Lösungen – Nucleinsäuren, Genexpression und molekularbiologische Methoden

Zusammenfassung

a) Die Sekundärstruktur bezieht sich auf die räumliche Anordnung von Aminosäureresten, die in der linearen Sequenz nahe beieinander liegen. Die α-Helix, das β-Faltblatt und die Kollagenhelix sind Beispiele für regelmäßige Konformationselemente von Polypeptidketten. Die α- Helix ist eine stabförmige Struktur, wobei das Peptidrückgrat helikal gewunden ist, während die Seitenketten in schraubenartiger Anordnung nach außen weisen. Die α-Helix wird durch Wasserstoffbrücken zwischen den NH- und CO-Gruppen des Peptidrückgrats stabilisiert; dabei bildet die CO-Gruppe jeder Aminosäure eine Wasserstoffbrücke zur NH-Gruppe jener Aminosäure, die in der linearen Sequenz vier Reste vor ihr liegt. Folglich sind alle CO- und NH-Gruppen der Hauptkette an Wasserstoffbrücken beteiligt; diese sind im Wesentlichen parallel zur Helixachse orientiert. Jeder Rest ist gegen den nächsten um 0,15 nm entlang der Helixachse versetzt und um 100° verdreht, so dass eine volle Umdrehung der Helix 3,6 Aminosäureresten entspricht.