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Etudes sur les fibres naturelles et de synthèse

II. Propriétés des fibres de collagène: Etude de la rétraction des tendons de queue de rat à l'état sec et en présence d'un excès d'eau. Longeur, gonflement et propriétés mécaniques des tendons en présence d'eau en dessous et au-dessus de la température de rétraction

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Résumé

Les tendons de queue de rat (collagène) se rétractent fortement quand on les chauffe en présence d'eau. Ce phénomène bien connu doit Être interprété comme étant le résultat d'une fusion. Les propriétés mécaniques des tendons tannés (pontés chimiquement) sont nettement différentes en dessous et au-dessus de la température de rétraction: en dessous de cette température, les fibres se comportent comme un cristal (module deYoung très élevé) et au-dessus de cette température elles présentent une élasticité analogue à celle du caoutchouc vulcanisé, et les courbes forcelongueur obéissent particulièrement bien à la relation d'élasticité établie pour les réseaux polymériques amorphes. De plus, les fibres rétractées présentent un équilibre de gonflement qui s'interprète très bien comme le gonflement d'un réseau polymérique amorphe dans un diluant. Ces faits prouvent clairement que la rétraction du collagène dans l'eau correspond au passage d'un état cristallin à un état amorphe gonflé.

Comme confirmation supplémentaire, nous avons montré que le collagène sec subit également une rétraction mais cette fois à la température élevée de 200‡C. Cette température doit Être considérée comme la température de fusion du collagène sec.

Le phénomène de rétraction présente une certaine réversibilité que l'on a pu mettre en évidence sur les fibres fortement tannées: complètement rétractées, ces fibres se réallongent spontanément si on les refroidit à une température très inférieure à la température de rétraction. Ce réallongement doit Être interprété comme une recristallisation: les fibres retrouvent en effet une partie de leur biréfringence et présentent, au cours d'un second chauffage, une seconde rétraction.

Zusammenfassung

Sehnen aus dem Rattenschwanz (Kollagen) ziehen sich stark zusammen, wenn sie in Gegenwart von Wasser erhitzt werden. Dieses Phänomen, wohl bekannt, wird auf Grund eines Aufschmelzens erklärt. Die mechanischen Eigenschaften von gegerbten Sehnen (chemisch vernetzt) sind deutlich unterschiedlich unterund oberhalb der Kontraktionstemperatur: unterhalb dieser Temperatur verhalten sich diese Fasern wie ein Kristall (sehr hoherYoung-Modul) und oberhalb zeigen sie eine Elastizität analog zu vulkanisiertem Kautschuk, wobei die Kraft-Dehnungskurven die Beziehungen der Elastizität von amorphen Polymeren zeigen. Darüberhinaus zeigen die kontrahierten Fasern ein Quellungsgleichgewicht, das sich so wie die Quellung eines polymeren amorphen Stoffes in einem Lösungsmittel interpretieren lä\t. Diese Tatsachen beweisen klar, da\ die Kontraktion von Kollagen in Wasser einem übergang vom kristallisierten in einen gequollenen amorphen Zustand entspricht.

Als weiteren Beweis haben wir gezeigt, da\ auch das trockene Kollagen in gleicher Weise einer Kontraktion unterliegt, jedoch bei der erhöhten Temperatur von 200‡ C. Diese Temperatur mu\ als Schmelztemperatur des trockenen Kollagens betrachtet werden.

Die Phänomene der Kontraktion zeigen eine gewisse Reversibilität, die man für stark gegerbte Fasern nachweisen kann: vollkommen kontrahiert verlängern sich die Fasern spontan, wenn man sie auf eine Temperatur weit unterhalb der der Kontraktion abkühlt. Diese Längung mu\ als Rekristallisation interpretiert werden: die Fasern zeigen tatsächlich erneut teilweise ihre Doppelbrechung und bei einer zweiten Erhitzung eine zweite Kontraktion.

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Références

  1. Ewald, A., Z. physiol. Chem.105, 115 (1919);E. Wöhlisch, Ergeb. Physiol.34, 405 (1932). Pour d'autres références, voir par exemple:K. H. Gustavson, The Chemistry and Reactivity of Collagen, Chap. 9, (New York 1956).

    CAS  Google Scholar 

  2. Weir, C. E., J. Research Natl. Bur. Standards41, 279 (1948); J. Research Natl. Bur. Standards42, 17 (1949); J. Amer. Leather Chem. Assoc.44, 108 (1949).E. R. Theis etR. G. Steinhardt, J. Amer. Leather Chem. Assoc.45, 591 (1950).

    CAS  Google Scholar 

  3. Tobolsky, A. V., J. Applied Phys.27, 673 (1956).

    Article  CAS  Google Scholar 

  4. Wöhlisch, E. etR. du Mesnil de Rochemont, Z. Biol.85, 406 (1927);E. Wöhlisch, Biochem. Z.247, 329 (1932); Kolloid-Z.89, 239 (1939).

    Google Scholar 

  5. Meyer, K. H. etC. Ferri, Pflügers Arch. ges. Physiol.238, 78 (36); Helv. Chim. Acta18, 570 (1935).

  6. Küntzel, A., dans »Stiasny Festschrift« (Darmstadt 1937).

  7. Garret, R. R. etP. J. Flory, Nature177, 176 (1956).

    Article  Google Scholar 

  8. Bear, R. S., Advances in Protein Chemistry7, 69 (1952);A. L. Zaides, Kolloid Zhur.12, 347 (1950). Pour d'autres références, voir par exemple:K. H. Gustavson, The Chemistry and Reactivity of Collagen, Chap. 3, (New York 1956);J. T. Randall, Nature and Structure of Collagen (Londres 1953).

    Article  CAS  Google Scholar 

  9. Mirsky, A. E. etL. Pauling, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.,22, 439 (1936);W. Kuhn, Kolloid-Z.68, 2 (1934).

    Article  CAS  Google Scholar 

  10. Garret, R. R. (Communication personelle).

  11. «Mikroskopheiztisch 350» de la firme Leitz, Wetzlar (Allemagne).

  12. Bear, R. S., J. Amer. Leather Chem. Assoc.46, 110 (1951).

    Google Scholar 

  13. Zaides, A. L., Kolloid Zhur.16, 265 (1954).

    CAS  Google Scholar 

  14. Pauling, L., R. B. Corey etH. R. Branson, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.37, 205 (1951);L. Pauling etR. B. Corey, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S.37, 241 (1951).

    Article  CAS  Google Scholar 

  15. Oth, J. F. M., non publié.

  16. Oth, J. F. M., Kolloid-Z.,162, 118 (1959).

    Article  CAS  Google Scholar 

  17. McLaughlin etTheis, The Chemistry of Leather Manufactures (New York 1945).

  18. Gustavson, K. H., The Chemistry and Reactivity of Collagen, Chap. 13 (New York 1956).

  19. Flory, P. J., Principles of Polymer Chemistry, Chap. 11 (Ithaca, N.Y. 1953).

  20. Flory, P. J., J. Amer. Chem. Soc.78, 5222 (1956).

    Article  CAS  Google Scholar 

  21. Feuchter, H., Kautschuk, p. 6, Dec. 1925;L. Hock inMemmler, Hdb. der Kautschukwissenschaften (Leipzig 1930).

  22. Oth, J. F. M. etP. J. Flory, J. Amer. Chem. Soc.80, 1297 (1958).

    Article  CAS  Google Scholar 

  23. Flory, P. J., Principles of Polymer Chemistry, Chap. 12 (Ithaca, N. Y. 1953).

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Oth, J.F.M. Etudes sur les fibres naturelles et de synthèse. Kolloid-Zeitschrift 162, 124–134 (1959). https://doi.org/10.1007/BF01510545

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