Sorbitdehydrogenase

Living reference work entry
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Zusammenfassung

Sorbitdehydrogenase

Englischer Begriff

sorbitol dehydrogenase; L-iditol dehydrogenase

Definition

SDH ist ein für den Fruktosestoffwechsel der Leber wichtiges, rein zytoplasmatisch lokalisiertes und mit hoher spezifischer Aktivität nur in der Leber (Hepatozyten) vorkommendes Enzym, dessen Aktivitätsbestimmung im Serum früher zur Diagnose nekrotisierender Leberparenchymschäden eingesetzt wurde.

Synthese – Verteilung – Abbau – Elimination

SDH katalysiert die reversible Umwandlung von D-Fruktose zu D-Sorbit in Anwesenheit von NADH + H+. Die Organgehalte an SDH-Aktivität in Leber, Niere und Prostata verhalten sich wie 200:50:1, die mit Abstand höchste spezifische Aktivität besitzt die Leber. Muskel und Erythrozyten enthalten nur sehr geringe oder keine SDH-Aktivitäten.

Funktion – Pathophysiologie

SDH im Serum ist ausschließlich hepatischen Ursprungs (hohe Organspezifität). Extrazellulär verliert SDH rasch an Aktivität.

Untersuchungsmaterial – Entnahmebedingungen

Serum, Heparin-Plasma.

Probenstabilität

SDH ist sehr instabil. Bei Raumtemperatur 25 % Aktivitätsabnahme pro Tag, bei 4–8 °C und bei –20 °C ebenfalls Aktivitätsverluste.

Analytik

Die Aktivitätsbestimmung erfolgt im einfachen optischen Test gemäß folgender Reaktion:

Die Oxidationsrate von NADH + H+ gemessen an der Absorptionsabnahme bei 334, 340 oder 366 nm pro Zeiteinheit entspricht der SDH-Aktivität.

Referenzbereich – Erwachsene

37 °C Messtemperatur: 0–2,6 U/L (44 nkat/L).

Im gesunden Serum ist (nahezu) keine SDH-Aktivität nachweisbar.

Indikation

Diagnose und Verlaufskontrolle von Leberparenchymzellschädigungen.

Interpretation

Aktivitätsanstiege sind spezifisch für Parenchymzellnekrosen im Rahmen akuter infektiöser Hepatitiden, toxischen Leberzellschädigungen, hypoxischer Leberschäden (z. B. akute Rechtsherzinsuffizienz nach Herzinfarkt), primärer und sekundärer Lebertumoren und Traumatisierungen. Die Verwendung des Enzyms ist heute obsolet, da Aktivitätsanstieg relativ flüchtig und inkonstant sind.

Literatur

  1. El-Kabbani O, Darmanin C, Chung RP (2004) Sorbitdehydrogenase: structure, function and ligand design. Curr Med Chem 11(4):465–476CrossRefPubMedGoogle Scholar
  2. Greiling H, Gressner AM (Hrsg) (1995) Lehrbuch der Klinischen Chemie und Pathobiochemie, 3., neubearb. Aufl., Schattauer Verlag, Stuttgart, New YorkGoogle Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag GmbH Deutschland 2018

Authors and Affiliations

  1. 1.Labor Dr. Wisplinghoff BerlinBerlinDeutschland
  2. 2.Labor Dr. Wisplinghoff KölnKölnDeutschland

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