Summary
In a 1-year-old German boy a GPI deficiency was found to be the cause of a chronic nonspherocytic hemolytic anemia with recurrent hemolytic crises. Because of consanguinity of the parents, the patient is true homozygote. The investigation of the biochemical properties of the deficient enzyme revealed an altered electrophoretic behavior, pronounced thermolability, an increased affinity for G6P, an increased affinity for the competitive inhibitor 6-PG, and slightly changed pH optima for both substrates. Electrophoresis after freezing and thawing the hemolysate indicates that the genetic modification of the subunit involves the mechanism of transforming the main band into the secondary bands. The properties of the new deficient GPI indicate a new variant designated GPI Augsburg.
Zusammenfassung
Bei einem einjährigen deutschen Jungen wurde als Ursache für eine chronische hämolytische Anämie mit rezidivierenden hämolytischen Krisen ein GPI-Defekt der Erythrozyten entdeckt. Bei Konsanguinität der Eltern handelt es sich um einen homozygoten Defektträger. Die Untersuchung der biochemischen Eigenschaften des Defektenzymes ergab ein verändertes elektrophoretisches Muster, eine deutliche Thermolabilität, eine erhöhte Affinität für G6P und für den kompetitiven Inhibitor 6-PG und leicht zum alkalischen verschobene pH-Optima für beide Substrate.
Von der Elektrophorese nach Einfrieren und Auftauen des Hämolysates kann geschlossen werden, daß die genetische Modifikation der GPI-Untereinheit hauptsächlich den Mechanismus betrifft, der beim normalen Enzym die Hauptbande in die Sekundärbanden überführt. Die einmaligen Eigenschaften des Defektenzyms sprechen für eine neue Variante, für die nach dem Geburtsort des Patienten der Name GPI Augsburg vorgeschlagen wird.
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Arnold, H., Löhr, G.W., Hasslinger, K. et al. Augsburg-type glucosephosphate isomerase deficiency. Blut 40, 107–115 (1980). https://doi.org/10.1007/BF01013693
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