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Erythrocytenenzyme während der Entwicklung

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Zusammenfassung

  1. 1.

    Die Aktivitäten der Enzyme Phosphoglyceromutase, Pyruvatkinase, Glucose-6-phosphatdehydrogenase und Glutathionreduktase in Nabelschnurerythrocyten verhalten sich zu den Aktivitäten in Erythrocyten von Kindern über 1 Jahr und von Erwachsenen wie 2:2:2,6:1,3.

  2. 2.

    Die Aktivitäten der Glucose-6-phosphatdehydrogenase und Glutathionreduktase sinken innerhalb von 4 Monaten auf die Werte älterer Kinder und Erwachsener ab. Die Aktivitäten der glykolytischen Enzyme erreichen die Erwachsenenwerte mit 8 bis 10 Monaten.

  3. 3.

    Die Enzyme aus Nabelschnurerythrocyten sind im Hämolysat instabiler als die Enzyme aus Erwachsenenerythrocyten.

  4. 4.

    Verschieden schneller Aktivitätsabfall und unterschiedliche Eigenschaften der Enzyme aus Nabelschnurerythrocyten belegen deren Sonderstellung als fetale Zellen. Der Abfall der Enzymaktivitäten im 1. Lebensjahr ist nicht durch die Elimination der bei der Geburt vorhandenen Erythrocytengeneration oder durch den höheren Gehalt des Nabelschnurblutes an jungen Zellen zu erklären, sondern wird durch noch unbekannte Mechanismen gesteuert.

Summary

  1. 1.

    The relation of the activities of phosphoglycerate mutase, pyruvate kinase, glucose-6-phosphate dehydrogenase und glutathione reductase of cord blood erythrocytes to those of erythrocytes of infants, children and adults is 2:2:2,6:1,3.

  2. 2.

    The activities of glucose-6-phosphate dehydrogenase and glutathione reductase decrease within 4 months to the activities of older children. The activities of the glycolytic enzymes decrease to the levels of adults within 8–10 months.

  3. 3.

    The enzymes of cord blood erythrocytes are more instable than those of adult erythrocytes.

  4. 4.

    The different decline of the activities and the different qualities of the enzymes from cord blood erythrocytes demonstrate their position as „fetal cells”. The decrease of the enzyme activities in the first year of life cannot be explained by the postnatal elimination of those cells which exist at birth or by the high number of young erythrocytes in cord blood. It ist regulated by mechanisms, unknown till now.

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Literatur

  1. Allison, A. C., and C. B. Burn: Enzyme activity as a function of age in the human erythrocyte. Brit. J. Haemat. 1, 291 (1955).

    Google Scholar 

  2. Berfenstam, R.: Studies on carbonic anhydrase activity in children. Acta paediat. (Uppsala) 41, 32 (1952).

    Google Scholar 

  3. Betke, K.: VIII. Int. Cong. Haemat. Tokyo 1960.

  4. —: Hämoglobin und Erythrocyten. In: H. Wiesener (Hrsg.): Entwicklungs-physiologie des Kindes. S. 92, Berlin-Göttingen-Heidelberg: Springer 1963.

    Google Scholar 

  5. — u. E. Kleihauer: Fetaler und bleibender Blutfarbstoff in Erythrocyten und Erythroblasten von menschlichen Feten und Neugeborenen, Blut 4, 241 (1958).

    Google Scholar 

  6. —, Ch. Gärtner u. G. Schiebe: Verminderung von Methämoglobinreduktion, Diaphoraseaktivität und Flavinen in Erythrocyten junger Säuglinge. Arch. Kinderheilk. 170, 66 (1964).

    Google Scholar 

  7. Flanagan, C. L., E. Beutler, R. J. Dern, and A. S. Alving: Biochemical changes in erythrocytes during hemolyzis induced by aniline derivatives. J. Lab. clin. Med. 46, 814 (1955).

    Google Scholar 

  8. Gross, R. T., and R. E. Hurwitz: The pentose phosphate pathway in human erythrocytes. Pediatrics 22, 453 (1958).

    Google Scholar 

  9. —, E. A. R. Schroeder, and S. A. Brounstein: Energy metabolism in the erythrocytes of premature infants compared to full term newborn infants and adults. Blood 21, 755 (1963).

    Google Scholar 

  10. Hill jr., A. S., A. Haut, G. E. Cartwright, and M. M. Wintrobe: The role of nonhemoglobin proteins and reduced glutathione in the protection of hemoglobin from oxidation in vitro. J. clin. Invest. 43, 17 (1964).

    Google Scholar 

  11. Hennemann, H. H.: Die Erhöhung der Glucose-6-phosphatdehydrogenaseaktivität der Erythrocyten und ihre klinische Beurteilung. Klin. Wschr. 41, 1014 (1963).

    Google Scholar 

  12. Jones, P. E. H., and R. A. McCance: Enzyme activities in the blood of infants and adults. Biochem. J. 45, 464 (1949).

    Google Scholar 

  13. Kaplan, E., and T. J. Tildon: Changes in red cell enzyme activity in relation to red cell survival in infancy. Pediatrics 32, 371 (1963).

    Google Scholar 

  14. Koritz, S. B., and H. Chantrenne: The relationship of ribonucleic acid to the in vitro incorporation of radioactive glycine into the proteins of reticulocytes. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 13, 209 (1954).

    Google Scholar 

  15. Kirkman, H. N., I. M. Rosenthal, E. R. Simon, P. E. Carson, and A. G. Brinson: „Chicago I” variant of glucose-6-phosphate dehydrogenase in congenital hemolytic disease. J. Lab. clin. Med. 63, 715 (1964).

    Google Scholar 

  16. Künzer, W.: Rotes Blutbild bei Feten und Neugeborenen. In R. Kepp und G. Oehlert (Hrsg.): Blutbildung und Blutumsatz bei Feten und Neugeborenen. Beih. Z. Geburtsh. Gynäk. 159, 1 (1962).

  17. — E. Schütz u. E. Ambs: Untersuchungen zur Heinzkörperbildung. III. Zur Aktivität der Katalase im Neugeborenenblut. Z. Kinderheilk. 76, 48 (1955).

    Google Scholar 

  18. Löhr, G. W.: Die enzymopenischen Erythropathien. Verh. dtsch. Ges. inn. Med., 70. Kongr., S. 495, Wiesbaden 1964.

  19. Löhr, G. W. u. H. D. Waller: Erythrocytenfermente. In R. Kepp und G. Oehlert (Hrsg.): Blutbildung und Blutumsatz beim Feten und Neugeborenen. Beih. Z. Geburtsh. Gynäk. 159, 119 (1962).

  20. ——: Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase. In H. U. Bergmeyer (Hrsg.): Methoden der enzymatischen Analyse, S. 744, Weinheim: Verlag Chemie 1962.

    Google Scholar 

  21. Marks, A.: Studies on the mechanism of aging of human red blood cells. Ann. N. Y. Acad. Sci. 75, 95 (1958).

    Google Scholar 

  22. Marks, P. A.: Red cell glucose-6-phosphate and 6-phosphogluconic dehydrogenases and nucleosid phosphorylases. Science 127, 1338 (1958).

    Google Scholar 

  23. Marti, H. R.: Normale und anomale menschlichen Hämoglobine, S. 83, Berlin-Göttingen-Heidelberg: Springer 1963.

    Google Scholar 

  24. McDonald, C. D., and T. H. J. Huisman: A comparative study of enzymic activities in normal adult and cord blood erythrocytes as related to the reduction of methemoglobin. Clin. chim. Acta 7, 555 (1962).

    Google Scholar 

  25. Mellbye, O. J., and D. Scott: The stability of glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconate dehydrogenase in human erythrocytes and hemolysates during storage. Scand. J. clin. Lab. Invest. 16, 177 (1964).

    Google Scholar 

  26. Merten, R., u. H. Hess: Erythrozytenenzyme. Ärztl. Forsch. 12, 355 (1958).

    Google Scholar 

  27. Negelein, E., zit. n. Beisenherz, G., H. J. Boltze, Th. Bücher, R. Czok, K. H. Garbade, E. Meyer-Arendt u. G. Pfleiderer: Diphosphofruktose-Aldolase, Phosphoglyceraldehyd-Dehydrogenase, Milchsäure-Dehydrogenase, Glycerophosphat-Dehydrogenase und Pyruvatkinase aus Kaninchenmuskulatur in einem Arbeitsgang. Z. Naturforsch. 8b, 555 (1953).

    Google Scholar 

  28. Racker, E.: Glutathione reductase. In: S. P. Colowick and N. O. Kaplan (Ed.): Methods in Enzymology, II, p. 722, New York: Academic Press 1955.

    Google Scholar 

  29. Rapoport, S.: Reifung und Alterungsvorgänge in Erythrocyten. Fol. haemat. (Lpz.) 78, 364 (1962).

    Google Scholar 

  30. Ross, J. D., and J. F. Desforges: Reduction of methemoglobin by erythrocytes from cord blood. Pediatrics 23, 718 (1959).

    Google Scholar 

  31. Rubinstein, D., P. Ottolengi, and O. F. Denstedt: The metabolism of the erythrocyte XIII. Enzyme activity in the reticulocyte. Canad. J. Biochem. 34, 222 (1956).

    Google Scholar 

  32. Sabine, J. C.: The cholinesterase of erythrocytes in anemias. Blood 6, 151 (1951).

    Google Scholar 

  33. Sailer, S., F. Sandhofer u. H. Braunsteiner: Bestimmung der Glucose-6-phosphatdehydrogenase-Aktiv in den Erythrocyten zur Erkennung von hypo- und aplastischer Erythropoese. Acta haemat. (Basel) 30, 193 (1963).

    Google Scholar 

  34. Sass, M. D., L. M. Levy, and H. Walter: Characteristics of erythrocytes of different ages. II. Enzyme activity and osmotic fragility. Canad. J. Biochem. 41, 2287 (1963).

    Google Scholar 

  35. Schröter, W., u. H. v. Heyden: Kinetik des 2,3 Diphosphoglycertaumsatzes in menschlichen Erythrocyten. Biochem. Z. 341, 387 (1965).

    Google Scholar 

  36. Stave, U., u. J. Pohl: Altersabhängige Veränderungen der Glykolyse in Erythrocyten. Z. Kinderheilk. 83, 618 (1960).

    Google Scholar 

  37. Stevenson, S. S.: Carbonic anhydrase in newborn infants. J. clin. Invest. 22, 403 (1943).

    Google Scholar 

  38. Sutherland, E. W., T. Posternak, and C. F. Cori: Mechanism of the phosphoglycric mutase reaction. J. biol. Chem. 181, 153 (1949).

    Google Scholar 

  39. Werner, E., u. H. Heiderz: Die Blutkatalaseaktivität des Kindes und ihre Beeinflussung durch Erkrankungen. Z. klin. Chem. 1, 151 (1963).

    Google Scholar 

  40. Zipurski, A., T. LaRue, and L. G. Israels: The in vitro metabolism of erythrocytes from newborn infants. Canad. J. Biochem. 38, 727 (1960).

    Google Scholar 

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Authors and Affiliations

  1. Universitätskinderklinik Hamburg-Eppendorf, Hamburg, Deutschland

    Werner Schröter & Hans v. Heyden

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  1. Werner Schröter
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  2. Hans v. Heyden
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Schröter, W., Heyden, H.v. Erythrocytenenzyme während der Entwicklung. Z. Kinder-Heilk. 94, 263–273 (1965). https://doi.org/10.1007/BF00523577

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