Proteine des Bienenhonigs VII. Eigenschaften und Herkunft der Honigamylase

Summary

The amylase was isolated and its properties analyzed. The amylases of rape- and fir-honey as well as the honey obtained after sugar feeding showed identical behaviour by hydrophobic interaction chromatography, ion exchange chromatography, affinity chromatography with α- and β-cyclodextrins and with wheat germ lectin and also by isoelectric focusing. The molecular weight of all three honey amylases was about 25,000. The honey amylase is an α-amylase and originates from the honey bee. Pollen and nectar are not sources of honey amylase.

Zusammenfassung

Nachdem die Reindarstellung der Honigamylase gelungen ist, konnten ihre Eigenschaften überprüft werden. Die Amylasen aus Raps-, Tannen-und Zuckerfütterungshonig zeigten bei der hydrophoben Wechselwirkungschromatographie, der Ionenaustauschchromatographie, der Affinitätschromatographie an α- und β-Cyclodextrin und an Weizenkeimlectin und auch bei der isoelektrischen Focussierung ein einheitliches Verhalten; Hinweise auf Trachteinflüsse ergaben sich nicht. Gelchromatographisch wurde das Molekulargewicht aller drei Amylasen mit ca. 25,000 ermittelt. Wie die Untersuchung der Stärkeabbauprodukte zeigte, handelt es sich bei der Honigamylase um eine α-Amylase; dies stimmt auch mit dem Temperaturoptimum 40 °C, dem pH-Optimum 5,4 und mit den Stabilitätsdaten überein.[/p]

Bei dem untersuchten Zuckerfütterungshonig kann die Amylase nur von der Biene stammen; dies gilt daher auch für die Amylase aus den untersuchten Raps- und Tannenhonigen. Orientierende Untersuchungen von Rapsrollen und Nektarproben auf Amylaseaktivität ergaben, daß diese keine Quellen für die Honigamylase sein können.[/p][/ba]