Skip to main content
SpringerLink
Log in

Charakterisierung der Cholinesterasen in verschiedenen Geweben der Schleie (Tinca vulgaris) und des Kaninchens

  • Published:
Zeitschrift für vergleichende Physiologie Aims and scope Submit manuscript

Zusammenfassung

Mit der Warburg-Methode wurden Eigenschaften der Cholinesterasen in Homogenaten verschiedener Gewebe (Gehirn, Skeletmuskulatur, Magen) der Schleie (Tinca vulgaris) und des Kaninchens untersucht.

  1. 1.

    Die Cholinesterasen in allen Geweben der Schleie sind spezifischer als die in den entsprechenden Geweben vom Kaninchen.

  2. 2.

    Alle Aktivitäts-pS-Kurven haben einen glockenförmigen Verlauf; das Maximum der Acetylcholin-Spaltung liegt bei einer Konzentration von 4×10−3 m. Die Michaelis-Konstanten der Cholinesterasen sind in den Geweben der Schleie höher als in den Kaninchen-Geweben.

  3. 3.

    Neostigmin und Physostigmin hemmen die Cholinesterase im Kaninchen-Gehirn in geringeren Konzentrationen als die Cholinesterase im Schlei-Gehirn.

  4. 4.

    Die optimale Reaktionstemperatur beträgt für die Cholinesterasen in den Kaninchen-Geweben 37° C. Die Cholinesterasen der Schleie haben ihre Optima bei 34,5° (Gehirn), 32° (Skeletmuskel) und 25° C (Magenmuskulatur). Die Q10-Werte beider Tiere unterscheiden sich nicht.

  5. 5.

    Durch Adaptation lebender Schleie an Wassertemperaturen von 5 und 20° C erfolgt keine Änderung der temperaturabhängigen Charakteristika der Cholinesterasen.

Summary

The properties of cholinesterases in homogenates of various tissues (brain, skeletal muscle, stomach) of the tench (Tinca vulgaris) and of the rabbit were investigated by means of the Warburg method.

  1. 1.

    The cholinesterases from all tench tissues investigated are more specific than those obtained from corresponding rabbit tissues.

  2. 2.

    In all cases a bell-shaped activity-pS-relationship is obtained. Maximal hydrolysis of acetylcholine occurs at 4×10−3 m. The cholinesterases in tench tissues show higher Michaelis constants than those in rabbit tissues.

  3. 3.

    Lower concentrations of neostigmine and physostigmine are necessary for the inhibition of rabbit brain Cholinesterase than for the inhibition of Cholinesterase from tench brain.

  4. 4.

    For rabbit tissue Cholinesterase the optimal reaction temperature is 37° C. For tench tissue Cholinesterase, the following optimal reaction temperatures were determined: brain 34,5°, skeletal muscle 32°, stomach muscle 25° C. No difference was observed for the Q10-values of cholinesterases from tissues of the two animals.

  5. 5.

    The temperature-dependent characteristics of the cholinesterases remain unaffected by adaptation of the living tenches at 5° C and at 20° C.

This is a preview of subscription content, log in via an institution to check access.

Access this article

Log in via an institution

Price excludes VAT (USA)
Tax calculation will be finalised during checkout.

Instant access to the full article PDF.

Institutional subscriptions

Similar content being viewed by others

Literatur

  • Alles, G. A., andR. C. Hawes: Cholinesterases in the blood of man. J. biol. Chem.133, 375 (1940).

    CAS  Google Scholar 

  • Augustinsson, K.-B.: Cholinesterases. A study in comparative enzymology. Acta physiol. scand.15, Suppl. 52 (1948).

  • —: Substrat concentration and specifity of cholinester-splitting enzymes. Arch. Biochem.23, 111 (1949).

    CAS  PubMed  Google Scholar 

  • - Assay methods for cholinesterases. Meth. biochem. Anal.5 (1957).

  • Baumgarten, H. G.: Über die Muskulatur und die Nerven in der Darmwand der Schleie. Z. Zellforsch.68, 116 (1965).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Bell, C., andG. Burnstock: Cholinesterases in the bladder of the toad. Biochem. Pharmacol.14, 79 (1965).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Chacko, C. W., andJ. A. Cerf: Histochemical localisation of cholinesterase in the amphibian spinal cord and alterations following ventral root section. J. Anat. (Lond.)94, 75 (1960).

    Google Scholar 

  • Chadwick, L. E.: Temperature dependence of cholinesterase activity. In: Influence of temperature on biological systems (Ed.F. H. Johnson). Washington: Amer. physiol. Soc. 1957.

    Google Scholar 

  • Florkin, M., andE. H. Stotz: Comprehensive biochemistry. Vol. XIII: Report of the commission on enzymes of the International Union of Biochemistry. Amsterdam-London-New York: Elsevier Publ. Co. 1964.

    Google Scholar 

  • Galehr, O., u.F. Plattner: Über das Schicksal des Acetylcholins im Blute. Pflügers Arch. ges. Physiol.218, 488 (1928).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Genuit, H., u.K. Labenz: Über die Wirksamkeit der Cholinesterase im intakten Herzmuskel des Warmblüters und ihre Beeinflussung durch verschiedene Pharmaka, besonders die Narkotica. Naunyn-Schmiedebergs Arch. exp. Path. Pharmak.198, 369 (1941).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Glick, D.: Effect of temperature on activity of choline-esterase. Proc. Soc. exp. Biol. (N. Y.)40, 140 (1939).

    CAS  Google Scholar 

  • Goldstein, A., andM. E. Doherty: Properties and behavior of purified human plasma cholinesterase. Stability and thermal denaturation. Arch. Biochem.33, 22 (1951).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Hardegg, W.: Die Kietik der Cholinesterasen. Habil.-Schr. Heidelberg 1958.

    Google Scholar 

  • Jankowsky, H. D.: Der Einfluß des Blutes auf den O2-Verbrauch des isolierten Muskelgewebes von Schleien. Zool. Anz.172, 3 (1964).

    Google Scholar 

  • Kavanau, J. L.: Enzyme kinetics and rate of biological processes. J. gen. Physiol.34, 193 (1950).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Koelle, G. B.: Cholinesterase of the tissues and serum of rabbits. Biochem. J.53, 217 (1953).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • —: The histochemical localisation of the cholinesterase in the central nervous system of the rat. J. comp. Neurol.100, 211 (1954).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Lüdtke, A.-H.: Vergleichende Untersuchungen über Eigenschaften der Cholinesterasen in verschiedenen Geweben vom Schlei (Tinca vulgaris) und Kaninchen. Inaug.-Diss. Kiel 1966 (in Vorbereitung).

  • Lundin, S. J.: Acetylcholinesterase in goldfish muscles on some substrates and inhibitors. Biochem. J.72, 210 (1959).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Marnay, A., andD. Nachmansohn: Choline esterase in voluntary muscle. J. Physiol. (Lond.)92, 37 (1938).

    CAS  Google Scholar 

  • Mendel, B., andH. Rudney: Cholinesterase and pseudo-cholinesterase. Biochem. J.37, 59 (1943).

    CAS  PubMed  Google Scholar 

  • Nachmansohn, D., andI. B. Wilson: The enzymic hydrolysis and synthesis of acetylcholine. Advanc. Enzymol.12, 259 (1951).

    CAS  Google Scholar 

  • Nathan, P., andM. H. Aprison: Cholinesterase activity in cytoplasmatic particles from rabbit brain. Fed. Proc.14, 106 (1955).

    Google Scholar 

  • Netter, H.: Theoretische Biochemie, S. 561ff., 602ff. Berlin-Göttingen-Heidelberg: Springer 1959.

    Google Scholar 

  • Plattner, F., u.H. Hinter: Die Spaltung von Acetylcholin durch Organextrakte und Körperflüssigkeiten. Pflügers Arch. ges. Physiol.225, 19 (1930).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Precht, H.: Der Einfluß der Temperatur auf die Atmung und einige Fermente beim Aal. Biol. Zbl.70, 71 (1951).

    CAS  Google Scholar 

  • Prosser, C. L.: Acclimation of poikilothermic vertebrates to low temperatures. Comparative Physiology of Temperature Regulation, part I. Arctic Aerodyn. Lab. Fort Wainwright, Alaska 1962.

    Google Scholar 

  • Rehberg, M.: Der Darm der Schleie als pharmakologisches Versuchsobjekt. Inaug.-Diss. Kiel 1964.

  • Shen, S. C., P. Greenfield, andE. J. Boell: The distribution of choline esterase in the frog brain. J. comp. Neurol.102, 717 (1955).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Sippel, T. O.: Properties and development of cholinesterase in the hearts of certain vertebrates. J. exp. Zool.128, 165 (1955).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Umbreit, W. W., R. Burris, andJ. F. Stauffer: Manometric techniques and related methods for the study of tissue metabolism, third Printing. Minneapolis, Minn.: Burgess Publ. 1947.

    Google Scholar 

Download references

Author information

Authors and Affiliations

  1. Institut für Pharmakologie, Universität Kiel, Deutschland

    A. -H. Lüdtke & F. K. Ohnesorge

Authors
  1. A. -H. Lüdtke
    View author publications

    You can also search for this author in PubMed Google Scholar

  2. F. K. Ohnesorge
    View author publications

    You can also search for this author in PubMed Google Scholar

Rights and permissions

Reprints and permissions

About this article

Cite this article

Lüdtke, A.H., Ohnesorge, F.K. Charakterisierung der Cholinesterasen in verschiedenen Geweben der Schleie (Tinca vulgaris) und des Kaninchens. Z. Vergl. Physiol. 52, 260–275 (1966). https://doi.org/10.1007/BF02427712

Download citation

  • Received:

  • Issue Date:

  • DOI: https://doi.org/10.1007/BF02427712

Search

Navigation