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Bence Jones Protein und Amyloid

Untersuchungen zum Zusammenhang von natürlicherweise auftretendem menschlichem Antikörper gegen Bence Jones Protein und von Bence Jones Protein mit Amyloid

Bence Jones protein and amyloid

Studies on the relationship of naturally occurring human antibody reacting with Bence Jones protein and of Bence jones protein with amyloid

  • Published:
Zeitschrift für die gesamte experimentelle Medizin einschließlich experimentelle Chirurgie

Summary

Based on the work ofEpstein andGross (1964), in which a naturally occurring human antibody reacting with Bence Jones protein (BJP) was described, and the work ofOsserman and coworkers (1964), in which BJP was postulated to be a major component of amyloid, the question of the formation of amyloid by antigen-antibody-reaction was studied. For detection of an antibody in serum reacting with BJP, five Bence Jones proteins were used as antigens. Three Bence Jones proteins (κ) were separated from urine and ascites of myeloma-patients by ion-exchange-chromatography. The results of the hemagglutination-reactions, which were performed according to the method ofEpstein andGross, were negative with the sera of 87 patients of the Medical Policlinic Bonn. Among 13 patients with amyloidosis, multiple myeloma, M. Waldenström, and cirrhosis the serum of only 1 patient with M. Waldenström gave a positive result. The results of separating BJP and of the hemagglutination-reactions are discussed in comparison with the data in the literature. The detection of BJP in amyloid with immunofluorescence (sandwich-technique ofCoons andKaplan) was attempted. In three oases immunofluorescence was stronger with antisera againstκ than with antisera againstλ. It may be possible that in this way L-chains of gammaglobulins were detected which are non-specifically bound in the ground-substance of amyloid. Immunofluorescence was brightest in two cases after staining with anti-IgM-serum, and in one case after staining with anti-IgG-serum. No evidence could be found by serological and immunohistological studies to supportOsserman's statements. The autofluorescence of amyloid is described and compared with the data in the literature.

Zusammenfassung

Die Frage der Entstehungsweise des Amyloids durch eine Antigen-Antikörper-Reaktion wurde erneut überprüft:Epstein u.Gross (1964) hatten einen natürlicherweise auftretenden Antikörper beschrieben, der mit Bence Jones Protein (BJP) reagierte, undOsserman u. Mitarb. (1964) stellten fest, daß ein Hauptbestandteil des Amyloids BJP sei. Als Antigene zum Nachweis eines Antikörpers gegen BJP im Serum dienten fünf BJP. Drei BJP (κ) wurden aus Urin und Ascites von Myelompatienten über Ionenaustauschchromatographie isoliert. Die Hämagglutinationsproben entsprechendEpstein u.Gross mit 87 Seren von Patienten der Medizinischen Poliklinik Bonn führten zu negativem Ergebnis. Unter 13 Seren von Patienten mit Amyloidose, Myelom, M. Waldenström und Lebercirrhose fand sich ein Waldenström-Serum mit positivem Ergebnis. Die Befunde der Isolierung von BJP und der Hämagglutinationsproben werden im Vergleich mit Angaben der Literatur besprochen. Der Versuch, immunfluorescenzoptisch BJP im Amyloid nachzuweisen (Sandwichverfahren nachCoons u.Kaplan) führte bei drei untersuchten Fällen mit spezifischen Antiseren gegenκ- undλ-Globuline jeweils zu deutlich stärkerer Fluorescenz mit Anti-κ-Serum als mit Anti-λ-Serum. Die Möglichkeit, daß so L-Ketten der in der Grundsubstanz des Amyloids unspezifisch gebundenen Gammaglobuline nachgewiesen wurden, wird erwogen. Die Immunfluorescenz zeigte die größte Helligkeit in zwei Fällen nach Färbung mit Anti-IgM-Serum, in einem Fall nach Färbung mit Anti-IgG-Serum. Die serologischen und immunhistologischen Untersuchungen geben keinen Anhalt, derOssermans Postulat stützen könnte. Die Eigenfluorescenz des Amyloids wird beschrieben und den Angaben der Literatur gegenübergestellt.

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Mit dankenswerter Unterstützung durch das Landesamt für Forschung beim Herrn Ministerpräsidenten des Landes Nordrhein-Westfalen.

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Sellin, D., Haferkamp, O. Bence Jones Protein und Amyloid. Z. Gesamte Exp. Med. 147, 173–189 (1968). https://doi.org/10.1007/BF02044603

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