Post-heparin plasma phospholipases in normals and patients with hyperlipoproteinemia

Summary

Synthesized 1-(³H)-linoleoyl-2-(¹⁴C) linoleoyl glycerophosphoryl choline (PC) served as substrate for postheparin human plasma phospholipase activity. Essentially, no enzymatic activity could be found in pre-heparin plasma. Following i.v. heparin injection, however, the time course of phospholipase activity coincided with triglyceride lipase, diglyceride hydrolase and monoglyceride hydrolase activity which have been demonstrated in post-heparin plasma before. With double labelled PC it could be shown that there was no absolute positional specificity for either the α₁ or β position in the lecithin molecule, but both fatty acid moieties are hydrolyzed with post-heparin plasma. This may be due to one single phospholipase or two separate phospholipases A₁ and A₂. Both enzymatic activities were found to be normal in patients with familial hyperlipoproteinemia type I (genetic deficiency of post-heparin plasma triglyceride lipase), type II, type III and type IV.

Zusammenfassung

Mit synthetisiertem 1-(³H)-linoleoyl-2-(¹⁴C) linoleoyl glycerophosphorylcholin (Lecithin) als Substrat wurde Phospholipase Aktivität in Post-Heparin Plasma bestimmt. Prä-Heparinplasma enthielt keine Phospholipase Aktivität. Mit doppelt radioaktiv markiertem Lecithin konnte gezeigt werden, daß sowohl die α₁ als auch die β-Position hydrolytisch gespalten wird. Phospholipase A₁ als auch Phospholipase A₂ Aktivitäten unterschieden sich gegenüber anderen lipolytischen Enzymen im Plasma durch unterschiedliches Verhalten gegenüber Inhibitoren und Temperaturen. Patienten mit familiären Hyperlipoproteinämien der Typen I, II, III und IV besaßen normale Phospholipase Aktivitäten.