Summary
In the tongue of the rat the arteries and lymph vessels, the blood and lymph capillaries and the tissue mast cells have been examined with respect to their content of unspecific alkaline phosphatase, 5′-nucleotidase and polyphosphatases (ATP'ases).
The histochemical investigation of these enzymes was carried out at pH 9.4; 8.8; 8.4; 8.0; 7.6 and 7.2.
Unspecific alkaline phosphatase was found in the inner parts of the adventitia of arteries with diameters above 120 micra, in the endothelium of arteries with diameters from 25 to 50 micra at the origin from the parent vessel, in the endothelium of arterioles, in the endothelium of blood capillaries and in the tissue mast cells. A regularly, higher activity of unspecific alkaline phosphatase could be demonstrated in the arterial than in the venous parts of blood capillaries. In the tissue mast cells there was only a very weak activity. By adding 0.0025 M L-cystein to the incubation medium the unspecific alkaline phosphatase activity was completely abolished. The activity of the unspecific alkaline phosphatase was not influenced by addition of either p-chloromercuribenzoic acid 0.0025 M (PCMB) or 10−4M nickel ions to the incubation medium.
5′-nucleotidase activity was found in the smooth muscle of lymph vessels, in the endothelium of blood and lymph capillaries, as well as in the tissue mast cells. The differentiation against unspecific alkaline phosphatase was accomplished by making use of the different reaction optimum (pH-optimum) of both enzymes and the strong activation of 5′-nucleotidase by nickel ions.
Polyphosphatase activity was demonstrated in the smooth muscle of arteries and lymph vessels, in the endothelium of blood and lymph capillaries, and in the tissue mast cells. The polyphosphatase of the smooth muscle of arteries and lymph vessels could be differentiated from the polyphosphatase of the blood and lymph capillaries by means of their different behaviour against ATP and ADP. Both polyphosphatases showed an increase of activity following the addition of 0.0025 M PCMB to the incubation medium. Except for the polyphosphatase activity of blood capillaries of the striated muscle, this activation could be demonstrated only at pH 8.0; 7.6 and 7.2. From these two polyphosphatases at least the polyphosphatase of the tissue mast cells could be differentiated because the reaction was inhibited after addition of 0.0025 M PCMB to the incubation medium. L-cystein (0.0025 M) had no influence on the polyphosphtase activity.
The role of these enzymes in the metabolism of the blood and lymph vessels and the tissue mast cells is discussed.
Zusammenfassung
Bei der Ratte wurden die Arterien und lymphgefäße, die Blut- und Lymphcapillaren sowie die Gewebsmastzellen der Zunge hinsichtlich des Gehaltes an unspezifischer alkalischer Phosphatase, 5′-Nucleotidase und Polyphosphatasen (ATP'asen) untersucht.
Der Nachweis der Enzyme erfolgte über einen größeren pH-Bereich (pH 9,4; 8,8; 8,4; 8,0; 7,6 und 7,2).
Unspezifische alkalische Phosphataseaktivität fand sich in den innersten Bezirken der Adventitia von Arterien oberhalb eines Durchmessers von 120 μ, im Endothel des Abgangsbereiches von Arterien mit Durchmessern von 25–50 μ, im Endothel der Arteriolen, in den Endothelien der Blutcapillaren sowie in den Gewebsmastzellen. In den Blutgefäßcapillaren konnte immer ein höherer Gehalt an unspezifischer alkalischer Phosphatase in arteriellen als in venösen Schenkeln nachgewiesen werden. Die Gewebstmastzellen zeigten nur eine sehr schwache unspezifische alkalische Phosphataseaktivität. Durch Zusatz von 0,0025 M L-Cystein ließ sich die unspezifische alkalische Phosphatase vollkommen hemmen. Weder 0,0025 M p-Chloromercuribenzoesäure (PCMB) noch 10−4M Nickelionen beeinflußten die nachweisbare unspezifische alkalische Phosphataseaktivität.
5′-Nucleotidaseaktivität fand sich in der glatten Muskulatur der Lymphgefäße, in den Endothelien der Blut- und Lymphcapillaren sowie in den Gewebsmastzellen. Die Abgrenzung gegen die unspezifische alkalische Phosphatase gelang durch das unterschiedliche Reaktionsoptimum (pH-Optimum) beider Enzyme und durch die starke Aktivierbarkeit der 5′-Nucleotidase durch Nickelionen.
Eine deutliche Polyphosphataseaktivität konnte von uns in der glatten Muskulatur der Arterien und Lymphgefäße, in den Blut- und Lymphcapillaren sowie in den Gewebsmastzellen nachgewiesen werden. Die Polyphosphatase der glatten Muskulatur der Arterien und Lymphgefäße ließ sich gegen die Polyphosphatase der Blut- und Lymphcapillaren (Endothelpolyphosphatase) durch das unterschiedliche Reaktionsverhalten beider Polyphosphatasen gegen ATP und ADP abgrenzen. Beide Polyphosphatasen zeigten eine deutliche Steigerung der Aktivität durch Zusatz von 0,0025 M PCMB. Dieser Effekt war jedoch mit Ausnahme der Muskelcapillaraktivität erst bei pH 8,0; 7,6 und 7,2 nachweisbar. Von diesen Polyphosphatasen unterschied sich die Polyphosphatase der Gewebsmastzellen durch ihre Hemmbarkeit mittels 0,0025 M PCMB. 0,0025 M L-Cystein beeinflußte die beschriebene Polyphosphataseaktivität nicht.
Die Rolle dieser Enzyme im Stoffwechsel der Blut- und Lymphgefäße sowie der Gewebsmastzellen wurden diskutiert.
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Vetter, W. Alkalische Phosphatasen in Mastzellen, Blut- und Lymphgefäßen der Rattenzunge. Z. Anat. Entwickl. Gesch. 130, 153–176 (1970). https://doi.org/10.1007/BF00519965
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