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Vergleichende biochemische Untersuchungen an Erythrocyten aus Neugeborenen-und Erwachsenen-Blut

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Zusammenfassung

Die Aktivitäten der untersuchten Enzyme der Glykolyse, des Citronensäurecyclus, des Pentosephosphatcyclus sowie der glutathionreduzierenden Enzyme sind in Erythrocyten aus Neugeborenenblut zwischen 1,3–3,0 mal so hoch wie in Erythrocyten aus Erwachsenenblut, bis auf eine Ausnahme: 6-Phosphofructokinase ist in beiden Zelltypen gleich aktiv. Die Glykolyserate ist in Neugeborenenerythrocyten etwa 40% höher als in Erwachsenenerythrocyten. Die Konzentrationen von ATP, ADP und NAD sind in beiden Zelltypen gleich, während das anorganische Phosphat in Neugeborenenzellen um 40% höher ist als in Erwachsenenzellen.

Die Ergebnisse lassen keine Entscheidung darüber zu, ob die Besonderheiten der Neugeborenenerythrocyten durch das Vorliegen einer besonderen Zellpopulation während der Neugeborenenperiode oder den hohen Gehalt an jungen Zellen im Neugeborenenblut zustande kommen.

Summary

The investigated enzymes of glycolysis, pentose phosphate cycle, citric acid cycle and the glutathione reducing enzymes have 1,3–3,0 times higher activities in erythrocytes from blood of newborns than in erythrocytes from blood of adults. In contrast to the other enzymes of glycolysis 6-phosphofructokinase has the same activity in both types of cells. The rate of glycolysis is 40% higher in erythrocytes from newborns than in erythrocytes of adults.

The concentrations of ATP, ADP and NAD are the same in both types of cells, whereas the concentration of inorganic phosphate is 40% higher in erythrocytes from newborns. The results do not allow a decision, if the peculinarities in the erythrocytes of newborns are due to a special erythrocyte population during the newborn-period or to the higher content of young erythrocytes in the blood of newborns.

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Literatur

  1. Künzer, W.: Erythropoese. Mschr. Kinderheilk.102, 89 (1953).

    Google Scholar 

  2. Betke, K.: Hämatologie der ersten Lebenszeit. In: Ergebn. inn. Med. Kinderheilk., N.F.9, 437 (1958).

    Google Scholar 

  3. Gross, R. T., andR. E. Hurwitz: The pentose phosphate pathway in human erythrocytes. Relationship between the age of the subject and enzyme activity. Pediatrics22, 453 (1958).

    Google Scholar 

  4. Gross, R. T., E. A. Schroeder, andS. A. Brounstein: Energy metabolism in the erythrocytes of premature infants compared to full term newborn infants and adults. Blood21, 755 (1963).

    Google Scholar 

  5. Löhr, G. W., u.H. D. Waller: Erythrocytenfermente. In:R. Kepp u.G. Oehlert (Hrsg.), Blutbildung und Blutumsatz beim Feten und Neugeborenen. Beih. Z. Geburtsh. Gynäk.159, 119 (1962).

    Google Scholar 

  6. Stevenson, S. S.: Blood carbonic anhydrase in newborn infants. J. clin. Invest.22, 403 (1943).

    Google Scholar 

  7. Jones, P. E. H., andR. A. McCane: Enzyme activities in the blood of infants and adults. Biochem. J.45, 464 (1949).

    Google Scholar 

  8. Betke, K., E. Kleihauer, Ch. Gärtner u.G. Schiebe: Verminderung von Methämoglobinreduktion, Diaphoraseaktivität und Flavinen in Erythrocyten junger Säuglinge. Arch. Kinderheilk.170, 66 (1964).

    Google Scholar 

  9. Schröter, W., u.H. v. Heyden: Erythrocytenenzyme während der Entwicklung. Z. Kinderheilk.94, 263 (1965).

    Google Scholar 

  10. Gröschner, E.: Erythrocytenkatalase bei Frühgeborenen und reifen Säuglingen in der Neugeborenenperiode. Diss. Freiburg 1960.

  11. Witt, I.: Unveröffentlichte Versuche.

  12. Grignani, F., u.G. W. Löhr: Über die Hexokinase in menschlichen Blutzellen. Klin. Wschr.1960, 796.

  13. Slein, M. W.: Phosphomannose isomerase. J. biol. Chem.186, 753 (1950).

    Google Scholar 

  14. Ling, K. H., W. L. Byrne, andH. Lardy: Phosphohexokinase. Meth. Enzymol.1, 306 (1955).

    Google Scholar 

  15. Racker, E.: Zit. nachG. Beisenherz, H. J. Boltze, Th. Bücher, R. Czok, K. H. Garbade, E. Meyer-Arendt u.G. Pfleiderer, Diphosphofruktose-Aldolase, Phosphoglyceraldehyd-Dehydrogenase, Milchsäure-Dehydrogenase, Glycerophosphat-Dehydrogenase und Pyruvatkinase aus Kaninchenmuskel in einem Arbeitsgang. Z. Naturforsch.8b, 555 (1953).

    Google Scholar 

  16. Delbrück, A., E. Zebe u.Th. Bücher: Über Verteilungsmuster von Enzymen des energieliefernden Stoffwechsels im Flugmuskel, Sprungmuskel und Fettkörper von Locusta migratoria und ihre zytologische Zuordnung. Biochem. Z.331, 273 (1959).

    Google Scholar 

  17. Sutherland, E. W., T. Posternak, andC. F. Cori: Mechanism of the phosphoglyceric mutase reaction. J. biol. Chem.181, 153 (1949).

    Google Scholar 

  18. Bücher, Th.: Über ein phosphatübertragendes Gärungsferment. Biochim. biophys. Acta (Amst.)1, 292 (1947).

    Google Scholar 

  19. Czok, R.: In:Hoppe-Seyler/Thierfelder, Handbuch der Physiologisch-und Pathologisch-Chemischen Analyse, Bd. VI/A, S. 309. Berlin-Göttingen-Heidelberg: Springer 1964.

    Google Scholar 

  20. Pette, D., R. W. Brosemer u.W. Vogell: In:Hoppe-Seyler/Thierfelder, Handbuch der Physiologisch- und Pathologisch-Chemischen Analyse, Bd. VI/A, S. 309. Berlin-Göttingen-Heidelberg: Springer 1964.

    Google Scholar 

  21. Negelein, E.: Zit. nachG. Beisenherz, H. J. Boltze, Th. Bücher, R. Czok, K. H. Garbade, E. Meyer-Arendt u.G. Pfleiderer, Diphosphofruktose-Aldolase, Phosphoglyceraldehyd-Dehydrogenase, Milchsäure-Dehydrogenase, Glycerophosphat-Dehydrogenase und Pyruvatkinase aus Kaninchenmuskel in einem Arbeitsgang. Z. Naturforsch.8b, 555 (1953).

    Google Scholar 

  22. Kubowitz, F., u.P. Ott: Isolierung und Kristallisation eines Gärungsfermentes aus Tumoren. Biochem. Z.314, 94 (1943).

    Google Scholar 

  23. Kornberg, A., andB. L. Horecker: Glucose-6-phosphate dehydrogenase. Meth. Enzymol.1, 323 (1955).

    Google Scholar 

  24. Horn, H. D.: Glutathionreduktase. In: Methoden der enzymatischen Analyse (Hrsg.H. U. Bergmeyer), S. 875. Weinheim: Verlag Chemie 1962.

    Google Scholar 

  25. Ochoa, S.: Biosynthesis of tricarboxylic acids by carbon dioxide fixation. III. Enzymatic mechanisms. J. biol. Chem.174, 133 (1948).

    Google Scholar 

  26. Bergmeyer, H. U., u.E. Bernt: Malatdehydrogenase. In: Methoden der enzymatischen Analyse (Hrsg.H. U. Bergmeyer), S. 757. Weinheim: Verlag Chemie 1962.

    Google Scholar 

  27. Bergmeyer, H. U.: Methoden der enzymatischen Analyse. Weinheim: Verlag Chemie 1962.

    Google Scholar 

  28. Fiske, C. H., andY. Subbarow: The Colorimetric determination of phosphorus. J. biol. Chem.66, 375 (1925).

    Google Scholar 

  29. Mansour, T. E.: Studies on heart phosphofructokinase: purification, inhibition and activation. J. biol. Chem.238, 2285 (1963).

    Google Scholar 

  30. Viñuela, E., M. L. Salas, andA. Sols: End-product inhibition of yeast phosphofructokinase by ATP. Biochem. biophys. Res. Commun.12, 140 (1963).

    Google Scholar 

  31. Minakami, S., T. Saito, C. Suzuki, andH. Yoshikawa: The hydrogen ion concentrations and erythrocyte glycolysis. Biochem. biophys. Res. Commun.17, 748 (1964).

    Google Scholar 

  32. Tsuboi, K. K., andK. Fukunaga: Inorganic phosphate and enhanced glucose degradation by the intact erythrocyte. J. biol. Chem.240, 2806 (1965).

    Google Scholar 

  33. Minakami, S., andH. Yoshikawa: Inorganic phosphate in erythrocyte glycolysis. Biochim. biophys. Acta (Amst.)99, 175 (1965).

    Google Scholar 

  34. Jahrmärker, H.: Activation of glycolysis in human erythrocytes by inorganii phosphate. Sixth Internat. Congress of Biochem., New York 1964. Abstracts Vol.

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Witt, I., Müller, H. & Künzer, W. Vergleichende biochemische Untersuchungen an Erythrocyten aus Neugeborenen-und Erwachsenen-Blut. Klin Wochenschr 45, 262–264 (1967). https://doi.org/10.1007/BF01747607

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