Analyte des Kleinen Blutbildes

Zusammenfassung

Hämoglobin (Hb) ist das Hauptprotein der Erythrozyten. Es verleiht ihnen ihre kennzeichnende rote Farbe und entspricht einem Tetramer von der Größe 5 × 5, 5 × 6,4 nm mit einer molaren Masse von etwa 65 kD. Das Hämoglobinmolekül besteht aus vier Untereinheiten. Bei diesen handelt es sich um zwei ungleiche Polypeptidkettenpaare. Eine Polypeptidkette hat eine molare Masse von etwa 16 kD und ist relativ labil mit einer Hämgruppe (Ferroprotoporphyrin IX) verbunden. Jede dieser Hämgruppen ist in der Lage, ein Molekül Sauerstoff zu binden, wodurch aus dem „reduzierten“, sauerstofffreien Hb das Oxihämoglobin (Hb0₂) wird. Durch die Reversibilität des Sauerstoffbindungsvorgangs ist das Hb der geignete Sauerstoffüberträger für den Organismus. Dabei hängt die Sättigung des Hb mit O₂ wesentlich von der Sauerstoffspannung (dem O₂-Partialdruck) ab. Von den physiologischen Faktoren, die das Sauerstoffbindungsvermögen des Hb beeinflussen, sind bevorzugt zu nennen: die Konzentrationen bzw. Aktivitäten von CO₂, H⁺ und 2,3-Diphosphorglycerinsäure sowie die Temperatur. Die Desoxyform des Hb wird von diesen Faktoren stabilisiert. Sie beeinflussen so in charakteristischer Weise die Sauerstoffsättigungskurve.