Über eine neue Gruppe von Proteaseinhibitoren

  • Ch. Gauwerky
  • G. Uhlenbruck
  • G. Gross
Conference paper
Part of the Verhandlungen der Deutschen Gesellschaft für Innere Medizin book series (VDGINNERE, volume 81)

Zusammenfassung

Die natürlich vorkommenden Inhibitoren proteolytischer Enzyme sind imstande, unter reversibler Bindung stöchiometrische Protein-Protein-Komplexe zu bilden. Durch ihre substratanaloge Assoziation am aktiven Zentrum des Enzyms sind sie in der Lage, alle katalytischen Funktionen des Enzyms kompetitiv zu hemmen. Proteinaseinhibitoren sind in der Tier- und Pflanzenwelt weit verbreitet, was ihre biologische Bedeutung als Regulationssubstanzen im intermediären Stoffwechsel, ihre Carrierfunktion für Enzyme und ihre Rolle als Schutzsubstanzen gegenüber Enzymen bakteriellen Ursprungs unterstreicht. Eine Übersicht ist in Tabelle 1 gegeben. Hieraus ist ersichtlich, daß die meisten uns bekannten Inhibi toren Serinproteasen hemmen. Da Serinproteasen für den Ablauf zahlreicher klinisch wichtiger Prozesse wie Blutgerinnung, Fibrinolyse, Komplementbindung, Kallikrein-Kinin-Mechanismus, Fertilisation, Kanzerogenese und Bakteriostase verantwortlich sind, ist die Beeinflußbarkeit derartiger Systeme durch Proteaseinhibitoren von besonderem Interesse [1–5]. Innerhalb dieser verschiedenen Reaktionsmechanismen, die vielfältig und in teilweise nicht völlig geklärter Weise miteinander integriert sind, nehmen Hageman-Faktor und Plasmin zentrale Stel lungen ein.

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Copyright information

© Springer-Verlag Berlin Heidelberg 1975

Authors and Affiliations

  • Ch. Gauwerky
    • 1
  • G. Uhlenbruck
    • 1
  • G. Gross
    • 1
  1. 1.Abt. Exp. Innere Med.Med. Univ.-Klinik KölnDeutschland

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