Advertisement

12 Speeksel en spijsvertering

Chapter
  • 846 Downloads

Samenvatting

  • Speeksel speelt een belangrijke rol bij de vertering van voedsel. Door de doordrenking van hard voedsel met speeksel, gecombineerd met het kauwproces, worden de voedselbestanddelen beter toegankelijk voor de spijsverteringsenzymen en worden deze gemakkelijker gesplitst in het spijsverteringskanaal.

  • De enzymatische afbraak van voedingseiwitten onder invloed van proteolytische enzymen in speeksel is waarschijnlijk zeer beperkt.

  • Linguaal lipase speelt een belangrijke rol bij de enzymatische hydrolyse van neutrale lipiden, omdat dit enzym nog geruime tijd kan doorwerken in de maag. Binnen dertig minuten wordt 10-15% van de neutrale lipiden gehydrolyseerd onder invloed van dit speekselenzym.

  • Parotis-DNase-1 is in staat om, bij neutrale pH, DNA vanuit voeding in kleinere fragmenten te knippen.

  • De grootste bijdrage levert speeksel aan de vertering van de polysachariden zetmeel en glycogeen. Door de grote hoeveelheid amylase in speeksel – in PAR-speeksel vormt het zelfs 30% van al het eiwit – en doordat het niet gemakkelijk wordt gedenatureerd, kan speekselamylase een belangrijk deel van het zetmeel en glycogeen vanuit het dieet splitsen tot oligosachariden. Deze worden in de dunne darm vervolgens onder invloed van pancreasamylase, maltase en α(1-6)-glucosidase gesplitst tot glucose-eenheden, die uiteindelijk worden geresorbeerd.

  • Opvallend is dat verschillende primaire longtumoren relatief grote hoeveelheden amylase van het speekseltype synthetiseren en afgeven aan de bloedbaan. Dit resulteert in een drastische stijging van de amylase-activiteit in serum.

  • Er is een relatie tussen chronische buikpijnklachten en het optreden van alfa-amylase in grote complexen met immuunglobulinen. De achterliggende oorzaak hiervan is onbekend. Mogelijk gaat het hier om een auto-immuunziekte.

  • Bij stofwisselingsafwijkingen leidend tot sialoadenose, bijvoorbeeld als gevolg van anorexia nervosa, boulimia nervosa, alcoholisme en een slecht gereguleerde diabetes mellitus, neemt de amylaseconcentratie in speeksel toe.

  • Αmylase kan zich selectief hechten aan een aantal micro-organismen. Bij Neisseria spp. en Legionella spp. resulteert dit in groeiremming. Αmylasebinding aan S. gordonii lijkt de bacterie in staat te stellen polysachariden zoals zetmeel te gebruiken als bron voor glucose.

Uit deze opsomming van de functies van speeksel bij de spijsvertering is duidelijk dat speeksel hiervoor essentieel is, zoals enkele eeuwen geleden al beschreven werd door Chomel (1770):

‘Dewijl zich de kwijl niet eer, van een zeer zuiver slagaderlijk bloed afscheid, dan na erdoor een verwonderlijke konstwerktuiglijkheid bearbeid te zijn, zich vervolgens in de mond ontlast en met de spijzen vermengt, zo doet men zeer kwalijk, van ze uittewerpen. De al te menigvuldige uitwerping van kwijl, ontroert of belemmert de eerste verteering, en dus die welke volgen; veroorzaakt verders dorst, opdrooging, zwarte gal, uitdrooging en teering: Maar indien zij niet in de mond geklenst word, of ten minsten in een weiniger hoeveelheid als na gewoonte, zo word het nuttigen van voedzel, de smaak, doorzwelging en de spijsverteering belemmert, terwijl de dorst ter zelfder tijd vermeerdert.’

Literatuur

  1. Bank R.A., E.H. Hettema, F. Arwert, A. van Nieuw Amerongen en J.C. Pronk. Electrophoretic characterization of posttranslational modifications of human parotid salivary alfa-amylase. Electrophoresis 12, (1991)74–79.PubMedCrossRefGoogle Scholar
  2. Baur X., Z. Chen en I. Sander. Isolation and denomination of an important allergen in baking additives: alfa-amylase from Aspergillus oryzae (asp oII). Clin. Exptl. All. 24, (1994)465–470.CrossRefGoogle Scholar
  3. Ferry A.-L.S., J.R. Mitchell, J. Hort, S.E. Hill, A.J. Taylor, S. Lagarrigue, e.a. In-mouth amylase activity can reduce perception of saltiness in starchthickened foods. J. Agricult. Food Chem. 54, (2006)8869–8873.CrossRefGoogle Scholar
  4. Fried M., S. Abrahamson en J.H. Meuer. Passage of salivary amylase through the stomach in humans. Dig. Dis. Sci. 32, (1987)1097–1103.PubMedCrossRefGoogle Scholar
  5. Hamosh M. en W.A. Burns. Lipolytic activity of human lingual glands (Ebner) Lab. Invest. 37, (1977)603–608.Google Scholar
  6. Hand A.R. en B. Ho. Liquid-diet-induced alterations of rat parotid acinar cells studied by electronmicroscopy and enzyme cytochemistry. Archs Oral Biol. 26, (1981)369–380.CrossRefGoogle Scholar
  7. Hirtz C., F. Chevalier, D. Centeno, V. Rofidal, J.-C. Egea, M. Rossignol, e.a. MS characterization of multiple forms of alpha-amylase in human saliva. Proteomics 5, (2005)4597–4607.PubMedCrossRefGoogle Scholar
  8. Ito K. Formation of glycoisoforms of human alphaamylase and endo-beta-N-acetylglucosaminidase HS. Trends Glycosci. Glycotechn. 18, (2006)73–84.CrossRefGoogle Scholar
  9. Janecek S. α-Amylase family: molecular biology and evolution. Prog. Biophys. Mol. Biol. 67, (1997)67–97.PubMedCrossRefGoogle Scholar
  10. Johnson D.A. en L.M. Sreebny. Effect of increasing the bulk content of the diet on the rat parotid gland and saliva. J. Dent. Res. 61, (1982)691–696.PubMedCrossRefGoogle Scholar
  11. Kandra L., G. Gyémant, A. Zajacz en G. Batta. Inhibitory effects of tannin on human salivary α-amylase. Biochem. Biophys. Res. Commun. 319, (2004)1265–1271.PubMedCrossRefGoogle Scholar
  12. Karn R.C. en G.M. Malacinski. The comparative biochemistry, physiology and genetics of animal α-amylases. Adv. Comp. Physiol. Biochem. 7, (1978)1–103.PubMedCrossRefGoogle Scholar
  13. Katayama S., M. Ikeuchi, Y. Kanazawa, Y. Akanuma, K. Kosaka, T. Takeuchi, e.a. α-Amylase-producing lung cancer. Cancer 48, (1981)2499–2502.PubMedCrossRefGoogle Scholar
  14. Lu S.-C., C.-H. Shih en T.-H. Liao. Expression of DNase 1 in rat parotid gland and small intestine is regulated by starvation and refeeding. J. Nutr. 133, (2003)71–74.PubMedGoogle Scholar
  15. Nieuw Amerongen A. van, C.H. Oderkerk, A.P. Vreugdenhil en P.A. Roukema. Biochemical and immunochemical studies of alfa-amylase from the salivary glands of the mouse. Archs Oral Biol. 24, (1980)945–953.CrossRefGoogle Scholar
  16. Nieuw Amerongen A. van, C.H. Oderkerk, A.P. BosVreugdenhil en P.A. Roukema. Immunochemical study and acinar localization of AM1, a murine submandibular glycoprotein with esterolytic activity. Biochim. Biophys. Acta 801, (1984)277–284.PubMedCrossRefGoogle Scholar
  17. Pedersen A.M., A. Bardow, S. Beier Jensen en B. Nauntofte. Saliva and gastrointestinal functions of taste, mastication, swallowing and digestion. Oral Dis. 8, (2002)117–129.PubMedCrossRefGoogle Scholar
  18. Ritchie C.S., K. Joshipura, H.C. Hung en C.W. Douglass. Nutrition as a mediator in the relation between oral and systemic disease: Association between specific measures of adult oral health and nutrition outcomes. Crit. Rev. Oral Biol. Med. 13, (2002)291–300.PubMedCrossRefGoogle Scholar
  19. Salt W.B. en S. Schenker. α-Amylase - its clinical significance: a review of the literature. Medicine 55, (1976)269–289.PubMedCrossRefGoogle Scholar
  20. Sevenhuysen G.P., C. Holodinsky en C. Dawes. Development of salivary alfa-amylase in infants from birth to five months. Am. J. Clin. Nutr. 39, (1984)584–588.PubMedGoogle Scholar
  21. Suzuki K., Y. Ohno en B. Sato. Impaired alfa-amylase activities caused by binding of abnormal immunoglobulin A in patients with macroamylasemia. Clin. Chim. Acta 154, (1986)103–113.PubMedCrossRefGoogle Scholar

Copyright information

© Bohn Stafleu van Loghum, onderdeel van Springer Uitgeverij 2008

Authors and Affiliations

  1. 1.Sectie Orale BiochemieAcademisch Centrum Tandheelkunde Amsterdam (ACTA), Vrije Universiteit en Universiteit van AmsterdamAmsterdam

Personalised recommendations