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The internal structure of protein molecules

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Zusammenfassung

1. Die spezifische Konstellation der globulären Eiweißmoleküle bleibt im Gegensatz zu der Konstellation anderer Fadenmoleküle unverändert, wenn das Protein in Wasser gelöst, ausgesalzen oder vorsichtig getrocknet wird. Die große Stabilität der spezifischen Konstellation wird einer bestimmten inneren Struktur der Proteine zugeschrieben.

2. Die innere Struktur globulärer Proteinmoleküle wird vor allem durch Salzbrücken zwischen positiv und negativ geladenen Atomgruppen aufrechterhalten, ferner durch H-Bindungen, durch Dithiobrücken, vielleicht auch durch geringgradige Verzweigung der Peptidketten.

3. Denaturierung besteht in einer Änderung der spezifischen inneren Struktur eines Proteins, herbeigeführt durch eine Sprengung der Salzbrücken. Denaturierung führt zu einer Entfaltung der im nativen Protein dicht gefalteten Peptidketten. Die Resistenz nativer Proteine und lebender Zellen gegen proteolytische Fermente geht bei Denaturierung verloren, da durch die Entfaltung der Peptidketten Angriffspunkte für die proteolytischen Fermente freigelegt werden.

4. Der Mechanismus der Bildung der spezifischen Struktur nativer Proteine im lebenden Organismus wird erörtert.

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Literatur

  1. R. Corey, J. Amer. Chem. Soc.60, 1598 (1938).

    Article  CAS  Google Scholar 

  2. G. Boehm andR. Signer, Helv. chim. acta14, 1370 (1931).

    Article  CAS  Google Scholar 

  3. See byG. Boehm, Handb. biol. Arbeitsmethoden (E. Abderhalden), Abt. II, Teil 3, p. 3939 ff. (1939).

  4. F. Haurowitz, Kolloid-Z.74, 208 (1936).

    Article  CAS  Google Scholar 

  5. E. Gorter andF. Grendel, Biochem. Z.201, 391 (1928).

    CAS  Google Scholar 

  6. W. Kuhn, Z. angew. Chem.49, 858 (1936).

    Article  CAS  Google Scholar 

  7. F. Breinl andF. Haurowitz, Z. physiol. Chem.192, 45 (1930).

    Article  CAS  Google Scholar 

  8. F. Haurowitz, ib.245, 23 (1936); Lancet152, 149 (1947).

    Article  CAS  Google Scholar 

  9. C. Landsteiner,The Specificity of Serological Reactions (Cambridge, 1946).

  10. A. Chibnall, Proc. Roy. Soc., Ser. B131, 136 (1941).

    Google Scholar 

  11. H. Mosimann andR. Signer in:The Svedberg 1884–1944 (Uppsala/Stockholm, 1945), p. 464.

  12. W. Haworth, E. Hirst, andD. Isherwood, J. Chem. Soc.1937, 577.

  13. K. H. Meyer, Naturwissenschaften29, 287 (1941).

    Article  CAS  Google Scholar 

  14. F. Sanger, Nature160, 295 (1947).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  15. M. Anson, J. Gen. Physiol.25, 355 (1942).

    Article  PubMed  PubMed Central  CAS  Google Scholar 

  16. F. Haurowitz, F. Bursa, andA. Tümer, unpublished experiments.

  17. I. W. Grote, J. Biol. Chem.93, 25 (1931).

    Article  CAS  Google Scholar 

  18. R. Kitamura, J. pharm. Soc. Jap.55, 72 (1935); quot. Chem. Zbl. 1935, II, 1347.

    Article  Google Scholar 

  19. F. Haurowitz, F. Bursa, andS. Lisie, 17. Int. Congr. Physiol. 79 (1947) and unpublished experiments.

  20. W. Grassmann, H. Dyckerhoff, andH. Eibeler, Z. physiol. Chem.189, 112 (1930).

    Article  CAS  Google Scholar 

  21. F. Haurowitz andM. Vardar, C. r. Soc. Turq. Sci. Nat.11, 33 (1944).

    Google Scholar 

  22. F. Haurowitz andF. Bursa, Biochem. J.44, 509 (1949).

    Article  PubMed  PubMed Central  CAS  Google Scholar 

  23. F. Haurowitz andM. Tunca, Biochem. J.39, 443 (1945).

    Article  PubMed  PubMed Central  CAS  Google Scholar 

  24. G. Ivanovics andV. Bruckner, Naturwissensch.25, 250 (1937).

    Article  CAS  Google Scholar 

  25. W. E. Hanby, andN. H. Rydon, Biochem. J.40, 297 (1946).

    Article  PubMed  PubMed Central  CAS  Google Scholar 

  26. E. Brand, L. Saidel, W. Goldwater, B. Kassell, andR. Ryan, J. Amer. Chem. Soc.67, 1524 (1945).

    Article  CAS  Google Scholar 

  27. A. Chibnall, Proc. Roy. Soc., Ser. B131, 136 (1941).

    Google Scholar 

  28. H. Theorell andA. Akeson, J. Amer. Chem. Soc.63, 1804 (1941).

    Article  CAS  Google Scholar 

  29. J. Edsall, Ann. N.Y. Acad. Sci.47, 229 (1946).

    Article  CAS  Google Scholar 

  30. M. Viscontini, Helv. chim. acta29, 1491 (1946).

    Article  CAS  Google Scholar 

  31. A. Chibnall andR. Westall, Biochem. J.26, 122 (1938).

    Article  Google Scholar 

  32. H. Carter andS. Dickmann, J. Biol. Chem.149, 571 (1943).

    Article  CAS  Google Scholar 

  33. T. Laine, Ann. Soc. Acad. Fenn. A II, no. 11 (1944).

  34. J. Roche, M. Raymond, andJ. Schiller, C. r. Akad. Sci.219, 38 (1944).

    CAS  Google Scholar 

  35. F. Sanger, Biochem. J.39, 507 (1946).

    Article  Google Scholar 

  36. F. Sanger andR. Porter, Biochem. J.42, 287 (1948).

    Article  PubMed  PubMed Central  Google Scholar 

  37. R. Synge, Bull. Soc. Chim. Biol.27, 286 (1945).

    CAS  Google Scholar 

  38. M. Dunn, J. Amer. Chem. Soc.47, 2564 (1925).

    Article  CAS  Google Scholar 

  39. F. Haurowitz andM. Bilen, unpublished experiments.

  40. R. Consden, A. Gordon, A. Martin, andR. Synge, Biochem. J.41, 596 (1947).

    Article  PubMed  PubMed Central  CAS  Google Scholar 

  41. E. Abderhalden, Z. physiol. Chem.265, 23 (1940).

    Article  CAS  Google Scholar 

  42. N. Troensegaard,The Structure of Protein Molecules (Kopenhague, 1944); Acta chem. Scand.1, 672 (1947).

    Article  CAS  Google Scholar 

  43. D. Wrinch, Proc. Roy. Soc., Ser. A160, 59 (1937); Nature145, 669 (1940).

    CAS  Google Scholar 

  44. F. Haurowitz, Z. physiol. Chem.256, 28 (1938).

    Article  CAS  Google Scholar 

  45. W. Mears andH. Sobotka, J. Amer. Chem. Soc.61, 880 (1939).

    Article  CAS  Google Scholar 

  46. W. Latimer andW. Rodebush, J. Amer. Chem. Soc.42, 1419 (1920).

    Article  CAS  Google Scholar 

  47. A. Mirsky andL. Pauling, Proc. Nat. Acad. Sci.22, 439 (1936).

    Article  PubMed  PubMed Central  CAS  Google Scholar 

  48. E. Cohn andJ. Edsall, Proteins, Amino Acids and Peptides (New York, 1943) p. 375.

  49. J. Boyes-Watson, E. Davidson, andM. Perutz, Proc. Roy. Soc. Ser. A191, 83 (1946).

    Google Scholar 

  50. M. Davies, Ann. Reports Chem. Soc.43, 6 (1947).

    Google Scholar 

  51. W. Harkins, Science102, 294 (1945).

    Google Scholar 

  52. G. Ettisch andG. Schulze, Biochem. Z.239, 48 (1931).

    CAS  Google Scholar 

  53. F. Haurowitz, Kolloid-Z.74, 208 (1936).

    Article  CAS  Google Scholar 

  54. F. Haurowitz, Kolloid-Z.77, 65 (1936).

    Article  CAS  Google Scholar 

  55. H. Wu, Chin. J. Physiol.3, 1 (1929);5, 321 (1931).

    CAS  Google Scholar 

  56. A. Mirsky andM. Anson, J. Gen. Physiol.19, 427, 439 (1936),

    Article  PubMed  PubMed Central  CAS  Google Scholar 

  57. M. Anson, J. Gen. Physiol.24, 399 (1941).

    Article  PubMed  PubMed Central  CAS  Google Scholar 

  58. F. Haurowitz andS. Tekman, Acta biochem.1, 484 (1947).

    Article  CAS  Google Scholar 

  59. F. Haurowitz, M. Tunca, P. Schwerin, andV. Göksu, J. Biol. Chem.157, 621 (1945).

    Article  CAS  Google Scholar 

  60. M. Anson andA. Mirsky, J. Gen. Physiol.14, 597, 725 (1931).

    Article  PubMed  PubMed Central  CAS  Google Scholar 

  61. H. Neurath, C. Cooper, andJ. Erickson, J. Biol. Chem.142, 249 (1942).

    Article  CAS  Google Scholar 

  62. F. Bernheim, H. Neurath, andJ. Erickson, J. Biol. Chem.144, 259 (1942).

    Article  CAS  Google Scholar 

  63. F. Haurowitz andH. Waelsch, Z. physiol. Chem.182, 82 (1929).

    Article  Google Scholar 

  64. F. Breinl andF. Haurowitz, Z. physiol. Chem.192, 45 (1930).

    Article  CAS  Google Scholar 

  65. F. Haurowitz, ib.245, 23 (1936); Lancet152, 149 (1947).

    Article  CAS  Google Scholar 

  66. F. Breinl andF. Haurowitz, Z. physiol. Chem.192, 45 (1930).

    Article  CAS  Google Scholar 

  67. F. Haurowitz, ib.245, 23 (1936); Lancet152, 149 (1947).

    Article  CAS  Google Scholar 

  68. F. Haurowitz, Quarterly Rev. Biol.24, 93 (1949).

    Article  CAS  Google Scholar 

  69. A. Tyler, Physiol. Rev.28, 180 (1948).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  70. J. Butler, Nature158, 153 (1946).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  71. J. Conn, G. Kistiakowsky, andR. Roberts, J. Amer. Chem. Soc.62, 1895 (1940);63, 2080 (1941).

    Article  CAS  Google Scholar 

  72. H. Baer, J. Amer. Chem. Soc.66, 1297 (1944).

    Article  Google Scholar 

  73. F. O. Schmitt, Adv. Protein Chem.1, 25 (1944).

    Article  CAS  Google Scholar 

  74. J. Farrant, A. Rees, andE. Mercer, Nature159, 535 (1947).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

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  1. Felix Haurowitz

    Present address: Dept. of Chemistry, Indiana University, Bloomington, Ind., U.S.A.

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    1. Felix Haurowitz
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    Haurowitz, F. The internal structure of protein molecules. Experientia 5, 347–354 (1949). https://doi.org/10.1007/BF02174509

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