavin. Biochem. Z.279, 186 (1935).Google Scholar
  204. —: Reines Cytochrom c. II. Darstellung, Eigenschaften, Ionenbeweglichkeit, Diffusion und Absorptionsspektrum des Cytochrom c. Biochem. Z.285, 207 (1936).Google Scholar
  205. —: Die physiologische Reoxydation des reduzierten gelben Ferments. Biochem. Z.288, 317 (1936).Google Scholar
  206. —: Die freie Eiweisskomponente des gelben Ferments und ihre Kupplung mit Lactoflavinphosphorsäure. Biochem. Z.290, 293 (1937).Google Scholar
  207. —: Das gelbe Ferment: Seine Chemie und Wirkungen. Erg. Enzymforsch.6, 111 (1937).Google Scholar
  208. Thompson, R. H. St.: Die Wirkung des kristallisierten Vitamin B1 auf die Atmung von polyneuritischem Gewebe in vitro. Biochemic. J.28, 909 (1934).CrossRefGoogle Scholar
  209. — andR. E. Johnson: Blut-Brenztraubensäure bei Vitamin B1-Mangel. Biochemic. J.29, 694 (1935).CrossRefGoogle Scholar
  210. Thunberg, T.: Die biologischen Reduktions-Oxydationspotentiale. Handbuch der Biochemie, Erg.-Bd., S. 213. 1930.Google Scholar
  211. Thunberg, T.: Der jetzige Stand der Lehre vom biologischen Oxydationsmechanismus. Handbuch der Biochemie, Erg.-Bd., S. 245. 1930.Google Scholar
  212. Tislowitz, R.: Vitamin B1 und Kohlehydratstoffwechsel. Klin. Wschr.1937 I.Google Scholar
  213. Tschagowez, R.: Einfluss der Arbeit und des Trainings auf das Oxydations-Reduktionspotential des Muskelgewebes. I, II, III. Ukrain. biochem. Ž.8, 31 (1935);9, 273, 917 (1936).Google Scholar
  214. Tsukano, M.: Untersuchungen über biologische Reduktionen. II, III, IV. J. of Biochem.15, 477, 487, 491 (1932).Google Scholar
  215. Veen, A. G. van: Darstellung von Vitaminen. Geneesk. Tijdschr. Nederl.-Indië76, 537 (1936).Google Scholar
  216. Vigneand, V. Du, A. Fitch, E. Pekarek andW. W. Lockwood: Die Inaktivierung von kristallinem Insulin durch Cystein und Glutathion. J. of biol. Chem.94, 233 (1931).Google Scholar
  217. Virtanen, A. J. u.J. Tarnanen: Die enzymatische Spaltung und Synthese der Asparaginsäure. Biochem. Z.250, 193 (1932).Google Scholar
  218. Voegtlin, C. andH. W. Chalkey: Die Chemie der Zellteilung. I. Die Wirkung des Glutathion auf die Zellteilung bei Amoeba proteus. Publ. Health Rep.45, 3041 (1930).CrossRefGoogle Scholar
  219. —,S. M. Rosenthal andJ. M. Johnson: Die katalytische Wirkung von Kupfer bei der Oxydation von kristallisiertem Glutathion. Publ. Health Rep.46, 2234 (1931).CrossRefGoogle Scholar
  220. Wachholder, K. u.P. Hamel: Zur Bestimmung und Bedeutung der Vitamin C-Ausscheidung im Urin. Klin. Wschr.1937 I, 10.Google Scholar
  221. — u.H. H. Podestà: Vergleichende titrimetrische und colorimetrische Ascorbinsäure-(Vitamin C)-Bestimmungen. Z. physiol. Chem.239, 149 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  222. ——: Unterschiede im Gehalt an Ascorbinsäure (Vitamin C) und in der Fähigkeit, diese zu oxydieren und zu reduzieren bei biologisch verschieden beanspruchten Muskeln. Pflügers Arch.238, 615 (1937).CrossRefGoogle Scholar
  223. — u.W. Quensel: Glutathiongehalt und Leistungsfähigkeit der Muskeln. Pflügers Arch.235, 70 (1934).CrossRefGoogle Scholar
  224. Wagner-Jauregg, Th.: Lactoflavin (Vitamin B2) und Fermentvorgänge. Erg. Enzymforsch.4, 333 (1935).Google Scholar
  225. Wagner-Jauregg, Th.: Die biologische Bedeutung der Flavine. Wien. klin. Wschr.1936 I, 257.Google Scholar
  226. — u.E. F. Möller: Aktivierung der enzymatischen Dehydrierung des Alkohols durch Glutathion. Z. physiol. Chem.236, 222 (1935).CrossRefGoogle Scholar
  227. —— u.H. Rauen: „Zwischenferment” aus Froschmuskulatur. Z. physiol. Chem.231, 55 (1934).CrossRefGoogle Scholar
  228. —,H. Rauen u.E. F. Möller: Über Flavinatmung. Z. physiol. Chem.224, 67 (1934).CrossRefGoogle Scholar
  229. ———: Über die Wirkungsweise des Vitamins B2 und die Beteiligung von Flavonproteinen an enzymatischen Dehydrierungen. Z. physiol. Chem.228, 273 (1934).CrossRefGoogle Scholar
  230. — u.H. Ruska: Flavine als biologische Wasserstoffacceptoren. Ber. Physiol.66, 1298 (1933).Google Scholar
  231. Waldschmidt-Leitz, E., A. Purr u.A. K. Balls: Über den natürlichen Aktivator der katheptischen Enzyme. Naturwiss.18, 644 (1930).CrossRefGoogle Scholar
  232. Warburg, O. u.W. Christian: Über das neue Oxydationsferment. Naturwiss.20, 980 (1932).CrossRefGoogle Scholar
  233. ——: Über das gelbe Ferment und seine Wirkungen. Biochem. Z.266, 377 (1933).Google Scholar
  234. Well-Malherbe, H. andH. A. Krebs: Aminosäurestoffwechsel. V. Biochemic. J.29, 2077 (1935).CrossRefGoogle Scholar
  235. Wels, P. u.M. Jokisch: Die Entstehung eines reversibel oxydierbaren Körpers durch Bestrahlung von Eiweiss. Naunyn-Schmiedebergs Arch.171, 480 (1933).CrossRefGoogle Scholar
  236. Wendt, H.: Mastkuren mit Vitamin A (Vogan). Münch. med. Wschr.1936 I, 808.Google Scholar
  237. West, E. S. andL. F. Ney: Katalyse der Bildung von reduzierenden Zuckern aus Formaldehyd durch Ascorbinsäure. Science (N. Y.)84, 294 (1936).CrossRefGoogle Scholar
  238. Wetzel, K.: Die chemischen Vorgänge beim biologischen Kohlehydratabbau. II. Die oxydoreduktive Phase. Erg. Biol.10, 323 (1934).Google Scholar
  239. Widenbauer, F.: Ascorbinsäurestudien an Säuglingen. Klin. Wschr.1936 I, 815.Google Scholar
  240. Widenbauer, F.: Der Vitamin C-Haushalt des Menschen unter verschiedenen Verhältnissen. Klin. Wschr.1937 I, 600.Google Scholar
  241. Wurmser, R.: Die Bedeutung der Oxydo-Reduktionspotentiale für die enzymatischen Reaktionen. Erg. Enzymforsch.1, 21 (1932).Google Scholar
  242. — etI. A. de Loureior: Die reversible Oxydation einiger Zuckerderivate, besonders der Ascorbinsäure. J. Chim. physique etc.31, 419 (1932).Google Scholar
  243. ——: Das Oxydo-Reduktionspotential der Ascorbinsäure. C. r. Soc. Biol. Paris113, 543 (1933).Google Scholar
  244. ——: Die Reversibilität der Oxydation einiger Zuckerderivate, im besonderen der Ascorbinsäure. J. Chim. physique31, 419 (1934).Google Scholar
  245. Yaoi, H.: Glutathion und die Reduktionskraft des Muskelgewebes bei Vitamin B-Mangel. Proc. imp. Akad. Tokyo4, 233 (1928).Google Scholar

Copyright information

© J. F. Bergmann 1939

Authors and Affiliations

  • Werner Kollath
    • 1
  • Paul Stadler
    • 1
  1. 1.Rostock

Personalised recommendations