Das unterschiedliche Verhalten der Exopeptidasen des Hepatopankreas und Magensaftes vom Flußkrebs Astacus astacus (L.) und Cambarus affinis (Say) bei der Gelfiltration auf Sephadex sowie gegenüber Effektoren

Summary

Hepatopancreas (HP) of the crayfishes Astacus astacus (L.) and Cambarus affinis (Say) contains a high molecular carboxypeptidase A like action (substrate: carbobenzoxyglycyl-l-phenylalanine) (K _d-value on Sephadex G-200 =0,04), an arylamidase like action (substrate: l-leucine-β -naphthylamide·HCl; LNA), and a dipeptidase (substrate: glycyl-l-leucine) (K _d-values on Sephadex G-200 0,46 and 0,39 respectively). Carboxypeptidase B (substrate: hippuryl-l-arginine) activity was absent in HP. Contrary to the exopeptidases of HP the carboxypeptidase A of the gastric juice is of lower molecular weight (K _d-value on Sephadex G-150=0,62; molecular weight approx. 30.000), and the arylamidase of the gastric juice is of higher molecular weight (K _d-value on Sephadex G-150=0,26). Moreover gastric juice contains a highly active carboxypeptidase like activity, with identical behaviour on Sephadexgel as carboxypeptidase A. α,α′-dipyridyl and o-phenanthroline are without effect on the hippurylarginine splitting activity. Carboxypeptidase A of HP is significantly activated by EDTA and hydrocinnamic acid, and slightly activated by p-chloromercuribenzoate. 2-mercaptoethanol (10⁻³ molar and higher concentrations) inhibits strongly the carboxypeptidase A of HP.

Zusammenfassung

Das Hepatopankreas (HP) der Flußkrebse Astacus astacus (L.) und Cambarus affinis (Say) enthält eine hochmolekulare Carboxypeptidase A-Wirkung (Substrat: Carbobenzoxyglycyl-l-phenylalanin) (K _d-Wert auf Sephadex G-200=0,04) und eine Arylamidase-Wirkung [Substrat: l-Leucin-β-naphthyl-amid·HCl (LNA)], sowie Dipeptidase-Wirkung (Substrat: Glycyl-l-leucin) (K _d-Werte auf Sephadex G-200=0,46 bzw. 0,39). Carboxypeptidase B (Substrat: Hippuryl-l-arginin)-Aktivität wurde im HP nicht gefunden. Im Gegensatz zum HP ist die Carboxypeptidase A des Magensaftes (MS) niedriger molekular (K _d-Wert auf Sephadex G-150=0,62; Molekulargewicht: ca. 30000), die LNA-ase des MS höher molekular (K _d-Wert auf Sephadex G-150=0,26). Außerdem enthält der MS eine hochaktive Carboxypeptidase B-ähnliche Wirkung, die sich auf Sephadexgel wie die Carboxypeptidase A verhält. Chelatbildner (α,α′-Dipyridyl, o-Phenanthrolin) hemmen die Hippurylarginin-Wirkung nicht. Die Carboxypeptidase A des HP wird durch EDTA und Hydrozimtsäure deutlich, durch p-Chlormercuribenzoat gering aktiviert und durch 2-Mercaptoäthanol (10⁻³ m und höhere Konzentrationen) stark gehemmt.