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Enzymkinetik

  • Andreas Liese
  • Lutz Hilterhaus
  • Michael Howaldt
  • Horst Chmiel

Zusammenfassung

In Kapitel 2 wurde bereits die besondere Rolle der Enzyme hervorgehoben, die nicht nur katalytische, sondern auch regulatorische Aufgaben wahrnehmen. Vor allem die katalytische Aktivität von Enzymen ist für den Biotechnologen von Bedeutung (Liese 2006, Tao 2009), wobei die Kenntnis der Enzymkinetik es ermöglicht, mithilfe der linearen und nicht-linearen Regression aus einzelnen Messwerten ein kinetisches Modell zu erstellen. Diese Modellvorstellungen gestatten es, innerhalb enzymtechnologischer Prozesse eine Voraussage über den zu erwartenden Umsatz und beispielsweise optimale Enzymkonzentrationen zu treffen (Abb. 3.1). Auch beim Einsatz von ganzen Zellen zur Katalyse beeinflusst das Wechselspiel der Enzyme in der Zelle die metabolische Aktivität und damit das Verhalten der Zellpopulation. Für die Auslegung und Analyse eines solchen Reaktionssystems wird eine mathematische Funktion benötigt, welche das Verhalten der Enzyme in Abhängigkeit von den Reaktionsbedingungen beschreibt (Vasic-Racki 2003).

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Literatur

  1. Bisswanger, H. (2008): Enzyme Kinetics Principles and Methods. Wiley-VCH, WeinheimCrossRefGoogle Scholar
  2. Bommarius, A. S., Riebel, B. R. (2004): Biocatalysis — Fundamentals and Applications. Wiley-VCH, WeinheimGoogle Scholar
  3. Carrea, G., Riva, S. (2008): Organic synthesis with enzymes in non-aqueous media. Wiley-VCH, WeinheimCrossRefGoogle Scholar
  4. Charm, S. E., Wong, B. L. (1970): Enzyme inactivation with shearing. Biotech. Bioeng. 12: 1103CrossRefGoogle Scholar
  5. Cornish-Bowden, A. (2004): Fundamentals of Enzyme Kinetics. Portland Press, LondonGoogle Scholar
  6. Fruton, J. S., Simmonds, S. (1953) General biochemistry. John Wiley & Sons Inc., New YorkGoogle Scholar
  7. Gränicher W. H. H. (1996): Messung beendet — was nun? vdf Hochschulverlag, ZürichGoogle Scholar
  8. Howaldt, M. (1988): Reaktionstechnische Untersuchungen gekoppelter coenzymabhängiger Enzymsysteme in Membranreaktoren. Dissertation, Universität StuttgartGoogle Scholar
  9. Levy, M., Benaglia, A. E. (1950): The influence of temperature and pH upon the rate of denaturation of ricin. J. Biol. Chem. 186: 829PubMedGoogle Scholar
  10. Liese, A., Seelbach, K., Wandrey, C. (2006): Industrial Biotransformations. Wiley-VCH, WeinheimCrossRefGoogle Scholar
  11. Marangoni, A. G. (2003): Enzyme kinetics: a modern approach. John Wiley & Sons, Inc., New JerseyGoogle Scholar
  12. Schmid, R. D. (1979): Stabilized soluble enzymes. In: Advanceds in Biochemical Engineering, Vol. 12, Springer Verlag, BerlinGoogle Scholar
  13. Segel, H. J. (1993): Enzyme kinetics. Wiley Interscience Publication, New YorkGoogle Scholar
  14. Tao, J., Lin, G.-Q., Liese, A. (2009): Biocatalysis for the Pharmaceutical Industry. Wiley-VCH, SingaporeCrossRefGoogle Scholar
  15. Taylor, K. B. (2002): Enzyme kinetics and mechanisms. Kluwer Academic Publishers, DordrechtGoogle Scholar
  16. Tirrell, M., Middleman, S. (1975): Shear modification of enzyme kinetics. Biotech. Bioeng. 17: 299CrossRefGoogle Scholar
  17. Vasic-Racki, D., Kragl, U., Liese, A. (2003): Benefits of enzyme kinetics modelling. Chemical and Biochemical Engineering Quarterly 17: 7Google Scholar
  18. Vulfson, E. N., Halling, P. J., Holland, H. L. (2001): Enzymes in nonaqueous solvents: methods and protocols. Humana Press Inc., New JerseyCrossRefGoogle Scholar

Copyright information

© Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg 2011

Authors and Affiliations

  • Andreas Liese
    • 1
  • Lutz Hilterhaus
    • 1
  • Michael Howaldt
    • 2
  • Horst Chmiel
    • 3
  1. 1.Institut für Technische BiokatalyseTechnische Universität Hamburg-HarburgHamburg
  2. 2.Boehringer Ingelheim Pharma GmbH & Co. KGBiberach
  3. 3.audita Unternehmensberatung GmbHMünchen

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