Das Tn-Antigen: Substruktur von T.

Zusammenfassung

Entsprechend den in Abb.2 und Abb.3 dargestellten Schemata konnte unsere Arbeitsgruppe durch gaschromatographische Untersuchungen (Abb.l0 u. 11) zeigen, daß bet dieser Anomalie der Aufbau der MN Blutgruppenantigene in der Weise gestört ist, daß durch das Fehlen einer Galaktosyltransferase und auch einer Neuraminyltransferase das MN Tetrasaccharid nur bis zur Stufe des Monosaccharids, nämlich des alkali-labil an Serin bzw. Threonin gebundenen N-Azetyl-D-Galaktosamins aufgebaut werden kann. Im Einklang hiermit konnten wir zeigen, daß der Tn-Rezeptor in kryptantigener Form auch auf Glykoproteinen aus normalen Erythrozyten vorkommt. Sukzessive Abspaltung von Neuraminsäure und Galaktose von diesen Substanzen führt zur Freilegung des Antigens, nachfolgende Alkali/Borhydridbehandlung zur Spaltung der Kohlenhydrat-Serin bzw. -Threonin Bindung inaktiviert es wieder. Neuraminsäurefreies Submaxillarismuzin und azetolysiertes Glykoprotein aus Ovarialzystomen, die endständiges glykosidisch an Serin bzw. Threonin gebundenes N-Azetyl-D-Galaktosamin enthalten, reagieren auf Grund ihrer Strukturverwandtschaft mit dem Tn-Antikörper kreuz. Wie aus Abb.11 ersichtlich ist, sind vor allem das erste und das dritte Glykoprotein der Erythrocytenmembran von dem Defekt bei dieser persistierenden Form der Polyagglutinabilität betroffen. Die Ursache der zugrunde liegenden Transferasedefekte ist unklar. Die zahlreichen Berichte über das Vorkommen von “A-like” Antigenen an Tumorzellen sowie die Identifizierung von peptidgebundenem N-Azetyl-D-Galaktosamin (dieselbe Struktur wie Tn-Antigen!) als eine der antigenen Determinanten des carcinoembryonalen Antigens (CEA) durch Simmons und Perlmann (1973) lassen vermuten, daß Tumorzellen, zumindest teilweise, denselben Defekt aufweisen wie Tn-polyagglutinable Erythrocyten.