Zusammenfassung
Viele Proteine liegen in wäßriger Lösung in globulärer Konformation vor und entfalten sich erst beim Denaturieren. Es erhebt sich daher die Frage, weshalb diese Proteine in wäßriger Lösung in einer entropisch ungünstigen Form vorliegen und erst nach dem Denaturieren eine entropisch begünstigte Form annehmen.
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© 1967 Westdeutscher Verlag, Köln und Opladen
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Spei, M. (1967). Einleitung: Der Zusammenhang zwischen hydrophoben Bindungen und der nativen Proteinstruktur. In: Spektroskopische Untersuchungen an wäßrigen Lösungen von Carbonamiden, Alkoholen, Tensiden und Peptiden. Forschungsberichte des Landes Nordrhein-Westfalen, vol 1874. VS Verlag für Sozialwissenschaften, Wiesbaden. https://doi.org/10.1007/978-3-663-05592-1_2
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