Zusammenfassung
Unsere Untersuchungen mit isolierten Zellkernen zeigen zweifelsfrei, daß 5’,5’-triphosphatverbrückte Dinucleotide wie beispielsweise Gp3G, Gp3A und Ap3A sowie Oligonucleotide mit einem kappenstrukturierten 5’-Terminus wie Gp3A3 ‘pA und Gp3A3’pA-isoprop.im Zellkern, d. h. in der nativen Umgebung der nucleolytischen Enzyme, katabolisiert werden [80J. Da triphosphatverbrückte Dinucleotide bessere Substrate als diphosphatverbrückte sind, ist der Rattenleberzellkern offenbar mit einer Dinucleosidtriphosphatase (E.C. 3.6.1.29/30) ausgestattet [53, 80], die das terminale Nucleosid-5’-diphosphat aus der Kappe freisetzt. Die Abspaltung läuft aber nur dann, wenn die Oligonucleotidkette über eine RNA-typische(3’-5’)-Phosphodiesterverbin dung mit der Kappe verknüpft ist [67, 80].
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Schlimme, E., Bornemann, S., Michels, W., Clawin, I. (1984). Biochemische Schlußfolgerung. In: Kappenabbauende Enzymaktivitäten des Zellkerns. Forschungsberichte des Landes Nordrhein-Westfalen. VS Verlag für Sozialwissenschaften, Wiesbaden. https://doi.org/10.1007/978-3-663-06756-6_4
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