Schriftennachweis
Mark, R. E.: Erg. inn. Med.42, 156;43, 667 (1932).
Rapport, D.: J. of biol. Chem.60, 497 (1924).
Nothaas, R. u.J. Mulzer: Klin. Wschr.1929 I, 1065.
Grafe, E.: Handbuch der Biochemie, Erg.-Bd. 2. 1934.
Kuthy, A. v.: Pflügers Arch.225, 567 (1930).
Mulert, E.: Pflügers Arch.221, 599 (1929).
Wilhelmj, C. M. andJ. L. Bollman: J. of biol. Chem.77, 127 (1928).
Szakall, A.: Biochem. Z.291, 122 (1937).
Oberdisse, K.: Biochem. Z.300, 183 (1939).
Mann, F. C., C. M. Wilhelmj andJ. L. Bollman: Amer. J. Physiol.81, 496 (1927.)
Bollman, J. L., F. C. Mann andMagath: Amer. J. Physiol.78, 258 (1926).
Falkenhausen, v. u.Siwon: Arch. f. exper. Path.106, 126 (1925).
Bornstein, A. u.H. F. Röse: Pflügers Arch.233, 498 (1929).
Oberdisse, K. u.J. Paraskevopoulos: Z. exper. Med.102, 374 (1938).
Türkel, E. u.M. Wachstein: Klin. Wschr.1936 II, 1435.
Mulder, A. G.: Amer. J. Physiol.93, 675 (1930).
Oberdisse, K. u.M. Eckardt: Arch. f. exper. Path.184, 109 (1937).
Grafe, E.: Arch. klin. Med.118, 1 (1915).
Strieck, F.: Arch. f. exper. Path.136, 49 (1928).
Eaton, A. G., S. C. Cordill andJ. L. Gouaux: J. Nutrit.12, 113 (1936).
Krebs, H. A.: Hoppe-Seylers Z.217, 191 (1933).
Lundsgaard, E.: Skand. Arch. Physiol. (Berl. u. Lpz.)62, 223 (1931).
Aub, J. C., M. R. Ecereth andFine: Amer. J. Physiol.79, 559 (1927).
Wolj, C. G. L. andT. S. Hele: J. of Physiol.48, 428 (1914).
Thauer, R.: Pflügers Arch.236, 102 (1935).
Grafe, E.: Arch. klin. Med.118, 1 (1915).
Bornstein, A. u.H. F. Röse: Pflügers Arch.233, 498 (1929).
Lusk, Gr.: Erg. Physiol.33, 103 (1931).
Kuthy, A. v.: Pflügers Arch.225, 567 (1930).
Szakall, A.: Biochem. Z.291, 122 (1937).
Rajzmann, A.: Arch. internat. Physiol.43, 423 (1936).
May, E. etA. Meyer-Heine: C. r. Soc. Biol. Paris112, 1311 (1933).
Kiech, V. C. andJ. M. Luck: J. of biol. Chem.94, 433 (1931).
Oberdisse, K.: Biochem. Z.300, 183 (1939).
Bornstein, A.: Biochem. Z.212, 137 (1929).
Krebs, H. A.: Hoppe-Seylers Z.217, 191 (1933).
Wilhelmj, C. M. u.J. L. Bollman: J. of biol. Chem.77, 127 (1928).
Oberdisse, K. u.M. Eckardt: Arch. f. exper. Path.184, 109 (1937).
Bornstein, A. u.G. Budelmann: Biochem. Z.218, 64 (1930).
Bénard, H. andL. Justin-Besançon: C. r. Soc. Biol. Paris100, 713 (1929).
Bollman, J. L., F. C. Mann andMagath: Amer. J. Physiol.78, 258 (1926).
Borsook, H.: Biol. Rev.11, 147 (1936).
Lundsgaard, E.: Skand. Arch. Physiol. (Berl. u. Lpz.)62, 223 (1931).
Krebs, H. A. u.K. Henseleit: Hoppe-Seylers Z.210, 33 (1932).
Oberdisse, K. u.M. Eckardt: Z. klin. Med.132, 762 (1937).
Schröder, v.: Arch. f. exper. Path.15, 364 (1920).
Löffler, W.: Biochem. Z.112, 164 (1920).
Salaskin, S. u.J. Kriwsky: Hoppe-Seylers Z.196, 121 (1931).
Gremels, H.: Arch. f. exper. Path.140, 205 (1929).
Borsook, H. u.M. Winegarden: Proc. nat. Acad. Sci. U.S.A.17, 3 (1931).
Borsook, H.: Biol. Rev.11, 147 (1936).
Lublin, A.: Z. klin. Med.109, 371 (1929).
Eaton, A. G., S. C. Cordill u.J. L. Gouaux: J. Nutrit.10, 429 (1935).
Lusk, G.: J. of biol. Chem.13, 27 (1912).
Grafe, E.: Arch. klin. Med.118, 1 (1915).
Slyke, D. D. van: Amer. J. Physiol.109, 336 (1934).
Grafe, E.: Arch. klin. Med.118, 1 (1915).
Lundsgaard, E.: Skand. Arch. Physiol. (Berl. u. Lpz.)62, 223 (1931).
Zummo, C.: Arch. internat. Pharmacodynamie45, 270 (1933).
Reinwein, H.: Arch. klin. Med.160, 278 (1928).
Mongiou, J. u.F. Krause: Klin. Wschr.1934 II, 1142.
Grafe, E.: Handbuch der Biochemie, Erg.-Bd. 2. 1934.
Szakall, A.: Biochem. Z.291, 122 (1937).
Oberdisse, K. u.J. Paraskevopoulos: Z. exper. Med.102, 374 (1938).
Neubauer, O.: Handbuch der normalen und pathologischen Physiologie, Bd. 5, S. 773. 1928.
Meyerhof, O., K. Lohmann u.R. Meier: Biochem. Z.157, 459 (1925).
Hering, H. W.: Z. exper. Med.104, 504 (1938).
Lusk, G.: J. of biol. Chem.49, 453 (1921).
Lundsgaard, E.: Skand. Arch. Physiol. (Berl. u. Lpz.)62, 223 (1931).
Schirlitz, K.: Biochem. Z.183, 23 (1927).
Schönheimer, R., S. Ratner u.D. Rittenberg: J. of biol. Chem.127, 333 (1938).
In diesem Sinne sprechen auch die neueren Arbeiten vonBraunstein undKitsman [Nature (Lond.)140, 503 (1937)]. Die Glutaminsäure hatte unter den Aminosäuren hinsichtlich der Erzeugung der dynamischen Wirkung stets eine besondere Stellung eingenommen.Lusk vermißte bei ihr eine sp. d. W., beiSzakáll war sie nicht immer vorhanden, zumindest aber niedrig. Die genannten Autoren fanden nun, daß sich aus Glutaminsäure und Brenztraubensäure in Anwesenheit von verschiedenen Geweben mit überraschend hoher Geschwindigkeit α-Ketoglutarsäure und Alanin bildet. Die Aminogruppe der Glutaminsäure wird also auf die α Ketosäure übertragen und eine neue Aminosäure gebildet. Dies würde auch die frühere Feststellung vonNeedham [Biochemic. J.24, 208 (1930)] erklären, daß in Gegenwart von Muskel Glutaminsäure verschwindet, ohne daß dabei Ammoniak entsteht. Die viel diskutierte Sonderstellung der Glutaminsäure mit der fehlenden eder niedrigen sp. d. W. erhält hierdurch eine natürliche Erklärung. Für die Asparaginsäure scheinen ähnliche Regeln zu gelten. Jedenfalls weisen auch diese Tatsachen darauf hin, daß eine sp. d. W. nur dann entsteht, wenn die Möglichkeit vorhanden ist, daß nach erfolgter Desaminierung der Rest verbrannt wird.
Cera, B. u.C. Lombroso: Biochem. Z.296, 28 (1938).
Author information
Authors and Affiliations
Additional information
Nach einem Vortrag in der Physikalisch-medizinischen Gesellschaft in Würzburg am 15.3.40.
Rights and permissions
About this article
Cite this article
Oberdisse, K. Über den Entstehungsmechanismus der spezifisch-dynamischen Eiweißwirkung. Z. Ges. Exp. Med. 108, 81–98 (1940). https://doi.org/10.1007/BF02611613
Received:
Issue Date:
DOI: https://doi.org/10.1007/BF02611613