P-fimbriae of pyelonephritogenic Escherichia coli: Identification and chemical characterization of receptors

Summary

PyelonephritogenicEscherichia coli isolates were found to be equal in their ability to adhere to uroepithelial cells and to cause agglutination specific for human erythrocytes. This adhesive capacity was not affected byD-mannose and was found to be mediated by a new class ofE. coli fimbriae named P-fimbriae. Using human erythrocytes of different blood groups, we found the receptor molecules for P-fimbriae to be associated with the P blood group antigens, i. e. glycosphingolipids corresponding to the P blood group antigens P, P₁ and P^k. By agglutination studies of erythrocytes with various set-ups of these antigens as well as by inhibition studies using synthetic saccharide derivatives and by coating non-agglutinable erythrocytes with a synthetic glycolipid, the minimal receptor structure was identified as the α-D-Galp-(1–4)-β-D-Galp moiety of the carbohydrate portion of these glycosphingolipids. Similar experiments on isolated uroepithelial cells proved that these glycosphingolipids also constitute the receptors in the urinary tract.

Zusammenfassung

PyelonephritogeneEscherichia coli-Isolate besitzen gleichermaßen die Fähigkeit, an uroepithelialen Zellen zu haften und menschliche Erythrozyten spezifisch zu agglutinieren. Die Haftfähigkeit wird durch D-Mannose nicht beeinflußt; sie wird durch eine neuentdeckte Klasse vonE. coli-Fimbrien, sogenannten P-Fimbrien, vermittelt. Durch Testung von menschlichen Erythrozyten verschiedener Blutgruppen zeigte sich, daß die Rezeptormoleküle für die P-Fimbrien mit den Antigenen der Blutgruppe P assoziiert sind, Glykosphingolipiden, die den Antigenen P, P₁ und P^k der Blutgruppe P entsprechen. Agglutinationstests mit Erythrozyten, die diese Antigene in unterschiedlicher Konstellation besitzen, Hemmtests mit synthetischen Saccharidderivaten sowie Beladen nicht agglutinierbarer Erythrozyten mit einem synthetischen Glykolipid führten zur Identifizierung der minimalen Rezeptorstruktur als α-D-Galp-(1–4)-β-D-Galp-Verbindung des Kohlenhydratanteils dieser Glykosphingolipide. Ähnliche Experimente an isolierten uroepithelialen Zellen bewiesen, daß diese Glykosphingolipide auch die Rezeptoren des Harntrakts darstellen.