Complexity of the human whole saliva proteome

Abstract

Recent characterization of the whole saliva proteome led to contradictory pictures concerning the complexity of its proteome. In this work, 110 proteins were analysed by mass spectrometry allowing the identification of 10 accessions previously not detected on protein two-dimensional maps, including myosin heavy chain (fast skeletal muscle, IIA and IIB), phosphatidylethanolamine binding protein, secretory actin-binding protein precursor and triosephosphate isomerase. Further comparison with available data demonstrated simultaneously a low diversity in terms of variety of accessions and a high complexity in terms of number of protein spots identifying the same accession, the two thirds of identified spots corresponding to amylases, cystatins and immunoglobulins. This diversity may be of interest in the development of non invasive diagnostic tool for several disease.

Resumen

Las recientes caracterizaciones del proteoma salival completo han llevado a resultados contradictorios. En este trabajo, se han analizado 110 proteínas por espectrometría de masas, lo que ha permitido la identificación de 10 nuevas no detectadas anteriormente en los mapas proteínicos bi-dimensionales. Incluyen cadena pesada de miosina (músculo esquelético rápido, IIa y IIb); proteína de unión a fosfatidiletanolamina, precursor de la proteína secretora de la unión a la actina y triosafosfato isomerasa. Una comparación más precisa con los datos de los estudios precedentes demuestra una baja diversidad en la variedad de accesos y una alta complejidad en el número de bandas correspondientes al mismo acceso. Los dos tercios de las bandas identificadas corresponden a amilasas, cistatinas e inmunoglobulinas. Esta diversidad puede ser de interés en el desarrollo de técnicas de diagnósticos no invasivas.