Immunologische Charakterisierung der Carboxylesterasen des menschlichen Spermaplasma und der Organe des Urogenitaltraktes

Summary

Human seminal plasma contains two non-specific carboxylesterases, originating in the genital tract. They are not, however, serum proteins. One of them has a relative electrophoretic mobility of 0.25 (mobility of γ-globulin), the other one migrates with the relative electrophoretic mobility of 0.7 (mobility of α₂). The molecular weight of the γ-esterase is approximately 150,000, that of the α₂-esterases about 900,000.

Both enzymes can hydrolyse β-naphthyl acetate as well as indoxylacetate. Their enzymatic effect on β-naphthyl acetate is not inhibited by copper-ions (conc. up to 0.005 m). The hydrolysis of indoxylacetate by the γ-esterase is not inhibited by eserine (conc. up to 0.01 m); it is not, therefore, a specific cholinesterase.

The electrophoretic pattern of organ extracts from seminal vesicles, testis, epididymis and kidney reveals one esterse-reactive component with γ-mobility; the prostate gland has two, the liver two to three. The two γ-esterases of the prostate gland which migrate with different electrophoretic mobilities, form one single precipitation line when they react with a specific antibody.

In the region of α-globulins we found one ester-splitting component in extracts from epididymis, seminal vesicles, and prostate gland; two in the extract from testis, and two to three in extracts from the kidney and liver.

Using antisera specifically directed against seminal plasma proteins or proteins of the prostate gland, respectively, we found that the γ-esterase of the seminal plasma is identical with an esterase occurring in numerous organs and body fluids.

The ejaculates of patients with bilateral occlusion of the ductus ejaculatorii contain only the γ-esterase whereas the α₁-esterase is absent. This indicates that the γ-esterase is most probably derived from the prostate gland.

Zusammenfassung

Das Spermaplasma des Mannes enthält zwei unspezifische Carboxylesterasen, welche nicht aus dem Serum, sondern aus dem Genitaltrakt stammen. Die eine hat eine relative elektrophoretische Wanderungsgeschwindigkeit von 0,25 (Bereich der γ-Globuline), die andere eine relative Mobilität von 0,7 (α₂-Bereich). Das Molekulargewicht der γ-Esterase liegt in der Größenordnung von ca. 150 000, das der α₂-Esterase um 900 000. Beide Enzyme vermögen sowohl β-Naphthylacetat als auch Indoxylacetat zu spalten. Die enzymatische Aktivität gegenüber β-Naphthylacetat wird durch Kupferionen (bis 0,005 m) nicht gehemmt. Die Hydrolyse des Indoxylacetats durch die γ-Esterase wird durch Eserin (bis 0,01 m) nicht gehemmt; es handelt sich daher nicht um eine Cholinesterase. Organextrakte aus Samenbläschen, Hoden, Nebenhoden und Niere zeigen nach elektrophoretischer Trennung je eine, die Prostata 2 und die Leber 3 esterspaltende Eiweißbanden mit γ-Mobilität. Diejenigen Esterasen der Prostata, welche mit verschiedener Mobilität im γ-Bereich wandern, bilden mit dem spezifischen Antikörper nur eine Präcipitationslinie; sie sind also immunologisch identische Isoenzyme. Im α-Bereich zeigen Prostata, Samenbläschen und Nebenhoden je eine, Hoden 2, Niere und Leber 2–3 esterase-reaktive Zonen.

Mit Antiseren, welche spezifisch gegen Spermaplasmaproteinen, bzw. gegen Eiweißkörper der Prostata gerichtet sind, konnte nachgewiesen werden, daß die γ-Esterase des menschlichen Spermaplasma mit einer Organesterase identisch ist, welche in zahlreichen Organen und Körperflüssigkeiten vorkommt.

Bei doppelseitigem Verschluß der ductus ejaculatorii enthält das Ejaculat nur die γ-Esterase, während die α₂-Esterase fehlt. Die γ-Esterase stammt daher mit größter Wahrscheinlichkeit aus der Prostata.