Zusammenfassung
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1.
Der Saft des Flußkrebses wirkt kräftig auf Eiweiß und Pepton, sehr schwach auf Dipeptide (Glyzyl-glyzin und Leucyl-glyzin).
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2.
Der Saft verdaut auch Bindegewebe, vor allen Dingen das Bindegewebe der präparierten Darmsaite, wie sie Sahli zur Unterscheidung zwischen peptischer und tryptischer Verdauung beim Menschen verwendet. Der Saft verhält sich hiernach wie Pepsin, verdaut das Bindegewebe aber im Gegensatz zu Pepsin der Wirbeltiere bei einem pH von 6,8. Auch andere Formen von nativem Eiweiß, sowie Pepton werden (wie bekannt) verdaut. Der Saft ist also imstande, alle Eiweißfraktionen zu spalten, welche in den Verdauungsorganen der Wirbeltiere durch die verschiedenen daselbst anwesenden proteolytischen Teilenzyme gespalten werden können.
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3.
Es kommt im Safte des Flußkrebses eine Autolyse vor. Sie zeigt zwei pH-Optima. Das eine liegt bei 3,5, das andere bei 9. Die niedere Lage des erstgenannten Optimums bedingt es, daß innerhalb des natürlichen Magensaftes Autolyse nur in sehr bescheidenem Ausmaße stattfindet. Das bedingt Schutz des eigenen Eiweißes, da der Saft im Hunger ein pH von 5, nach Fütterung ein solches von 5,5 hat.
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4.
Bei pH 4 beginnt eine Trübung des Saftes. Bei pH 3 ist alles Eiweiß niedergeschlagen und es hat die Enzyme, adsorptiv gebunden, mit sich zu Boden gerissen. Im Zustande adsorptiver Bindung findet die Autolyse optimal statt.
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5.
Bei der Verdauung verschiedener eiweißartiger Substrate haben sich verschiedene Optima ergeben; in der Regel (und bei der Anwendung bestimmter Formen der Titrierung) handelt es sich um 3 Optima. Das eine für Pepto- und gesamte Proteolyse liegt bei pH 6,2–6,7. Für den Spaltungsbeginn der Eiweißkörper (mit Ausnahme der Bindegewebe) zeigt sich bei dem gleichen pH-Wert ein Minimum, während Optima hierfür bei pH 8–9 (Fibrin, Gelatine) bzw. 5,3 (Gelatine) liegen.
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6.
Das Optimum bei pH 5 ist bisher nicht eindeutig festgestellt, da bei niedrigerem pH als etwa 4 der Magensaft selbst fast unwirksam geworden ist (siehe oben). Es ist sogar wahrscheinlicher, daß dieses Optimum tatsächlich niedriger als bei 5 liegt, da bei anderen Invertebraten ein Säureoptimum bei pH 3–3,5 gefunden ist, wenn man verhältnismäßig eiweißarme Organextrakte verwandte (vgl. Yonge [19], Bodansky [1]). Ich will mein Experiment zunächst für die Feststellung dieses Wertes fortsetzen.
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7.
Die gefundenen Optima liegen niemals genau beim isolektrischen Punkt des Substrates.
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8.
Aus den verschiedenen pH-Optima lassen sich keine Schlüsse ziehen auf das Vorhandensein verschiedener protoelytischer Teilenzyme. Denn erstens liegen die gefundenen Optima des Flußkrebses (im Gegensatz zu manchen andern Invertebraten) zu nahe beieinander, um zu einem Schlusse zu berechtigen. Zweitens ergaben sich bei der Anwendung spezifischer Substrate, die beim Wirbeltier nur durch eines der Teilenzyme angegriffen werden, beim Flußkrebs Optima, die vollkommen anders sind, als diejenigen der Teilenzyme bei den Vertebraten, welche dieselben Substrate angreifen; z. B. hat Bindegewebe (auch bei Bestimmung des Spaltungsbeginnes) ein mittleres pH-Optimum von ungefähr 6,7, Pepton F mit seinem größeren Gehalt an Pepton hat einen etwas niederen pH (6,2), als das Albumosengemisch, welches unter dem Namen „Wittepepton“ käuflich ist (6,7).
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9.
Wenn man nach der Fütterung der Tiere die verschiedenen Sekretionsstufen (im Sinne Hirschs) auf ihre Wirkung auf verschiedene Substrate hin untersucht, die beim Wirbeltier durch verschiedene Teilenzyme angegriffen werden, so zeigt sich, daß der abgeschiedene Saft immer die gleichen Enzyme enthält, d. h. die Maxima und Minima aller untersuchten Wirkungen fallen zusammen. Es gelingt also auch nicht auf dem Wege der Stufenuntersuchung verschiedene Enzymindividuen voneinander zu unterscheiden.
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10.
Wir dürfen von einer alles umfassenden proteolytischen Wirkung reden, aber noch nicht von verschiedenen proteolytischen Individuen. Wenn es einmal gelingen sollte, diese letzteren durch moderne Isolierungsmethode einzeln darzustellen, dann ergibt sich heute schon aus unserem Resultate, daß diese Teilenzyme andere Eigenschaften haben werden, als diejenigen des Wirbeltierkörpers, und daß man in der allgemeinen Physiologie daher diesen Teilenzymen neue Definitionen wird geben müssen.
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Die Untersuchung wurde mit Unterstützung des Rockefellers International Education Board ausgeführt; ich danke dem Board bestens für seine Hilfe; ebenso danke ich Herrn Prof. H. Jordan, der mir einen Platz in seinem Institut zur Verfügung stellte, mir das Thema für diese Arbeit gab und mich stets mit seinem Rat unterstützt hat. Dem Herrn Dr. H. J. Vonk danke ich für seine freundliche Hilfeleistung.
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Shinoda, O. Über die eiweisslösenden Enzyme im Magensafte von Astacus. Z. f. vergl. Physiologie 7, 323–364 (1928). https://doi.org/10.1007/BF00339169
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