Zusammenfassung
Als anaerobe Transelektronasen werden in dieser Darstellung alle Enzyme bezeichnet, deren Wirkung die Übertragung von Elektronen (nicht aber auch von Protonen) von einem entsprechenden Donator auf einen von Sauerstoff verschiedenen Akzeptor ist, während entsprechende Fermente, deren Elektronen-akzeptor Sauerstoff ist, Oxydasen genannt werden und im nächstfolgenden Kapitel besprochen werden.
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Literatur
A. L. Tappel, P. D. Boyer und W. O. Lundberg: J. biol. Chem. 199, 267 (1952)
D. M. Michlin und K. W. Pschennowa: Biochimija 11, 437 (1946); 13, 76 (1948).
R. T. Holman, F. Panzer, B. S. Schweigert und S. R. Ames: Arch. Biochem. 26, 199 (1950)
F. Kiermeier: Angew. Chem. 60, 175 (1948).
E. Haas, B. L. Horecker und T. R. Hogness: J. biol. Chem. 130, 425 (1939); 136, 747 (1940)
E. Haas, C. J. Harrer und T. R. Hogness: Ibid. 143, 341 (1942).
B. L. Horecker: Federation Proc. 8, 207 (1949); J. biol. Chem. 183, 593 (1950).
A. M. Altschul, H. Persky und T. R. Hogness: Science 94, 349 (1941).
H. Edelhoch, O. Hayaishi und L. J. Teply: J. biol. Chem. 197, 97 (1952)
H. R. Mahler, N. K. Sarkar, L. P. Vernon und R. A. Alberty: Ibid. 199, 585 (1952); L. P. Vernon, H. R. Mahler und N. K. Sarkar: Ibid. 199, 599 (1952).
H. R. Mahler und D. G. Elowe: J. Amer. chem. Soc. 75, 5770 (1953).
E. C. Slater: Biochem. J. 46, 484, 499 (1950).
V. R. Potter und A. E. Reif: J. biol. Chem. 194, 287 (1952).
D. E. Green, J. G. Dewan und L. Leloir: Biochem. J. 31, 934 (1937); J. G. Dewan und D. E. Green: Ibid. 32, 636, 1200 (1938).
E. Adler, H. von Euler und H. Hellström: Ark. Kem. Mineral. Geol. 12B, No. 38 (1937)
von Euler und H. Hellström: Hoppe-Seyler’s Z. physiol. Chem. 252, 31 (1938).
E. Adler, H. von Euler und G. Günther: Nature 143, 641 (1939).
F. B. Straub: Biochem. J. 33, 793 (1939).
E. Haas: Biochem. Z. 298, 378 (1938).
E. C. Slater: Biochem. J. 44, 305; 45, 1, 14 (1949); 46, 484, 503 (1950).
H. R. Mahler und D. G. Elowe: J. Amer. chem. Soc. 75, 5770 (1953)
Handbuchartikel: K. G. Paul: In „The Enzymes“, herausgegeben von J. B. Sumner und K. Myrbäck, Bd. II/1, S. 358. New York: Academic Press. 1951
K. Zeile: In „Physiologische Chemie“, herausgegeben von B. Fläschenträger und E. Lehnartz, Bd. I, S. 870. Berlin: Springer. 1951
R, Lemberg und J. W. Legge: Hematin Compounds and Bile Pigments, S. 337. New York: Interscience. 1949.
C. A. MacMunn: Phil. Trans. Roy. Soc. London 177, 267 (1886) ; J. Physiol. 8, 51 (1887)
Hoppe-Seyler’s Z. physiol. Chem. 13, 497 (1889); 14, 328 (1890).
L. Levy: Hoppe-Seyler’s Z. physiol. Chem. 13, 309 (1889)
F. Hoppe-Seyler: Ibid. 14, 106 (1890).
H. Fischer: Strahlentherapie 18, 185 (1924).
D. Keilin: Proc. Roy. Soc. London B 98, 312 (1925).
O. Schumm: Hoppe-Seyler’s Z. physiol. Chem. 149, in (1925).
E. G. Ball: Biochem. Z. 295, 262 (1938).
D. Keilin und E. F. Hartree: Proc. Roy. Soc. London B 127, 176 (1939).
A. Fujita und T. Kodama: Biochem. Z. 273, 186 (1934)
O. Warburg, E. Negelein und E. Haas: Ibid. 266, 1 (1933).
D. Keilin: Nature 132, 783 (1933).
C. H. Chin: 2e Congr. internat. Biochimie, Résumés des Communications, S. 277. Paris 1952.
R. Hill: Adv. Enzymol. 12, 1(1951)
E. Yakushiji und K. O. Okunuki: Proc. Imp. Acad. Tokyo 16, 299 (1940).
E. C. Slater: Nature 163, 532 (1949).
R. Hill und R. Scarisbrick: New Phytologist 50, 98 (1951).
Vgl. dazu: R. Hill und E. F. Hartree: Annu. Rev. Plant Physiol. 4, 115 (1953).
B. Ephrussi, H. Hottinguer und A.-M. Chimènes: Ann. Inst. Pasteur 76, 351 (1949); P. P. Slonimski und B. Ephrussi: Ibid. 77, 47 (1949); B. Ephrussi, P. L. Héritier und H. Hottinguer: Ibid. 77, 64 (1949)
S.-Y. Chen, B. Ephrussi und H. Hottinguer: Heredity 4, 337 (1950)
B. Ephrussi und H. Hottinguer: Nature 166, 957 (1950)
vgl. auch B. Ephrussi: In „Genetics in the 20th Century“, herausgegeben von L. C. Dunn, S. 241. New York: Wiley. 1951
P. P. Slonimski: Actualités biochimiques, Nr. 17. Recherches sur la formation des enzymes respiratoires chez la lévure. Liège: Desoer. 1953.
B. Ephrussi und P. P. Slonimski: Biochim. biophys. Acta 6, 256 (1950)
F. A. Haskins, A. Tissières, H. K. Mitchell und M. B. Mitchell: J. biol. Chem. 200, 819 (1953)
M. B. Mitchell und H. K. Mitchell: Proc. nat. Acad. Sci. U. S. 38, 442 (1952).
H. Theorell: Biochem. Z. 285, 207 (1936).
D. Keilin und E. F. Hartree: Proc. Roy. Soc. London B 122, 298 (1937).
H. Theorell und Å. Åkeson: Science 90, 67 (1939).
D. Keilin und E. F. Hartree: Biochem. J. 39, 289 (1945).
S. Paléus und J. B. Neilands: Acta chem. Scand. 4, 1024 (1950)
vgl. auch J. B. Neilands: J. biol. Chem. 197, 701 (1952).
H. Theorell und Å. Åkeson: J. Amer. chem. Soc. 63, 1804 (1941).
K. Zeile und F. Reuter: Hoppe-Seyler’s Z. physiol. Chem. 221, 101 (1933).
R. Hill und D. Keilin: Proc. Roy. Soc. London B 107, 286 (1930).
H. Theorell: Enzymologia 4, 192 (1937); Biochem. Z. 298, 242 (1938).
K. G. Paul: Acta chem. Scand. 4, 1281 (1950); 5, 379, 389 (1951).
H. Theorell und Å. Åkeson: J. Amer. chem. Soc. 63, 1804, 1812, 1818, 1820 (1941).
T. P. Coolidge: J. biol. Chem. 98,755 (1932).
A. Fujita, T. Hata, I. Numata und M. Ajisaka: Biochem. Z. 301, 376 (1939)
V. R. Potter und K. P. Dubois: J. biol. Chem. 142, 417 (1942).
D. Keilin und E. F. Hartree: Proc. Roy. Soc. London B 106, 418 (1940); Biochem J. 39, 289 (1945); 44, 205 (1949)
E. C. Slater: Ibid. 45, 1 (1949); 46, 499 (1950).
E. G. Ball: Biochem. Z. 295, 262 (1938).
R. Lemberg und R. A. Wyndham: J. Proc. Roy. Soc. N. S. Wales 70, 343 (1937)
D. Keilin und C. H. Harpley: Biochem. J. 35, 688 (1941).
D. Keilin und E. F. Hartree: Proc. Roy. Soc. London B 129, 277 (1940).
E. G. Ball: Biochem. Z. 295, 262 (1938).
P. Person, W. W. Wainid und B. Eichel: J. biol. Chem. 202, 369 (1953).
Vgl. dazu C. L. Tsou: Biochem. J 49, 512 (1951)
B. Chance: J. biol. Chem. 197, 567 (1952).
A. Fujita und T. Kodama: Biochem. Z. 273, 186 (1934)
O. Warburg, E. Negelein und E. Haas: Ibid. 266, 1 (1933).
S. J. Bach, M. Dixon und D. Keilin: Nature 149, 21 (1942)
E. Haas, B. L. Horecker und T. Hogness: Science 95, 406 (1942).
R. Hill und R. Scarisbrick: New Phytologist 50, 98 (1951).
H. E. Davenport und R. Hill: Proc. Roy. Soc. London B 139, 327 (1952).
H. E. Davenport: Nature 170, 1112 (1952).
D. Keilin und E. F. Hartree: Proc. Roy. Soc. London B 127, 167 (1939).
E. C. Slater: Biochem. J. 46, 484 (1950).
V. R. Potter und A. E. Reif: J. biol. Chem. 194, 71 (1952).
B. Chance: Nature 169, 215 (1952); J. biol. Chem. 197, 567 (1952).
Vgl. K. W. Cleland und E. C. Slater: Biochem. J. 53, 547 (1953).
E. Haas: Naturwiss. 22, 207 (1934).
Vgl. z. B. E. Stotz: J. biol. Chem. 131, 555 (1939)
E. Opitz und H. Samlert: Pflüger’s Arch. ges. Physiol. 251, 355 (1949).
Vgl. z. B. R. Hill: Symp. Soc. exp. Biol. 5, 222 (1951).
S. Eckerson: Botan. Gaz. 77, 377 (1924).
J. Bonner: Plant Biochemistry, S. 224. New York: Academic Press. 1950.
F. Egami und R. Sato: J. chem. Soc. Japan 68, 39 (1947); 69, 20 (1948)
R. Sato und F. Egami: Bull. chem. Soc. Japan 22, 137 (1949)
F. Egami und E. Murakami: J. Biochem. 37, 73 (1950).
R. Sato und M. Niwa: Bull. chem. Soc. Japan 25, 202 (1952).
J. C. Wirth und F. F. Nord: Arch. Biochem. 1, 143 (1942).
A. Nason und H. J. Evans: J. biol. Chem. 202, 655 (1953).
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