Phosphorylation of acetylcholinesterase in bovine blood by Paraoxon and Soman

Abstract

In order to adjust reaction conditions to physiological conditions, phosphorylation of acetylcholinesterase has been investigated, not in highly diluted erythrocyte suspensions or enzyme solutions, but in undiluted whole blood. The inhibition of esteratic activity by paraoxon within 10 to 20 min, by soman within a few minutes, reaches the final level and shows no alteration during the next hours. This deviation from a pseudo first order kinetics is caused by the enzymatic hydrolysis of paraoxon, a competitive reaction by which paraoxon is destroyed rapidly. Soman did not show this effect, evidently because of the high velocity of the phosphorylation reaction.

Zusammenfassung

Um die Reaktionsbedingungen den physiologischen Bedingungen besser anzupassen, wurde die Phosphorylierung der Acetylcholinesterase nicht in stark verdüannten Erythrocytensuspensionen oder Enzymlösungen, sondern im unverdünnten Vollblut gemessen. Die Hemmung der Esteraseaktivität erreicht bei Paraoxon in 10 bis 20 min, bei Soman innerhalb weniger Minuten ihren Endwert und zeigt danach mehrere Stunden keine weitere Änderung. Dieser von der Kinetik einer Reaktion pseudo erster Ordnung abweichende Verlauf beruht auf der enzymatischen Hydrolyse von Paraoxon, die als Konkurrenzreaktion einen raschen Abbau von Paraoxon bewirkt. Bei Soman wurde, offenbar bedingt durch die hohe Geschwindigkeit der Phosphorylierungsreaktion, ein derartiger Effekt nicht beobachtet.[/p]