Amino acid utilization and isotope discrimination of amino nitrogen in nitrogen metabolism of rat liverin vivo

Summary

Urea and plasma protein differ in natural¹⁵N abundance up to 10‰ The origin of this difference is the branched nitrogen metabolism in the liver. One main branch is the protein synthesis pathway, the other the urea synthesis pathway. By this branching¹⁵N of precursor amino acids is depleted in urea while it is enriched in protein. With the¹⁵N abundance of precursor amino acids, which may be taken from jejunum tissue, utilization of amino acids in liver metabolism can be calculated from isotope discrimination in either pathway.

This was investigated by feeding different proteins to rats. When feeding high quality protein (whey protein) utilization of amino acids in liver metabolism at requirement intake was better than at zero protein intake (>85% vs. 70%). From this we conclude that the pattern of amino acids available from the metabolic pool at zero protein intake is characterized by an imbalance. This endogenous imbalance can be complemented by exogenous dietary amino acids so that nitrogen excretion may even be smaller than the so-called „obligatory“ losses of intakes not exceeding requirement. Thus, the quality of dietary protein is reflected not only by N balance. It also may be quantified by analysis of isotope discrimination in nitrogen metabolism of the liver. In addition, the quality of amino acid pattern available from the metabolic pool is indicated by this method.

Zusammenfassung

Zwischen Harnstoff und Plasmaprotein besteht ein natürlicher Unterschied der¹⁵N-Häufigkeit von bis zu 10‰. Die Ursache hierfür ist der verzweigte Stickstoff-Metabolismus in der Leber. Ein Hauptzweig ist die Proteinsynthese, im zweiten Hauptzweig wird der Aminostickstoff zur Harnstoff-Synthese verwendet.¹⁵N der Vorläuferaminosäuren wird hierbei, abhängig von den Umsatzraten, im Harnstoff abgereichert und im Protein angereichert. Unter Hinzuziehung der¹⁵N-Häufigkeit der Vorläuferaminosäuren, die sich aus Jejunum-Gewebe bestimmen läßt, kann aus der Isotopendiskriminierung in den beiden Stoffwechselzweigen die Utilisierung der Aminosäuren in der Leber berechnet werden.

Dies wurde an Ratten nach Fütterung mit verschiedenen Proteinen untersucht. Es zeigte sich, daß bei Verzehr von hochwertigen Proteinen die Utilisierung der Aminosäuren im Stoffwechsel der Leber bei bedarfsgerechter Fütterung besser war (Molkenprotein: >85%) als bei Proteinkarenz (70%). Das bedeutet, daß das Muster der aus dem metabolischen Pool verfügbaren Aminosäuren bei Proteinkarenz eine Imbalanz aufweist. Durch exogene Aminosäuren aus der Nahrung kann diese endogene Imbalanz offenbar komplementierend ausgeglichen werden, so daß die Stickstoffausscheidung bei nicht bedarfsüberschreitendem Verzehr sogar unter den Werten der sogenannten „obligaten“ oxidativen Verluste liegen kann. Die Qualität von Nahrungsproteinen spiegelt sich also nicht nur in den N-Bilanzen wider. Sie wird auch durch Bestimmung der Utilisierung der Aminosäuren im Stoffwechsel der Leber mit Hilfe der Analyse der Isotopendiskriminierung quantifizierbar. Zusätzlich wird mit dieser Methode eine Aussage über die Qualität des Musters der metabolisch verfügbaren Aminosäuren gewonnen.