Abstract
In contrast to folded proteins, intrinsically disordered proteins (IDPs) exert their functions in the absence of a stable three-dimensional structure. They are active in many important cellular mechanisms, for example cell signaling and transcriptional regulation and thus very important cellular players. Their dynamics make them extremely difficult to study, but recent advances in solution based structural biology techniques have increased the understanding of IDPs’ functions on a molecular level.
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Literatur
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Für dieses Projekt wurden Fördermittel des Europäischen Forschungsrats (ERC) im Rahmen des Programms der Europäischen Union für Forschung und Innovation „Horizont 2020“ bereitgestellt (Finanzhilfevereinbarung Nr. 802209).
Sigrid Milles 2004–2009 Studium der Biophysik an der HU Berlin und der Universität Paris VII, Frankreich. 2013 Promotion am European Molecular Biology Laboratory (EMBL) und der Universität Heidelberg. 2014–2022 Postdoc und CNRS-Wissenschaftlerin am Institut de Biologie Structurale in Grenoble, Frankreich. 2021 Habilitation im Fach Biologie an der Université Grenoble Alpes. Seit 2022 Junior-Gruppenleiterin am Leibniz-Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie (FMP), Berlin.
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Milles, S. Die dynamische Funktion intrinsisch ungeordneter Proteine. Biospektrum 29, 351–353 (2023). https://doi.org/10.1007/s12268-023-1966-z
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