Summary
In the crayfish all enzymes known to act during the synthesis of acetoacetate have been detected: Thiolase, hydroxymethylglutaryl-CoA-synthase and -lyase. “Deacylase”-activity has not been found.
D-hydroxybutyrate-dehydrogenase was absent in all organs tested, and no hydroxybutyrate was found in the hemolymph.
Unexpectedly each organ tested contained the first enzyme in the pathway of sterol synthesis, hydroxymethylglutaryl-CoA-reductase. The specific activity amounts to 30–50% of the specific activity in mouse-liver. This enzyme is found only in the microsomes.
The acetoacetate activating enzyme, succinyl-CoA-transferase was found to have remarkably high activities in the crayfish.
In vivo labelled acetoacetate was synthesized from 14C-acetate, -leucine,-glucose and -palmitate. The highest rates were observed with acetate and leucine.
In the crayfish enzymes for the synthesis and degradation of ketone bodies were detected in these organs: Heart, antennal gland, hepatopancreas, intestine, integument, gills and abdominal muscle. Homogenates of each organ were able to synthesize acetoacetate when malonate was added. Labeled acetoacetate was metabolized to CO2 by each isolated organ or by homogenates of each organ. Therefore in the crayfish there is no specialized organ for the metabolism of ketone bodies as there is in the mammals.
Injections of eyestalk extracts increased the concentration of glucose in the hemolymph but did not influence the level of acetoacetate.
In starving crayfish the concentration of acetoacetate in the hemolymph was not elevated until the 13th day. At this time the stores of carbohydrates and lipids were exhausted and energy was obtained from protein. No remarkable mobilization of fatty acids occurred in the starving crayfish.
Zusammenfassung
Beim Flußkrebs wurden sämtliche Enzyme der Acetoacetatsynthese aus Acetoacetyl-CoA nachgewiesen: Thiolase, Hydroxymethylglutaryl-CoA-Synthase und -Lyase. „Deacylase“-Aktivität war nicht festzustellen.
D-(−)β-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase fehlt in allen untersuchten Organen, ebenso fehlt D-(−)β-Hydroxybutyrat im Blut.
Unerwarteterweise enthalten alle untersuchten Organe das erste Enzym auf dem Weg der Sterinsynthese aus Hydroxymethylglutaryl-CoA, die Hydroxymethylglutaryl-CoA-Reductase. Ihre spezifische Aktivität beträgt 30–50% der Aktivität in der Mäuseleber. Sie ist ausschließlich in den Microsomen lokalisiert.
Besonders hohe spezifische Aktivitäten stellten wir bei dem Acetessigsäureaktivierenden Enzym Succinyl-CoA-Transferase fest.
Markiertes Acetoacetat wird in vivo aus 14C-Acetat, -Leucin, -Glucose und-Palmitat gebildet. Den relativ höchsten Einbau zeigen Acetat und Leucin.
Die Enzyme der Ketonkörpersynthese und des -Abbaus kommen in sämtlichen untersuchten Organen gemeinsam vor. Alle untersuchten Organe synthetisieren im Homogenat nach Blockierung des Citratcyclus mit Malonat Acetoacetat. Markiertes Acetoacetat wird von allen untersuchten Organen und Organhomogenaten zu CO2 abgebaut. Eine Spezialisierung der Organe im Hinblick auf Ketonkörperbildung und -Abbau wie bei den Säugetieren existiert beim Flußkrebs demnach nicht.
Augenstielextrakt-Injectionen erhöhen den Glucosegehalt der Hämolymphe, jedoch nicht den Gehalt an Acetoacetat.
Während des Hungerns erhöht sich die Acetoacetatkonzentration im Blut erst vom 13. Tag an, zu einem Zeitpunkt, in dem die Kohlenhydrat- und Lipidspeicher bereits erschöpft sind, und die Energie fast ausschließlich aus Protein gewonnen wird. Eine auffällige Pettsäuremobilisation ist bei hungernden Krebsen nicht feststellbar.
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Abbreviations
- HMG-CoA:
-
Hydroxymethylglutaryl-CoA
- HMG-CoA-Synth:
-
Hydroxymethylglutaryl-CoA-Synthase
- HMG-CoA-Ly:
-
Hydroxy-methylglutaryl-CoA-Lyase
- HMG-CoA-Red:
-
Hydroxymethylglutaryl-CoA-Eeductase
- Succ-T:
-
Succinyl-CoA-Transferase
- HB-DH:
-
Hydroxybutyrat-Dehydrogenase
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Fräulein C. Kretschmer und Herrn I. Tofaute danke ich sehr für zuverlässige Mitarbeit.
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Graszynski, K. Ketonkörperstoffwechsel beim Flußkrebs: Stoffwechselwege, Organverteilung und physiologische Bedeutung. Z. Vergl. Physiol. 66, 439–462 (1970). https://doi.org/10.1007/BF00299941
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