Der osmotische Druck des Serumalbumins

Zusammenfassung

• 1. Die Methode von Krogh und Nakazawa wird durch einige Abänderungen der osmotischen Zelle, der Ablesung und der Gehaltsbestimmung der gemessenen Flüssigkeit zur genaueren Bestimmung des osmotischen Druckes von Kolloiden, insbesondere von Proteinen, mit Mengen von 0,4 ccm verwendbar gemacht.

• 2. Es werden die bisherigen Ergebnisse der ultrazentrifugalen und der osmotischen Druckmethode bei der Bestimmung des Molekulargewichtes isoelektrischer Proteine erörtert.

• 3. Für ein hochgereinigtes, elektrolytfreies, nicht kristallisiertes Seralbumin wird eine lineare Druck(P)-Konzentrations(c)-Abhängigkeit im Sinne der idealen van't Hoff'schen Gleichung und ein mittleres Molekulargewicht von 59000 festgestellt.

• 4. In Anwesenheit von 0,125 n KCl zeigt die P-, c-Kurve des Seralbumins die typische Abweichung in Form starker Aufwärtskrümmung. Diese läßt sich durch einen einzigen empirischen Faktor linear korrigieren, der eine Deutung als Aufnahme von 1,2 ccm Lösung pro g Protein zuläßt. Ein solcher Fall könnte als eine, durch eine zweite Substanz vermittelte „Parasolvatation“ oder „Parahydratation“ von einer echten Hydratation abgegrenzt werden. Analoge Betrachtungen ließen sich auch auf die Untersuchungen von N. F. Burk am kristallisierten, gepufferten, isoelektrischen Seralbumin mit Zusatz von Harnstoff und von Ammonsulfat anwenden.

• 5. Das isoelektrische Ovalbumin zeigt, wie die Messungen von Marrack und Hewitt lehren, ein vom Seralbumin durchaus verschiedenes Verhalten der P-, c-Funktion mit und ohne Salzzusatz. Die bisher kaum beachtete Sonderstellung des Seralbumins, welche auf mögliche Unterschiede in der permutoiden Reaktionsfähigkeit hinweist, kehrt auch auf anderen Gebieten beim Zusammenwirken mit Neutralsalz im Vergleich mit dem Ovalbumin wieder.