Dilatometrische Untersuchung der Hitzedenaturierung von Eiweißlösungen

Zusammenfassung

Bei dilatometrischer Verfolgung der Hitzekoagulation wässeriger Eiweißlösungen findet man nur sehr geringe Volumschwankungen im Ausmaß von 0,01 bis 0,07 ccm auf je 100 g des trockenen Proteins. Daraus wird geschlossen, daß dieDenaturierung weder mit einerÄnderung der Hydratation noch auch mit einerÄnderung des Gehaltes an freien sauren und basischen Gruppen und der Gesamtladung einhergeht. Sie beruht vermutlich auf einer primären Sprengung der innermolekularen Anziehung zwischen positiven und negativen Atomgruppen und einer damit verbundenenAufrichtung der im nativen Eiweiß gekrümmten und gespannten Peptidketten. Durch die damit verbundene Lockerung des Eiweißmoleküls wird diegegenseitige Polarisation der Eiwei\moleküle erleichtert. Sieführt zur Verknüpfung der Eiweißmoleküle, zur Bildung großer Molekülaggregate und damit zurFlockung.