Zusammenfassung
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1.
Es werden zwei verschiedene Fraktionen der Serumeiweiße (das mit Essigsäure abscheidbare Euglobulin und das mit dem Ammoniumsulfat 35proz. Sättigung ausfallende Globulin) vom Standpunkt der Kohlehydratgruppe untersucht.
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2.
Bezüglich der Blutgruppen ist im Kohlehydratgehalt keine Verschiedenheit festzustellen. Das Kohlehydrat der beiden verschiedenen Globulinfraktionen zeigt sich verschieden.
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3.
Es gelang Uns weder mit dem Sevagschen kryolytischen Verfahren (beim Serumeiweiß), noch durch Ozonisierung (bei Ovalbumin) die Kohlehydratgruppe des Eiweißmoleküls abzutrennen.
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4.
Im Falle von Ovalbumin treten auf Einwirkung von Ozon folgende Änderungen ein:
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a)
Das Alkalibindevermögen steigt.
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b)
Die aromatischen Aminosäuren (in erster Reihe das Tyrosin) zersetzen sich, was außer den Ergebnissen der Analyse auch durch das Verschwinden der Selektivität des Ultravioletten Absorptionsspektrums bekräftigt wird.
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c)
Die Viskosität nimmt zu.
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d)
Das optische Drehungsvermögen nimmt zu.
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e)
Die Biuretreaktion bleibt lange Zeit Unverändert.
Die in den Punkten c) und d) angeführten Veränderungen sind mit der Denaturierung des Eiweißes bzw. genauer (nach Jirgensons) damit zu erklären, daß sich die Moleküle des Ovalbumins zu Fadenkolloiden Umgestalten.
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Wir sprechen der Wissenschaftlichen Gesellschaft „Széchenyi“ und dem Landesrat für Naturwissenschaften, welche die Anschaffung der nötigen Instrumente ermöglichten, auch hier unseren Dank aus.
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Gróh, J., Weltner, M. Untersuchungen über die Kohlehydratgruppe und über die Ozonisierung der Eiweißkörper. Kolloid-Zeitschrift 107, 141–149 (1944). https://doi.org/10.1007/BF01502178
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DOI: https://doi.org/10.1007/BF01502178