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Pepsin

  • R. Tauber
  • F. H. Perschel
Living reference work entry
Part of the Springer Reference Medizin book series (SRM)

Zusammenfassung

Pepsin

Englischer Begriff

pepsin

Definition

Gruppe mehrerer Proteinasen (Pepsin A, B, C; EC 3.4.23.1, 2, 3) der Magenmukosa, die die Hydrolyse von Nahrungsproteinen zu Polypeptidgemischen katalysieren.

Beschreibung

Pepsine werden in Form der Proenzyme Pepsinogen durch die Magenmukosa sezerniert. Die Proenzyme werden bei saurem pH in die aktiven Pepsine gespalten, die autokatalytisch weiteres Pepsinogen zu Pepsin aktivieren. Pepsin A ist eine Endopeptidase, die die Peptidbindung von Proteinen bei Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan und Leucin spaltet. Das pH-Optimum der Pepsinisoenzyme liegt zwischen 1,8 und 3,5. Die proteolytische Aktivität von Pepsin wird mithilfe natürlicher (z. B. Hämoglobin, Kasein) oder synthetischer Substrate (z. B. N-Acetyl-L-Phenylalanyl-L-3,5-Diiodtyrosin) oder mittels Radioimmunoassays bestimmt.

Literatur

  1. Henderson AR, Tietz NW, Rinker AD (1994) In: Tietz NW, Burtis CA, Ashwood ER (Hrsg) Clinical chemistry. WB Saunders, Philadelphia, S 1576–1644Google Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag GmbH Deutschland, ein Teil von Springer Nature 2018

Authors and Affiliations

  1. 1.Institut für Laboratoriumsmedizin, Klinische Chemie und PathobiochemieCharité – Universitätsmedizin Berlin Campus Virchow-KlinikumBerlinDeutschland

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