Raman spectroscopy of calcified tissue

Abstract

Laser Raman spectra of ox tibia and of reconstituted rat tail tendon have been obtained and have been compared with the infrared spectra of calcified tissue and collagen. The most intense Raman bands in the calcified tissue originate from the symmetric phosphate modes; however, several of the backbone and side chain modes of collagen are also apparent. There is some evidence that both proline and phenylalamine in the collagen contribute to the spectrum. The Raman spectrum of reconstituted, collagen was difficult to separate from the fluorescence background. Only six distinct bands could be obtained, divided between peptide and sidechain modes. Differences between reconstituted and calcified collagen spectra may originate from partial denaturation of the former in the laser beam. Other differences seem to be genuine chemical manifestations.

Résumé

Des spectres Laser de Raman de tibias de boeuf et de tendons de rat reconstitués ont été réalisés et comparés avec le spectre infra-rouge de tissu calcifié, et de collagène. Les raies les plus intenses dans le tissue calcifié sont liées aux systèmes phosphates, symétriques: cependant certains systèmes des corps vertébraux et les chaines secondaires du collagène sont aussi apparents. Il semble que la proline et la phénylalamine du collagène particitpent au spectre. Le spectre Raman du collagène reconstitué est difficile à distinguer du fond fluorescent. Seules 6 bandes distinctes ont pu, etre obtenues elles se répartissent entre les peptides et des chaines secondaires. Les différences êntre le collagène reconstitué et calcifié semblent provenir de la dénaturation partielle du premier dans le faisceau laser. Les autres différences semblent liées à des différences chimiques vraies.

Zusammenfassung

Die Laser-Ramanspektren von Ochsentibia und von rekonstituierter Rattenschwanzsehne wurden aufgenommen und mit den Infrarotspektren von verkalktem Gewebe und Kollagen verglichen. Die intensivsten Ramanbanden der verkalkten Gewebe wurden von den symmetrischen Phosphatschwingungen verursacht; einige der Schwingungen des Grundgerüstes und der Seitenketten sind jedoch ebenfalls sichtbar. Es weist einiges darauf hin, daß sowohl das Prolin als auch das Phenylalanin des Kollagens zum Spektrum beitragen. Das Ramanspektrum Nur 6 klar abgetrennte Banden, die sich auf Peptide und Seitenkettenschwingungen verteilten, wurden erhalten. Die Unterschiede zwischen den Spektren von redonstituiertem und verkalktem Kollagen können auf eine teilweise Denaturierung des ersteren im Laserstrahl zurückgeführt werden. Andere Unterschiede scheinen rein chemischer Natur zu sein.