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Kohlendioxyd-Fixierung durch organotrophe Bakterien

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Zusammenfassung

  1. 1.

    Bei einer Anzahl von Bakterienarten (Bacillus subtilis, Proteus vulgaris, Aerobacter aerogenes, Pseudomonas aeruginosa, Nocardia corallina, Corynebacterium michiganense, Rhizobium radicicola, Azotobacter agile, Mycobacterium phlei und Mycobacterium-Stämme: IVS-B, IBS-G, IBS-M) wurde geprüft, inwieweit die Entziehung von Kohlendioxyd die endogene Atmung, die Substratatmung und die oxydative Assimilation beeinflußt. Der CO2-Einbau wurde zur O2-Aufnahme in Beziehung gesetzt und als Quotient-ΔCO2/-ΔO2 angegeben. Eine Beziehung zwischen der Empfindlichkeit gegenüber dem Entzug von CO2 und der Größe des CO2/O2-Quotienten ließ sich nicht in allen Fällen feststellen.

  2. 2.

    Die höchsten Fixierungsquotienten (-ΔCO2/-ΔO2) wurden während der oxydativen Assimilation verzweigter Fettsäuren (Isovaleriansäure und Isobuttersäure) durch die neu isolierten Mycobacterium-Stämme IBS-G und IBS-M ermittelt.

  3. 3.

    Die Geschwindigkeit der CO2-Fixierung während der oxydativen Assimilation von Isobuttersäure durch Mycobacterium IBS-M nahm mit steigendem CO2-Partialdruck zu und erreichte bei 5% CO2 in der Luft einen Sättigungswert.

  4. 4.

    Die CO2-Fixierung durch Mycobacterium IBS-M mit Isobuttersäure als Substrat wurde eingehend untersucht. CO2 wurde zuerst vorwiegend in die nichtflüchtige, nichtätherlösliche Fraktion eingebaut; nach kurzer Einbauzeit (1–3 min) befand sich der Hauptteil des fixierten Kohlendioxyds in Asparaginsäure und Glutaminsäure.

  5. 5.

    Im zellfreien System mit Enzymextrakten aus Mycobacterium IBS-M wurden chromatographisch als erste Produkte der CO2-Fixierung mit Propionsäure als Substrat Bernsteinsäure und Methylmalonsäure, mit Isobuttersäure als Substrat, Bernsteinsäure und Dimethylmalonsäure nachgewiesen.

  6. 6.

    Es wird angenommen, daß der größte Teil des durch Mycobacterium IBS-M mit Isobuttersäure als Substrat fixierten Kohlendioxyds über die Carboxylierung von Propionyl-CoA eingebaut wird, und daß die direkte Carboxylierung von Isobutyryl-CoA in quantitativer Hinsicht lediglich einen Nebenweg darstellt.

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Literatur

  • Ajl, S. J., and C. H. Werkman: Replacement of CO2 in heterotrophic metabolism. Arch. Biochem. 19, 483–492 (1948).

    Google Scholar 

  • —— On the mechanism of carbon dioxide replacement in heterotrophic metabolism. J. Bact. 57, 579–593 (1949).

    Google Scholar 

  • Annison, E. F., and R. J. Pennington: The metabolism of short-chain fatty acids in the sheep. Biochem. J. 57, 685–692 (1954).

    Google Scholar 

  • Atchley, W. A.: Studies on the cyclophorase system: IV. Direct demonstration of β-oxidation. J. biol. Chem. 176, 123–131 (1948).

    Google Scholar 

  • Atkinson, D. E., and B. A. McFadden: Use of membrane filters in the measurement of biological incorporation of radioactive isotopes. J. Bact. 71, 123–124 (1955).

    Google Scholar 

  • Bachhawat, B. K., W. G. Robinson and M. J. Coon: Carbon dioxide fixation in heart extracts by β-hydroxyisovaleryl coenzyme A. J. Amer. chem. Soc. 76, 3098–3099 (1954).

    Google Scholar 

  • ——— Enzymatic carboxylation of β-hydroxyisolvaleryl coenzyme A. J. biol. Chem. 219, 539–550 (1956).

    Google Scholar 

  • Banning, F.: Zur Kenntnis der Oxalsäurebildung durch Bakterien. Zbl. Bakt., II. Abt. 8, 395–398 (1902).

    Google Scholar 

  • Barker, H. A.: Assay, purification and properties of the Adenylcobamide coenzyme. J. biol. Chem. 235, 181–190 (1960).

    Google Scholar 

  • Bassham, J. A., and M. Calvin: The path of carbon in photosynthesis. Handbuch der Pflanzenphysiologie V. Die CO2-Assimilation, Teil 1, S. 884–922. Berlin, Göttingen, Heidelberg: Springer 1960.

    Google Scholar 

  • Baugh, C. L., D. S. Bates and C. H. Werkman: The mechanisms of CO2-fixation in cell-free extracts of Nocardia corallina and Rhodospirillum. Bact. Proc. 1959, 120.

  • — G. W. Claus and C. H. Werkman: Heterotrophic fixation of carbon dioxide by extracts of Nocardia corallina. Arch. Biochem. 86, 255–259 (1960).

    Google Scholar 

  • Beck, W. S., M. Flavin and S. Ochoa: Metabolism of propionic acid in animal tissues. III. Formation of succinate. J. biol. Chem. 229, 997–1010 (1957).

    Google Scholar 

  • —, and S. Ochoa: Metabolism of propionic acid in animal tissues IV. Further studies of the enzymatic isomerization of methylmalonyl-coenzyme A. J. biol. Chem. 232, 931–938 (1958).

    Google Scholar 

  • Blaise, E. E., et I. Herman: Recherches sur les cétones alcool β,αα dialcoylées. Ann. Chim. et Phys. 17, 371–398 (1909).

    Google Scholar 

  • Calvin, M., C. Heidelberger, J. C. Reid, B. M. Tolbert and P. E. Yankwich: Isotopic carbon. New York: John Wiley & Sons 1949.

    Google Scholar 

  • —, and N. G. Pon: Carboxylations and decarboxylations. J. cell. comp. Physiol. 54, 51–74 (1959).

    Google Scholar 

  • Chaix, P., A. Lorthiois et I. Issaly: Vitesse de respiration de Bac. subtilis dans son milieu de culture. Influence de CO2. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 29, 151–160 (1958).

    Google Scholar 

  • Cramer, F.: Papierchromatographie. Weinheim: Verlag Chemie 1958.

    Google Scholar 

  • Den Dooren de Jong, L. E.: Bijdrage tot de kennis van het Mineralisatieproces. Dissertation. Rotterdam: Nijgh und Van Ditmar's 1926; zit nach J. R. Porter: Bacterial Chemistry and Physiology. New York: John Wiley & Sons 1950.

    Google Scholar 

  • Eggerer, H., E. R. Stadtmann, P. Overrath u. F. Lynen: Zum Mechanismus der durch Cobalamin-Coenzym katalisierten Umlagerung von Methylmalonyl-CoA in Succinyl-CoA. Biochem. Z. 333, 1–9 (1960).

    Google Scholar 

  • El-Shazly, K.: Degredation of protein in the rumen of the sheep. 1) Some volatile fatty acids, including branched-chain isomers found in vivo. Biochem. J. 51, 640–647 (1952a).

    Google Scholar 

  • — Degredation of protein in the rumen of the sheep. 2) The action of rumen micro-organisms on amino acids. Biochem. J. 51, 647–653 (1952b).

    Google Scholar 

  • Flavin, M., H. Castro-Mendoza and W. S. Beck: Enzymic conversion of propionate to succinate. Fed. Proc. 15, 252 (1956).

    Google Scholar 

  • —— and S. Ochoa: Metabolism of propionic acid in animal tissues. II. Propionyl coenzyme A carboxylation system. J. biol. Chem. 229, 981–996 (1957).

    Google Scholar 

  • —, and S. Ochoa: Metabolism of propionic acid in animal tissues. I. Enzymatic conversion of propionate to succinate. J. biol. Chem. 229, 965–979 (1957).

    Google Scholar 

  • Gibson, D. M., E. B. Titchener and S. J. Wakil: Requirement for bicarbonate in fatty acid synthesis. J. Amer. chem. Soc. 80, 2908 (1958).

    Google Scholar 

  • Gladstone, G. P., P. Fildes and G. M. Richardson. Carbon dioxide as an essential factor in the growth of bacteria. Brit. J. exp. Path. 16, 335–348 (1935).

    Google Scholar 

  • Hais, I. M., u. K. Macek: Handbuch der Papierchromatographie. Jena: Fischer 1958.

    Google Scholar 

  • Halenz, D. R., and M. D. Lane: Net synthesis of methylmalonyl-CoA by ADP-ATP, and Mg independent transcarboxylation. Biochem. biophys. Res. Commun. 5, 24–29 (1961a).

    Google Scholar 

  • —— Further studies on the mechanism of the enzymic carboxylation of propionyl-CoA. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 48, 426–427 (1961b).

    Google Scholar 

  • Harris, J. O.: The influence of carbon dioxide on oxygen uptake by “resting cells” of bacteria. J. Bact. 67, 476–479 (1954).

    Google Scholar 

  • Hübener, H. J.: Über die Extraktion von Mikroorganismen durch Ultraschall mit einer neuen Apparatur. Biochem. Z. 331, 410–421 (1959).

    Google Scholar 

  • Hughes, D. E.: A press for disrupting bacteria and other micro-organisms. Brit. J. exp. Path. 32, 97–109 (1951).

    Google Scholar 

  • Kalbe, H.: Papierchromatographie aliphatischer Diearbonsäuren. Hoppe Seylers Z. physiol. Chem. 297, 19–44 (1954).

    Google Scholar 

  • Kinnory, D.S., Y. Takeda and D. M. Greenberg: Isotope studies on the metabolism of valine. J. biol. Chem. 212, 385–396 (1955).

    Google Scholar 

  • Kluyver, A. J.: Die Kohlensäure im Stoffwechsel der Lebewesen. Suom. Kemistil. 12A, 81–88 (1939).

    Google Scholar 

  • Knappe, J., E. Ringelmann u. F. Lynen: Zur biochemischen Funktion des Biotins. III. Die chemische Konstitution des enzymatisch gebildeten Carboxybiotins. Biochem. Z. 335, 168–176 (1961).

    Google Scholar 

  • —, H. G. Schlegel u. F. Lynen: Zur biochemischen Funktion des Biotins. I. Die Beteiligung der β-Methyl-crotonyl-Carboxylase an der Bildung von β-Hydroxy-β-Methylglutaryl-CoA aus β-Hydroxy-Isovaleryl-CoA. Biochem. Z. 335, 101 bis 122 (1961).

    Google Scholar 

  • Krebs, H. A.: The use of “CO2-Buffers” in manometric measurements of cell metabolism. Symp. Soc. exp. Biol. 5, 336–342 (1951).

    Google Scholar 

  • Lane, M. D., D. R. Halenz, D. P. Kosow and C. S. Hegre: Further studies on mitochondrial propionyl carboxylase. J. biol. Chem. 235, 3082–3086 (1960).

    Google Scholar 

  • Lundgren, D. G., and R. T. Russel: An air-lift laboratory fermentor. Appl. Microbiol. 4, 31–33 (1956).

    Google Scholar 

  • Lwoff, A., et J. Monod: Essai d'anhydride carbonique dans la croissance microbienne. Ann. Inst. Pasteur 73, 323–347 (1947).

    Google Scholar 

  • Lynch, V. H., and M. Calvin: Carbon dioxide fixation by microorganisms. J. Bact. 63, 525–531 (1952).

    Google Scholar 

  • Lynen, F., J. Knappe, E. Lorch, G. Jüttins u. E. Ringelmann: Die biochemische Funktion des Biotins. Angew. Chem. 71, 481–486 (1959).

    Google Scholar 

  • —————— u. J. P. la Chance: Zur biochemischen Funktion des Biotins. II. Reinigung und Wirkungsweise der β-Methyl-crotonyl-Carboxylase. Biochem. Z. 335, 123–167 (1961).

    Google Scholar 

  • McIlwain, H.: Preparation of cell-free bacterial extracts with powdered alumina. J. gen. Microbiol. 2, 288–291 (1948).

    Google Scholar 

  • McLean, D. J., and E. F. Purdie: Effect of dicarboxylic acids, amino acids, amides and carbohydrates on carbon dioxide fixation by Serratia marcescens. J. Bact. 69, 204–209 (1955).

    Google Scholar 

  • — N. H. Robinson and E. F. Purdie: The influence of the metabolic state and of the medium on carbon dioxide fixation by Serratia marcescens. J. Bact. 61, 617–626 (1951).

    Google Scholar 

  • Metzner, H.: Papierchromatographische Trennung der Photosynthese-Intermediärprodukte. Naturwissenschaften 49, 183 (1962).

    Google Scholar 

  • Moses, V., O. Holm-Hansen u. M. Calvin: Non-photosynthetic fixation of carbon dioxide by 3 microorganisms. J. Bact. 77, 70–78 (1959).

    Google Scholar 

  • Najjar, V. A., and J. Fisher: Studies on L-glutamic acid decarboxylase from Escherichia coli. J. biol. Chem. 206, 215–219 (1954).

    Google Scholar 

  • Nawiasky, P.: Über die Umsetzung von Aminosäuren durch Bac. proteus vulgaris. Ein Beitrag zum Stickstoffwechsel der Bakterien. Arch. Hyg. (Berl.) 66, 209 bis 243 (1908).

    Google Scholar 

  • Neish, A. C.: Analytical methods for bacterial fermentations. Report Nr. 46-8-3, National Research Council of Canada (1950)

  • Nowak, J.: Le bacille de Bang et sa biologie. Ann. Inst. Pasteur 22, 541–556 (1908).

    Google Scholar 

  • Ochoa, S., A. H. Mehler and A. Kornberg: Biosynthesis of dicarboxylic acids by carbon dioxide fixation. J. biol. Chem. 174, 979–1000 (1948).

    Google Scholar 

  • Ormerod, J. G.: The use of radioaktive carbon dioxide in the measurement of CO2-fixation in Rhodospirillum rubrum. Biochem. J. 64, 373–380 (1956).

    Google Scholar 

  • Pardee, A. B.: Measurement of O2-uptake under controlled pressures of CO2. J. biol. Chem. 179, 1085–1091 (1949).

    Google Scholar 

  • Pennington, R. J.: The metabolism of short-chain fatty acids in the sheep. 1. Fatty acid utilization and ketone body production by rumen epithelium and other tissues. Biochem. J. 51, 251–258 (1952).

    Google Scholar 

  • — The metabolism of short-chain fatty acids in the sheep. 2. Further studies with rumen epithelium. Biochem. J. 56, 410–416 (1954).

    Google Scholar 

  • Rendina, G., and M. J. Coon: Enzymatic hydrolysis of the coenzyme A thiolesters of β-hydroxy-propionic and β-hydroxy-isobutyric acids. J. biol. Chem. 225, 523–534 (1957).

    Google Scholar 

  • Rhodes, M.: Viability of dried bacterial cultures. J. gen. Microbiol. 4, 450–456 (1950).

    Google Scholar 

  • Robinson, W. G., R. Nagle, B. K. Bachhawat, F. P. Kupieki and M. J. Coon: Coenzyme A-thiolesters of isobutyric, methacrylic and β-hydroxy-isobutyric acids as intermediates in the enzymatic degredation of valin. J. biol. Chem. 224, 1–11 (1957).

    Google Scholar 

  • Sakami, W.: Handbook of isotope tracer methods. Department of Biochemistry, School of Medicine, Western Reserve University, Cleveland (1955).

    Google Scholar 

  • Schlegel, H. G., H. Kaltwasser u. G. Gottschalk: Ein Submersverfahren zur Kultur wasserstoffoxydierender Bakterien: Wachstumsphysiologische Untersuchungen. Arch. Mikrobiol. 38, 209–222 (1961).

    Google Scholar 

  • Schlegel, H. G., u. R. M. Lafferty: Radioaktivitätsmessungen an Einzellern auf Membranfiltern. Arch. Mikrobiol. 38, 52–54 (1961).

    Google Scholar 

  • —— u. R. Stellmach-Helwig: Quantitative Messungen über den CO2-Einbau an organotrophen Bakterien. Arch. Mikrobiol. 38, 55–72 (1961).

    Google Scholar 

  • Shukaya, R., and G. W. Schwert: Glutamic acid decarboxylase. I. Isolation procedures and properties of the enzyme. J. biol. Chem. 235, 1649–1652 (1960).

    Google Scholar 

  • Smith, T.: Some cultural characters of Bacillus abortus with special reference to CO2 requirements. J. exp. Med. 40, 219–232 (1924).

    Google Scholar 

  • Standtmann, E. R., P. Overrath, H. Eggerer and F. Lynen: The role of biotin and vitamin B12 coenzyme in propionate metabolism. Biochem. biophys. Res. Commun. 2, 1 (1960).

    Google Scholar 

  • Stern, J. R., D. Friedman and K. K. Menon Govind: Enzymic carboxylation of butyryl CoA.1. Conversion of butyryl-CoA to 2-ethylmalonyl-CoA. Arch. Biochem. 92, 280–286 (1961).

    Google Scholar 

  • Stjernholm, R., and H. G. Wood: Methylmalonyl isomerase II. Purification and properties of the enzyme from Propionibacteria. Proc. nat. Acad. Sci. (Wash.) 47, 303–313 (1961).

    Google Scholar 

  • Tchen, T. T., F. A. Loewus and B. Vennesland: The mechanism of enzymatic carbon dioxide fixation into oxalacetate. J. biol. Chem. 213, 547–555 (1955)

    Google Scholar 

  • Tso, T. C., R. N. Jeffrey and T. P. Sorokin: Biochemical studies on tobacco alkaloids. II. The relative absorption of C14 from C14O2 gas and from NaHC14O3 solution. Arch. Biochem. 92, 241–247 (1961).

    Google Scholar 

  • Umbreit, W. W., R. H. Burris and J. f. Stauffer: Manometric techniques. Burgess Publishing Co. Minneapolis (1957).

    Google Scholar 

  • Utter, M. F., and K. Kurahashi: Purification of oxalacetic carboxylase from chicken liver. J. biol. Chem. 207, 787–802 (1954a).

    Google Scholar 

  • —— Mechanism of action of oxalacetic carboxylase. J. biol. Chem. 207, 821–841 (1954b).

    Google Scholar 

  • —— and I. A. Rose: Some properties of oxalacetic carboxylase. J. biol. Chem. 207, 803–818 (1954).

    Google Scholar 

  • Valley, G., and L. F. Rettger: The influence of carbon dioxide on bacteria. J. Bact. 14, 101–137 (1927).

    Google Scholar 

  • Visser't Hooft, F.: Biochemische Onderzoekingen over het geslacht Acetobacter. Dissertation, Delft; zit nach. A. Janke in Handbuch der Pflanzenphysiologie, Band XII, Teil 1, S. 670–746 (1925).

  • Wakil, S. J.: A Malonic acid derivative as an intermediate in fatty acid synthesis. J. Amer. chem. Soc. 80, 6465 (1958).

    Google Scholar 

  • Warburg, O., u. G. Krippahl: Weiterentwicklung der manometrischen Methode. Z. Naturforsch. 13b, 434–437 (1958).

    Google Scholar 

  • Werkman, C. H., and H. G. Wood: Heterotrophic assimilation of carbon dioxide. Advanc. Enzymol. 2, 135–182 (1942).

    Google Scholar 

  • Wiame, J. M., et R. Lambion: Le rôle de l'anhydride carbonique dans les croissances bactériennes. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 18, 269–278 (1955).

    Google Scholar 

  • Wood, H. G., and C. H. Werkman: The utilization of CO2 in the dissimilation of glycerol by the propionic acid bacteria. Biochem. J. 30, 48–53 (1936).

    Google Scholar 

  • —— The utilization of CO2 by the propionic acid bacteria in the dissimilation of glycerol. J. Bact. 30, 332 (1935).

    Google Scholar 

  • —— The utilization of CO2 by the propionic acid bacteria. J. Bact. 36, 247 (1938a).

    Google Scholar 

  • —— The utilization of CO2 by the propionic acid bacteria. Biochem. J. 32, 1262–1271 (1938b).

    Google Scholar 

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Gekürzte gleichlautende Dissertation der mathematisch-naturwissenschaftlichen Fakultät der Universität Göttingen 1962.

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Lafferty, R.M. Kohlendioxyd-Fixierung durch organotrophe Bakterien. Archiv. Mikrobiol. 44, 373–405 (1963). https://doi.org/10.1007/BF00509007

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