Zusammenfassung
Sorbitdehydrogenase
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Iditol-Dehydrogenase; EC 1.1.1.14; SDH
FormalPara Englischer Begriffsorbitol dehydrogenase; L-iditol dehydrogenase
FormalPara DefinitionSDH ist ein für den Fruktosestoffwechsel der Leber wichtiges, rein zytoplasmatisch lokalisiertes und mit hoher spezifischer Aktivität nur in der Leber (Hepatozyten) vorkommendes Enzym, dessen Aktivitätsbestimmung im Serum früher zur Diagnose nekrotisierender Leberparenchymschäden eingesetzt wurde.
FormalPara Synthese – Verteilung – Abbau – EliminationSDH katalysiert die reversible Umwandlung von D-Fruktose zu D-Sorbit in Anwesenheit von NADH + H+. Die Organgehalte an SDH-Aktivität in Leber, Niere und Prostata verhalten sich wie 200:50:1, die mit Abstand höchste spezifische Aktivität besitzt die Leber. Muskel und Erythrozyten enthalten nur sehr geringe oder keine SDH-Aktivitäten.
FormalPara Funktion – PathophysiologieSDH im Serum ist ausschließlich hepatischen Ursprungs (hohe Organspezifität). Extrazellulär verliert SDH rasch an Aktivität.
FormalPara Untersuchungsmaterial – EntnahmebedingungenSerum, Heparin-Plasma.
FormalPara ProbenstabilitätSDH ist sehr instabil. Bei Raumtemperatur 25 % Aktivitätsabnahme pro Tag, bei 4–8 °C und bei –20 °C ebenfalls Aktivitätsverluste.
FormalPara AnalytikDie Aktivitätsbestimmung erfolgt im einfachen optischen Test gemäß folgender Reaktion:
Die Oxidationsrate von NADH + H+ gemessen an der Absorptionsabnahme bei 334, 340 oder 366 nm pro Zeiteinheit entspricht der SDH-Aktivität.
FormalPara Referenzbereich – Erwachsene37 °C Messtemperatur: 0–2,6 U/L (44 nkat/L).
Im gesunden Serum ist (nahezu) keine SDH-Aktivität nachweisbar.
FormalPara IndikationDiagnose und Verlaufskontrolle von Leberparenchymzellschädigungen.
FormalPara InterpretationAktivitätsanstiege sind spezifisch für Parenchymzellnekrosen im Rahmen akuter infektiöser Hepatitiden, toxischen Leberzellschädigungen, hypoxischer Leberschäden (z. B. akute Rechtsherzinsuffizienz nach Herzinfarkt), primärer und sekundärer Lebertumoren und Traumatisierungen. Die Verwendung des Enzyms ist heute obsolet, da Aktivitätsanstieg relativ flüchtig und inkonstant sind.
Literatur
El-Kabbani O, Darmanin C, Chung RP (2004) Sorbitdehydrogenase: structure, function and ligand design. Curr Med Chem 11(4):465–476
Greiling H, Gressner AM (Hrsg) (1995) Lehrbuch der Klinischen Chemie und Pathobiochemie, 3., neubearb. Aufl., Schattauer Verlag, Stuttgart, New York
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Gressner, A.M., Gressner, O.A. (2018). Sorbitdehydrogenase. In: Gressner, A., Arndt, T. (eds) Lexikon der Medizinischen Laboratoriumsdiagnostik. Springer Reference Medizin. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-662-49054-9_2847-1
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