Skip to main content
Log in

Esterase

XI. Histochemische, elektrophoretische und quantitative Befunde zum geschlechtsspezifischen Substratspaltmuster der unspezifischen Nierenesterase der Maus

Esterase

XI. Histochemical, electrophoretic and quantitative observations on the sex-specific pattern of substrate cleavage by the nonspecific kidney esterase of mice

  • Published:
Histochemie Aims and scope Submit manuscript

Summary

The sex differences of the esterase in mouse kidney were investigated with quantitative, histochemical, and electrophoretic methods. In each of the three methods esters of 8-hydroxiquinoline were used. The kidney esterase of the mouse can be separated into 19 bands maximally, migrating at pH 8.3 towards the anode. At least 6 of these 19 bands are considerably stronger in the males than in the females. By comparative determination of the esterase activity it is shown that the ratio of substrate splitting butyrate/acetate is much higher in males than in females. Therefore it is concluded that at least the majority of these 6 bands have a tendency to split the butyrates especially well. The histochemical results show that the corresponding esterase components must be localized preferentially or totally in the first two thirds of the proximal tubules (P1 and P2).

In the females the relatively slow moving band IV 50 is dominant. It splits acetates quite fast. The turnover of the acetyl esters is relatively rapid in the last third of the proximal tubules (P3). Perhaps the esterase component corresponding to the band IV 50 is localized in P3.

Zusammenfassung

Die Geschlechtsunterschiede der Nierenesterase der Maus wurden mit quantitativen, histochemischen und elektrophoretischen Methoden untersucht. Bei allen drei Methoden wurden Ester des 8-Hydroxichinolins eingesetzt.

Die Nierenesterase der Maus läßt sich maximal in 19 bei pH 8.3 anodisch wandernde Banden auftrennen. Mindestens 6 dieser 19 Banden sind beim Männchen wesentlich stärker als beim Weibchen.

Vergleichende Aktivitätsmessungen ergeben, daß das Verhältnis der Spaltgeschwindigkeit Butyrat/Acetat im Männchen viel höher liegt als im Weibchen. Daraus muß gefolgert werden, daß zumindest die Mehrzahl unter diesen 6 Banden Butyrate bevorzugt umsetzt. Aus den histochemischen Befunden ist zu entnehmen, daß die entsprechenden Esterasekomponenten vorwiegend oder ganz in den ersten beiden Dritteln der Hauptstücke (P1 und P2) lokalisiert sein müssen.

Bei weiblichen Tieren dominiert die relativ langsam wandernde Bande IV 50. Sie spaltet Acetate relativ gut. Die Acetylester werden vergleichsweise schnell im letzten Drittel der Hauptstücke (P3) umgesetzt. Möglicherweise ist die der Bande IV 50 entsprechende Esterase in P3 lokalisiert.

This is a preview of subscription content, log in via an institution to check access.

Access this article

Price excludes VAT (USA)
Tax calculation will be finalised during checkout.

Instant access to the full article PDF.

Similar content being viewed by others

Literatur

  • Allen, R. C., Moore, D. J.: Sex-associated quantitative differences in the plasma esterases of inbred mice. Endocrinology 78, 655–658 (1966)

    Google Scholar 

  • Allen, R. C., Popp, R. A., Moore, D. J.: Separation and relative quantitation of mouse plasma esterases with disc electrophoresis. J. Histochem. Cytochem. 13, 249–254 (1965)

    Google Scholar 

  • Burstone, M. S.: The relationship between fixatiin and techniques for the histochemical localization of hydrolytic enzymes. J. Histochem. Cytochem. 6, 322–339 (1958)

    Google Scholar 

  • Chessick, R. G.: Histochemical distribution of esterases. J. Histochem. Cytochem. 1, 471–485 (1953)

    Google Scholar 

  • Choudhury, S. R.: The nature of nonspecific esterases. A subunit concept. J. Histochem. Cytochem. 20, 507–517 (1972)

    Google Scholar 

  • Deimling, O. v., Baumann, G.: Hormonabhängige Enzymverteilung in Geweben. III. Geschlechtsgebundene Unterschiede der Verteilung von alkalischer Phosphatase und unspezifischer Esterase in Mäusenieren. Histochemie 4, 213–221 (1964)

    Google Scholar 

  • Deimling, O. v.: Histochemische Darstellung der A-Esterase mit einer Schwermetallmethode. Histochemie 5, 141–144 (1965)

    Google Scholar 

  • Deimling, O. v., Grossarth, C.: Esterase. IV. Die Nierenesterase der Maus zwischen Geburt und Geschlechtsreife. Histochemie 30, 122–130 (1972)

    Google Scholar 

  • Deimling, O. v., Wienker, T., Böcking, A.: Esterase. VII. Zur Unterscheidung von O- und S-Acylhydrolaseaktivität in Mäuseorganen. Hoppe Seylers Z. physiol. Chem., im Druck

  • Franz, W., Krisch, K.: Carboxylesterase aus Schweinenierenmikrosomen. I. Isolierung, Eigen-schaften und Substratspezifität. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 349, 575–587 (1968)

    Google Scholar 

  • Gomori, G.: Histochemistry of esterase. Int. Rev. Cytol. 1, 323–335 (1952)

    Google Scholar 

  • Hahn, J. D., Neumann, F.: Untersuchungen zum Geschlechtsdimorphismus von sechs Enzymen der Mäuseniere mit Hilfe von Cyproteronacetat. Histochemie 17, 39–48 (1969)

    Google Scholar 

  • Hannibal, M. J., Nachlas, M. M.: Further studies on the Lyo and Desmo components of several hydrolytic enzymes and their histochemical significance. J. biophys. biochem. Cytol. 5, 279–288 (1959)

    Google Scholar 

  • Holmes, R. S., Masters, C. J.: The developmental multiplicity and isoenzyme status of cavian esterases. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 132, 379–399 (1967a)

    Google Scholar 

  • Holmes, R. S., Masters, C. J.: The developmental multiplicity and isoenzyme status of rat esterases. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 146, 138–250 (1967b)

    Google Scholar 

  • Holmes, R. S., Masters, C. J.: The ontogeny of pig and duck esterases. Biochim. biophys. Acta. (Amst.) 159, 81–93 (1968)

    Google Scholar 

  • Huggins, C., Lapides, J.: Chromogenic substrates. IV. Acyl esters of p-Nitrophenol as substrates for the clorometric determination of esterase. J. biol. Chem. 170, 467–482 (1947)

    Google Scholar 

  • Hunter, R. L., Aber, R. C., McLaren, G. D.: Sexual dimorphism of mouse kidney esterases. J. Histochem. Cytochem. 14, 830 (1966)

    Google Scholar 

  • Hunter, R. L., Burstone, M. S.: The zymogram as a tool for the characterization of enzyme substrate specificity. J. Histochem. Cytochem. 8, 58–62 (1960)

    Google Scholar 

  • Hunter, R. L., Rocha, J. T., Pfender, A. R., Dejong, D. C.: The impact of gel elektrophoresis upon our understanding of the esterases. Ann. N. Y. Acad. Sci. 121, 532–543 (1964)

    Google Scholar 

  • Komeda, K., Manda, M., Nishida, S.: Genetic and physiological control of small animals. IX. Influence of gonadal hormones on the kidney-esterase isoenzymes of mice. Tohoku J. Agr. Res. 22, 96–101 (1971)

    Google Scholar 

  • Krisch, K.: Carboxylic ester hydrolases. The enzymes, vol. 5, edit, by P. D. Boyer. New York and London: Academic Press 1971

    Google Scholar 

  • Longley, J. B., Burstone, M. S.: Observations on the renal medullary circulation. J. Histochem. Cytochem. 6, 89 (1958)

    Google Scholar 

  • Maunsbach, A. B.: Observations on the segmentation of the proximal tubule in the kidney. Comparison of results from phase contrast, fluorescence and electron microscopy. J. Ultrastruct. Res. 16, 239–258 (1966)

    Google Scholar 

  • Maurer, R.: Disk-Elektrophorese. Theorie und Praxis der diskontinuierlichen Polyacryl-amidgel-Elektrophorese, Berlin: De Gruyter 1968

    Google Scholar 

  • Pearse, A. G. E.: Histochemistry. Theoretical and applied, third ed., vol. 2. Edinburgh and London: Churchill Livingstone 1972

    Google Scholar 

  • Pilz, W.: Untersuchungen über Fermente des menschlichen Blutes. V. Definition und Methode zur Bestimmung der Arylesterasen des menschlichen Serums. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 328, 1–14 (1962)

    Google Scholar 

  • Pilz, W., Stelzl, E., Johann, I.: Untersuchungen über esterspaltende Enzyme von Versuchstieren und Methoden zu ihrer routinemäßigen Bestimmung. IV. Die Arylesterasen des Kaninchenserums und ihre physiologische Funktion. Enzymol. Biol. Clin. (Basel) 9, 97–123 (1968)

    Google Scholar 

  • Ruddle, F. H.: Kidney esterases of the mouse (Mus musculus): Electrophoretic analysis of inbred lines C 57 BL/6 J, RF/J and SJL/J. J. Histochem. Cytochem. 14, 25–32 (1966)

    Google Scholar 

  • Ruddle, F. H., Harrington, L.: Tissue specific esterase isozymes of the mouse (Mus musculus). J. exp. Zool. 166, 51–64 (1967)

    Google Scholar 

  • Shaw, Ch. R., Koen, A. L.: Hormone-Induced esterase in mouse kidney. Science 140, 70–71 (1963)

    Google Scholar 

  • Staeudinger, M., Deimling, O. v., Grossarth, C., Wienker, Th.: Esterase. VIII. Histochemische, elektrophoretische und quantitative Untersuchungen zum Einfluß von Phenobarbital auf die Leberesterase der Maus. Histochemie 34, 107–116 (1973)

    Google Scholar 

Download references

Author information

Authors and Affiliations

Authors

Additional information

Mit Unterstützung durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft (SFB 46).

Rights and permissions

Reprints and permissions

About this article

Cite this article

Wienker, T., Forsgren, K. & v. Deimling, O. Esterase. Histochemie 37, 275–286 (1973). https://doi.org/10.1007/BF00304188

Download citation

  • Received:

  • Issue Date:

  • DOI: https://doi.org/10.1007/BF00304188

Navigation