Thermische Inaktivierung und Lagerungsverhalten technologisch wichtiger Enzyme

Zusammenfassung

Die thermische Inaktivierung und das Lagerungsverhalten von Peroxidase aus Meerrettich und Spinat wurden in definierten Systemen, bei Spinat auch innerhalb des natürlichen Verbandes, untersucht. Die Inaktivierungskurven wiesen bei beiden Enzymen einen Knickpunkt auf, der bei niedrigen Temperaturen deutlich, bei höheren Temperaturen dagegen nicht mehr erkennbar war. Aus den Inaktivierungskurven wurdenD-Werte ermittelt, aus denen sich z-Werte von 25,5 °C für Meerrettich-Peroxidase, von 13 °C für isolierte Peroxidase und von 18 °C für Peroxidase im Spinatextrakt ergaben. Meerrettich-Peroxidase war bei pH 6,0 und Spinat-Peroxidase zwischen pH 5,0 und 6,0 besonders hitzeresistent; bei pH 4,0 waren beide sehr hitzelabil. Die aus Spinat isolierte Peroxidase verhielt sich beim Erhitzen anders als das Enzym in Spinat-Extrakt oder -Suspension. Die beobachtete Diskrepanz deutet die Nichtübertragbarkeit gewisser Modelluntersuchungen auf Lebensmittel an. Erhitzte Peroxidasen aus Meerrettich und Spinat zeigten eine Regenerierung während der Lagerung, die vom pH-Wert abhängig war.

Summary

The thermal inactivation and storage behaviour for horseradish and spinach peroxidases were investigated in defined systems, in spinach also within its natural environment. The inactivation curves of either enzyme show a sharp bend which is clearly visible at low, but not at higher temperatures. The D-values were taken from the inactivation curves. z-values resulting from the D-values were 25.5 °C for horseradish peroxidase, 13 °C for isolated peroxidase and 18 °C for peroxidase in spinach extract. Horseradish peroxidase was relatively heat-resistent at pH 6.0, spinach peroxidase at pH 5.0–6.0; both enzymes were found to be highly susceptible to heat at pH 4.0. Peroxidase isolated from spinach responded differently to heating than the enzyme in spinach extract or suspension. This discrepancy indicates that certain model experiments cannot be transferred to foods. Heated peroxidase from horseradish and spinach were found to regenerate during storage; the extent of regeneration depended on the pH.