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Literatur
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Katz, J. R., A. Weidinger: Über den Einfluß von lyotropen Substanzen auf die Schrumpfungstemperatur des Kollagens. Coli. 1933, 85 ff. Einleitung und Versuchsmethodik. — Einfluß von anorganischen Salzen; lyotrope Reihe. — Organische Schwefelverbindungen mit einer hydrophilen Gruppe. — Organische Halogenverbindungen mit einer hydrophilen
Gruppe. A. Weidinger: Andere organische Verbindungen mit einem hydrophilen und einem hydrophoben Pol. — Vergleich der Wirkung dieser Substanzen mit ihrer Beeinflussung der Mutarotation in Gelatinelösungen. — Vergleich mit den elektrokapillaren Erscheinungen an der Grenzfläche Wasser- Quecksilber. — Versuch einer Theorie der Erniedrigung der Schrumpfungstemperatur auf Grund der Analogie mit den elektrokapillaren Ergebnissen.
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U: Begriff „gelöste Hautsubstanz“. — Nähere Kennzeichnung des nichtkollagenen Proteins der Haut. — Zusammensetzung in % von frischem Corium. — Die,, Stickstoffverteilung’’ in den einzelnen Fraktionen. — Bestimmung der Menge von nichtkollagenen Proteinen im Spalt kollagen. — Die Entfernung der nichtkollagenen Proteine als Verfahren zum Reinigen von Kollagen.
U: Die Einwirkung von Alkali auf Kollagen. 2. Die Abhängigkeit der Löslichkeit der nichtkollagenen Proteine des Kollagens durch Alkali von der Art und Konzentration der Alkalilösungen und von der Beschaffenheit des Kollagens. Coli. 1933, 207. Versuche mit unzerkleinertem Kollagen bei verschiedenen Alkali-Konzentrationen. — Versuche mit Kollagenpulver.
U: Die Einwirkung von Alkali auf Kollagen. 3. Der Einfluß der Alkalibehandlung auf das ungelöst bleibende Kollagen. Coli. 1933, 213. Die Einwirkung schwacher Alkalilösungen auf Kollagen. — Die Einwirkung stärker konzentrierter Alkalilösungen auf Kollagen. — Formoltitration der Abbau- und Ausschmelzprodukte. — Weitere Versuche zur Kennzeichnung des ungelöst gebliebenen geäscherten Kollagens: Pankreatin- empfindlichkeit. — Elektrolytbindungsvermögen. — Einwirkung von hoch konzentrierten, breiartigen Kalkschwefelnatriumlösungen (Schwöden) auf Kollagen.
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Grassmann, W.: Allgemein-Theoretisches 362, Begriff und Zusammensetzung der Proteine 362, Allgemeine Eigenschaften der Proteine 367 (Löslichkeit 367, Optisches Verhalten 368, Diffusion 368, Verhalten gegen Neutralsalze 368, Kristallisationsfähigkeit 369, Verhalten gegen Säuren und Basen 369, Denaturierung 370). Konstitution der Proteine 371 (Molekulargewicht 371, Peptidtheorie 372, Andere neuere Theorien 377, Prosthetische Gruppe und ihre Verknüpfung 378). Chemismus der Proteine 380 (Nachweis 382, Bestimmung 382, Darstellung 383, Chemische Umsetzungen 384). Hydrolyse der Proteine 386 (Allgemeines 386, Nichtenzymatische Hydrolyse und Aufarbeitung des Hydrolysats 388, Enzymatische Hydrolyse 399). Abbauprodukte der Proteine 403. Aminosäuren 403 (Allgemein-Theoretisches 403, Einzelbeschreibung der Aminosäuren 410).
Grassmann, W.: Peptide 420 (Eigenschaften 420, Bestimmung und Reaktionen 421, Synthese 421, Konstitutionsermittlung 424, Einzelbeschreibung der natürlich vorkommenden Peptide 424). Einzelbeschreibung der Proteine unter besonderer Berücksichtigung der in der Haut vorkommenden Eiweißstoffe 426. Strukturierte Proteine (Gerüsteiweißkörper oder Skieroproteine) 426 (Allgemeines 426, Kollagen 428, Keratin 439, Elastin 445, Seidenfibroin 447, Myosin 448, Fibrin 450, Elastoidin 450, Spongin 451). Unstrukturierte Proteine 451 (Allgemeines 451, Albumine 452, Globuline 456, Prolamine und Gluteine 459, Protamine 460, Histone 461, Chromo- proteine 461, Phosphorproteine 463, Glykoproteine 465, Viren 467). Andere Inhaltsstoffe der Haut 468. Fette 468 (Einführung 468, die Rolle der Hautfette vom gerbereichemischen Standpunkt 471), Mineralbestandteile und Wasser 483 (Mineralbestandteile 483, Wasser 490), Spezielle Substanzen (Pigmente 491, Kohlenhydrate 493, Sonstige Stoffe 493).
Küntzel, A.: Physikalische Chemie und Kolloidchemie der Eiweißkörper unter besonderer Berücksichtigung des Kollagens. Dieses Handbuch 1. Aufl., Bd. 1 /1 (1944), S. 511.
Küntzel, A.: Aufbau der Proteine, Form und Größe der Moleküle 513 (Aufbau der fibrillären Eiweißkörper 513, Aufbau der nichtfibrillären Eiweißkörper 518, Formänderung der Moleküle bei der Denaturierung der Eiweißkörper 519, Molekulargewicht 522, Löslichkeit und Assoziation der Eiweißmoleküle 525). Reaktionsverhalten der Proteine 532, Polare Gruppen der Proteine und ihre Wechselwirkung mit Säuren, Basen und Neutralsalzen 533. Zwitterionentheorie 533, Isoelektrischer Zustand 537, Säure- und Basenbindungs- vermögen der Proteine 543, Analyse der Titrations- und Pufferungskurven der Proteine 550, Spezifischer Einfluß der Gegenionen 554 (Aktivität der Gegenionen 554), Zusätzliche Bindung der Gegenionen an das Protein 556, Störung der Gleichgewichtseinstellung zwischen Proteinen und Säuren [bzw. Basen] durch die zusätzliche Bindung der Gegenionen 558, Deutung einer unvollständigen Gleichgewichtseinstellung als Adsorption 560). Proteine und Neutralsalze 562 (Neutralsalze und einsinnig geladene Proteine 562, Neutralsalze und Aminosäuren 563, Neutralsalze und zwitterionisch geladene Proteine 566), Reaktion der Peptidgruppe 570 (Modellversuche an Peptid Verbindungen 570, Hydrotropie 573, Hydrotrope Wirkung von Nichtelektrolyten auf Proteine 574, Hydrotrope Wirkung von Elektrolyten auf Proteine 579). Hydratation und Quellung 584 (Begriffsbestimmung 584, Allgemeine Gesetzmäßigkeiten der Quellung 585, Hydratation der Proteine 593, Einfluß von Elektrolyten und hydrotropen Stoffen auf die Quellung der Proteine 595 [Aufhebung von hauptvalentiger Verknüpfung 595, Aufhebung von neben- valentiger Verknüpfung 596, Einfluß einer Ladungsänderung der Proteine auf die Quellung 597, Procter-Wilsonsche Quellungstheorie 602]). Kollagen und Gelatine 605 (Gitterstruktur der kollagenen Faser 605, Formveränderung der Kollagenfaser beim Quellen 606, Verleimung des Kollagens 608, Umwandlung von Kollagen in Gelatine 611, Optisches Verhalten der Gelatine bei der Temperaturumwandlung 613), Literaturübersicht 614.
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Afrika: Nord-Afrika(Französisch-Marokko, Algerien, Tunesien, Tripolis) 136, Ägypten und Sudan 138, Italienisch-Ostafrika (Erythräa und Somaliland, Äthiopien) 138, Britisch-Ostafrika (Kenia, Uganda, Mombassa, Somaliland) 140, ehem. Deutsch-Ostafrika (Mandatsgebiet Tanganyika und Ruanda-Urundi) 140, Madagaskar 141, Moçambique 141, Süd-Afrika (Südafrik. Union, Britisch-Südafrika, ehem. Deutsch-Südwestafrika, Rho- desia) 141, Angola 143, Belgisch-Kongo 143, ehem. Deutsch-Kamerun (brit., franz. Mandatsgebiet) 143, Französisch-Westafrika 144, Französisch-Äquatorialafrika 144, Nigeria (Britisch-Westafrika, Nigeria und Goldküste) 144.
Asien: Palästina 145, Syrien und Libanon 145, Cypern 145, Arabien 145, Irak 146, Iran 146, Britisch-Indien und Eingeborenen-Staaten (Britischindien, Ceylon, Schutzstaaten von Malakka, einschl. Britisch-Bornéo) 147, Nieder ländisch-Indien 151, Philippinen 151, Indochina und Siam 151, China (einschl. Mandschukuo, Mandschurei, Mongolei, für welche noch keine getrennten Angaben vorliegen) 152, Japan 153.
Amerika: Vereinigte Staaten von Nordamerika 154, Kanada 155, Mexiko 156, Argentinien 156, Chile 164, Uruguay 165, Paraguay 169, Brasilien 169, Bolivien 171, Peru 171, Ecuador 172, Columbien 172, Venezuela 173, Guayana (Holländisch-Guayana, Curaçao, Britisch-Guayana, Fran- zösisch-Guayana) 174, Guatemala 174, El Salvador 174, Honduras 175, Nicaragua 175, Costa Rica 175, Panama mit Kanalzone 176, Cuba 176, Jamaica 177, Haiti und Domingo 177, Puerto Rico 177, Martinique 177, Trinidad und Tobago 177. Australien und Südseeinseln: Australien 178, Neuseeland 179, Hawai 180, Mandatsgebiete (Neu-Guinea, Westsamoa, Karolinen, Marianen- und Marschall-Inseln) 180. U
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Sagoschen, J.A. (1960). Haut. In: Bibliographie der gerbereichemischen und ledertechnischen Literatur 1700–1956. Handbuch der Gerbereichemie und Lederfabrikation, vol 4. Springer, Vienna. https://doi.org/10.1007/978-3-7091-8060-0_3
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