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Abstract

A system in the body having as potent a biological activity as the kininogenase-kinin system requires a regulating mechanism that limits the concentration of the active principles. The activity of kininogenases can be controlled either by blocking with inhibitors or by degradation with enzymes. Under normal conditions the system is regulated with remarkable precision; in pathological states the mechanism may be overwhelmed.

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References

  • Acher, R., Chauvet, J.: La structure covalente d’un polypeptide pancréatique inhibiteur de la trypsine. Bull. Soc. Chim. Fr. 3954 (1967).

    Google Scholar 

  • Acher, R., Chauvet, J., Arman, R., Sela, M.: Préparation et propriétés de dérivés poly-DL-alanylés d’un inhibiteur de la trypsine (inhibiteur de Kunitz et Northrop). Europ. J. Biochem. 3, 476 (1968).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Adam-Chosson, A., Montreuil, J.: Glycoproteins. X. Structure of oligosides isolated from ovomucoid partial hydrolysates. Bull. Soc. Chim. biol. (Paris) 47, 1881 (1965).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Ambrus, C. M., Ambrus, J. L., Lassman, H. B., Mink, I. B.: Studies on the mechanism of action of inhibitors of the fibrinolysin system. Ann. N.Y. Acad. Sci. 146, 430 (1968).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Anderer, F. A.: Zur Identität des Kallikrein-Inaktivators aus Rinderlunge und Rinderparotis. Z. Naturforsch. 20b, 499 (1965a).

    CAS  Google Scholar 

  • Anderer, F. A.: Strukturuntersuchungen am Kallikrein-Inaktivator aus Rinderlunge. II. Bestimmung der Aminosäuresequenz. Z. Naturforsch. 20b, 462 (1965b).

    CAS  Google Scholar 

  • Anderer, F. A., Hörnle, S.: Strukturuntersuchungen am Kallikrein-Inaktivator aus Rinderlunge. I. Molekulargewicht, Endgruppenanalyse und Aminosäure-Zusammensetzung. Z. Naturforsch. 20b, 457 (1965).

    CAS  Google Scholar 

  • Anderer, F. A., Hörnle, S.: The disulfide linkages in kallikrein inactivator of bovine lung. J. biol. Chem. 241, 1568 (1966).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Anderer, F. A., Hörnle, S.: Chemical studies on kallikrein inactivator from bovine lung and parotid gland. Ann. N.Y. Acad. Sci. 146, 381 (1968).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Appel, W.: Darstellung und Charakterisierung eines einheitlichen, kristallinen, natürlich vorkommenden bifunktionellen Hemmkörpers für Trypsin und das Kreislaufhormon Kallikrein. Diss. Naturwiss. Fakultät, Techn. Hochschule, München, 1957.

    Google Scholar 

  • Appel, W., Werle, E.: Über einen Hemmkörper für Kallikrein und verschiedene Proteinasen aus Rinderleber. III. Z. Naturforsch. 14b, 648 (1959).

    Google Scholar 

  • Astrup, T.: A proteolytic inhibitor in lung tissue. 18th Int. Physiol. Congr. Copenhagen, Abstr. p. 81, 1950.

    Google Scholar 

  • Astrup, T., Ox lung tissue as a proteolytic inhibitor. Acta physiol. scand. 26, 243 (1952a).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Astrup, T., Fibrinolysis. Acta haemat. (Basel) 7, 271 (1952b).

    CAS  Google Scholar 

  • Astrup, T., Comparative studies of some antifibrinolytic agents and proteinase inhibitors. Ann. N.Y. Acad. Sci. 146, 601 (1968).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Astrup, T., Albrechtsen, O. K.: Estimation of the plasminogen activator and the trypsin inhibitor in animal and human tissue. Scand. J. clin. Lab. Invest. 9, 233 (1957).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Astrup, T., Stage, A.: A protease inhibitor in ox lung tissue. Acta chem. scand. 10, 617 (1956).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Auhagen, E: Chimica e biochimica del Trasylol. In: Drugs of animal origin, p. 69, ed. by A. LEONARDI and J. WALSH. Milan 1967.

    Google Scholar 

  • Aungst, C. W., BACK, N., BARLOW, B., TSUKADA, G. A.: Immunologic studies of components of the kallikrein-kinin system. In: Hypotensive Peptides, ed. by E. G. Erdös, N. Back, and F. Sicuterl Berlin-Heidelberg-New York: Springer 1966.

    Google Scholar 

  • Avineri, R., Blauer, G., Rigbi, M.: Studies on the pancreatic trypsin inhibitor and its interaction with trypsin. Israel J. Chem. 1, 199 (1963).

    Google Scholar 

  • Avineri-Goldman, R., Snir, I., Blauer, G., Rigbi, M.: Studies on the basic trypsin inhibitor of bovine pancreas and its interaction with trypsin. Arch. Biochem. 121, 107 (1967).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Back, N., Guth, P. S., Munson, A. E.: On the relationship between plasmin and kinin. Ann. N.Y. Acad. Sci. 104, 53 (1963).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Back, N., Steger, R.: Effects of inhibitors on kinin releasing activity of proteases. Fed. Proc. 27, 96 (1968).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Banaszkiewicz, W., Chodera, A.: Effect of Trasylol on the vascular reaction to kallikrein. Acta physiol. pol. 14, 431 (1963).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Banca, I., Maylath-Palagyi, J.: Effect of inhibitors on the activity of trypsin and collagen mucoproteinase Acta physiol. Acad. Sci. hung. 24, 151 (1963).

    Google Scholar 

  • Barbieri, A. DE, Scevola, M. E., Franchini, M.: Antiplasmin activity of pancreatic trypsin inhibitor and e-aminocaproic acid. Boll. chim. farm. 103, 37 (1964).

    Google Scholar 

  • Bauer, E., Frey, E. K., Kraut, H., Schultz, F., Werle, E.: Über neue Funktionen von Pankreas und Lymphdrüsen. Naturwissenschaften 17, 672 (1929).

    Google Scholar 

  • Becker, E. L., Kagen, L. J.: The permeability globulins of human serum and the biochemical mechanism of hereditary angioneurotic edema. Ann. N.Y. Acad. Sci. 116, 866 (1964).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Beller, F. K., Gösswald, R. K.: Zur Inhibitionswirkung von Proteinaseninhibitoren auf Plasmin und Urokinase. In: Neue Aspekte der Trasyloltherapie, p. 161, ed. by R. GROSS and G. KRONEBERG. Stuttgart 1966.

    Google Scholar 

  • Benzer, H., Blümel, G., Piza, F.: Einflüsse von Trypsininhibitoren auf die Blutgerinnung. Wien. med. Wschr. 110, 609 (1960).

    CAS  Google Scholar 

  • Beraldo, W. T.: Formation of bradykinin in anaphylactic and peptone shock. Amer. J. Physiol. 163, 283 (1950).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Berghoff, A., Glatzel, H.: Über die Hemmung des fibrinolytischen Potentials durch Trasylol. Med. Klin. 58, 476 (1963).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Bertelli, A., Cerrati, A., Donati, L., Rossano, M. A.: Attivitâ, antipeptidasica di farmaci entireazionali. Atti Accad. med. lombarda 20, 442 (1965).

    CAS  Google Scholar 

  • Bhoola, K. D., Calle, J. D., Schachter, M.: The effect of bradykinin, serum kallikrein and other endogenous substances on capillary permeability in the guinea-pig. J. Physiol. (Lond.) 152, 75 (1960).

    CAS  Google Scholar 

  • Bhoola, K. D., Schachter, M.: A comparison of serum kallikrein, bradykinin and histamine on capillary permeability in the guinea-pig. J. Physiol. (Lond.) 149, 80P (1959).

    Google Scholar 

  • Bischoff, F., Elliott, A. H.: Chemical studies of callicrein. J. biol. Chem. 117, 7 (1937).

    CAS  Google Scholar 

  • Bowman, E.: Influence of bean trypsin inhibitors on thromboplastic properties of trypsin. Proc. Soc. exp. Biol. (N.Y.) 86, 491 (1954).

    CAS  Google Scholar 

  • Brandi, C. M. W., Mendes, J., Paiva, A. C. M., Prado, E. S.: Proteolysis of salmine by horse urinary kallikrein. Biochem. Pharmacol. 14, 1665 (1965).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Brandi, C. M. W., Prado, E. S.: Proteolysis of salmine by three kallikreins and the effect of some inhibitors. III. Internat. Symposium on Vasoactive Polypeptides. Sao Paulo 1966.

    Google Scholar 

  • Brandi, C. M. W., Roncada, M. J., Prado, E. S., Prado, J. L.: Observations on the hydrolysis of salmine by kallikreins. III. Internat. Symposium on Vasoactive Polypeptides. Sao Paulo 1966.

    Google Scholar 

  • Brown, J. R., Lerman, N., Bohax, Z.: The amino acid sequence around the disulfide bonds of soybean trypsin inhibitor. Biochem. biophys. Res. Commun. 23, 561 (1966).

    CAS  Google Scholar 

  • Buck, F. F., Bier, M., Nord, F. F.: Some properties of human trypsin. Arch. Biochem. 98, 528 (1962a).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Buck, F. F., Vithayathil, A. J., Bier, M., Nord, F. F.: On the mechanism of enzyme action. LXXIII Studies on trypsin from beef, sheep and pig pancreas. Arch. Biochem. 97, 417 (1962b).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Burdon, K. L., Queng, J. T., Thomas, O. C., Mcgovern, J. P.: Observations on biochemical abnormalities in hereditary angioneurotic edema. J. Allergy 36, 546 (1965).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Burke, J. S., Uriuhara, T., Macmorine, D. R. L., Movat, H. Z.: A permeability factor released from phagocytosing PMN-leukocytes and its inhibition by protease inhibitors. Life Sci. 3, 1505 (1964).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Chambers, D. A., Bosser, C., Nardi, G. L.: Enzymatic studies on partially purified hog kallikrein. Fed. Proc. 23, 542 (1963).

    Google Scholar 

  • Charache, P., Donaldson, V., Pensky, J., Fireman, P., Rosen, F. S., Janeway, C. A.: Genetic abnormalities in hereditary angioneurotic edema. J. clin. Invest. 43, 1250 (1964).

    Google Scholar 

  • Chauvet, J.,Acher, R.: Séquence des acides aminés d’un polypeptide pancréatique inhibi- teur de la trypsine (inhibiteur de Kunitz et Northrop). Bull. Soc. Chim. Fr. 1280 (1966 a).

    Google Scholar 

  • Chauvet, J., Acher, R.: Inactivation et réactivation d’un inhibiteur pancréatique de la trypsine (inhibiteur de Kunitz et Northrop) par réduction réversible des ponts disulfures. Bull. Soc. Chim. biol. (Paris) 48, 1284 (1966b).

    CAS  Google Scholar 

  • Chauvet, J., Acher, R.: The reactive site of the basic trypsin inhibitor of pancreas. J. biol. Chem. 242, 4274 (1967 a).

    Google Scholar 

  • Chauvet, J., Acher, R.: Active derivatives of a polypeptide inhibitor of trypsin (Kunitz and Northrop inhibitor). Biochem. biophys. Res. Commun. 27, 230 (1967b).

    CAS  Google Scholar 

  • Chauvet, J., Acher, R.: La structure covalente d’un inhibiteur polypeptidique de la trypsine (inhibiteur de Kunitz et de Northrop). Bull. Soc. Chim biol. (Paris) 49 985 (1967 c).

    Google Scholar 

  • Chauvet, J., Nouvel, G., Acher, R.: Structure primaire d’un inhibiteur pancréatique de la trypsine (inhibiteur de Kunitz et Northrop). Biochim. biophys. Acta (Amst.) 92, 200 (1964).

    CAS  Google Scholar 

  • Chauvet, J., Nouvel, G., Acher, R.: Structure primaire d’un inhibiteur pancréatique de la trypsine (inhibiteur de Kunitz et Northrop). I. Enchaînements N- et C-terminaux. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 115, 121 (1966a).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Chauvet, J., Nouvel, G., Acher, R.: Structure primaire d’un inhibiteur pancréatique de la trypsine (inhibiteur de Kunitz et Northrop). II. Caractérisation des peptides résultant de l’hydrolyse trypsique. Biochim. biophys. Acta (Amst) 115, 130 (1966b).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Clemente, P.: Methodenkritische Arbeit über quantitative und qualitative Bestimmung fibrinolytisch und antifibrinolytisch wirksamer Substanzen. Diss. Med. Fakultät Univ. Miinchen, 1957.

    Google Scholar 

  • Cohen, W., Balls, A. K.: Behaviour of antitrypsin in egg white during storage and brooding. Poultry Sci. 34, 290 (1955).

    Google Scholar 

  • Davie, E. W., Neurath, H.: The terminal groups of the soybean trypsin inhibitor. J. biol. Chem. 212, 507 (1955).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Dames, G. E., Holman, G., Johnston, T. P., Lowe, J. S.: Studies on kallikrein: Failure of some antiinflammatory drugs to affect release of kinin Brit. J. Pharmacol. 28, 212 (1966).

    Google Scholar 

  • Dames, G. E., Lowe, J. S.: Inhibitory effects of thiol compounds on kallikrein and on experimental burns in guinea-pigs. Brit. J. Pharmacol. 27, 107 (1966).

    Google Scholar 

  • Diniz, C. R., Pereira, A A, Barroso, J., Mares-Guia, M.: On the specifity of urinary kallikreins. Biochem. biophys. Res. Commun. 21, 448 (1965).

    CAS  Google Scholar 

  • Diniz, C. R., Pereira, A A, Barroso, J., Mares-Guia, M.: Studies on the specificity of kinin-forming enzymes. The inhibition of the kininogenic activity of trypsin and kallikreins by model compounds. In: Hypotensive Peptides, p. 175, ed. by E. G. ERDÖS, N. BACK and F. SICUTERL Berlin-Heidelberg-New York: Springer 1966.

    Google Scholar 

  • Dlouna, V., Neuwirthova, J., Meloun, B., Borm, F.: On proteins. XCV. Preparation of pancreatic trypsin inhibitor. Coll. Czech. chem. Commun. 30 1705 (1965 a).

    Google Scholar 

  • Dlouna, V., Pospisil0va, D., Meloun, B., Orm, F.: On proteins. XCIV. Primary structure of basic trypsin inhibitor from beef pancreas. Coll. czech. chem. Commun. 30, 1311 (1965b).

    Google Scholar 

  • Dlouna, V., Pospisilova, D., Meloun, B., Orm, F.: On proteins. C. Disulfide bonds of basic trypsin inhibitor from beef pancreas. Coll. czech. chem. Commun. 31, 346 (1966).

    Google Scholar 

  • Donaldson, V. H.: Serum inhibitor of C’1-esterase in health and disease. J. Lab. clin. Med. 68, 369 (1966).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Donaldson, V. H.,,Evans, R. R.: A biochemical abnormality in hereditary angioneurotic edema, absence of serum inhibitor of C’1-esterase. Amer. J. Med. 35, 37 (1963).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Donaldson, V. H.,,Rosen, F. S.: Action of complement in hereditary angioneurotic edema: The role of C’1-esterase. J. clin. Invest. 43, 2204 (1964).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Dyce, B., Haverback, B. J.: Serum trypsin inhibitors in the normal and in patients with acute pancreatitis. Amer. J. Gastroent. 34, 481 (1960).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Egeblad, K., Astrur, T.: Fibrinolysis and the bovine lung trypsin inhibitor (“Pulmin”) Scand. J. clin. Lab. Invest. 18, 567 (1966).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Eisen, V., Keele, C. A.: The formation of plasma kinin by the action of human plasmin on human plasma. J. Physiol. (Lond.) 150, 21P (1960).

    Google Scholar 

  • Eldridge, A. C., Anderson, R. L., Wolf, W. J.: Polyacrylamide-gel electrophoresis of soybean whey proteins and trypsin inhibitors. Arch. Biochem. 115, 495 (1966).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Encke, A., Schimpf, K., Kommerell, B., Grözinger, K. H., GILSDORF, H., WANKE, M., LASCH, H. G.: Veränderungen der Blutgerinnung bei der akuten experimentellen Pankreatitis des Hundes. Klin. Wschr. 44, 90 (1966).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Erdös, E. G., Hinshaw, L. B., Gill, C. C.: Effect of indomethacin in endotoxin shock in the dog. Proc. Soc. exp. Biol. (N.Y.) 125, 916 (1967).

    Google Scholar 

  • Erdös, E. G.,,Tague, L. L., Miwa, I.: Kallikrein in granules of the submaxillary gland. Biochem. Pharmacol. 17, 667 (1968).

    Article  PubMed  Google Scholar 

  • Faarvang, H. J., Lauritsen, O. S.: Relationship between serum concentration and urinary output of trypsin inhibitor during operative stress. Enzymol. Biol. Clin. 1, 189 (1962).

    CAS  Google Scholar 

  • Faarvang, H. J., Lauritsen, O. S., Increase of trypsin inhibitor in serum during pregnancy. Nature (Lond.) 199, 290 (1963).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Faarvang, H. J., Lauritsen, O. S., Relationship between serum concentration and urinary output of trypsin inhibitor after cortisone administration. Scand. J. clin. Lab. Invest. 15, 483 (1964).

    Article  Google Scholar 

  • Ferrauto, A., Cristaldi, R., Guistolisi, R.: Azione di un inhibitore triptico sulla fibrinogenolisi e fibrinolisi plasmatiche. Ricerche in vitro. Boll. Soc. ital. Biol. sper. 41, 1281 (1965a).

    CAS  Google Scholar 

  • Ferrauto, A., Cristaldi, R., Terranova, R., Giuffrida, G.: Il comportamento dell’attività fibrinogenolitica plasmatica dopo attivazione con streptokinasi ed urokinasi in presenza di acido epsilon amino-capronico e dell’inhibitore parotideo della tripsina. Boll. Soc. ital. Biol. sper. 41, 1486 (1965b).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Fiedler, F.: Heterogenität und enzymatische Eigenschaften von Pankreaskallikrein. Hoppe Seylers Z. physiol. Chem. 349, 926 (1968).

    CAS  Google Scholar 

  • Fiedler, F.,Müller, B., Werle, E.: Hemmung von Schweinepankreas-Kallikrein durch Diisopropylfluorphosphat. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 349, 942 (1968).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Fiedler, F.,Werle, E.: Activation, inhibition and pH-dependence of the hydrolysis of BAEE catalyzed by kallikrein from porcine pancreas. Europ. J. Biochem. 7, 27 (1968).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Finkenstadt, W. R., Laskowski, M., JR.: Peptide bond cleavage on trypsin-trypsin inhibitor complex formation. J. biol. Chem. 240, PC 962 (1965).

    Google Scholar 

  • Finkenstadt, W. R., Laskowski, M., JR.: Resynthesis by trypsin of the cleaved peptide bond in modified soybean trypsin inhibitor. J. biol. Chem. 242, 771 (1967).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Finkenstadt, W. R.,Ozawa, K., Laskowski, M.: The active center of trypsin inhibitors. Fed. Proc. 24, 593 (1965).

    Google Scholar 

  • Fraenkel-Conrat, H., Bean, R. C., Ducey, E. D., Olcott, H. S.: Isolation and charac- terization of a trypsin inhibitor from lima beans. Arch. Biochem. 37, 393 (1952).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Frattali, V., Steiner, R. F.: Soybean inhibitors. I. Separation and some properties of three inhibitors from commercial crude soybean trypsin inhibitor. Biochemistry 7, 521 (1968).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Fredericq, E., Deutsch, H. F.: Studies on ovomucoid. J. biol. Chem. 181, 499 (1949).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Frey, E. K.: Die Kreislaufwirkung eines neuen von der Niere ausgeschiedenen Stoffes. Langenbecks Arch. klin. Chir. 148, 643 (1927).

    Google Scholar 

  • Frey, E. K.,,Kraut, H., Werle, E.: Kallikrein ( Padutin ). Stuttgart 1950.

    Google Scholar 

  • Frey, E. K.,Kraut, H., Werle, E., Vogel, R., Zickgraf, G., Trautschold, I.: Das Kallikrein-Kinin-System und seine Inhibitoren. Stuttgart 1968.

    Google Scholar 

  • Frrrz, H., Hutzel, M., Werle, E.: Über Proteaseninhibitoren. VI. Zur Identität des Proteaseninhibitors aus Rinderleber mit dem Trypsin-Kallikrein-Inhibitor (Trasylol). Hoppe Seylers Z. physiol. Chem. 348, 950 (1967).

    Google Scholar 

  • Frrrz, H., Schult, H., Neudecker, M., Werle, E.: Isolierung von Protease-Inhibitoren. Angew. Chem. 78, 775 (1966).

    Google Scholar 

  • Frrrz, H.,Trautschold, I., Haendle, H., Werle, E.: Chemistry and biochemistry of proteinase inhibitors from mammalian tissues. Ann. N.Y. Acad. Sci. 146, 400 (1968).

    Article  Google Scholar 

  • Frrrz, H.,Trautschold, I., Werle, E.: Bestimmung der Molekulargewichte von neuen Trypsin-Tnhibitoren mit Hilfe der Sephadex-Gelfiltration. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 342, 253 (1965).

    Google Scholar 

  • Gardner, L. I., Westerfield, W. W., Weisiger, J. R.: Callicrein inactivators. Amer. J. Physiol. 142, 541 (1944).

    CAS  Google Scholar 

  • Gibelli, A., Cipolli, P. L., Moreo, G. C., Bolandrina, E, Mainieri, L.: The antifibrinolytic action of the parotid inhibitor. Minerva med. 55, 488 (1964).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Godal, H. C., Theodor, I.: In vitro inhibition of streptokinase-induced proteolysis by Trasylol and by epsilon-amino caproic acid (EACA). Scand. J. clin. Lab. Invest. 17, Suppl. 84, 199 (1965).

    CAS  Google Scholar 

  • Golenhofen, G., Hensel, H., Papenberg, I.: Über die Wirkung von aktivem und inaktiviertem Kallikrein auf die Muskel-und Hautdurchblutung des Menschen. In: Leistungen und Ergebnisse der neuzeitlichen Chirurgie, p. 49. Stuttgart 1958.

    Google Scholar 

  • Green, N. M.: Kinetics of the reaction between trypsin and the pancreatic trypsin inhibitor. Biochem. J. 66, 407 (1957).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Green, N. M., Neurath, H.: Proteolytic enzymes. In: The Proteins, vol. IIB, ed. by H. Neurath. New York 1954.

    Google Scholar 

  • Green, N. M., Work, E.: Pancreatic trypsin inhibitor. I. Preparation and properties. Biochem. J. 54, 257 (1953).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Gross, R., Kroneberg, G.: Neue Aspekte der Trasylol-Therapie. Stuttgart 1966.

    Google Scholar 

  • Guth, P. S.: Discussion. In: Polypeptides Which Affect Smooth Muscles and Blood Vessels, p. 322, ed. by M. SCHACHTER. Oxford 1960.

    Google Scholar 

  • Habermann, E.: Über Zusammenhänge zwischen esterolytischen und pharmakologischen Wirkungen von Jararacagift, Kallikrein und Thrombin. Naunyn-Schmiedebergs Arch. exp. Path. Pharmak. 236, 492 (1959).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Diisopropylfluorophosphat-Hemmung esterolytischer und pharmakologischer Wirkungen von Kallikrein und Schlangengift. Naturwissenschaften 47, 111 (1960).

    Google Scholar 

  • Zur Reinigung und Wirkungsweise von Kallikreinen. Naunyn-Schmiedebergs Arch. exp. Path. Pharmak. 241, 543 (1961a).

    Google Scholar 

  • Über Beziehungen zwischen pharmakologischen und enzymatischen Wirkungen von Kallikrein und Viperidengiften. Naunyn-Schmiedebergs Arch. exp. Path. Pharmak. 241, 202 (1961b).

    Google Scholar 

  • Unterscheidung von Kallikreinen und Kallikreinvorstufe mittels Antiseren und Diisopropylfluorophosphat. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 328, 24 (1962).

    Google Scholar 

  • Fortschritte auf dem Gebiet der Plasmakinine. Naunyn-Schmiedebergs Arch. exp. Path. Pharmak. 245, 230 (1963a).

    Google Scholar 

  • Snake venoms, kallikreins, and kininogen. Ann. N.Y. Acad. Sci. 104, 130 (1963b). Inhibitors of kallikrein and other proteinases from animal blood. Ann. N.Y. Acad. Sci. 146, 479 (1968).

    Google Scholar 

  • Klett, W.: Reinigung und einige Eigenschaften eines Kallikreins. Biochem. Z. 346, 133 (1966).

    PubMed  Google Scholar 

  • Raker, K. O., Arndts, D.: Radio-Retentionselektrophorese: Ein quantitatives und spezifisches Verfahren zur Bestimmung einzelner Proteine im Nanogrammbereich. Klin. Wschr. 46, 46 (1968).

    Article  PubMed  Google Scholar 

  • Haendle, H., Fritz, H., Trautschold, L, Werle, E.: Über einen hormonabhängigen Inhibitor für proteolytische Enzyme in männlichen accessorischen Geschlechtsdrüsen und im Sperma. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 343, 185 (1965a).

    CAS  Google Scholar 

  • Haendle, H., Trautschold, I., Frrrz, H., Werle, E.: Über einen neuen Trypsin-Inhibitor. Herbsttg. Dtsch. Ges. Physiol. Chem. Berlin, 1965b.

    Google Scholar 

  • Hamberg, U., Roc Esilva, M.: On the release of bradykinin by trypsin and snake venoms. Arch. in Pharmacodyn. 110, 222 (1957).

    Google Scholar 

  • Havez, R., Degand, P., Roussel, P., Biserte, G.: Isolement et caractérisation immunologique de la kallicréine bronchique humaine. C. R. Acad. Sci. (Paris) 262, 309 (1966a).

    CAS  Google Scholar 

  • Havez, R., Degand, P., Roussel, P., Voisin, C., Biserte, G., Gernez-Rieux, C.: Identification des yA-globulins, de la kallicréine et de la transferrine dans la muqueuse bronchique humaine. C. R. Acad. Sci. (Paris) 262, 1777 (1966b).

    CAS  Google Scholar 

  • Haynes, R., Feeney, R. E.: Fractionation and properties of trypsin and chymotrypsin inhibitors from lima beans. J. biol. Chem. 242, 5378 (1967).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Hebborn, P., Shaw, B.: The action of sodium salicylate and aspirin on some kallikrein systems. Brit. J. Pharmacol. 20, 254 (1963).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Hlxson, H. F., JR., Finkenstadt, W. R., Laskowski, M., JR.: Kinetics of the reaction between trypsin and soybean trypsin inhibitor. Fed. Proc. 26, 276 (1967).

    Google Scholar 

  • Hladovec, J., Mansfeld, V., Horakova, Z.: Antifibrinolytische Aktivität einiger Trypsin-Inhibitoren. Naturwissenschaften 45, 575 (1958).

    Article  Google Scholar 

  • Horton, E. W., Lewis, G. P.: A comparison of the plasma kinin forming enzymes in urine, kallikrein and urokinase. J. Physiol. (Lond.) 149, 477 (1959).

    CAS  Google Scholar 

  • Iwanaga, S., Sato, T., Mizushima, Y., Suzuki, T.: Studies on snake venoms. XVII. Properties of the bradykinin releasing enzyme in the venom of Agkistrodon halys blomhoffü. J. Biochem. 58, 123 (1965).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Jakobsson, K.: Studies on fibrinogen. II. Studies on the trypsin and plasmin inhibitors in human blood serum. Scand. J. clin. Lab. Invest. 7, Suppl. 14 (1955).

    Google Scholar 

  • Jaques, R.: Schutz gegenüber letalem Trypsinschock am Meerschweinchen. Rely. physiol. pharmacol. Acta 15, C 69 (1957).

    Google Scholar 

  • Jeanteur, P., Fournier, E.: Etude sur la nature de l’inhibition de l’activité endopeptidasique de la trypsine par un inhibiteur extrait de la parotide de boeuf. C. R. Acad. Sci. (Paris) 260, 722 (1965).

    CAS  Google Scholar 

  • Jirgensons, B.: Effects of n-propyl alcohol and detergents on the optical rotatory dispersion of a-chymotrypsinogen, ß-casein, histone, fraction F 1, and soybean trypsin inhibitor. J. biol. Chem. 242, 912 (1967).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Jirgensons, B., Ikenaka, T., Gorguraki, V.: A study of trypsin inhibitors. Makromolekul. Chem. 39, 149 (1960).

    Article  Google Scholar 

  • Jones, G., Moore, S., Stein, W. H.: Properties of chromatographically purified trypsin inhibitors from lima beans. Biochemistry 2, 66 (1963).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Justisz, M., Kaminski, M., Legault-Démare, J.: Purification de l’ovomucoide par électrophorèse de zone. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 23, 173 (1957).

    Article  Google Scholar 

  • Kagen, L. J.: Some biochemical and physical properties of the human permeability globulins. Brit. J. exp. Path. 45, 604 (1964).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Kagen, L. J., Becker, E. L.: Inhibition of permeability globulins by C’1-esterase inhibitor. Fed. Proc. 22, 613 (1963).

    Google Scholar 

  • Kassell, B.: The basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. II. Alteration of the methionine residue. Biochemistry 3, 152 (1964).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Kassell, B., Chow, R. B.: Modification of the basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. The s-aminogroups of lysine and the amino-terminal sequence. Biochemistry 5, 3449 (1966).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Kassell, B., Laskowski, M.: The comparative resistance to pepsin of six naturally occurring trypsin inhibitors. J. biol. Chem. 219, 203 (1956).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Kassell, B., Laskowski, M., Further experiments on the basic pancreatic trypsin inhibitor. Fed. Proc. 24, 593 (1965 a).

    Google Scholar 

  • Kassell, B., Laskowski, M.: The basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. V. The disulfide linkages Biochem. biophys. Res. Commun. 20, 463 (1965b).

    CAS  Google Scholar 

  • Kassell, B., Laskowski, M.: The basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. VI. Sequence studies and disulphide linkages. Acta biochim. pol. 18, 287 (1966).

    Google Scholar 

  • Kassell, B., Radicevic, M., Ansfield, M. J., Laskowski, M.: The basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. IV. The linear sequence of the 58 amino acids. Biochem. biophys. Res. Commun. 18, 255 (1965).

    CAS  Google Scholar 

  • Kassell, B., Radicevic, M., Berlow, S., Peanasky, R. J., Laskowski, M.: The basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. I. An improved method of preparation and amino acid composition. J. biol. Chem. 238, 3274 (1963a).

    CAS  Google Scholar 

  • Kassell, B., Radicevic, M., Laskowski, M.: A new method of preparation of pancreatic trypsin inhibitor. Fed. Proc. 22, 529 (1963b).

    Google Scholar 

  • Kline, D. L., Fishman, J. B.: Proactivator function of human plasmin as shown by lysine esterase assay. J. biol. Chem. 236, 2807 (1961).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Kraut, H., Bhargava, N.: Versuche zur Isolierung des Kallikrein-Inaktivators. V. Isolierung eines Kallikrein-Inaktivators aus Rinderlunge und seine Identifizierung mit dem Inaktivator aus Rinderparotis. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 338, 231 (1964).

    CAS  Google Scholar 

  • Kraut, H., Das Verhalten des Kallikrein-Inhibitors gegenüber Fermenten. III. Verhalten des Kallikrein-Inhibitors gegenüber Proteinasen. Hoppe-Seylers Z. Physiol. Chem. 348, 1498 (1967 a).

    Google Scholar 

  • Kraut, H., Das Verhalten des Kallikrein-Inhibitors gegenüber Fermenten. IV. Verhalten des Kallikrein-Inhibitors gegenüber Trypsin und Chymotrypsin. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 348, 1500 (1967 b).

    Google Scholar 

  • Kraut, H., Über Symplexbildung des Kallikrein-Inhibitors aus Rinderorganen mit Heparin. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. KRAUT, H.,, 1502 (1967c).

    Google Scholar 

  • Kraut, H., Schultz, F., Zimmermann, H.: Versuche zur Isolierung des Kallikrein-Inaktivators. IV. Kristallisation und Aminosüurezusammensetzung, Vergleich mit dem TrypsinInhibitor von Kunitz und Northrop. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 334, 230 (1963).

    CAS  Google Scholar 

  • Frey, E. K., Bauer, E.: Über ein neues Kreislaufhormon. II. Mitt. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 175, 97 (1928).

    Article  Google Scholar 

  • Frey, E. K., Werle, E.: Über die Inaktivierung des Kallikreins. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 192, 1 (1930).

    Google Scholar 

  • Frey, E. K., Werle, E., Schultz, F.: Nachweis und Vorkommen des Kallikreins im Ham. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 230, 259 (1934).

    Google Scholar 

  • Kraut, H., Körbel, W., Soiioltan, W., Schultz, F.: Versuche zur Isolierung des KallikreinInaktivators. II. Elektrophoretische Reinigung und Molekulargewichtsbestimmung in der Ultrazentrifuge. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 321, 90 (1960).

    CAS  Google Scholar 

  • Kraut, H., Koerbel-Enkiardt, R.: Versuche zur Isolierung des Kallikrein-Inaktivators. I. Hoppe Seylers Z. physiol. Chem. 309, 243 (1957).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • KRAUT, H., KOERBEL-ENKIARDT, R.: Das Verhalten des Kallikrein-Inaktivators aus Rinderparotis gegenüber proteolytischen Fermenten. In: Leistungen und Ergebnisse der neuzeitlichen Chirurgie, p. 62. Stuttgart 1958.

    Google Scholar 

  • Kress, L. F., Laskowski, M.: The basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. VII. Reduction with borohydride of disulfide bond linking half-cystine residues. J. biol. Chem. 242, 4925 (1967).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Kuxrrz, M.: Crystalline soybean trypsin inhibitor. J. gen. Physiol. 29, 149 (1946).

    Article  Google Scholar 

  • Kuxrrz, M., Crystalline soybean trypsin inhibitor. II. General properties. J. gen. Physiol. 30, 291 (1947 a).

    Google Scholar 

  • Kuxrrz, M., Isolation of a crystalline protein compound of trypsin and of soybean trypsin and of soybean trypsin inhibitor. J. gen. Physiol. 30, 311 (1947b).

    Article  Google Scholar 

  • Kuxrrz, M., Northrop, J. H.: Isolation from beef pancreas of crystalline trypsinogen, trypsin, trypsin inhibitor, and an inhibitor-trypsin compound. J. gen. Physiol. 19, 991 (1936).

    Article  Google Scholar 

  • Landerman, N. S., Webster, M. E., Becker, E. L., Ratclifie, H. E.: Hereditary angio-neurotic edema. Deficiency of inhibitor for serum-globulin-permeability factor and/or plasma kallikrein. J. Allergy 33, 330 (1962).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Larsen, V., Amris, C. J., Brockner, J., Storm, O.: Fibrinolytic treatment with activator-free porcine plasmin. Scand. J. clin. Lab. Invest. 18, Suppl. 89, 34 (1966).

    Google Scholar 

  • Laskowski, M.: Naturally occurring trypsin inhibitors. In: Methods in Enzymology, vol. II, p. 36, ed. by S. P. CoLOwICK and N. O. KAPLAN. New York 1955.

    Google Scholar 

  • Laskowski, M., The mechanism of formation of a trypsin-trypsin inhibitor complex. Ann. N.Y. Acad. Sci. 146, 364 (1968).

    Article  Google Scholar 

  • Laskowski, M., Kassell, B., Hagerty, G.: A crystalline trypsin inhibitor from swine colostrum. Biochim. biophys. Acta (Amst) 24, 300 (1957).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Laskowski, M., Laskowski, M.: Naturally occurring trypsin inhibitors. In: Advances in Protein Chemistry, vol. IX, p. 203, ed. by M. L. Awsow, K. BATLEY, and J. T. EDSALL. New York 1954.

    Google Scholar 

  • Laskowski, M., JR., Mars, P. H., Laskowski, M.: Comparison of trypsin inhibitor from colostrum with other crystalline trypsin inhibitors. J. biol. Chem. 198, 745 (1952).

    Google Scholar 

  • Lebowrrz, J., Laskowski, M., JR.: Potentiometric measurement of protein-protein association constants. Soybean trypsin inhibitor-trypsin association. Biochemistry 1, 1044 (1962).

    Article  Google Scholar 

  • Levy, L. R., Lepow, J. G.: Assay and properties of serum inhibition of C1 esterase. Proc. Soc. exp. Biol. (N.Y.) 101, 608 (1959).

    CAS  Google Scholar 

  • Lewis, J. C., Snell, N. S., Hirschmann, D. J., Fraenkel-Conrat, H.: Amino acid composition of egg proteins. J. biol. Chem. 186, 23 (1950).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Lineweaver, H., Murray, C. W.: Identification of the trypsin inhibitor of the egg white with ovomucoid. J. biol. Chem. 171, 565 (1947).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Logan, G., Wilhelm, D. L.: Vascular permeability changes in inflammation. I. The role of endogenous permeability factors in ultraviolet injury. Brit. J. exp. Path. 47, 300 (1966).

    CAS  Google Scholar 

  • Maki, M., Beller, F. K.: Comparative studies of fibrinolytic inhibitors in vitro. Thrombos. Diathes. haemorrh. (Stuttg.) 16, 668 (1966).

    CAS  Google Scholar 

  • Mammen, E. F.: Natural proteinase inhibitors in extracorporeal circulation. Ann. N.Y. Acad. Sci. 146, 754 (1968).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Mann, R. D.: Method of estimating the inhibitory effect of plasma or serum upon urokinase-activated fibrinolysis. J. clin. Path. 19, 233 (1966).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Mansfeld, V., Rybak, M., Horkkovk, Z., Hladovec, J.: Die antitryptische, antifibrinolytische und antiphlogistische Aktivität natürlicher Proteinasen-Inhibitoren. Hoppe Seylers Z. physiol. Chem. 318, 6 (1960).

    CAS  Google Scholar 

  • Mansfeld, V., Ziegelhöffer, A., HORAKOVA, Z., Hladovec, J.: Isolierung der Trypsin-Inhibitoren aus einigen Hülsenfrüchten. Naturwissenschaften 46, 172 (1959).

    Article  Google Scholar 

  • Mares-Guta, M., Diniz, C. R.: Studies on the mechanism of rat urinary kallikrein catalysis, and its relation to catalysis by trypsin. Arch. Biochem. 121, 750 (1967).

    Article  Google Scholar 

  • Mares-Guta, M., Pereira, A. A., Barrose, I., Drwiz, C. R.: The inhibition of kallikreins by model compounds. II. In: Internat. Symposium on Vasoactive Polypeptides. Sao Paulo 1966.

    Google Scholar 

  • Marggraf, W.: Die posttraumatische intravasale Proteolyse und ihre Behandlung. Verhandl. Dtsch. Ges. Unfallheilk. 1961, p. 238.

    Google Scholar 

  • Markus, G., Wericitfiser, W. C.: Distinction between esterase and protease activities derived from plasminogen. Fed. Proc. 21, 65 (1962).

    Google Scholar 

  • Markwardt, F., Klöcking, H. P., Haustein, K. O., Perlewitz, J.: Tierexperimentelle Untersuchungen über die Wirkung eines Proteaseninhibitors aus Rinderlunge. Acta biol. med. germ. 16, 15 (1966).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Marx, R.: Wirkungsweise der Fibrinolytika und Antifibrinolytika 5 Hamburger Symp. über Blutgerinnung, 1962.

    Google Scholar 

  • Marx, R., Clemente, P., Werle, E., Appel, W.: Zum Problem eines Antidotes in der internen Thrombotherapie mit Fibrinolytika. Blut 5, 367 (1959).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Marx, R., Clemente, P., Werle, E., Appel, W.: Über die Wirkung von Proteinaseinhibitor-Präparaten (Leber-und Parotisinhibitor) auf die extravasale Fibrinolyse, Fibrinogenolyse und Blutgerinnungskonstanten im Menschenblut. Blut 9, 164 (1963).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Marx, R., Hennig, K.: liber Verstärkersubstanzen der Antifibrinolysewirkung der Epsilon-Aminocapronsäure im Organismus Verhandl. VIII. Congr. Europ. Soc. Haematol., p. 454. Basel, 1962.

    Google Scholar 

  • Mason, B., Sparrow, E. M.: The relationship between the permeability-increasing and the hypotensive proteases of plasma. Brit. J. Pharmacol. 25, 257 (1965).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Maxwell, R. E., Lewandowski, V., Nickel, V. S.: Enhancement of fibrinolysis and antagonism of antiplasmin by reversible plasmin inhibitors. Life Sci. 4, 45 (1965).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Mcconnell, D. J., Kagen, L. J., Becker, E. L.: Use of heparin in distinguishing plasma kallikrein from PF/dil. Proc. Soc. exp. Biol. (N.Y.) 119, 652 (1965).

    CAS  Google Scholar 

  • Melmon, K. L., Lovenberg, W., Sjoerdsma, A.: Characteristics of carcinoid tumor kallikrein. Identification of lysyl-bradykinin as a peptide it produces in vitro. Clin. chim. Acta 12, 292 (1965).

    CAS  Google Scholar 

  • Miles, A. A., Wilhelm, D. L.: Enzyme-like globulins from serum producing the vascular phenomena of inflammation. I. An activable permeability factor and its inhibitor in guinea pig serum. Brit. J. exp. Path. 36, 71 (1955).

    CAS  Google Scholar 

  • Miles, A. A., Wilhelm, D. L.: Globulins affecting capillary permeability. In: Polypeptides Which Affect Smooth Muscles and Blood Vessels, p. 309, ed. by M. SCHACHTER. Oxford 1960.

    Google Scholar 

  • Moriya, H., Yamazaki, K., Fukushima, H., Moriwaki, C.: Biochemical studies on kallikreins and their related substances. II. An improved method of purification of hog pancreatic kallikrein and its some biological properties. J. Biochem. 58, 208 (1965).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Nagasawa, S., Horiucai, K., Yano, M., Suzuki, T.: Partial purification of bovine plasma kallikrein activated by contact with glass. J. Biochem. 62, 398 (1967).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Nakamura, S., Wakeyama, T Distribution of trypsin inhibitors in the sera of various animals. Nature (Lond.) 192, 1077 (1961).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Neubath, H., Davie, E. W.: Terminal groups of components of the trypsin system. Fed. Proc. 13, 268 (1954).

    Google Scholar 

  • Nissen, U., Astrup, T.: Purity and specific activity of plasmin preparations determined with inhibitors. Fed. Proc. 25, 193 (1966).

    Google Scholar 

  • Northover, B. J., Subramanian, G.: Analgesic-antipyretic drugs as inhibitors of kallikrein. Brit. J. Pharmacol. 17, 107 (1961).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Oates, J. A., Melmon, K. L.: Biochemical and physiological studies of the kinins in carcinoid syndrome. In: Hypotensive Peptides, p. 565, ed. by E. G. Erdös, N. Back, and F. Siciiteri. Berlin-Heidelberg-New York: Springer 1966.

    Google Scholar 

  • Ozawa, K., Laskowski, M., JR.: The reactive site of tlypsin inhibitors. J. biol. Chem. 241, 3955 (1966).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Paskaina, T. S., Shimonaeva, E. E.: Some properties of thermolabile trypsin, plasmin and kallikrein inhibitor from rabbit blood serum. Vopr. med. Khim. 13, 464 (1967).

    Google Scholar 

  • Peanasky, R. J., Laskowski, M.: Chymotrypsin inhibitor from Ascaris. Biochim. biophys. Acta (Amst) 37, 167 (1960).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Pensky, J., Levy, L. R., Lepow, J. H.: Partial purification of a serum inhibitor of C’1-esterase. J. biol. Chem. 236, 1674 (1961).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Prado, E. S., Prado, J. L.: Partial purification of a plasma-kinin-forming enzyme from horse urine. Experientia (Basel) 17, 31 (1961).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Prado, J. L., Prado, E. S., Brandi, C. M. W., Katchbiirian, A. V.: Some properties of highly purified horse urinary kallikrein. Ann. N.Y. Acad. Sci. 104, 186 (1963).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Prado, J. L., Katchburian, A. V., Mendes, J., Prado, E. S.: Ions and the kininogenic activity of horse urinary kallikrein. Acta physiol. lat.-amer. 15, 386 (1965).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Rkbek, V., Mansfeld, V.: Gel filtration of protease inhibitors from potatoes. Experientia (Basel) 19, 151 (1963).

    Article  Google Scholar 

  • Rackis, J. J.: Isolation and characterization of soybean trypsin inhibitors. Proc. Seed Protein Conf., p. 98. New Orleans 1963.

    Google Scholar 

  • Rackis, J. J., Anderson, R. L.: Isolation of four soybean trypsin inhibitors by DEAE-cellulose chromatography. Biochem. biophys. Res. Commun. 15, 230 (1964).

    CAS  Google Scholar 

  • Rackis, J. J., Sasame, H. A., Anderson, R. L., Smith, A. K.: Chromatography of soybean proteins. I. Fractionating of whey proteins on diethyl-aminoethyl-cellulose. J. Amer. chem. Soc. 81, 6265 (1959).

    CAS  Google Scholar 

  • Rackis, J. J., Sasame, H. A., Mann, R. K., Anderson, R. L., Smrrh, A. K.: Soybean trypsin inhibitors: Isolation, purification and physical properties. Arch. Biochem. 98, 471 (1962).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Ratnoff, O. D., Lepow, I. H.: Some properties of an esterase derived from preparations of the first component of complement. J. exp. Med. 106, 327 (1952).

    Article  Google Scholar 

  • Rocha. E., Silva, M.: Bradykinin — mechanism of its release by trypsin and kallikrein. Arch. int. Pharmacodyn. 88, 271 (1951).

    CAS  Google Scholar 

  • Rothschild, A. M.: Pharmacodynamie properties of cellulose sulfate and related polysaccharides. — A group of bradykinin-releasing compounds. In: Internat. Symposium on Vaso-Active Polypeptides, III, p. 197. Sao Paulo 1966.

    Google Scholar 

  • Ryan, C. A., Clary, J. J., Tomimatsu, Y.: Chicken chymotrpysin and turkey trypsin. Arch. Biochem. 110, 175 (1965).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Sach, E., Thély, M., Choay, J.: Données supplémentaires sur l’inhibiteur de trypsine de pancréas du boeuf. C. R. Acad. Sci. (Paris) 260, 3491 (1965).

    CAS  Google Scholar 

  • Scevola, M. E., Franchini, M., Barbieri, A. D. DE: Purification of the tryptic inhibitor of Kunitz and its isolation from two fractions endowed with different specific inhibitory activity. Boll. Soc. ital. Biol. sper. 38, 1771 (1962).

    CAS  Google Scholar 

  • Schachter, M.: A delayed slow contracting effect of serum and plasma due to the release of a substance resembling kallidin and bradykinin. Brit. J. Pharmacol. 11, 111 (1956).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Schachter, M.: Some properties of kallidin, bradykinin and wasp venom kinin In: Polypeptides Which Affect Smooth Muscles and Blood Vessels, p. 232, ed. by M. SCHACHTER. Oxford 1960.

    Google Scholar 

  • Schmutzler, R., Beck, E.: Effect of e-aminocaproic acid and of Trasylol by fibrinolysis. Schweiz. med. Wschr. 92, 1368 (1962).

    CAS  Google Scholar 

  • Schoevmakers, J., Matze, R., Haanen, C., Zilliken, F.: Proteolytic activity of purified bovine Hageman factor. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 93, 433 (1964).

    Article  Google Scholar 

  • Scholtan, W.: Bestimmung der Wechselwirkung zwischen Trypsin und dem KallikreinInaktivator mittels der Ultrazentrifuge. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 348, 1193 (1967).

    CAS  Google Scholar 

  • Scholtan, W., Lie, S. Y.: Molekulargewichtsbestimmung des Kallikrein-Inaktivators mittels der Ultrazentrifuge. Makromolek. Chem. 98, 204 (1966).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Scholtan, W., Rosenkranz, H.: Optisches Drehungsvermögen, Circulardichroismus und Ultraviolett-Spektrum des Kallikrein-Inaktivators Makromolek. Chem. 99, 254 (1966).

    CAS  Google Scholar 

  • Schultz, F.: Verfahren zur Herstellung von reinen Lösungen des Kallikrein-Inaktivators. DBP 1084433 (1959).

    Google Scholar 

  • Schultz, F.: Kristallisation des Kallikrein-Trypsin-Inhibitors als freies basisches Polypeptid. Naturwissenschaften 54, 338 (1967).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Schultz, F., Kraut, H., Bhargava, N.: Darstellung von kristallisiertem Kallikrein-Inaktivator und kristallisiertem Inaktivator-Trypsin-Komplex. Naturwissenschaften 50, 375 (1963).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Schultze, H. E., Göllner, I., Heide, K., Schönenberger, M., Schwick, H. G.: Zur Kenntnis der a-Globuline des menschlichen Normalserums. Z. Naturforsch. 10b, 463 (1955).

    Google Scholar 

  • Schultze, H. E., Heide, K., Haupt, H.: al-Antitrypsin aus Humanserum. Klin. Wschr. 40, 427 (1962).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Schulz, K.: Antifibrinolyse durch einen neuen Proteaseinhibitor. Z. ges. inn. Med. 20, 325 (1965).

    CAS  Google Scholar 

  • Schwick, H. G., Heimburger, N., Haupt, H.: Antiproteinasen des Humanserums. Z. ges. inn. Med. 21, 1 (1966).

    Google Scholar 

  • Sherman, M. P., Kassell, B.: Modification of the tyrosine residues of the basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. Fed. Proc. 26, 825 (1967).

    Google Scholar 

  • Singh, L. M., Howard, J. M.: Studies of Trasylol. Arch. Surg. 91, 635 (1965).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Soulier, J. P.: Les inhibiteurs naturelles de la coagulation. Sang 30, 262 (1959).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Soulier, J. P.: Progress in Coagulation. Stuttgart 1962.

    Google Scholar 

  • Soulier, J. P., Prou-Wartelle, O., Dormont, J.: Etude de divers inhibiteurs d’enzymes protéolytiques sur la coagulation et la fibrinolyse. Rev. Hémat. 15, 431 (1960).

    Google Scholar 

  • Spector, W. G., Willoughby, D. A.: Salicylate and increased vascular permeability. Nature (Lond.) 196, 1104 (1962).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Spector, W. G., Willoughby, D. A.: The antagonism of substances that increase vascular permeability. J. Path. Bact. 86, 487 (1963).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Steichele, D. F., Herschlein, H. J.: Zur antifibrinolytischen Wirkung des TrypsinKallikrein-Inaktivators. Med. Welt 2170 (1961).

    Google Scholar 

  • Steichele, D. F., Herschlein, H. J., Klinik und Therapie der durch Fibrinolyse und Fibrinogenolyse hervorgerufenen Blutungen. Med. Welt 141 (1962).

    Google Scholar 

  • Steiner, R. F.: Accessibility and structural function of particular amino acid residues of soybean trypsin inhibition. Arch. Biochem. 115, 257 (1966).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Stevens, F. C., Feeney, R. E.: Chemical modification of avian ovomucoids. Biochemistry 2, 1346 (1963).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Strassle, R.: Antifibrinolyse. Schweiz. med. Wschr. 90, 1249 (1960).

    Google Scholar 

  • Sugino, R.: The dynamic equilibrium of the fibrinolytic system, especially the tissue activator and inhibitor of the dog. Nagoya Shirutsu Daigaku Igakkai Zasshi 16, 535 (1965).

    CAS  Google Scholar 

  • Suzuki, T., Iwanaga, S., Nagasawa, S., Sato, T.: Purification and properties of bradykininogen and of the bradykinin-releasing and -destroying enzymes in snake venom. In: Hypotensive Peptides, p. 149, ed. by E. G. Erdös, N. Back, and F. Sicuteri. BerlinHeidelberg-New York: Springer 1966.

    Google Scholar 

  • Trautschold, I.: Zur Bestimmung der Enzymaktivität von Kallikreinen. Gemeinsame Tagung der deutschen, französischen und schweizer Biochemiker. Zürich, 1960.

    Google Scholar 

  • Trautschold, I.: Enzyme und Inhibitoren der Bildung und des Abbaues gefäßaktiver Polypeptide (Kinine). Habil.-Schr. Med. Fakultät, Univ. München, 1965.

    Google Scholar 

  • Trautschold, I.,Fritz, H., Werle, E.: Kininogenases, kininases, and their inhibitors. In: Hypotensive Peptides, p. 221, ed. by E. G. ERDÖS, N. BACK, and F. SICUTERI. Berlin-HeidelbergNew York: Springer 1966 a.

    Google Scholar 

  • Trautschold, I.,Werle, E.: Spektrophotometrische Bestimmung des Kallikreins und seiner Inaktivatoren. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 325, 48 (1961).

    CAS  Google Scholar 

  • Trautschold, I.,Werle, E., Kallikrein. In: Methoden der enzymatischen Analyse, p. 880, ed. by H. U. Berg-Meyer. Weinheim 1962.

    Google Scholar 

  • Trautschold, I.,Werle, E., Fritz, H.: Zur Biochemie des Trasylol. In: Neue Aspekte der Trasylol-Therapie, p. 3, ed. by R. GROSS u. G. Kroneberg. Stuttgart 1966 b.

    Google Scholar 

  • Trautschold, I.,Werle, E., Haendle, H., Sebening, H.: Über einen neuen Trypsin-Chymotrypsin-Inhibitor. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 332, 328 (1963).

    CAS  Google Scholar 

  • Trautschold, I.: Neuere experimentelle Ergebnisse über Proteaseinhibitoren. In: Pathogenese, Diagnostik, Klinik und Therapie der Erkrankungen des exokrinen Pankreas, p. 289, ed. by N. Henning, K. Heinkel u H Schöx. Stuttgart 1964.

    Google Scholar 

  • Tu, A. T., Cnua, A., JAMES, G. P.: Proteolytic enzyme activities in a variety of snake venoms. Toxicol. appl. Pharmacol. 8, 218 (1966).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Verstraete, M., Vermylen, J., Vermylen, C., Vreker, R. A. DE: On the combined administration of streptokinase and pancreatic trypsin inhibitor. Thrombos. Diathes. haemorrh. (Stuttg.) 12, 391 (1964).

    CAS  Google Scholar 

  • Vithayathil, A. J., Buck, F., Bier, M., Nord, F. F.: On the mechanism of enzyme action. LXXII Comparative studies on trypsin of various origins. Arch. Biochem. 92, 532 (1961).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Vogel, R.: Differenzierung der Kallikreine untereinander und Abgrenzung gegen andere vasoaktive Substanzen. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 349, 926 (1968).

    CAS  Google Scholar 

  • VOGEL, R.,,KALIAMPETSOS, G.: Über den Blut-Kallikreinspiegel beim postoperativen Verlauf. Langen-becks Arch. klin. Chir. 292, 894 (1959).

    Google Scholar 

  • Vogel, R.,TRAUTSCHOLD, I., WERLE, E.: Natürliche Proteinasen-Inhibitoren. Stuttgart 1966.

    Google Scholar 

  • Vogel, R.,Trautschold, I., Werle, E.: Natural Proteinase Inhibitors. New York 1968.

    Google Scholar 

  • Walter, M. N. I., Willoughby, D. A.: Indomethacin, a new anti-inflammatory drug: Its potential use as a laboratory tool. J. Path. Bact. 90, 641 (1965).

    Article  Google Scholar 

  • Webster, M. E., Emmart, E. W., Turner, W. A., Moriya, H., Pierce, J. C.: Immunological properties of the kallikreins. Biochem. Pharmacol. 12, 511 (1963).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Webster, M. E.,Innerfield, I.: Interrelationship of human plasma kallikrein and plasmin in inflammation. Enzymol. Biol. Clin. 5, 129 (1965).

    CAS  Google Scholar 

  • Webster, M. E.,Pierce, J. C.: Studies on plasma kallikrein and its relationship to plasmin. J. Pharmacol. exp. Ther. 130, 484 (1960).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Webster, M. E.,Pierce, J. C.: Action of kallikreins on synthetic ester substrates. Proc. Soc. exp. Biol. (N.Y.) 107, 186 (1961).

    CAS  Google Scholar 

  • Webster, M. E.: The nature of the kallikreins released from human plasma by kallikreins and other enzymes. Ann. N.Y. Acad. Sci. 104, 91 (1963).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.: Zur Kenntnis des Haushaltes des Kallikreins. Biochem. Z. 269, 415 (1934).

    CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.: Über Kallikrein aus Blut. III. Biochem. Z. 287, 235 (1936).

    CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.: Über Kallidin und Bradykinin. Arch. int. Pharmacodyn. 92, 427 (1953).

    CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.: The chemistry and pharmacology of kallikrein and kallidin. In: Polypeptides Which Stimulate Pain Muscle, p. 20, ed. by J. H. GADDUM. Edinburgh and London 1955.

    Google Scholar 

  • Werle, E.: Kallikrein, kallidin and related substances. In: Polypeptides Which Affect Smooth Muscles and Blood Vessels, p. 199, ed. by M. SCHACHTER. Oxford 1960.

    Google Scholar 

  • Werle, E.: Über Plasmakinine. 27. Tagg. Dtsch. Pharmakol. Ges., Wien, 1962.

    Google Scholar 

  • Werle, E.: Über Plasmakinine Naunyn-Schmiedebergs Arch. exp. Path. Pharmak. 245, 254 (1963).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.: Über einen Hemmkörper für Kallikrein und Trypsin in der Rinderlunge. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 338, 228 (1964a).

    CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.: Biochemische Betrachtungen zur Regulierung der Gewebsdurchblutung. Ärztl. Forsch. 18, 281 (1964b).

    CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.,Appel, W.: Photochemische Inaktivierung von Kallikrein durch Methylenblau. Z. Vitamin-, Hormon-u. Fermentforsch. 8, 24 (1956).

    CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.,Appel, W.: Isolierung eines natürlichen Inaktivators für Kallikrein und einige Proteinasen aus Rinderleber. Naturwissenschaften 45, 60 (1958).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Werle, E., Appel, W.: Über einen Hemmkörper für Kallikrein und verschiedene Proteinasen aus Rinderleber. II. Z. Naturforsch. 14b, 385 (1959).

    Google Scholar 

  • Werle, E., Appel, W., Happ, E.: Über Hemmkörper für Trypsin und Kallikrein im Blut der Weinbergschnecke (Helix pomatia) und über eine Kreislauf-Schockwirkung des Schneckenblutes. Naunyn-Schmiedebergs Arch. exp. Path. Pharmak. 234, 364 (1958).

    CAS  Google Scholar 

  • Werle, E., Appel, W., Happ, E.: Über den Kallikrein-Inaktivator aus Kartoffeln und seine Abgrenzung gegen Proteinase-Inhibitoren. Z. Vitamin-, Hormon-u. Fermentforsch. 10, 127 (1959).

    CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.,Flossdorf, K.: Zur Kenntnis der Chemie und Pharmakologie des Kallikreins. Biochem. Z. 296, 282 (1938).

    CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.,Forell, M. M., Maier, L.: Über einen neuen Inaktivator des Kallikreins in Eiklar. Naturwissenschaften 41, 89 (1954).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.,Forell, M. M., Maier, L.: Zur Kenntnis der blutdrucksenkenden Wirkung des Trypsins. Naunyn- Schmiedebergs Arch. exp. Path. Pharmak. 225, 369 (1955).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.,Götze, W., Keppler, A.: Über die Wirkung des Kallikreins auf den isolierten Darm und über eine neue darmkontrahierende Substanz. Biochem. Z. 289, 217 (1937).

    CAS  Google Scholar 

  • Werle, E., Hürter, J.: Über Omitho-Kallikrein. I. Mitteilung über kreislaufaktive Substanzen der Vögel. Biochem. Z. 285, 176 (1936).

    Google Scholar 

  • Werle, E.,Kaufmann-Boetsch, B.: Über eine esterspaltende Wirkung von Kallikrein. Naturwissenschaften 46, 559 (1959).

    Article  Google Scholar 

  • Werle, E.,Kaufmann-Boetsch, B.: Über esteratische Wirkungen von Kallikrein und Trypsin und ihre Hemmung durch Kallikrein-und Trypsininhibitoren. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 319, 52 (1960).

    CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.,Kehl, R., Koebke, K.: Über Bradykinin, Kallidin und Hypertensin. Biochem. Z. 320, 372 (1950a).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.,Kehl, R., Koebke, K.: Über Trypsin, Chymotrypsin, Kallidin und Bradykinin. Biochem. Z. 321, 213 (1950 b).

    Google Scholar 

  • Werle, E.,Kehl, R., Koebke, K.: Über die Freilegung von Bradykinin und Kallidin aus Immunserum. Biochem. Z. 321, 348 (1951a).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.,Maier, L.: Zur Kenntnis des Kallikrein-Inaktivators aus Kartoffeln. Biochem. Z. 322, 414 (1952a).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.,Maier, L.: Über die chemische und pharmakologische Unterscheidung von Kallikreinen verschiedener Herkunft. Biochem. Z. 323, 279 (1952b).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.,Maier, L., Löffler, F.: Über einen Kallikrein-Inaktivator aus pflanzlichem Material. Biochem. Z. 321, 372 (1951 b).

    Google Scholar 

  • Werle, E.,Maier, L., Ringelmann, E.: Hemmung von Proteinasen durch Kallikrein-Inaktivatoren. Naturwissenschaften 39, 328 (1952).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.,Marx, R., Traiitschold, I., Reìchenbach-Klinke, K. E.: Vergleich der ProteinasenInhibitoren aus Lunge und Leber vom Rind mit besonderer Berücksichtigung ihres Einflusses auf Fibrinolyse und Blutgerinnung. Blut 14, 206 (1967).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.,Schmal, A.: Über ein Kallikrein-abbauendes Enzym im Blutplasma der Ratte. Hoppe Seylers Z. physiol. Chem. 349, 521 (1968).

    CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.,Trautschold, I.: Colostrokinin und seine Bildung durch Kallikrein. Z. Biol. 112, 169 (1960).

    CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.,Trautschold, I.: Bestimmung des Kallikrein-Inaktivators „Trasylol“ im Blut und in Organen und seine Verteilung nach Injektionen. Munch. med. Wschr. 103, 773 (1961).

    CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.,Trautschold, I.: Kallikrein, kallidin, kallikrein inhibitors. Ann. N.Y. Acad. Sci. 104, 117 (1963).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.,Trautschold, I.: Physiology, pharmacology and pathology of exocrine pancreas enzymes with special reference to proteolytic enzymes. Paper read: 6th Ann. Meeting Anglo-German Medical Society, Manchester 1965. Anglo-Germ. med. Rev. 3, 212 (1966).

    CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.,Trautschold, I., Sebening, H., Fritz, H., Hutzel, M.: Enzym-Inhibitoren des exokrinen Pankreas. Verh. dtsch. Ges. inn. Med. 70, 801 (1964).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.,Vogel, R.: Vorkommen von Kallikreinogen im Urin von Nierenkranken. In: Leistungen und Ergebnisse der neuzeitlichen Chirurgie, p. 59. Stuttgart 1958.

    Google Scholar 

  • Werle, E.,Vogel, R.: Über die Kallikreinausscheidung im Ham nach experimenteller Nierenschädigung. Arch. int. Pharmacodyn. 126, 171 (1960).

    CAS  Google Scholar 

  • Werle, E.,Vogel, R.: Über die Freisetzung einer kallikreinartigen Substanz aus Extrakten verschiedener Organe. Arch. int. Pharmacodyn. 131, 257 (1961).

    CAS  Google Scholar 

  • WERLE, E.,,VOGEL, R., KALIAMPETSOS, G.: Über das Kallikrein der Darmwand und seine Beziehung zum Blutkallikreingehalt bei Störungen der Darmfunktion. In: Proceedings, II. Weltkongr. Gastroenterologie, München, vol. 2, p. 778, 1962.

    Google Scholar 

  • Winterstein, A., Strässle, R.: Antifibrinolytic effect of soybean trypsin inhibitor. In: Proceedings, 8th Internat. Congr. of Hematology, Tokyo, 1960, vol. 3, p. 1708, 1962.

    Google Scholar 

  • Wu, F. C., Laskowski, M.: Crystalline acid-labile trypsin inhibitor from bovine blood plasma. J. biol. Chem. 235, 1680 (1960).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Wu, Y. V., Scheraga, H. A.: Studies of soybean trypsin inhibitor. I. Physicochemical properties. Biochemistry 1, 698 (1962a).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Wu, Y. V., Scheraga, H. A.: Studies of soybean trypsin inhibitor. II. Conformational properties. Biochemistry 1, 905 (1962b).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

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Vogel, R., Werle, E. (1970). Kallikrein Inhibitors. In: Erdös, E.G., Wilde, A.F. (eds) Bradykinin, Kallidin and Kallikrein. Handbook of Experimental Pharmacology / Handbuch der experimentellen Pharmakologie, vol 25 / 25. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-642-46222-1_10

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