Résumé
On a isolé à partir du venin de serpents un nombre de polypeptides fortement basiques, à poids moléculaire réduit, qui n'exhibent pas d'activité enzymatique, ne sont pas neurotoxiques et ont un effet léthal modéré. Néanmoins, ces polypeptides sont hémolytiques, cytotoxiques et cardiotoxiques. Il semble que ces polypeptides excercent leur action au niveau de la membrane cellulaire en modifiant sa structure. Ces modifications structurales sont à la base des changements des propriétés membranaires telles que perméabilité, transport, excitabilité et activité enzymatique. De plus, les polypeptides basiques excercent une action synergique avec un enzyme présent dans le venin, la phospholipase A2. Sous l'action combinée des polypeptides et de la phospholipase, les phospholipides membranaires deviennent susceptibles à l'hydrolyse par l'enzyme.
Deux mécanismes permettant d'expliquer le mode d'action des polypeptides sur les membranes cellulaires ont été proposés: 1. les polypeptides, grâce à leur structure réunissant basicité et résidus lipophyliques, modifient la membrane en la pénétrant; 2. l'altération de la membrane est la conséquence d'une interaction des groupes S-S des polypeptides avec les groupes-SH membranaires.
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Condrea, E. Membrane-active polypeptides from snake venom: Cardiotoxins and haemocytotoxins. Experientia 30, 121–129 (1974). https://doi.org/10.1007/BF01927688
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