Skip to main content
SpringerLink
Log in

Enzyme der Monosaccharidumwandlung bei dem Flußkrebs Orconectes limosus

Enzymes of monosaccharide conversion in the crayfish, Orconectes limosus

  • Published:
Zeitschrift für vergleichende Physiologie Aims and scope Submit manuscript

Summary

  1. 1.

    The activities of 14 enzymes for monosaccharide conversion have been determined in up to 11 organs of the crayfish, Orconectes limosus.

  2. 2.

    Transaldolase and the transketolase as enzymes of the hexosemonophosphatepentose pathway in the different organs tested have constant proportions in their activities whereas glucose 6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconate dehydrogenase do not. On the basis of their organ specific proportions it is concluded that antennal gland, testis, and ventral nerve cord have the highest capacities in the oxidative pentose pathway; testis and ventral nerve cord have the highest capacities in nonoxidative conversions of hexose and pentose phosphates.

  3. 3.

    UDPglucose 4-epimerase as an enzyme of galactose metabolism has its highest activity in the intestine; hexose 1-phosphate uridylyltransferase, found only at very low activity values, shows its highest concentrations in gills, integumentary tissues and hepatopancreas.

  4. 4.

    Rather different fructose 1,6-diphosphate/fructose 1-phosphate activity ratios were detected when fructosediphosphate aldolase and ketose 1-phosphate aldolase were determined. According to Lebherz and Rutter (1969), however, it must be supposed, that the differences in FDP/F-1-P ratios for the crayfish tissues studied are due to proteolytic modifications and not to the presence of tissue specific aldolase variants. The conversion of fructose 1,6-diphosphate and fructose 1-phosphate is catalysed with the highest rate in abdominal muscle and heart.

  5. 5.

    Two oxidoreductases, sorbitol dehydrogenase and aldose reductase, were found in the antennal gland. Glucose or galactose dehydrogenase, UDPglucose dehydrogenase as well as the bacterial polyol dehydrogenases mannitol 1-phosphate dehydrogenase and sorbitol 6-phosphate dehydrogenase could not be detected in antennal gland and hepatopancreas.

Zusammenfassung

  1. 1.

    Die Aktivitäten von 14 Enzymen der Monosaccharidumwandlung wurden jeweils in bis zu 11 Organen von Orconectes limosus bestimmt.

  2. 2.

    Von den Enzymen des Pentosephosphat-cyclus bilden die Transaldolase und die Transketolase in den untersuchten Organen eine proportionskonstante Enzym-gruppe, nicht dagegen die Glucose-6-phosphat-dehydrogenase und 6-Phosphogluconatdehydrogenase. Nach ihren organspezifischen Proportionen besitzen Antennendrüse, Hoden und Bauchmark hohe Kapazitäten des oxydativen Pentosewegs; Hoden und Bauchmark zeigen überdies die höchsten Kapazitäten des nichtoxydativen Pentosewegs.

  3. 3.

    Von den Enzymen des Galactosestoffwechsels liegt die UDP-glucose-4-epimerase im Enddarm mit den höchsten Aktivitäten vor; die nur mit sehr niedrigen Aktivitätswerten gefundene Hexose-1-phosphat-uridyltransferase zeigt in Kiemen, Integumentgewebe und Mitteldarmdrüse ihre höchsten Konzentrationen.

  4. 4.

    Bei der Bestimmung der Fruotosediphosphataldolase und der 1-Phosphofructaldolase wurden sehr unterschiedliche Fructosediphosphat/Fructose-1-phosphat-Quotienten gefunden. Nach Lebherz und Rutter (1969) muß man aber annehmen, daß es sich dabei nicht um gewebsspezifische Aldolasevarianten wie bei den Wirbeltieren, sondern um proteolytische Modifikationen handelt. Die Umsetzung von Fructose-1,6-diphosphat und Fructose-1-phosphat wird in Schwanzmuskel und Herz mit den höchsten Geschwindigkeiten katalysiert.

  5. 5.

    Von den Oxydoreductasen wurden Sorbitdehydrogenase und Aldosereductase als Enzyme der über nichtphosphorylierte Produkte verlaufenden Fructose-Glucose-Umwandlung in der Antennendrüse gefunden. Glucosebzw. Galactosedehydrogenase, UDP-glucose-dehydrogenase sowie die bakteriellen Polyol-dehydrogenasen Mannit-1-pnosphat-dehydrogenase und Sorbit-6-phosphat-dehydrogenase konnten in Antennendrüse und Mitteldarmdrüse nicht nachgewiesen werden.

This is a preview of subscription content, log in via an institution to check access.

Access this article

Log in via an institution

Price excludes VAT (USA)
Tax calculation will be finalised during checkout.

Instant access to the full article PDF.

Institutional subscriptions

Similar content being viewed by others

Abbreviations

DHAP:

Dihydroxyaceton-phosphat

E-4-P:

D-Erythrose-4-phosphat

FDP:

D-Fructose-1,6-diphosphat

F-1-P:

D-Fructose-1-phosphat

F-6-P:

D-Fructose-6-phosphat

GAP:

Glycerinaldehyd-3-phosphat

Ga-1-P:

D-Galactose-1-phosphat

Gm-6-P:

D-Glucosamin-6-phosphat

G-1-P:

D-Glucose-1-phosphat

G-6-P:

D-Glucose-6-phosphat

6-PG:

D-6-Phosphogluconat

6-PGL:

D-6-Phosphogluconolacton

R-5-P:

D-Bibose-5-phosphat

Ru-5-P:

D-Ribulose-5-phosphat

S-6-P:

D-Sorbit-6-phosphat

S-7-P:

Sedoheptulose-7-phosphat

UDPG:

Uridin-5′-diphosphoglucose

UDPGa:

Uridin-5′-diphospho-galactose

X-5-P:

D-Xylulose-5-phosphat.

ALD:

Fructosediphosphataldolase

CS:

Citratsynthase

GDH:

Glycerin-1-phosphat-dehydrogenase

G6PDH:

Glucose-6-phosphat-dehydrogenase

1PFA:

1-Phosphof ructaldolase

6PGDH:

6-Phosphogluconat-dehydrogenase

SDH:

Sorbitdehydrogenase

TA:

Transaldolase

TIM:

Triose-phosphat-isomerase

TK:

Transketolase

UDPGDH:

Uridin-5′-diphospho-glucose-dehydrogenase

UDPGE:

Uridin-5′-diphospho-glucose-4-epimerase

UT:

Hexose-1-phosphaturidyl-transferase

Literatur

  • Belitz, H. J.: Die Anwendung statistischer Methoden in der Biologie. Mathematik-unterricht 3, 83–103 (1960).

    Google Scholar 

  • Bruns, F. H., Noltmann, E., Vahlhaus, E.: Über den Stoffwechsel von Ribose-5-phosphat in Hämolysaten. Biochem. Z. 330, 483–496 (1958).

    Google Scholar 

  • Cuatrecasas, P., Segal, S.: Mammalian galactose dehydrogenase. J. biol. Chem. 241, 5904–5918 (1966).

    Google Scholar 

  • Desai, B. M., Modi, V. V., Shah, V. K.: Studies on polyol metabolism in Aspergillus niger. III. Purification and properties of sorbitol dehydrogenase. Arch. Mikrobiol. 67, 16–20 (1969).

    Google Scholar 

  • Gerlach, U.: Sorbitdehydrogenase. In: H. U. Bergmeyer (edit.), S. 761–764. Methoden der enzymatischen Analyse. Weinheim/Bergstraße: Verlag Chemie GmbH 1962.

    Google Scholar 

  • Graszynski, K.: Über den Weg der Fettsäuresynthese beim Flußkrebs Orconectes limosus Rafinesque. Verh. Dtsch. Zool. Ges., Innsbruck 1968, 619–628 (1968 a).

    Google Scholar 

  • —: Enzyme des Fettsäureabbaus in den Organen des Flußkrebses Orconectes limosus Rafinesque. Z. vergl. Physiol. 60, 427–439 (1968 b).

    Google Scholar 

  • —: Intrazelluläre Lokalisation von Enzymen des Flußkrebses. Z. vergl. Physiol. 66, 107–122 (1970).

    Google Scholar 

  • De la Haba, G., Leder, I. G., Racker, E.: Crystalline transketolase from Bakers' yeast: isolation and properties. J. biol. Chem. 214, 409–426 (1955).

    Google Scholar 

  • Handel, E. van: The equilibrium reaction sorbitol = fructose in the intact mosquito. Comp. Biochem. Physiol. 29, 1023–1030 (1969).

    Google Scholar 

  • Håstein, T., Velle, W.: Purification and properties of aldolase reductases from the placenta and the seminal vesicle of the sheep. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 178, 1–10 (1969).

    Google Scholar 

  • Hayman, S., Kinoshita, J. H.: Isolation and properties of lens aldolase reductase. J. biol. Chem. 240, 877–882 (1965).

    Google Scholar 

  • Hers, H. G.: L'aldose-réductase. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 37, 120–126 (1960).

    Google Scholar 

  • Hochachka, P. W., Teal, J. M., Telford, M.: Pathways of carbohydrate metabolism in lobster hepatopancreas. Canad. J. Biochem. 40, 1043–1050 (1962).

    Google Scholar 

  • Hollmann, S.: Polyol-Dehydrogenasen, Dehydrogenasen von On- und Uronsäuren, Glucose-Dehydrogenasen. In: Hoppe-Seyler, Thierfelder (edit.), Handbuch der physiologisch- und pathologisch-chemischen Analyse, Bd. VIA, S. 704–733. Berlin-Göttingen-Heidelberg-New York: Springer 1964.

    Google Scholar 

  • Jantzen, H.: Die Aktivitäten von Enzymen des Glykogen- und Trehalosestoffwechsels in den einzelnen Organen des Flußkrebses Orconectes limosus Rafinesque und Kontrollmechanismen des Glykogenstoffwechsels im Schwanzmuskel. Diss. Berlin (1967).

  • Keller, R.: Die Aktivitäten von Enzymen der Glykolyse und des Citronensäurecyclus in den einzelnen Organen des Flußkrebses Cambarus affinis Say. Diss. Berlin (1964).

  • Lebherz, H. G., Rutter, W. J.: Distribution of fructose diphosphate aldolase variants in biological systems. Biochemistry 8, 109–121 (1969).

    Google Scholar 

  • Leuthardt, F.: Aldolasen. In: Hoppe-Seyler Thierfelder (edit.), Handbuch der physiologisch- und pathologisch-chemischen Analyse, Bd. VI C, S. 607–623. Berlin-Göttingen-Heidelberg-New York: Springer 1966.

    Google Scholar 

  • Liss, M., Horwitz, S.B., Kaplan, N.O.:D-Mannitol 1-phosphate dehydrogenase and D-sorbitol 6-phosphate dehydrogenase in Aerobacter aerogenes. J. biol. Chem. 237, 1342–1350 (1962).

    Google Scholar 

  • Lowry, O. H., Rosebrough, N. J., Farr, A. L., Randall, R. J.: Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. biol. Chem. 193, 265–275 (1951).

    Google Scholar 

  • Mahler, H. R., Cordes, E. H.: Biological chemistry. New York-Evanston-London: Harper and Row; Tokyo: J. Weatherhill, Inc. 1966.

    Google Scholar 

  • Mattenheimer, H.: Mikromethoden für das klinisch-chemische und biochemische Laboratorium. Berlin: Walter de Gruyter & Co. 1966.

    Google Scholar 

  • Maxwell, E. S., Kurahashi, K., Kalckar, H. M.: Enzymes of the Leloir pathway. In: S. P. Colowick and N. O. Kaplan (edit.), Meth. Enzymol., vol. V, p. 174–189. New York and London: Academic Press 1962.

    Google Scholar 

  • McWhinnie, M. A., Chua, A. S.: Hormonal regulation of crustacean tissue metabolism. Gen. comp. Endocrinol. 4, 624–633 (1964).

    Google Scholar 

  • —, Corkill, A. J.: The hexosemonophosphate pathway and its variation in the intermolt cycle in crayfish. Comp. Biochem. Physiol. 12, 81–93 (1964).

    Google Scholar 

  • Metzger, R. P., Wilcox, S. S., Wick, A. N.: Subcellular distribution and properties of hepatic glucose dehydrogenases of selected vertebrates. J. biol. Chem. 240, 2767–2771 (1965).

    Google Scholar 

  • Pette, D.: Plan und Muster im zellulären Stoffwechsel. Naturwissenschaften 52, 597–616 (1965).

    Google Scholar 

  • —: Aktivitätsmuster und Ortsmuster von Enzymen des energieliefernden Stoffwechsels. In: F. W. Schmidt (edit.), Praktische Enzymologie. Bern u. Stuttgart: H. Huber 1968.

    Google Scholar 

  • Pontremoli, S., Grazi, E.: 6-Phosphogluconate dehydrogenase-crystalline. In: S. P. Colowick and N. O. Kaplan (edit.), Meth. Enzymol., vol. IX, p. 137–141. New York and London: Academic Press 1966.

    Google Scholar 

  • Puyear, R. L.: The glucuronic acid pathway in the blue crab, Callinectes sapidus Rathbun: The enzymes of the UDPglucose to glucuronic acid portion of the pathway. Comp. Biochem. Physiol. 20, 499–508 (1967).

    Google Scholar 

  • —, Wang, C. H., Pritchard, A. W.: Catabolic pathways of carbohydrate in the intermolt crayfish, Pacifastacus leniusculus. Comp. Biochem. Physiol. 14, 145–153 (1965).

    Google Scholar 

  • Rex, S. C., Weaver, J. P., Winegrad, A. I.: The distribution of polyol: NADP oxidoreductase in mammalian tissues. Biophys. Res. Commun. 37, 347–353 (1969).

    Google Scholar 

  • Schiwara, H. W., Domschke, W., Domagk, G. F.: Differenzierung verschiedener Zuckerdehydrogenasen in der Schweineleber durch Disk-Elektrophorese und lonenaustausch-Chromatographie. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 349, 1575–1581 (1968 a).

    Google Scholar 

  • —: Das Verteilungsmuster der Zuckerdehydrogenasen in der Säugetierleber. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 349, 1582–1585 (1968 b).

    Google Scholar 

  • Speck, U.: Das Kohlenhydratspektrum in den Organen des Flußkrebses Orconectes limosus und seine Veränderungen im Jahresablauf. Z. vergl. Physiol. 65, 51–69 (1969).

    Google Scholar 

  • Strecker, H. J., Korkes, S.: Glucosedehydrogenase. J. biol. Chem. 196, 769–784 (1952).

    Google Scholar 

  • Strominger, J. L., Maxwell, E. S., Kalckar, H. M.: Determination of UDPG and UTP by means of UDPG Dehydrogenase. In: S. P. Colowick and N. O. Kaplan (edit.), Meth. Enzymol., vol. III, p. 974–976. New York and London: Academic Press 1957.

    Google Scholar 

  • Urich, K.: Aminosäurestoffwechsel in den Organen des Flußkrebses Orconectes limosus: Transaminierung, oxydative und nichtoxydative Desaminierung. Z. vergl. Physiol. 56, 95–110 (1967).

    Google Scholar 

  • —: Die Biochemie der decapoden Crustaceen. Verh. Dtsch. Ges. Zool., Innsbruck 1968, 601–619 (1968).

    Google Scholar 

  • Venkataraman, R., Racker, E.: Mechanism of action of transaldolase. I. Crystallization and properties of yeast enzyme. J. biol. Chem. 236, 1876–1882 (1961).

    Google Scholar 

  • Warburg, O., Christian, W.: Pyridin, der Wasserstoffübertragende Bestandteil von Gärungsfermenten (Pyridinnucleotide). Biochem. Z. 287, 291–328 (1936).

    Google Scholar 

  • Wenzl, H.: Sorbitdehydrogenase bei Insekten. Z. vergl. Physiol. 62, 411–412 (1969a).

    Google Scholar 

  • —: Die Verwertung von Glucose und Fructose im Ruhestoffwechsel von Calliphora erythrocephla. Z. vergl. Physiol. 65, 340–350 (1969b).

    Google Scholar 

  • Wilson, D.: Purification of uridine diphosphoglucose dehydrogenase from calf liver. Analyt. Biochem. 10, 472–478 (1965).

    Google Scholar 

  • Wolter, S.: Isolierung und Charakterisierung von zwei Hexokinasen unterschiedlicher Spezifität aus dem Flußkrebs Orconectes limosus (Rafinesque). Diss. Berlin (1966).

  • Wyatt, G. R.: The biochemistry of sugars and polysaccharides in insects. In: J. W. L. Beament, J. E. Treherne and V. B. Wigglesworth (edit.), Adv. in Ins. Physiol., vol. 4, p. 287–360. London and New York: Acad. Press 1967.

    Google Scholar 

Download references

Author information

Authors and Affiliations

  1. II. Zoologisches Institut der Freien Universität Berlin, Bundesrepublik Deutschland

    Rainer Lang

Authors
  1. Rainer Lang
    View author publications

    You can also search for this author in PubMed Google Scholar

Additional information

Mit Unterstützung der Deutschen Forschungsgemeinschaft.

Rights and permissions

Reprints and permissions

About this article

Cite this article

Lang, R. Enzyme der Monosaccharidumwandlung bei dem Flußkrebs Orconectes limosus . Z. Vergl. Physiol. 73, 285–304 (1971). https://doi.org/10.1007/BF00297677

Download citation

  • Received:

  • Issue Date:

  • DOI: https://doi.org/10.1007/BF00297677

Search

Navigation