Summary
Proteolytic activities of human placental extract are determined with the aid of a sensitive micromethod, based upon the Bratton-Marshall-reaction, and aminoacid-p-nitroanilides as substrates.
The activities are differentiated by using 19 substrates, by adding 10 effectors, and by incubating the assays within the pH-range from 6.0–8.4.
Besides Oxitocinase- and Aminopeptidase-like activities, a very active neutral peptidase, so far unknown in human placenta, an acid peptidase, e.g. Cathepsin C or Dipeptide-aminopeptidase II, and some other enzymes, not yet indentified by us, are demonstrated.
Zusammenfassung
In der vorliegenden Arbeit werden Aminosäure-p-Nitroanilide spaltende proteolytische Aktivitäten im Plazentaextrakt mit Hilfe einer empfindlichen Mikromethode gemessen.
Durch Verwendung von 19 Substraten, durch Inkubation der Proben im Bereich von pH 6,0–8,4 und durch Zugabe von 10 verschiedenen Effektoren werden neben Oxitocinasen und Aminopeptidasen eine bisher nicht näher beschriebene, hochaktive neutrale Peptidase, eine saure Peptidase (Cathepsin C oder Dipeptid-Aminopeptidase II), und einige weitere, noch nicht identifizierte Aktivitäten nachgewiesen.
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Unger, T., Struck, H. Aminosäure-p-Nitroanilide spaltende Enzymaktivitäten der reifen menschlichen Plazenta. I.. Arch. Gynak. 222, 311–318 (1977). https://doi.org/10.1007/BF02570657
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