Abstract
A system in the body having as potent a biological activity as the kininogenase-kinin system requires a regulating mechanism that limits the concentration of the active principles. The activity of kininogenases can be controlled either by blocking with inhibitors or by degradation with enzymes. Under normal conditions the system is regulated with remarkable precision; in pathological states the mechanism may be overwhelmed.
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References
Acher, R., Chauvet, J.: La structure covalente d’un polypeptide pancréatique inhibiteur de la trypsine. Bull. Soc. Chim. Fr. 3954 (1967).
Acher, R., Chauvet, J., Arman, R., Sela, M.: Préparation et propriétés de dérivés poly-DL-alanylés d’un inhibiteur de la trypsine (inhibiteur de Kunitz et Northrop). Europ. J. Biochem. 3, 476 (1968).
Adam-Chosson, A., Montreuil, J.: Glycoproteins. X. Structure of oligosides isolated from ovomucoid partial hydrolysates. Bull. Soc. Chim. biol. (Paris) 47, 1881 (1965).
Ambrus, C. M., Ambrus, J. L., Lassman, H. B., Mink, I. B.: Studies on the mechanism of action of inhibitors of the fibrinolysin system. Ann. N.Y. Acad. Sci. 146, 430 (1968).
Anderer, F. A.: Zur Identität des Kallikrein-Inaktivators aus Rinderlunge und Rinderparotis. Z. Naturforsch. 20b, 499 (1965a).
Anderer, F. A.: Strukturuntersuchungen am Kallikrein-Inaktivator aus Rinderlunge. II. Bestimmung der Aminosäuresequenz. Z. Naturforsch. 20b, 462 (1965b).
Anderer, F. A., Hörnle, S.: Strukturuntersuchungen am Kallikrein-Inaktivator aus Rinderlunge. I. Molekulargewicht, Endgruppenanalyse und Aminosäure-Zusammensetzung. Z. Naturforsch. 20b, 457 (1965).
Anderer, F. A., Hörnle, S.: The disulfide linkages in kallikrein inactivator of bovine lung. J. biol. Chem. 241, 1568 (1966).
Anderer, F. A., Hörnle, S.: Chemical studies on kallikrein inactivator from bovine lung and parotid gland. Ann. N.Y. Acad. Sci. 146, 381 (1968).
Appel, W.: Darstellung und Charakterisierung eines einheitlichen, kristallinen, natürlich vorkommenden bifunktionellen Hemmkörpers für Trypsin und das Kreislaufhormon Kallikrein. Diss. Naturwiss. Fakultät, Techn. Hochschule, München, 1957.
Appel, W., Werle, E.: Über einen Hemmkörper für Kallikrein und verschiedene Proteinasen aus Rinderleber. III. Z. Naturforsch. 14b, 648 (1959).
Astrup, T.: A proteolytic inhibitor in lung tissue. 18th Int. Physiol. Congr. Copenhagen, Abstr. p. 81, 1950.
Astrup, T., Ox lung tissue as a proteolytic inhibitor. Acta physiol. scand. 26, 243 (1952a).
Astrup, T., Fibrinolysis. Acta haemat. (Basel) 7, 271 (1952b).
Astrup, T., Comparative studies of some antifibrinolytic agents and proteinase inhibitors. Ann. N.Y. Acad. Sci. 146, 601 (1968).
Astrup, T., Albrechtsen, O. K.: Estimation of the plasminogen activator and the trypsin inhibitor in animal and human tissue. Scand. J. clin. Lab. Invest. 9, 233 (1957).
Astrup, T., Stage, A.: A protease inhibitor in ox lung tissue. Acta chem. scand. 10, 617 (1956).
Auhagen, E: Chimica e biochimica del Trasylol. In: Drugs of animal origin, p. 69, ed. by A. LEONARDI and J. WALSH. Milan 1967.
Aungst, C. W., BACK, N., BARLOW, B., TSUKADA, G. A.: Immunologic studies of components of the kallikrein-kinin system. In: Hypotensive Peptides, ed. by E. G. Erdös, N. Back, and F. Sicuterl Berlin-Heidelberg-New York: Springer 1966.
Avineri, R., Blauer, G., Rigbi, M.: Studies on the pancreatic trypsin inhibitor and its interaction with trypsin. Israel J. Chem. 1, 199 (1963).
Avineri-Goldman, R., Snir, I., Blauer, G., Rigbi, M.: Studies on the basic trypsin inhibitor of bovine pancreas and its interaction with trypsin. Arch. Biochem. 121, 107 (1967).
Back, N., Guth, P. S., Munson, A. E.: On the relationship between plasmin and kinin. Ann. N.Y. Acad. Sci. 104, 53 (1963).
Back, N., Steger, R.: Effects of inhibitors on kinin releasing activity of proteases. Fed. Proc. 27, 96 (1968).
Banaszkiewicz, W., Chodera, A.: Effect of Trasylol on the vascular reaction to kallikrein. Acta physiol. pol. 14, 431 (1963).
Banca, I., Maylath-Palagyi, J.: Effect of inhibitors on the activity of trypsin and collagen mucoproteinase Acta physiol. Acad. Sci. hung. 24, 151 (1963).
Barbieri, A. DE, Scevola, M. E., Franchini, M.: Antiplasmin activity of pancreatic trypsin inhibitor and e-aminocaproic acid. Boll. chim. farm. 103, 37 (1964).
Bauer, E., Frey, E. K., Kraut, H., Schultz, F., Werle, E.: Über neue Funktionen von Pankreas und Lymphdrüsen. Naturwissenschaften 17, 672 (1929).
Becker, E. L., Kagen, L. J.: The permeability globulins of human serum and the biochemical mechanism of hereditary angioneurotic edema. Ann. N.Y. Acad. Sci. 116, 866 (1964).
Beller, F. K., Gösswald, R. K.: Zur Inhibitionswirkung von Proteinaseninhibitoren auf Plasmin und Urokinase. In: Neue Aspekte der Trasyloltherapie, p. 161, ed. by R. GROSS and G. KRONEBERG. Stuttgart 1966.
Benzer, H., Blümel, G., Piza, F.: Einflüsse von Trypsininhibitoren auf die Blutgerinnung. Wien. med. Wschr. 110, 609 (1960).
Beraldo, W. T.: Formation of bradykinin in anaphylactic and peptone shock. Amer. J. Physiol. 163, 283 (1950).
Berghoff, A., Glatzel, H.: Über die Hemmung des fibrinolytischen Potentials durch Trasylol. Med. Klin. 58, 476 (1963).
Bertelli, A., Cerrati, A., Donati, L., Rossano, M. A.: Attivitâ, antipeptidasica di farmaci entireazionali. Atti Accad. med. lombarda 20, 442 (1965).
Bhoola, K. D., Calle, J. D., Schachter, M.: The effect of bradykinin, serum kallikrein and other endogenous substances on capillary permeability in the guinea-pig. J. Physiol. (Lond.) 152, 75 (1960).
Bhoola, K. D., Schachter, M.: A comparison of serum kallikrein, bradykinin and histamine on capillary permeability in the guinea-pig. J. Physiol. (Lond.) 149, 80P (1959).
Bischoff, F., Elliott, A. H.: Chemical studies of callicrein. J. biol. Chem. 117, 7 (1937).
Bowman, E.: Influence of bean trypsin inhibitors on thromboplastic properties of trypsin. Proc. Soc. exp. Biol. (N.Y.) 86, 491 (1954).
Brandi, C. M. W., Mendes, J., Paiva, A. C. M., Prado, E. S.: Proteolysis of salmine by horse urinary kallikrein. Biochem. Pharmacol. 14, 1665 (1965).
Brandi, C. M. W., Prado, E. S.: Proteolysis of salmine by three kallikreins and the effect of some inhibitors. III. Internat. Symposium on Vasoactive Polypeptides. Sao Paulo 1966.
Brandi, C. M. W., Roncada, M. J., Prado, E. S., Prado, J. L.: Observations on the hydrolysis of salmine by kallikreins. III. Internat. Symposium on Vasoactive Polypeptides. Sao Paulo 1966.
Brown, J. R., Lerman, N., Bohax, Z.: The amino acid sequence around the disulfide bonds of soybean trypsin inhibitor. Biochem. biophys. Res. Commun. 23, 561 (1966).
Buck, F. F., Bier, M., Nord, F. F.: Some properties of human trypsin. Arch. Biochem. 98, 528 (1962a).
Buck, F. F., Vithayathil, A. J., Bier, M., Nord, F. F.: On the mechanism of enzyme action. LXXIII Studies on trypsin from beef, sheep and pig pancreas. Arch. Biochem. 97, 417 (1962b).
Burdon, K. L., Queng, J. T., Thomas, O. C., Mcgovern, J. P.: Observations on biochemical abnormalities in hereditary angioneurotic edema. J. Allergy 36, 546 (1965).
Burke, J. S., Uriuhara, T., Macmorine, D. R. L., Movat, H. Z.: A permeability factor released from phagocytosing PMN-leukocytes and its inhibition by protease inhibitors. Life Sci. 3, 1505 (1964).
Chambers, D. A., Bosser, C., Nardi, G. L.: Enzymatic studies on partially purified hog kallikrein. Fed. Proc. 23, 542 (1963).
Charache, P., Donaldson, V., Pensky, J., Fireman, P., Rosen, F. S., Janeway, C. A.: Genetic abnormalities in hereditary angioneurotic edema. J. clin. Invest. 43, 1250 (1964).
Chauvet, J.,Acher, R.: Séquence des acides aminés d’un polypeptide pancréatique inhibi- teur de la trypsine (inhibiteur de Kunitz et Northrop). Bull. Soc. Chim. Fr. 1280 (1966 a).
Chauvet, J., Acher, R.: Inactivation et réactivation d’un inhibiteur pancréatique de la trypsine (inhibiteur de Kunitz et Northrop) par réduction réversible des ponts disulfures. Bull. Soc. Chim. biol. (Paris) 48, 1284 (1966b).
Chauvet, J., Acher, R.: The reactive site of the basic trypsin inhibitor of pancreas. J. biol. Chem. 242, 4274 (1967 a).
Chauvet, J., Acher, R.: Active derivatives of a polypeptide inhibitor of trypsin (Kunitz and Northrop inhibitor). Biochem. biophys. Res. Commun. 27, 230 (1967b).
Chauvet, J., Acher, R.: La structure covalente d’un inhibiteur polypeptidique de la trypsine (inhibiteur de Kunitz et de Northrop). Bull. Soc. Chim biol. (Paris) 49 985 (1967 c).
Chauvet, J., Nouvel, G., Acher, R.: Structure primaire d’un inhibiteur pancréatique de la trypsine (inhibiteur de Kunitz et Northrop). Biochim. biophys. Acta (Amst.) 92, 200 (1964).
Chauvet, J., Nouvel, G., Acher, R.: Structure primaire d’un inhibiteur pancréatique de la trypsine (inhibiteur de Kunitz et Northrop). I. Enchaînements N- et C-terminaux. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 115, 121 (1966a).
Chauvet, J., Nouvel, G., Acher, R.: Structure primaire d’un inhibiteur pancréatique de la trypsine (inhibiteur de Kunitz et Northrop). II. Caractérisation des peptides résultant de l’hydrolyse trypsique. Biochim. biophys. Acta (Amst) 115, 130 (1966b).
Clemente, P.: Methodenkritische Arbeit über quantitative und qualitative Bestimmung fibrinolytisch und antifibrinolytisch wirksamer Substanzen. Diss. Med. Fakultät Univ. Miinchen, 1957.
Cohen, W., Balls, A. K.: Behaviour of antitrypsin in egg white during storage and brooding. Poultry Sci. 34, 290 (1955).
Davie, E. W., Neurath, H.: The terminal groups of the soybean trypsin inhibitor. J. biol. Chem. 212, 507 (1955).
Dames, G. E., Holman, G., Johnston, T. P., Lowe, J. S.: Studies on kallikrein: Failure of some antiinflammatory drugs to affect release of kinin Brit. J. Pharmacol. 28, 212 (1966).
Dames, G. E., Lowe, J. S.: Inhibitory effects of thiol compounds on kallikrein and on experimental burns in guinea-pigs. Brit. J. Pharmacol. 27, 107 (1966).
Diniz, C. R., Pereira, A A, Barroso, J., Mares-Guia, M.: On the specifity of urinary kallikreins. Biochem. biophys. Res. Commun. 21, 448 (1965).
Diniz, C. R., Pereira, A A, Barroso, J., Mares-Guia, M.: Studies on the specificity of kinin-forming enzymes. The inhibition of the kininogenic activity of trypsin and kallikreins by model compounds. In: Hypotensive Peptides, p. 175, ed. by E. G. ERDÖS, N. BACK and F. SICUTERL Berlin-Heidelberg-New York: Springer 1966.
Dlouna, V., Neuwirthova, J., Meloun, B., Borm, F.: On proteins. XCV. Preparation of pancreatic trypsin inhibitor. Coll. Czech. chem. Commun. 30 1705 (1965 a).
Dlouna, V., Pospisil0va, D., Meloun, B., Orm, F.: On proteins. XCIV. Primary structure of basic trypsin inhibitor from beef pancreas. Coll. czech. chem. Commun. 30, 1311 (1965b).
Dlouna, V., Pospisilova, D., Meloun, B., Orm, F.: On proteins. C. Disulfide bonds of basic trypsin inhibitor from beef pancreas. Coll. czech. chem. Commun. 31, 346 (1966).
Donaldson, V. H.: Serum inhibitor of C’1-esterase in health and disease. J. Lab. clin. Med. 68, 369 (1966).
Donaldson, V. H.,,Evans, R. R.: A biochemical abnormality in hereditary angioneurotic edema, absence of serum inhibitor of C’1-esterase. Amer. J. Med. 35, 37 (1963).
Donaldson, V. H.,,Rosen, F. S.: Action of complement in hereditary angioneurotic edema: The role of C’1-esterase. J. clin. Invest. 43, 2204 (1964).
Dyce, B., Haverback, B. J.: Serum trypsin inhibitors in the normal and in patients with acute pancreatitis. Amer. J. Gastroent. 34, 481 (1960).
Egeblad, K., Astrur, T.: Fibrinolysis and the bovine lung trypsin inhibitor (“Pulmin”) Scand. J. clin. Lab. Invest. 18, 567 (1966).
Eisen, V., Keele, C. A.: The formation of plasma kinin by the action of human plasmin on human plasma. J. Physiol. (Lond.) 150, 21P (1960).
Eldridge, A. C., Anderson, R. L., Wolf, W. J.: Polyacrylamide-gel electrophoresis of soybean whey proteins and trypsin inhibitors. Arch. Biochem. 115, 495 (1966).
Encke, A., Schimpf, K., Kommerell, B., Grözinger, K. H., GILSDORF, H., WANKE, M., LASCH, H. G.: Veränderungen der Blutgerinnung bei der akuten experimentellen Pankreatitis des Hundes. Klin. Wschr. 44, 90 (1966).
Erdös, E. G., Hinshaw, L. B., Gill, C. C.: Effect of indomethacin in endotoxin shock in the dog. Proc. Soc. exp. Biol. (N.Y.) 125, 916 (1967).
Erdös, E. G.,,Tague, L. L., Miwa, I.: Kallikrein in granules of the submaxillary gland. Biochem. Pharmacol. 17, 667 (1968).
Faarvang, H. J., Lauritsen, O. S.: Relationship between serum concentration and urinary output of trypsin inhibitor during operative stress. Enzymol. Biol. Clin. 1, 189 (1962).
Faarvang, H. J., Lauritsen, O. S., Increase of trypsin inhibitor in serum during pregnancy. Nature (Lond.) 199, 290 (1963).
Faarvang, H. J., Lauritsen, O. S., Relationship between serum concentration and urinary output of trypsin inhibitor after cortisone administration. Scand. J. clin. Lab. Invest. 15, 483 (1964).
Ferrauto, A., Cristaldi, R., Guistolisi, R.: Azione di un inhibitore triptico sulla fibrinogenolisi e fibrinolisi plasmatiche. Ricerche in vitro. Boll. Soc. ital. Biol. sper. 41, 1281 (1965a).
Ferrauto, A., Cristaldi, R., Terranova, R., Giuffrida, G.: Il comportamento dell’attività fibrinogenolitica plasmatica dopo attivazione con streptokinasi ed urokinasi in presenza di acido epsilon amino-capronico e dell’inhibitore parotideo della tripsina. Boll. Soc. ital. Biol. sper. 41, 1486 (1965b).
Fiedler, F.: Heterogenität und enzymatische Eigenschaften von Pankreaskallikrein. Hoppe Seylers Z. physiol. Chem. 349, 926 (1968).
Fiedler, F.,Müller, B., Werle, E.: Hemmung von Schweinepankreas-Kallikrein durch Diisopropylfluorphosphat. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 349, 942 (1968).
Fiedler, F.,Werle, E.: Activation, inhibition and pH-dependence of the hydrolysis of BAEE catalyzed by kallikrein from porcine pancreas. Europ. J. Biochem. 7, 27 (1968).
Finkenstadt, W. R., Laskowski, M., JR.: Peptide bond cleavage on trypsin-trypsin inhibitor complex formation. J. biol. Chem. 240, PC 962 (1965).
Finkenstadt, W. R., Laskowski, M., JR.: Resynthesis by trypsin of the cleaved peptide bond in modified soybean trypsin inhibitor. J. biol. Chem. 242, 771 (1967).
Finkenstadt, W. R.,Ozawa, K., Laskowski, M.: The active center of trypsin inhibitors. Fed. Proc. 24, 593 (1965).
Fraenkel-Conrat, H., Bean, R. C., Ducey, E. D., Olcott, H. S.: Isolation and charac- terization of a trypsin inhibitor from lima beans. Arch. Biochem. 37, 393 (1952).
Frattali, V., Steiner, R. F.: Soybean inhibitors. I. Separation and some properties of three inhibitors from commercial crude soybean trypsin inhibitor. Biochemistry 7, 521 (1968).
Fredericq, E., Deutsch, H. F.: Studies on ovomucoid. J. biol. Chem. 181, 499 (1949).
Frey, E. K.: Die Kreislaufwirkung eines neuen von der Niere ausgeschiedenen Stoffes. Langenbecks Arch. klin. Chir. 148, 643 (1927).
Frey, E. K.,,Kraut, H., Werle, E.: Kallikrein ( Padutin ). Stuttgart 1950.
Frey, E. K.,Kraut, H., Werle, E., Vogel, R., Zickgraf, G., Trautschold, I.: Das Kallikrein-Kinin-System und seine Inhibitoren. Stuttgart 1968.
Frrrz, H., Hutzel, M., Werle, E.: Über Proteaseninhibitoren. VI. Zur Identität des Proteaseninhibitors aus Rinderleber mit dem Trypsin-Kallikrein-Inhibitor (Trasylol). Hoppe Seylers Z. physiol. Chem. 348, 950 (1967).
Frrrz, H., Schult, H., Neudecker, M., Werle, E.: Isolierung von Protease-Inhibitoren. Angew. Chem. 78, 775 (1966).
Frrrz, H.,Trautschold, I., Haendle, H., Werle, E.: Chemistry and biochemistry of proteinase inhibitors from mammalian tissues. Ann. N.Y. Acad. Sci. 146, 400 (1968).
Frrrz, H.,Trautschold, I., Werle, E.: Bestimmung der Molekulargewichte von neuen Trypsin-Tnhibitoren mit Hilfe der Sephadex-Gelfiltration. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 342, 253 (1965).
Gardner, L. I., Westerfield, W. W., Weisiger, J. R.: Callicrein inactivators. Amer. J. Physiol. 142, 541 (1944).
Gibelli, A., Cipolli, P. L., Moreo, G. C., Bolandrina, E, Mainieri, L.: The antifibrinolytic action of the parotid inhibitor. Minerva med. 55, 488 (1964).
Godal, H. C., Theodor, I.: In vitro inhibition of streptokinase-induced proteolysis by Trasylol and by epsilon-amino caproic acid (EACA). Scand. J. clin. Lab. Invest. 17, Suppl. 84, 199 (1965).
Golenhofen, G., Hensel, H., Papenberg, I.: Über die Wirkung von aktivem und inaktiviertem Kallikrein auf die Muskel-und Hautdurchblutung des Menschen. In: Leistungen und Ergebnisse der neuzeitlichen Chirurgie, p. 49. Stuttgart 1958.
Green, N. M.: Kinetics of the reaction between trypsin and the pancreatic trypsin inhibitor. Biochem. J. 66, 407 (1957).
Green, N. M., Neurath, H.: Proteolytic enzymes. In: The Proteins, vol. IIB, ed. by H. Neurath. New York 1954.
Green, N. M., Work, E.: Pancreatic trypsin inhibitor. I. Preparation and properties. Biochem. J. 54, 257 (1953).
Gross, R., Kroneberg, G.: Neue Aspekte der Trasylol-Therapie. Stuttgart 1966.
Guth, P. S.: Discussion. In: Polypeptides Which Affect Smooth Muscles and Blood Vessels, p. 322, ed. by M. SCHACHTER. Oxford 1960.
Habermann, E.: Über Zusammenhänge zwischen esterolytischen und pharmakologischen Wirkungen von Jararacagift, Kallikrein und Thrombin. Naunyn-Schmiedebergs Arch. exp. Path. Pharmak. 236, 492 (1959).
Diisopropylfluorophosphat-Hemmung esterolytischer und pharmakologischer Wirkungen von Kallikrein und Schlangengift. Naturwissenschaften 47, 111 (1960).
Zur Reinigung und Wirkungsweise von Kallikreinen. Naunyn-Schmiedebergs Arch. exp. Path. Pharmak. 241, 543 (1961a).
Über Beziehungen zwischen pharmakologischen und enzymatischen Wirkungen von Kallikrein und Viperidengiften. Naunyn-Schmiedebergs Arch. exp. Path. Pharmak. 241, 202 (1961b).
Unterscheidung von Kallikreinen und Kallikreinvorstufe mittels Antiseren und Diisopropylfluorophosphat. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 328, 24 (1962).
Fortschritte auf dem Gebiet der Plasmakinine. Naunyn-Schmiedebergs Arch. exp. Path. Pharmak. 245, 230 (1963a).
Snake venoms, kallikreins, and kininogen. Ann. N.Y. Acad. Sci. 104, 130 (1963b). Inhibitors of kallikrein and other proteinases from animal blood. Ann. N.Y. Acad. Sci. 146, 479 (1968).
Klett, W.: Reinigung und einige Eigenschaften eines Kallikreins. Biochem. Z. 346, 133 (1966).
Raker, K. O., Arndts, D.: Radio-Retentionselektrophorese: Ein quantitatives und spezifisches Verfahren zur Bestimmung einzelner Proteine im Nanogrammbereich. Klin. Wschr. 46, 46 (1968).
Haendle, H., Fritz, H., Trautschold, L, Werle, E.: Über einen hormonabhängigen Inhibitor für proteolytische Enzyme in männlichen accessorischen Geschlechtsdrüsen und im Sperma. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 343, 185 (1965a).
Haendle, H., Trautschold, I., Frrrz, H., Werle, E.: Über einen neuen Trypsin-Inhibitor. Herbsttg. Dtsch. Ges. Physiol. Chem. Berlin, 1965b.
Hamberg, U., Roc Esilva, M.: On the release of bradykinin by trypsin and snake venoms. Arch. in Pharmacodyn. 110, 222 (1957).
Havez, R., Degand, P., Roussel, P., Biserte, G.: Isolement et caractérisation immunologique de la kallicréine bronchique humaine. C. R. Acad. Sci. (Paris) 262, 309 (1966a).
Havez, R., Degand, P., Roussel, P., Voisin, C., Biserte, G., Gernez-Rieux, C.: Identification des yA-globulins, de la kallicréine et de la transferrine dans la muqueuse bronchique humaine. C. R. Acad. Sci. (Paris) 262, 1777 (1966b).
Haynes, R., Feeney, R. E.: Fractionation and properties of trypsin and chymotrypsin inhibitors from lima beans. J. biol. Chem. 242, 5378 (1967).
Hebborn, P., Shaw, B.: The action of sodium salicylate and aspirin on some kallikrein systems. Brit. J. Pharmacol. 20, 254 (1963).
Hlxson, H. F., JR., Finkenstadt, W. R., Laskowski, M., JR.: Kinetics of the reaction between trypsin and soybean trypsin inhibitor. Fed. Proc. 26, 276 (1967).
Hladovec, J., Mansfeld, V., Horakova, Z.: Antifibrinolytische Aktivität einiger Trypsin-Inhibitoren. Naturwissenschaften 45, 575 (1958).
Horton, E. W., Lewis, G. P.: A comparison of the plasma kinin forming enzymes in urine, kallikrein and urokinase. J. Physiol. (Lond.) 149, 477 (1959).
Iwanaga, S., Sato, T., Mizushima, Y., Suzuki, T.: Studies on snake venoms. XVII. Properties of the bradykinin releasing enzyme in the venom of Agkistrodon halys blomhoffü. J. Biochem. 58, 123 (1965).
Jakobsson, K.: Studies on fibrinogen. II. Studies on the trypsin and plasmin inhibitors in human blood serum. Scand. J. clin. Lab. Invest. 7, Suppl. 14 (1955).
Jaques, R.: Schutz gegenüber letalem Trypsinschock am Meerschweinchen. Rely. physiol. pharmacol. Acta 15, C 69 (1957).
Jeanteur, P., Fournier, E.: Etude sur la nature de l’inhibition de l’activité endopeptidasique de la trypsine par un inhibiteur extrait de la parotide de boeuf. C. R. Acad. Sci. (Paris) 260, 722 (1965).
Jirgensons, B.: Effects of n-propyl alcohol and detergents on the optical rotatory dispersion of a-chymotrypsinogen, ß-casein, histone, fraction F 1, and soybean trypsin inhibitor. J. biol. Chem. 242, 912 (1967).
Jirgensons, B., Ikenaka, T., Gorguraki, V.: A study of trypsin inhibitors. Makromolekul. Chem. 39, 149 (1960).
Jones, G., Moore, S., Stein, W. H.: Properties of chromatographically purified trypsin inhibitors from lima beans. Biochemistry 2, 66 (1963).
Justisz, M., Kaminski, M., Legault-Démare, J.: Purification de l’ovomucoide par électrophorèse de zone. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 23, 173 (1957).
Kagen, L. J.: Some biochemical and physical properties of the human permeability globulins. Brit. J. exp. Path. 45, 604 (1964).
Kagen, L. J., Becker, E. L.: Inhibition of permeability globulins by C’1-esterase inhibitor. Fed. Proc. 22, 613 (1963).
Kassell, B.: The basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. II. Alteration of the methionine residue. Biochemistry 3, 152 (1964).
Kassell, B., Chow, R. B.: Modification of the basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. The s-aminogroups of lysine and the amino-terminal sequence. Biochemistry 5, 3449 (1966).
Kassell, B., Laskowski, M.: The comparative resistance to pepsin of six naturally occurring trypsin inhibitors. J. biol. Chem. 219, 203 (1956).
Kassell, B., Laskowski, M., Further experiments on the basic pancreatic trypsin inhibitor. Fed. Proc. 24, 593 (1965 a).
Kassell, B., Laskowski, M.: The basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. V. The disulfide linkages Biochem. biophys. Res. Commun. 20, 463 (1965b).
Kassell, B., Laskowski, M.: The basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. VI. Sequence studies and disulphide linkages. Acta biochim. pol. 18, 287 (1966).
Kassell, B., Radicevic, M., Ansfield, M. J., Laskowski, M.: The basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. IV. The linear sequence of the 58 amino acids. Biochem. biophys. Res. Commun. 18, 255 (1965).
Kassell, B., Radicevic, M., Berlow, S., Peanasky, R. J., Laskowski, M.: The basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. I. An improved method of preparation and amino acid composition. J. biol. Chem. 238, 3274 (1963a).
Kassell, B., Radicevic, M., Laskowski, M.: A new method of preparation of pancreatic trypsin inhibitor. Fed. Proc. 22, 529 (1963b).
Kline, D. L., Fishman, J. B.: Proactivator function of human plasmin as shown by lysine esterase assay. J. biol. Chem. 236, 2807 (1961).
Kraut, H., Bhargava, N.: Versuche zur Isolierung des Kallikrein-Inaktivators. V. Isolierung eines Kallikrein-Inaktivators aus Rinderlunge und seine Identifizierung mit dem Inaktivator aus Rinderparotis. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 338, 231 (1964).
Kraut, H., Das Verhalten des Kallikrein-Inhibitors gegenüber Fermenten. III. Verhalten des Kallikrein-Inhibitors gegenüber Proteinasen. Hoppe-Seylers Z. Physiol. Chem. 348, 1498 (1967 a).
Kraut, H., Das Verhalten des Kallikrein-Inhibitors gegenüber Fermenten. IV. Verhalten des Kallikrein-Inhibitors gegenüber Trypsin und Chymotrypsin. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 348, 1500 (1967 b).
Kraut, H., Über Symplexbildung des Kallikrein-Inhibitors aus Rinderorganen mit Heparin. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. KRAUT, H.,, 1502 (1967c).
Kraut, H., Schultz, F., Zimmermann, H.: Versuche zur Isolierung des Kallikrein-Inaktivators. IV. Kristallisation und Aminosüurezusammensetzung, Vergleich mit dem TrypsinInhibitor von Kunitz und Northrop. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 334, 230 (1963).
Frey, E. K., Bauer, E.: Über ein neues Kreislaufhormon. II. Mitt. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 175, 97 (1928).
Frey, E. K., Werle, E.: Über die Inaktivierung des Kallikreins. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 192, 1 (1930).
Frey, E. K., Werle, E., Schultz, F.: Nachweis und Vorkommen des Kallikreins im Ham. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 230, 259 (1934).
Kraut, H., Körbel, W., Soiioltan, W., Schultz, F.: Versuche zur Isolierung des KallikreinInaktivators. II. Elektrophoretische Reinigung und Molekulargewichtsbestimmung in der Ultrazentrifuge. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 321, 90 (1960).
Kraut, H., Koerbel-Enkiardt, R.: Versuche zur Isolierung des Kallikrein-Inaktivators. I. Hoppe Seylers Z. physiol. Chem. 309, 243 (1957).
KRAUT, H., KOERBEL-ENKIARDT, R.: Das Verhalten des Kallikrein-Inaktivators aus Rinderparotis gegenüber proteolytischen Fermenten. In: Leistungen und Ergebnisse der neuzeitlichen Chirurgie, p. 62. Stuttgart 1958.
Kress, L. F., Laskowski, M.: The basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. VII. Reduction with borohydride of disulfide bond linking half-cystine residues. J. biol. Chem. 242, 4925 (1967).
Kuxrrz, M.: Crystalline soybean trypsin inhibitor. J. gen. Physiol. 29, 149 (1946).
Kuxrrz, M., Crystalline soybean trypsin inhibitor. II. General properties. J. gen. Physiol. 30, 291 (1947 a).
Kuxrrz, M., Isolation of a crystalline protein compound of trypsin and of soybean trypsin and of soybean trypsin inhibitor. J. gen. Physiol. 30, 311 (1947b).
Kuxrrz, M., Northrop, J. H.: Isolation from beef pancreas of crystalline trypsinogen, trypsin, trypsin inhibitor, and an inhibitor-trypsin compound. J. gen. Physiol. 19, 991 (1936).
Landerman, N. S., Webster, M. E., Becker, E. L., Ratclifie, H. E.: Hereditary angio-neurotic edema. Deficiency of inhibitor for serum-globulin-permeability factor and/or plasma kallikrein. J. Allergy 33, 330 (1962).
Larsen, V., Amris, C. J., Brockner, J., Storm, O.: Fibrinolytic treatment with activator-free porcine plasmin. Scand. J. clin. Lab. Invest. 18, Suppl. 89, 34 (1966).
Laskowski, M.: Naturally occurring trypsin inhibitors. In: Methods in Enzymology, vol. II, p. 36, ed. by S. P. CoLOwICK and N. O. KAPLAN. New York 1955.
Laskowski, M., The mechanism of formation of a trypsin-trypsin inhibitor complex. Ann. N.Y. Acad. Sci. 146, 364 (1968).
Laskowski, M., Kassell, B., Hagerty, G.: A crystalline trypsin inhibitor from swine colostrum. Biochim. biophys. Acta (Amst) 24, 300 (1957).
Laskowski, M., Laskowski, M.: Naturally occurring trypsin inhibitors. In: Advances in Protein Chemistry, vol. IX, p. 203, ed. by M. L. Awsow, K. BATLEY, and J. T. EDSALL. New York 1954.
Laskowski, M., JR., Mars, P. H., Laskowski, M.: Comparison of trypsin inhibitor from colostrum with other crystalline trypsin inhibitors. J. biol. Chem. 198, 745 (1952).
Lebowrrz, J., Laskowski, M., JR.: Potentiometric measurement of protein-protein association constants. Soybean trypsin inhibitor-trypsin association. Biochemistry 1, 1044 (1962).
Levy, L. R., Lepow, J. G.: Assay and properties of serum inhibition of C1 esterase. Proc. Soc. exp. Biol. (N.Y.) 101, 608 (1959).
Lewis, J. C., Snell, N. S., Hirschmann, D. J., Fraenkel-Conrat, H.: Amino acid composition of egg proteins. J. biol. Chem. 186, 23 (1950).
Lineweaver, H., Murray, C. W.: Identification of the trypsin inhibitor of the egg white with ovomucoid. J. biol. Chem. 171, 565 (1947).
Logan, G., Wilhelm, D. L.: Vascular permeability changes in inflammation. I. The role of endogenous permeability factors in ultraviolet injury. Brit. J. exp. Path. 47, 300 (1966).
Maki, M., Beller, F. K.: Comparative studies of fibrinolytic inhibitors in vitro. Thrombos. Diathes. haemorrh. (Stuttg.) 16, 668 (1966).
Mammen, E. F.: Natural proteinase inhibitors in extracorporeal circulation. Ann. N.Y. Acad. Sci. 146, 754 (1968).
Mann, R. D.: Method of estimating the inhibitory effect of plasma or serum upon urokinase-activated fibrinolysis. J. clin. Path. 19, 233 (1966).
Mansfeld, V., Rybak, M., Horkkovk, Z., Hladovec, J.: Die antitryptische, antifibrinolytische und antiphlogistische Aktivität natürlicher Proteinasen-Inhibitoren. Hoppe Seylers Z. physiol. Chem. 318, 6 (1960).
Mansfeld, V., Ziegelhöffer, A., HORAKOVA, Z., Hladovec, J.: Isolierung der Trypsin-Inhibitoren aus einigen Hülsenfrüchten. Naturwissenschaften 46, 172 (1959).
Mares-Guta, M., Diniz, C. R.: Studies on the mechanism of rat urinary kallikrein catalysis, and its relation to catalysis by trypsin. Arch. Biochem. 121, 750 (1967).
Mares-Guta, M., Pereira, A. A., Barrose, I., Drwiz, C. R.: The inhibition of kallikreins by model compounds. II. In: Internat. Symposium on Vasoactive Polypeptides. Sao Paulo 1966.
Marggraf, W.: Die posttraumatische intravasale Proteolyse und ihre Behandlung. Verhandl. Dtsch. Ges. Unfallheilk. 1961, p. 238.
Markus, G., Wericitfiser, W. C.: Distinction between esterase and protease activities derived from plasminogen. Fed. Proc. 21, 65 (1962).
Markwardt, F., Klöcking, H. P., Haustein, K. O., Perlewitz, J.: Tierexperimentelle Untersuchungen über die Wirkung eines Proteaseninhibitors aus Rinderlunge. Acta biol. med. germ. 16, 15 (1966).
Marx, R.: Wirkungsweise der Fibrinolytika und Antifibrinolytika 5 Hamburger Symp. über Blutgerinnung, 1962.
Marx, R., Clemente, P., Werle, E., Appel, W.: Zum Problem eines Antidotes in der internen Thrombotherapie mit Fibrinolytika. Blut 5, 367 (1959).
Marx, R., Clemente, P., Werle, E., Appel, W.: Über die Wirkung von Proteinaseinhibitor-Präparaten (Leber-und Parotisinhibitor) auf die extravasale Fibrinolyse, Fibrinogenolyse und Blutgerinnungskonstanten im Menschenblut. Blut 9, 164 (1963).
Marx, R., Hennig, K.: liber Verstärkersubstanzen der Antifibrinolysewirkung der Epsilon-Aminocapronsäure im Organismus Verhandl. VIII. Congr. Europ. Soc. Haematol., p. 454. Basel, 1962.
Mason, B., Sparrow, E. M.: The relationship between the permeability-increasing and the hypotensive proteases of plasma. Brit. J. Pharmacol. 25, 257 (1965).
Maxwell, R. E., Lewandowski, V., Nickel, V. S.: Enhancement of fibrinolysis and antagonism of antiplasmin by reversible plasmin inhibitors. Life Sci. 4, 45 (1965).
Mcconnell, D. J., Kagen, L. J., Becker, E. L.: Use of heparin in distinguishing plasma kallikrein from PF/dil. Proc. Soc. exp. Biol. (N.Y.) 119, 652 (1965).
Melmon, K. L., Lovenberg, W., Sjoerdsma, A.: Characteristics of carcinoid tumor kallikrein. Identification of lysyl-bradykinin as a peptide it produces in vitro. Clin. chim. Acta 12, 292 (1965).
Miles, A. A., Wilhelm, D. L.: Enzyme-like globulins from serum producing the vascular phenomena of inflammation. I. An activable permeability factor and its inhibitor in guinea pig serum. Brit. J. exp. Path. 36, 71 (1955).
Miles, A. A., Wilhelm, D. L.: Globulins affecting capillary permeability. In: Polypeptides Which Affect Smooth Muscles and Blood Vessels, p. 309, ed. by M. SCHACHTER. Oxford 1960.
Moriya, H., Yamazaki, K., Fukushima, H., Moriwaki, C.: Biochemical studies on kallikreins and their related substances. II. An improved method of purification of hog pancreatic kallikrein and its some biological properties. J. Biochem. 58, 208 (1965).
Nagasawa, S., Horiucai, K., Yano, M., Suzuki, T.: Partial purification of bovine plasma kallikrein activated by contact with glass. J. Biochem. 62, 398 (1967).
Nakamura, S., Wakeyama, T Distribution of trypsin inhibitors in the sera of various animals. Nature (Lond.) 192, 1077 (1961).
Neubath, H., Davie, E. W.: Terminal groups of components of the trypsin system. Fed. Proc. 13, 268 (1954).
Nissen, U., Astrup, T.: Purity and specific activity of plasmin preparations determined with inhibitors. Fed. Proc. 25, 193 (1966).
Northover, B. J., Subramanian, G.: Analgesic-antipyretic drugs as inhibitors of kallikrein. Brit. J. Pharmacol. 17, 107 (1961).
Oates, J. A., Melmon, K. L.: Biochemical and physiological studies of the kinins in carcinoid syndrome. In: Hypotensive Peptides, p. 565, ed. by E. G. Erdös, N. Back, and F. Siciiteri. Berlin-Heidelberg-New York: Springer 1966.
Ozawa, K., Laskowski, M., JR.: The reactive site of tlypsin inhibitors. J. biol. Chem. 241, 3955 (1966).
Paskaina, T. S., Shimonaeva, E. E.: Some properties of thermolabile trypsin, plasmin and kallikrein inhibitor from rabbit blood serum. Vopr. med. Khim. 13, 464 (1967).
Peanasky, R. J., Laskowski, M.: Chymotrypsin inhibitor from Ascaris. Biochim. biophys. Acta (Amst) 37, 167 (1960).
Pensky, J., Levy, L. R., Lepow, J. H.: Partial purification of a serum inhibitor of C’1-esterase. J. biol. Chem. 236, 1674 (1961).
Prado, E. S., Prado, J. L.: Partial purification of a plasma-kinin-forming enzyme from horse urine. Experientia (Basel) 17, 31 (1961).
Prado, J. L., Prado, E. S., Brandi, C. M. W., Katchbiirian, A. V.: Some properties of highly purified horse urinary kallikrein. Ann. N.Y. Acad. Sci. 104, 186 (1963).
Prado, J. L., Katchburian, A. V., Mendes, J., Prado, E. S.: Ions and the kininogenic activity of horse urinary kallikrein. Acta physiol. lat.-amer. 15, 386 (1965).
Rkbek, V., Mansfeld, V.: Gel filtration of protease inhibitors from potatoes. Experientia (Basel) 19, 151 (1963).
Rackis, J. J.: Isolation and characterization of soybean trypsin inhibitors. Proc. Seed Protein Conf., p. 98. New Orleans 1963.
Rackis, J. J., Anderson, R. L.: Isolation of four soybean trypsin inhibitors by DEAE-cellulose chromatography. Biochem. biophys. Res. Commun. 15, 230 (1964).
Rackis, J. J., Sasame, H. A., Anderson, R. L., Smith, A. K.: Chromatography of soybean proteins. I. Fractionating of whey proteins on diethyl-aminoethyl-cellulose. J. Amer. chem. Soc. 81, 6265 (1959).
Rackis, J. J., Sasame, H. A., Mann, R. K., Anderson, R. L., Smrrh, A. K.: Soybean trypsin inhibitors: Isolation, purification and physical properties. Arch. Biochem. 98, 471 (1962).
Ratnoff, O. D., Lepow, I. H.: Some properties of an esterase derived from preparations of the first component of complement. J. exp. Med. 106, 327 (1952).
Rocha. E., Silva, M.: Bradykinin — mechanism of its release by trypsin and kallikrein. Arch. int. Pharmacodyn. 88, 271 (1951).
Rothschild, A. M.: Pharmacodynamie properties of cellulose sulfate and related polysaccharides. — A group of bradykinin-releasing compounds. In: Internat. Symposium on Vaso-Active Polypeptides, III, p. 197. Sao Paulo 1966.
Ryan, C. A., Clary, J. J., Tomimatsu, Y.: Chicken chymotrpysin and turkey trypsin. Arch. Biochem. 110, 175 (1965).
Sach, E., Thély, M., Choay, J.: Données supplémentaires sur l’inhibiteur de trypsine de pancréas du boeuf. C. R. Acad. Sci. (Paris) 260, 3491 (1965).
Scevola, M. E., Franchini, M., Barbieri, A. D. DE: Purification of the tryptic inhibitor of Kunitz and its isolation from two fractions endowed with different specific inhibitory activity. Boll. Soc. ital. Biol. sper. 38, 1771 (1962).
Schachter, M.: A delayed slow contracting effect of serum and plasma due to the release of a substance resembling kallidin and bradykinin. Brit. J. Pharmacol. 11, 111 (1956).
Schachter, M.: Some properties of kallidin, bradykinin and wasp venom kinin In: Polypeptides Which Affect Smooth Muscles and Blood Vessels, p. 232, ed. by M. SCHACHTER. Oxford 1960.
Schmutzler, R., Beck, E.: Effect of e-aminocaproic acid and of Trasylol by fibrinolysis. Schweiz. med. Wschr. 92, 1368 (1962).
Schoevmakers, J., Matze, R., Haanen, C., Zilliken, F.: Proteolytic activity of purified bovine Hageman factor. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 93, 433 (1964).
Scholtan, W.: Bestimmung der Wechselwirkung zwischen Trypsin und dem KallikreinInaktivator mittels der Ultrazentrifuge. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 348, 1193 (1967).
Scholtan, W., Lie, S. Y.: Molekulargewichtsbestimmung des Kallikrein-Inaktivators mittels der Ultrazentrifuge. Makromolek. Chem. 98, 204 (1966).
Scholtan, W., Rosenkranz, H.: Optisches Drehungsvermögen, Circulardichroismus und Ultraviolett-Spektrum des Kallikrein-Inaktivators Makromolek. Chem. 99, 254 (1966).
Schultz, F.: Verfahren zur Herstellung von reinen Lösungen des Kallikrein-Inaktivators. DBP 1084433 (1959).
Schultz, F.: Kristallisation des Kallikrein-Trypsin-Inhibitors als freies basisches Polypeptid. Naturwissenschaften 54, 338 (1967).
Schultz, F., Kraut, H., Bhargava, N.: Darstellung von kristallisiertem Kallikrein-Inaktivator und kristallisiertem Inaktivator-Trypsin-Komplex. Naturwissenschaften 50, 375 (1963).
Schultze, H. E., Göllner, I., Heide, K., Schönenberger, M., Schwick, H. G.: Zur Kenntnis der a-Globuline des menschlichen Normalserums. Z. Naturforsch. 10b, 463 (1955).
Schultze, H. E., Heide, K., Haupt, H.: al-Antitrypsin aus Humanserum. Klin. Wschr. 40, 427 (1962).
Schulz, K.: Antifibrinolyse durch einen neuen Proteaseinhibitor. Z. ges. inn. Med. 20, 325 (1965).
Schwick, H. G., Heimburger, N., Haupt, H.: Antiproteinasen des Humanserums. Z. ges. inn. Med. 21, 1 (1966).
Sherman, M. P., Kassell, B.: Modification of the tyrosine residues of the basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. Fed. Proc. 26, 825 (1967).
Singh, L. M., Howard, J. M.: Studies of Trasylol. Arch. Surg. 91, 635 (1965).
Soulier, J. P.: Les inhibiteurs naturelles de la coagulation. Sang 30, 262 (1959).
Soulier, J. P.: Progress in Coagulation. Stuttgart 1962.
Soulier, J. P., Prou-Wartelle, O., Dormont, J.: Etude de divers inhibiteurs d’enzymes protéolytiques sur la coagulation et la fibrinolyse. Rev. Hémat. 15, 431 (1960).
Spector, W. G., Willoughby, D. A.: Salicylate and increased vascular permeability. Nature (Lond.) 196, 1104 (1962).
Spector, W. G., Willoughby, D. A.: The antagonism of substances that increase vascular permeability. J. Path. Bact. 86, 487 (1963).
Steichele, D. F., Herschlein, H. J.: Zur antifibrinolytischen Wirkung des TrypsinKallikrein-Inaktivators. Med. Welt 2170 (1961).
Steichele, D. F., Herschlein, H. J., Klinik und Therapie der durch Fibrinolyse und Fibrinogenolyse hervorgerufenen Blutungen. Med. Welt 141 (1962).
Steiner, R. F.: Accessibility and structural function of particular amino acid residues of soybean trypsin inhibition. Arch. Biochem. 115, 257 (1966).
Stevens, F. C., Feeney, R. E.: Chemical modification of avian ovomucoids. Biochemistry 2, 1346 (1963).
Strassle, R.: Antifibrinolyse. Schweiz. med. Wschr. 90, 1249 (1960).
Sugino, R.: The dynamic equilibrium of the fibrinolytic system, especially the tissue activator and inhibitor of the dog. Nagoya Shirutsu Daigaku Igakkai Zasshi 16, 535 (1965).
Suzuki, T., Iwanaga, S., Nagasawa, S., Sato, T.: Purification and properties of bradykininogen and of the bradykinin-releasing and -destroying enzymes in snake venom. In: Hypotensive Peptides, p. 149, ed. by E. G. Erdös, N. Back, and F. Sicuteri. BerlinHeidelberg-New York: Springer 1966.
Trautschold, I.: Zur Bestimmung der Enzymaktivität von Kallikreinen. Gemeinsame Tagung der deutschen, französischen und schweizer Biochemiker. Zürich, 1960.
Trautschold, I.: Enzyme und Inhibitoren der Bildung und des Abbaues gefäßaktiver Polypeptide (Kinine). Habil.-Schr. Med. Fakultät, Univ. München, 1965.
Trautschold, I.,Fritz, H., Werle, E.: Kininogenases, kininases, and their inhibitors. In: Hypotensive Peptides, p. 221, ed. by E. G. ERDÖS, N. BACK, and F. SICUTERI. Berlin-HeidelbergNew York: Springer 1966 a.
Trautschold, I.,Werle, E.: Spektrophotometrische Bestimmung des Kallikreins und seiner Inaktivatoren. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 325, 48 (1961).
Trautschold, I.,Werle, E., Kallikrein. In: Methoden der enzymatischen Analyse, p. 880, ed. by H. U. Berg-Meyer. Weinheim 1962.
Trautschold, I.,Werle, E., Fritz, H.: Zur Biochemie des Trasylol. In: Neue Aspekte der Trasylol-Therapie, p. 3, ed. by R. GROSS u. G. Kroneberg. Stuttgart 1966 b.
Trautschold, I.,Werle, E., Haendle, H., Sebening, H.: Über einen neuen Trypsin-Chymotrypsin-Inhibitor. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 332, 328 (1963).
Trautschold, I.: Neuere experimentelle Ergebnisse über Proteaseinhibitoren. In: Pathogenese, Diagnostik, Klinik und Therapie der Erkrankungen des exokrinen Pankreas, p. 289, ed. by N. Henning, K. Heinkel u H Schöx. Stuttgart 1964.
Tu, A. T., Cnua, A., JAMES, G. P.: Proteolytic enzyme activities in a variety of snake venoms. Toxicol. appl. Pharmacol. 8, 218 (1966).
Verstraete, M., Vermylen, J., Vermylen, C., Vreker, R. A. DE: On the combined administration of streptokinase and pancreatic trypsin inhibitor. Thrombos. Diathes. haemorrh. (Stuttg.) 12, 391 (1964).
Vithayathil, A. J., Buck, F., Bier, M., Nord, F. F.: On the mechanism of enzyme action. LXXII Comparative studies on trypsin of various origins. Arch. Biochem. 92, 532 (1961).
Vogel, R.: Differenzierung der Kallikreine untereinander und Abgrenzung gegen andere vasoaktive Substanzen. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 349, 926 (1968).
VOGEL, R.,,KALIAMPETSOS, G.: Über den Blut-Kallikreinspiegel beim postoperativen Verlauf. Langen-becks Arch. klin. Chir. 292, 894 (1959).
Vogel, R.,TRAUTSCHOLD, I., WERLE, E.: Natürliche Proteinasen-Inhibitoren. Stuttgart 1966.
Vogel, R.,Trautschold, I., Werle, E.: Natural Proteinase Inhibitors. New York 1968.
Walter, M. N. I., Willoughby, D. A.: Indomethacin, a new anti-inflammatory drug: Its potential use as a laboratory tool. J. Path. Bact. 90, 641 (1965).
Webster, M. E., Emmart, E. W., Turner, W. A., Moriya, H., Pierce, J. C.: Immunological properties of the kallikreins. Biochem. Pharmacol. 12, 511 (1963).
Webster, M. E.,Innerfield, I.: Interrelationship of human plasma kallikrein and plasmin in inflammation. Enzymol. Biol. Clin. 5, 129 (1965).
Webster, M. E.,Pierce, J. C.: Studies on plasma kallikrein and its relationship to plasmin. J. Pharmacol. exp. Ther. 130, 484 (1960).
Webster, M. E.,Pierce, J. C.: Action of kallikreins on synthetic ester substrates. Proc. Soc. exp. Biol. (N.Y.) 107, 186 (1961).
Webster, M. E.: The nature of the kallikreins released from human plasma by kallikreins and other enzymes. Ann. N.Y. Acad. Sci. 104, 91 (1963).
Werle, E.: Zur Kenntnis des Haushaltes des Kallikreins. Biochem. Z. 269, 415 (1934).
Werle, E.: Über Kallikrein aus Blut. III. Biochem. Z. 287, 235 (1936).
Werle, E.: Über Kallidin und Bradykinin. Arch. int. Pharmacodyn. 92, 427 (1953).
Werle, E.: The chemistry and pharmacology of kallikrein and kallidin. In: Polypeptides Which Stimulate Pain Muscle, p. 20, ed. by J. H. GADDUM. Edinburgh and London 1955.
Werle, E.: Kallikrein, kallidin and related substances. In: Polypeptides Which Affect Smooth Muscles and Blood Vessels, p. 199, ed. by M. SCHACHTER. Oxford 1960.
Werle, E.: Über Plasmakinine. 27. Tagg. Dtsch. Pharmakol. Ges., Wien, 1962.
Werle, E.: Über Plasmakinine Naunyn-Schmiedebergs Arch. exp. Path. Pharmak. 245, 254 (1963).
Werle, E.: Über einen Hemmkörper für Kallikrein und Trypsin in der Rinderlunge. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 338, 228 (1964a).
Werle, E.: Biochemische Betrachtungen zur Regulierung der Gewebsdurchblutung. Ärztl. Forsch. 18, 281 (1964b).
Werle, E.,Appel, W.: Photochemische Inaktivierung von Kallikrein durch Methylenblau. Z. Vitamin-, Hormon-u. Fermentforsch. 8, 24 (1956).
Werle, E.,Appel, W.: Isolierung eines natürlichen Inaktivators für Kallikrein und einige Proteinasen aus Rinderleber. Naturwissenschaften 45, 60 (1958).
Werle, E., Appel, W.: Über einen Hemmkörper für Kallikrein und verschiedene Proteinasen aus Rinderleber. II. Z. Naturforsch. 14b, 385 (1959).
Werle, E., Appel, W., Happ, E.: Über Hemmkörper für Trypsin und Kallikrein im Blut der Weinbergschnecke (Helix pomatia) und über eine Kreislauf-Schockwirkung des Schneckenblutes. Naunyn-Schmiedebergs Arch. exp. Path. Pharmak. 234, 364 (1958).
Werle, E., Appel, W., Happ, E.: Über den Kallikrein-Inaktivator aus Kartoffeln und seine Abgrenzung gegen Proteinase-Inhibitoren. Z. Vitamin-, Hormon-u. Fermentforsch. 10, 127 (1959).
Werle, E.,Flossdorf, K.: Zur Kenntnis der Chemie und Pharmakologie des Kallikreins. Biochem. Z. 296, 282 (1938).
Werle, E.,Forell, M. M., Maier, L.: Über einen neuen Inaktivator des Kallikreins in Eiklar. Naturwissenschaften 41, 89 (1954).
Werle, E.,Forell, M. M., Maier, L.: Zur Kenntnis der blutdrucksenkenden Wirkung des Trypsins. Naunyn- Schmiedebergs Arch. exp. Path. Pharmak. 225, 369 (1955).
Werle, E.,Götze, W., Keppler, A.: Über die Wirkung des Kallikreins auf den isolierten Darm und über eine neue darmkontrahierende Substanz. Biochem. Z. 289, 217 (1937).
Werle, E., Hürter, J.: Über Omitho-Kallikrein. I. Mitteilung über kreislaufaktive Substanzen der Vögel. Biochem. Z. 285, 176 (1936).
Werle, E.,Kaufmann-Boetsch, B.: Über eine esterspaltende Wirkung von Kallikrein. Naturwissenschaften 46, 559 (1959).
Werle, E.,Kaufmann-Boetsch, B.: Über esteratische Wirkungen von Kallikrein und Trypsin und ihre Hemmung durch Kallikrein-und Trypsininhibitoren. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 319, 52 (1960).
Werle, E.,Kehl, R., Koebke, K.: Über Bradykinin, Kallidin und Hypertensin. Biochem. Z. 320, 372 (1950a).
Werle, E.,Kehl, R., Koebke, K.: Über Trypsin, Chymotrypsin, Kallidin und Bradykinin. Biochem. Z. 321, 213 (1950 b).
Werle, E.,Kehl, R., Koebke, K.: Über die Freilegung von Bradykinin und Kallidin aus Immunserum. Biochem. Z. 321, 348 (1951a).
Werle, E.,Maier, L.: Zur Kenntnis des Kallikrein-Inaktivators aus Kartoffeln. Biochem. Z. 322, 414 (1952a).
Werle, E.,Maier, L.: Über die chemische und pharmakologische Unterscheidung von Kallikreinen verschiedener Herkunft. Biochem. Z. 323, 279 (1952b).
Werle, E.,Maier, L., Löffler, F.: Über einen Kallikrein-Inaktivator aus pflanzlichem Material. Biochem. Z. 321, 372 (1951 b).
Werle, E.,Maier, L., Ringelmann, E.: Hemmung von Proteinasen durch Kallikrein-Inaktivatoren. Naturwissenschaften 39, 328 (1952).
Werle, E.,Marx, R., Traiitschold, I., Reìchenbach-Klinke, K. E.: Vergleich der ProteinasenInhibitoren aus Lunge und Leber vom Rind mit besonderer Berücksichtigung ihres Einflusses auf Fibrinolyse und Blutgerinnung. Blut 14, 206 (1967).
Werle, E.,Schmal, A.: Über ein Kallikrein-abbauendes Enzym im Blutplasma der Ratte. Hoppe Seylers Z. physiol. Chem. 349, 521 (1968).
Werle, E.,Trautschold, I.: Colostrokinin und seine Bildung durch Kallikrein. Z. Biol. 112, 169 (1960).
Werle, E.,Trautschold, I.: Bestimmung des Kallikrein-Inaktivators „Trasylol“ im Blut und in Organen und seine Verteilung nach Injektionen. Munch. med. Wschr. 103, 773 (1961).
Werle, E.,Trautschold, I.: Kallikrein, kallidin, kallikrein inhibitors. Ann. N.Y. Acad. Sci. 104, 117 (1963).
Werle, E.,Trautschold, I.: Physiology, pharmacology and pathology of exocrine pancreas enzymes with special reference to proteolytic enzymes. Paper read: 6th Ann. Meeting Anglo-German Medical Society, Manchester 1965. Anglo-Germ. med. Rev. 3, 212 (1966).
Werle, E.,Trautschold, I., Sebening, H., Fritz, H., Hutzel, M.: Enzym-Inhibitoren des exokrinen Pankreas. Verh. dtsch. Ges. inn. Med. 70, 801 (1964).
Werle, E.,Vogel, R.: Vorkommen von Kallikreinogen im Urin von Nierenkranken. In: Leistungen und Ergebnisse der neuzeitlichen Chirurgie, p. 59. Stuttgart 1958.
Werle, E.,Vogel, R.: Über die Kallikreinausscheidung im Ham nach experimenteller Nierenschädigung. Arch. int. Pharmacodyn. 126, 171 (1960).
Werle, E.,Vogel, R.: Über die Freisetzung einer kallikreinartigen Substanz aus Extrakten verschiedener Organe. Arch. int. Pharmacodyn. 131, 257 (1961).
WERLE, E.,,VOGEL, R., KALIAMPETSOS, G.: Über das Kallikrein der Darmwand und seine Beziehung zum Blutkallikreingehalt bei Störungen der Darmfunktion. In: Proceedings, II. Weltkongr. Gastroenterologie, München, vol. 2, p. 778, 1962.
Winterstein, A., Strässle, R.: Antifibrinolytic effect of soybean trypsin inhibitor. In: Proceedings, 8th Internat. Congr. of Hematology, Tokyo, 1960, vol. 3, p. 1708, 1962.
Wu, F. C., Laskowski, M.: Crystalline acid-labile trypsin inhibitor from bovine blood plasma. J. biol. Chem. 235, 1680 (1960).
Wu, Y. V., Scheraga, H. A.: Studies of soybean trypsin inhibitor. I. Physicochemical properties. Biochemistry 1, 698 (1962a).
Wu, Y. V., Scheraga, H. A.: Studies of soybean trypsin inhibitor. II. Conformational properties. Biochemistry 1, 905 (1962b).
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Vogel, R., Werle, E. (1970). Kallikrein Inhibitors. In: Erdös, E.G., Wilde, A.F. (eds) Bradykinin, Kallidin and Kallikrein. Handbook of Experimental Pharmacology / Handbuch der experimentellen Pharmakologie, vol 25 / 25. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-642-46222-1_10
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