Zusammenfassung
Zwischen der Tetramer- und der Dimer-Form der Erythrocyten-Katalase besteht ein Gleichgewicht. Dieses lässt sich in vitro durch Variation der Harnstoffkonzentration beliebig verschieben. Das dabei entstehende Dimer zeigt Peroxidase-, nicht aber Katalase-Aktivität. Bei der Reassoziation, deren Geschwindigkeit sich durch andere Proteine beeinflussen lässt, entsteht ein Produkt, das vom nativen Enzym nicht unterscheidbar ist.
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Acknowledgments. This study is part of project No. 3.8460.72 subsidized by the Swiss National Science Foundation. One of the authors (Y. B.-Y., present address: Dept. of Immunology, The Weizmann Institute, Rehovot) is grateful to the Roche Studienstiftung for a fellowship.
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Aebi, H., Scherz, B., Ben-Yoseph, Y. et al. Dissociation of erythrocyte catalase into subunits and their re-association. Experientia 31, 397–399 (1975). https://doi.org/10.1007/BF02026338
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DOI: https://doi.org/10.1007/BF02026338