Skip to main content
SpringerLink
Log in

Einfluss der Temperatur und Strahlung auf enzymatische Reaktionen

  • Chapter
Chemie der Enzyme

Part of the book series: Chemie der Enzyme ((CDE))

  • 62 Accesses

Zusammenfassung

Die Temperatur beeinflusst nichtenzymatische, chemische Systeme auf zweierlei Art: Sie ist zunächst einer der Faktoren, welche die Lage des Gleichgewichtes zwischen den Komponenten einer umkehrbaren Reaktion bestimmen. Wie stark sich das Gleichgewicht in jedem Fall mit wechselndem Wärmegrad ändert, steht bekanntlich mit der Wärmetönung der betreffenden Reaktion in engstem Zusammenhang. Wir kommen hierauf in Kapitel 8 zurück.

This is a preview of subscription content, log in via an institution to check access.

Access this chapter

Log in via an institution
Chapter
USD 29.95
Price excludes VAT (USA)
  • Available as PDF
  • Read on any device
  • Instant download
  • Own it forever
eBook
USD 44.99
Price excludes VAT (USA)
  • Available as PDF
  • Read on any device
  • Instant download
  • Own it forever
Softcover Book
USD 59.99
Price excludes VAT (USA)
  • Compact, lightweight edition
  • Dispatched in 3 to 5 business days
  • Free shipping worldwide - see info

Tax calculation will be finalised at checkout

Purchases are for personal use only

Institutional subscriptions

Preview

Unable to display preview. Download preview PDF.

Unable to display preview. Download preview PDF.

Literatur

  1. Aus der obigen Temperaturformel ergeben sich die folgenden Hilfsformeln: wo M—loge=0,434.

    Google Scholar 

  2. Siehe van’t Hoff, Vorlesungen, Braunschweig 1898, S. 230.

    Google Scholar 

  3. Euler, Myrbäckund E. Rudberg, Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi, 8, 28; 1923. — Euler und Rudberg, Zs f. Physik 16, 54 und zwar 59; 1923.

    Google Scholar 

  4. Euler, Zs physik. Chem. 47, 353; 1904.

    Google Scholar 

  5. Wir werden S. 248 u. ff. sehen, dass diese Voraussetzung keineswegs allgemein zutrifft.

    Google Scholar 

  6. Tamm Ann, Zs physik. Chem. 18, 436; 1895. — Siehe auch die eingehende Bcrechnung von Tammann und Svanberg, H. 111, 49; 1929. — Ferner die Notiz von Brownlee, Biochem. Jl 18, 16; 1924.

    Google Scholar 

  7. Northrop, Jl Gen. Physiol. 6, 639; 1924.

    Google Scholar 

  8. Tamm Ann, Zs physik. Chem. 18, 426; 1895.

    Google Scholar 

  9. Senter, Zs physik. Chem. 44, 257; 1903.

    CAS  Google Scholar 

  10. Arrhenius, Immunochemie, Leipzig 1907, S. 57–59.

    Google Scholar 

  11. Madsenund Walbum, Festschr. f. Hammarsten, Uppsala 1906.

    Google Scholar 

  12. Nach Shaklee (Zentralbl. f. Physiol, 23, 4; 1909) verliert Pepsin bei 37° seine Wirksamkeit nach der Formel für bimolekulare Reaktionen: k at (a), wo a die ursprüngliche Pepsinmenge, x die zur Zeittumgesetzte (zerstörte) Pepsinmenge bedeutet.

    Google Scholar 

  13. Euler und Laurin, H. 108, 64; 1919.

    Google Scholar 

  14. Effront, Die Diastasen, Deutsche Übers. 1900, S. 62. — Dagegen haben Madsen und Walbum bei Lab eine mit der Verdünnung des Enzyms zunehmende Empfindlichkeit gefunden. Bisher ist in der Regel bei selchen Untersuchungen nicht berücksichtigt worden, dass gleichzeitig mit dem Enzym Schutzstoffe und Hemmungskörper verdünnt werden. Bei künftigen systematischen Untersuchungen ist also der oft sehr grosse Einfluss dieser Stoffe konstant zu halten oder auszuschalten.

    Google Scholar 

  15. Die hier gefundene Konzentrationsfunktion erinnert an eine ähnliche Beziehung, welche Chick und Martin in ihrer grundlegenden Arbeit über die Koagulation der Proteïne (Jl of Physiol. 40, 404; 1910) an Lösungen von Eieralbuminkrystallen festgestellt haben.

    Google Scholar 

  16. Siehe Sörensen und Jürgensen, Biochem. Zs 31, 397; 1911.

    Google Scholar 

  17. An einigen Enzymen, wie Urease, Lipase u. a., glaubte Groll (Kolloid Zs 21, 138; 1917) periodische Schwankungen bei der Inaktivierung gefunden zu haben. Die betreffenden Befunde dürften sich in ein facherer Weise erklären lassen (Euler und Brandting, Biochem. Zs 96 ; 1919). — Über Schwankungen bei der Inaktivierung siehe ferner De Bruijne, Arch. N éerl. Physiol. 2, 358; 1918 und be son ders E. Sluiter, Arch. Néerl. Ph ysiol. 8, 34; 1923.

    Google Scholar 

  18. Es ist also mit Rücksicht auf die Bezeichnung kc besonders zu betonen, dass dieser Wert zunächst nur für die festgelegten Bedingungen gilt. Für die Fälle, in welchen die Konstanz von kc nicht weiter untersucht ist, könnte man auch die Zeit der halben Zerstörung angeben.

    Google Scholar 

  19. Der Umstand, dass bei mehreren Enzymen starke Aktivierungen durch Erhitzen auftreten, lässt die Möglichkeit offen, dass in anderen Fällen die Inaktivierung durch einen Aktivierungsvorgang teilweise aufgehoben wird.

    Google Scholar 

  20. Sörensen und Höyrup, H. 103, 267; 1918. Man vergleiche die sehr interessanten Ausführungen S. 289 u. ff.

    Google Scholar 

  21. Euler, Josephson und Myrbäck, H. 130, 87; 1923. Siehe auch Euler und Myrbä ck, H. 120, 61; 1922.

    Google Scholar 

  22. Die Tatsache, dass Lösungen von gleichem If sich bezüglich der Stabilität unterscheiden, ist auch in anderen Fällen beobachtet worden; siehe Myrbäck, Sv. Vet. Akad. Ark. f. Kemi. Bd. 8, Nr. 32; 1923.

    Google Scholar 

  23. Ernström, H. 119, 190; 1922.

    Google Scholar 

  24. Lüersund Lorinser, Biochem. Zs 133, 487, 1922.

    Google Scholar 

  25. Hudsonund Paine, Jl Amer. Chem. Soc. 32; 774; 1910.

    CAS  Google Scholar 

  26. van Eck, Zs f. Nahr. u. Gen. 22, 393; 1911.

    Google Scholar 

  27. Nelsonund Hitchcock, Amer. Chem. Soc. 43, 2632, 1921. — Nelson und Hollander, Biol. Chem. 58, 291; 1923.

    CAS  Google Scholar 

  28. Willstätter, Graser und Kuhn, H. 123, 1; 1922.

    Google Scholar 

  29. Lüersund Wasmund, Fermentf. 5, 169; 1922.

    Google Scholar 

  30. Lüersund Lorinser, Biochem Zs 133, 487; 1922 u. 144, 212; 1924.

    Google Scholar 

  31. O’ Sulli van und Tompson, Trans. Chem. Soc. 57, 834; 1890.

    Google Scholar 

  32. Vernon, Jl of Physiol. 27, 28, 31; 1901–1904.

    Google Scholar 

  33. Baylissund Starling, Jl of Physiol. 30, 61; 1903.

    CAS  Google Scholar 

  34. Wohlund Glimm, Biochem. Zs 27, 365; 1910.

    Google Scholar 

  35. Hudsonund Paine, Amer. Chem. Soc. 32, 988; 1911.

    Google Scholar 

  36. Siehe hierzu auch Michaelisund Pechstein, Biochem. Zs 60, 79; 1914.

    CAS  Google Scholar 

  37. Man vergleiche z. B. die geringe Hemmungswirkung der Lactose (Michaelis und Menten l. c.) mit der geringen Schutzwirkung dieser Biose (Euler und Kullberg, H. 71, 134; 1911).

    Google Scholar 

  38. Nach Vernon liegt das Optimum der Pankreasdiastase in einer Stärkelösung, welche 0,2°o Kochsalz enthält bei 50°, während in reiner wässriger Stärkelösung die Optimumtemperatur bei 35° gefunden wurde. Er fand schon 0,5 °% Phosphat deutlich stabilisierend. (Jl of Physiol. 27 u. 31, 349; 1904.)

    Google Scholar 

  39. Von ihrer Rolle als Puffer-Substanzen wird hier abgeseben.

    Google Scholar 

  40. Kendallund Sherman, Am. Chem. Soc. 32, 1087 und zwar 1103; 1910. — Sherman und Caldwell, Am. Chem. Soc. 43, 2469; 1921. — Besonders Sherman und Florence Walker, Am. Chem. Soc. 45, 1960; 1923. — P. A. Kober und Sugiura, Am. Chem. Jl 48.

    Google Scholar 

  41. Siehe auch Urban Olsson, H. 117, 91 und zwar 112; 1921.

    Google Scholar 

  42. Willatätter, Graser und Kuhn, H. 123, 1 und zwar 78; 1922.

    Google Scholar 

  43. Vernon, Jl of Phy siol. 31, 346 ; 1904.

    CAS  Google Scholar 

  44. Siehe W. Cramers und Bearns (Jl of Physiol. 34; 1906) Angabe, dass wirksames Pepsin gehemmt wird durch Zusatz von solchen Pepsinlösungen, welche bei 60° inaktiviert wurden, wogegen bei 100° inaktivierte Präparate kaum oder gar nicht hemmen.

    Google Scholar 

  45. Euler und Laurin, H. 108, 64 und zwar 73; 1919.

    Google Scholar 

  46. Über die Temperaturbeständigkeit der Amylasen liegen zahlreiche voneinander ab. weichende A ngahen vor, unter welchen di-jenigen von Bie derm Ann(Fermentf. 4 u. Biochem. Zs) wohl die auffallendsten sind. Eine abschliessende Klarstellung der Arbeiten von Biedermann wäre sehr erwünscht. Siehe ferner S. 270, sowie Münch. Med. Woch. 68, 692; 1924.

    Google Scholar 

  47. Vgl. Euler und Myrbäck, H. 115, 68; 1921.

    Google Scholar 

  48. Willstätter, Graser und Kuhn, H. 123, 1; 1922.

    Google Scholar 

  49. Siehe Euler und Laurin, Biochem Zs. 97, 156; 1919. — Siehe hierzu auch Euler und Kullberg, H. 71, 134, und zwar 142; 1911.

    Google Scholar 

  50. Willstätter und Waldschmidt-Leitz, H. 134, 161, und zwar 205; 1924.

    Google Scholar 

  51. Chickund Martin, Jl of Physiol. 40, 404; 1910. — 43, 2; 1912 und 45; 1913. — Kolloidchem. Beih. 5, 49; 1913.

    CAS  Google Scholar 

  52. Lepeschkin, Kolloid-Zs 31, 342; 1922 und Biochem. Jl 16, 678; 1922.

    CAS  Google Scholar 

  53. Lüersund Landauer, Zs angew. Chem. 35, 469; 1922.

    Google Scholar 

  54. Sörensenund Jürgensen, Biochem. Zs 31, 397; 1911.

    Google Scholar 

  55. H. v. Euler und U. v. Euler, Zs anorg. Chem. 124, 70; 1922. — H. v. Euler, S v. Kem. Tidsk. 33, 37; 1921.

    CAS  Google Scholar 

  56. Siehe hier zu Euler und B. af Ugglas, H. 65, 124, und zwar 1 3 3; 1910.

    Google Scholar 

  57. Euler und Laurin, H. 108, 64; 1919.

    Google Scholar 

  58. Zilva, Biochem. Jl 8, 656; 1914. — Siehe auch van Eck, Zs f. Nahr. u. Genussm. 22, 393; 1911; sowie Bouma uud van Dam, Biochem. Zs 92, 385; 1918.

    CAS  Google Scholar 

  59. Nicloux, Soc. Biol. 56, 701, 839, 868; 1904.

    Google Scholar 

  60. Thunberg, Skand. Arch. f. Physiol. 40, 1, und zwar 71; 1920.

    CAS  Google Scholar 

  61. Pozerski, Soc. Biol. 52, 714; 1900.

    Google Scholar 

  62. Bickel, Deutsche med. Wochenschr. 31, 1383 ; 1905.

    Google Scholar 

  63. Schaffnit, Zs f. allg. Physiol. 12, 322 ; 1911.

    Google Scholar 

  64. Hepburn, Malys Jahresber. 45, 422; 1915. Zitiert nach Thunberg.

    Google Scholar 

  65. Ältere Literatur: Wroblewski, Bednarski und Wojczinski, Hofm. Beitr. 1, 289; 1901.

    Google Scholar 

  66. van Laer, Zs f. Gärungsphysiol. 6, 168; 1918.

    Google Scholar 

  67. Mellanbyund Woolley, Jl of Physiol. 48, 287; 1914.

    CAS  Google Scholar 

  68. Willstätterund Memmen, Hill. 138, 216 und zw. 239; 1924. Ü ber Aktivi tätsä nderunge n bei Ricinu slip ase s. Willstätter und Waldschmidt- Leitz, H. 134, 161 und zwar 216; 1924.

    Google Scholar 

  69. Edie, Biochem. Jl 8, 193; 1914. — Ältere Literatur: Kühne. Malys Jahresber. 1876. — La ng le y, Jl Phy sio l. 3, 246; 1881.

    CAS  Google Scholar 

  70. J. H. Long und W. A. Johnson, Am. Chem. Soc. 35, 895 u. 1188; 1913. — Long und Mitarb., ebend a 38 u. 39; 191 6–19 17.

    Google Scholar 

  71. Vgl. Batelliund Stern, Soc. Biol. 58, 235; 1905. — K. Winkler, Fermen tf. 1, 105; 1916. — Bach und Zubkowa, Bioche m. Zs 125, 283; 1921. — Steppuhn und Timofejewa, Biochem. Zs 136, 21 3 ; 1923 und 146, 1 08 ; 1924.

    Google Scholar 

  72. Vgl. Keizo Nakamura, H. 139, 140; 1924.

    Google Scholar 

  73. Euler und Josephson, H. 138, 11 u. 38; 1924.

    Google Scholar 

  74. Klempin, Biochem. Zs 10, 204; 1908.

    Google Scholar 

  75. Chrzaszcz, Biochem. Zs 150, 60; 1924.

    CAS  Google Scholar 

  76. Bie derm Ann, Fermentf. 1, 385; 1916.

    Google Scholar 

  77. Eulerund Ohlsén, Biochem. Zs 37, 313; 1911.

    Google Scholar 

  78. Euler und Blix, H. 105, 83; 1919.

    Google Scholar 

  79. Eulerund Borgenstam, Biochem. Zs 102, 124; 1920.

    Google Scholar 

  80. Cesana, Archivio di Fisiologia, 11, 130; 1913.

    Google Scholar 

  81. N. Iwanoff, Zs f. Gärungsphysiol. 1, 230; 1912.

    Google Scholar 

  82. Delezenne, Moutonund Pozerski, Soc. Biol. 60, 68 u. 390; 1906

    Google Scholar 

  83. Jonescu, Biochem. Zs 2, 177; 1906.

    Google Scholar 

  84. Gramenitzki, H. 69. 286; 1910.

    Google Scholar 

  85. Lowartz, Fermentf. 3, 241; 1920.

    CAS  Google Scholar 

  86. Bie derm Ann, Fermentf. 1, 385; 1916. — Biochem. Zs 135, 288; 1923. — H. Ha e h n, Biochem. Zs 135, 587; 1923.

    Google Scholar 

  87. Euler, Josephson und Myrbä ck, H. 130, 84 u. zw. 103; 1923.

    Google Scholar 

  88. Kuhn, H. 125, 28 u. zw. 54; 1923.

    Google Scholar 

  89. Siehe z. B. Camillo Artom, Arch. Farmacol. sperm. 33, zitiert nach Chem. Zbl. 1922, III 1012.

    Google Scholar 

  90. Euler, Josephson und Myrbäck, H. 130, 87 und zwar 105; 1923.

    Google Scholar 

  91. Falkund Sugiura, Am. Chem. Soc. 37, 217; 1915.

    CAS  Google Scholar 

  92. Willstätterund Pollinger, Lieb. Ann. 430, 269, und zwar 289; 1923.

    Google Scholar 

  93. Auch die Konzentration evtl. anwesender Co-Enzyme, Neutralsalze, Proteine usw. ist möglichst genau anzugeben.

    Google Scholar 

  94. E. W. Schmidt, H. 67, 314; 1910. — Seine Angaben konnten von K. Ohta (Biochem. Zs 44, 472; 1912) allerdings nicht bestätigt werden.

    Google Scholar 

  95. v. Gröer, Biochem. Zs 38, 252; 1912.

    Google Scholar 

  96. Clifford, Biochem. Jl 17, 549; 1923 und 18, 669; 1924.

    CAS  Google Scholar 

  97. Gerber, Soc. Biol. 66, 227; 1909.

    Google Scholar 

  98. Gnignard, C. r. 111, 249 und 920; 1890 und Bull. Soc. Bot. de France (3) 418; 1894.

    Google Scholar 

  99. Kastle, Chem. Zbl. 77, I, 1554; 1906.

    Google Scholar 

  100. Vgl. Caldwellund Courtauld, Proc. Roy. Soc. 79, 350; 1907.

    Google Scholar 

  101. C. E. Ohlsson, Soc. Biol. 87, 1183; 1922.

    CAS  Google Scholar 

  102. Siehe z. B. die Versuche über verschiedene Blutkatalasen von van Italie, Soc. Biol. 60, 148; 1906.

    Google Scholar 

  103. Euler und Laurin, Biochem. Zs 97, 156; 1919 und 102, 258; 1920.

    Google Scholar 

  104. Die recht grossen Verschiedenheiten, welche nach R. Huerre (C. r. 148, 300; 1909) die Maltase des weissen und des gelben Maises aufweist, kann sehr wohl durch irgendwelchen Fremdstoff veranlasst sein. Hiermit soll jedoch keineswegs in Abrede gestellt werden, dass beide Maissorten verschiedene Maltasen enthalten können.

    Google Scholar 

  105. Auld, Jl Chem. Soc. 93, 1275; 1908.

    Google Scholar 

  106. Kastleund Loevenhart, Amer. Chem. Jl 24, 501; 1900.

    Google Scholar 

  107. Hanriot, Compt. rend. 124, 778; 1897.

    CAS  Google Scholar 

  108. Chodat, Arch. Sc. Phys. Nat. 23, 113; 1907.

    Google Scholar 

  109. Herzog, Zs allgem. Physiol. 4, 189; 1904.

    Google Scholar 

  110. Gerber, Soc. Biol. 63, 375; 1903.

    Google Scholar 

  111. H. van Laer, Bull. Soc. Chim. Belgique 26, 1912.

    Google Scholar 

  112. H. van Laer, Bull. Soc. Chim. Belgique 26, 1912.

    Google Scholar 

  113. Abderhalden, Caemmerer und Pincussohn, H. 59, 293; 1909.

    Google Scholar 

  114. Euler und Laurin, H. 110, 55; 1920.

    Google Scholar 

  115. Temperaturkoeffizienten, welche mit dem Katalysator wechseln, fand bei nicht enzymatischen Reaktionen Slator, Zs physik. Chem. 45, 547 ; 1903.

    Google Scholar 

  116. Eine auf mehrere Enzyme ausgestreckte Untersuchung, in welchem Grad sich das pH Optimnm mit der Temperatur ändert, fehlt bis jetzt.

    Google Scholar 

  117. In den Fällen, in welchen kc nicht konstant ist, muss die Inaktivierungsgeschwindigkeit v unter bestimmten Bedingungen festgestellt und angegeben werden.

    Google Scholar 

  118. Vgl. hierzu Versuche von Bertrand, Ann. Inst. Pasteur 26, 161; 1912.

    CAS  Google Scholar 

  119. Compton, Proc. Roy. Soc. 87, 245 ; 1914.

    CAS  Google Scholar 

  120. Tammann und Svanberg, H. 111, 49; 1920.

    Google Scholar 

  121. Nernst, Lehrbuch, 8.–10. Aufl. 1922. 9. Kapitel. — Nernst und Noddack, Sitz.Bericht Preuss. Akad. 1923, 110. — Siehe auch Nernst, Physik. Zs 21, 602; 1920.

    Google Scholar 

  122. Noddack, Zs f. Elektrochem. 27, 359; 1921.

    CAS  Google Scholar 

  123. Erik Rudberg, Zs f. Physik, 24, 247; 1924.

    CAS  Google Scholar 

  124. O. Warburg, Biochem. Zs 100, 230; 1919 und 103, 188; 1920. — Warburg und Negelein, Zs f. physik. Chemie, 102, 235; 1922.

    CAS  Google Scholar 

  125. Svanberg, Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi, 8, Nr. 6; 1921.

    Google Scholar 

  126. O. Emmerling, Chem. Ber. 34, 3811; 1901.

    CAS  Google Scholar 

  127. Hertel, Zs allgem. Physiol. 4, 1; 1904. Biol. Zbl. 27; 1907.

    Google Scholar 

  128. Nach Fermi und Pernossi (Zs f. Hygiene 18, 83; 1894) werden Pepsin und Trypsin durch Sonnenlicht geschwächt.

    Google Scholar 

  129. Downesund Blunt, Proc. Roy. Soc. 28, 205; 1879.

    Google Scholar 

  130. Fr. Weis, Medd. Carlsberg Lab. 5, 135; 1903.

    Google Scholar 

  131. Schmidt- Nielsen, Medd. fra Finsens med. Lysinstitut, 1903.

    Google Scholar 

  132. F. G. Kohl, Beitr. Bot. Zbl. 23, 64 ; 1908.

    Google Scholar 

  133. Lockemann, Thies und Wichern, H. 58, 390; 1909.

    CAS  Google Scholar 

  134. Zusätze von Natriumchlorid wirken in Abwesenheit von Katalase auf die Zersetzung des Wasserstoffsuperoxydes durch Licht hemmend ein, steigern also die Lichtstabilität des Wasserstoffsuperoxydes. Für die Lichtempfindlichkeit der katalasefreien und katalasehaltigen Superozydlösung findet Wo. Ostwald (Biochem. Zs 10, 1; 1908) folgenden Einfluss der Lichtart: Hell > Violett > Gelb > Dunkel.

    Google Scholar 

  135. Zeller und Jodlbauer, Biochem. Zs 8, 84; 1908.

    Google Scholar 

  136. Bach, Chem. Ber. 41, 225; 1908.

    Google Scholar 

  137. Euler und Laurin, H. 106, 312; 1919.

    Google Scholar 

  138. v. Tappeiner, Biochem. Zs 8, 47; 1908.

    Google Scholar 

  139. Karamitsas, Diss. München 1907.

    Google Scholar 

  140. Jodlbauerund v. Tappeiner, Deutsch. Arch. klin. Med. 85, 386; 1906.

    Google Scholar 

  141. Pincussohnund Anagnostu, Biochem. Zs 128, 268; 1922.

    Google Scholar 

  142. Pincussohnund N. Kato, Biochem. Zs 134, 470; 1922.

    Google Scholar 

  143. Pincnssohnund Fr. di Renzo, Biochem. Zs 144, 366; 1924.

    Google Scholar 

  144. Willstätterund Stoll, Untersuchungen über die Assimilation der Kohlensauro. Berlin, 1918.

    Google Scholar 

  145. R. Green, Trans. Roy. Soc. 188, 167; 1897.

    Google Scholar 

  146. Nach Chauchard, C. r. 158, 157 5 ; 1914 wird im Hundepankreassaft die Lip as edurch ultra violette Strahlen mehr geschwächtals die Amylase.

    Google Scholar 

  147. Nach Agulhon (Ann. Pasteur, 26, 38; 1 9 1 2) soll Sac chara se durch ultravio lettes Licht in Gegenwart von 02 viel schnellerinakti viert werden als ohne Sa uersto ff, und zwar durch Bildung von H202.

    Google Scholar 

  148. Signe und Sigval Schmidt-Nielsen, H. 58, 235; 1908.

    Google Scholar 

  149. Georges Dreyer und Olaf Hanssen, C. r. 145, 564; 1907.

    Google Scholar 

  150. Siehe z. B. Messungen an Malzamylase von Lüersund Lorinser, Biochem. Zs 144, 212; 1924.

    Google Scholar 

  151. Siehe hierza D. Berthelot, C. r. 160, 440 u. 519; 1915.

    Google Scholar 

  152. Siehe z. B. Euler und Cassel, Zs phys. Chem. 84, 371; 1913.

    CAS  Google Scholar 

  153. Siehe hiezu auch W. E. B Burge, W. R. Fischer und A. J. Nell, Am. Jl Physiol. 40, 426; 1916.

    CAS  Google Scholar 

  154. Francesco di Renzo, Biochem. Zs 144, 366; 1924.

    Google Scholar 

  155. Pincussen, Biochem. Zs 134, 459; 1923 und 144, 372; 1924.

    CAS  Google Scholar 

  156. E. G. Young, Proc. Roy. Soc. 93B, 235; 1922.

    CAS  Google Scholar 

  157. E. Mond, Pflüg. Arch. 196, 540, 1922; 197, 574 u. 200, 374; 1923.

    CAS  Google Scholar 

  158. Christen, Messung und Dosierung der Röntgenstrahlen. Hamburg 1912. — Auch für längere Strahlen wird vielfach die „Halbwertschicht festgestellt.

    Google Scholar 

  159. Andererseits vermag man mit Röntgenstrahlen noch in relativ tiefen Gewebsschichten zu wirken, in welche ultraviolette Strahlen nicht mehr eindringon.

    Google Scholar 

  160. Vgl. die Ergebnisse von H. Nordenson (Zs physik. Chem. 90, 603; 1915) an kolloidem Gold.

    Google Scholar 

  161. Richterund Gerhartz, Berl. klin. Wochenschr. 45, 646; 1908.

    Google Scholar 

  162. P. Wels, Pflug. Archiv 201, 459; 1923. — Strahlenther. 16, 617; 1924.

    CAS  Google Scholar 

  163. Rob. Schwarz und Walter Friedrich, Chem. Ber. 55, 1040; 1922. — Hierzu A. Kailan, Chem. Ber. 55, 2492; 1922. — Über Enzymaktivierung im Serum dnrch kleine. Röntgendosen berichten auch William F. Petersen und C. C. Saelhof (A mer. Jl med. Sc. 163)

    Google Scholar 

  164. Wie Röntgenstrahlen auf das Substrat Wasserstoffsuperoxyd einwirken, scheint nicht genau untersucht zu sein. Bzgl. Radiumstrahlen siehe v. Körösy, Pflg. Archiv 137, 123; 1910.

    Google Scholar 

  165. A. Richards, Amer. Jl Physiol. 35, 224; 1914. — Eine Beeinflussung des Magenchemismue durch Röntgenstrahlen, durch Einwirkung im Sinne einer Sekretionsbeschränkung, hat Bruegel beobachtet (Münch. med. Wochenschr. 1917, 379).

    CAS  Google Scholar 

  166. H. Meyer und Bering, Fortschr. a. d. Geb. d. Röntgenstr. 17, 33; 1911.

    Google Scholar 

  167. Offerm Ann, Strahlenther. 5, 321: 1915.

    Google Scholar 

  168. Euler und Laurin, H. 106, 312; 1919.

    Google Scholar 

  169. Dorn, Arch. Néerl. 5, 595; 1900. — Siehe auch Levy and Dorn, Naturwiss. 7, 721; 1919.

    Google Scholar 

  170. Sommerfeld, Strahlenther. 7, 34; 1916.

    Google Scholar 

  171. Gerlach, Strahlenther. 7, 537; 1916.

    Google Scholar 

  172. Voltz, Strahlenther. 8, 337; 1918. — Ferner: Strahlentherapie 1921.

    Google Scholar 

  173. Dessauer, Dosierung und Wesen der Röntgenstrahlen wirkung in der Tiefentherapie. Steinkopff 1924.

    Google Scholar 

  174. P. Krause, Handbuch der Röntgentherapie. Teil I. 1924.

    Google Scholar 

  175. Henri und May e r, C. r. 138, 521; 1904. 77 Nauberg. Ve rh. d. deu ts ch. nath. Ges. 1904.

    Google Scholar 

  176. Loewenthalund Edelstein, Biochem. Zs 14, 484; 1908.

    Google Scholar 

  177. Bergell und Bickel, Verh. d. gongr. f. inn. Med., Wiesbaden 1906. — Siehe hierzu auch Th. R. Brown, Arch. Int. Med. 10, 406; 1912.

    Google Scholar 

  178. Loewent halund Wohl gemuth, Biochem. Zs 21, 476; 1909.

    Google Scholar 

  179. Siehe auch A. Schulz, Biochem.em. Zs 48, 86; 1913.

    CAS  Google Scholar 

  180. Jansen, Nord. Tidskr, Terapi 7, 65; 1908.

    Google Scholar 

  181. E. K. Marshall und Roventree, Jl Biol. Chem. 16, 379; 1913.

    Google Scholar 

  182. Wilcock, Jl of Physiol. 34, 207; 1907.

    Google Scholar 

  183. Dreyerund Hanssen, C. r. 145, 234; 1907.

    Google Scholar 

  184. Fernauund Pauli, Biochem. Zs 70, 426; 1915.

    CAS  Google Scholar 

  185. Jorissenund Woudetra, Kolloid-Zs 10, 280; 1912.

    CAS  Google Scholar 

  186. Bickelund Minami, Berl. klin. Wochenschr. 48, 1413, 1911.

    Google Scholar 

  187. Minami, Berl. klin. Wochenschr. 48, 1798, 1911.

    Google Scholar 

  188. Eine Wirkung der y-Strahlen auf tierische Oxydasen hat Offerm Ann festgestellt (l. c.).

    Google Scholar 

  189. Bickel, Berl. klin. Wochenschr. 48, 2107; 191l.

    Google Scholar 

  190. Husseyund William R. Tompson, Jl Gen. Physiol. 5, 647 u. 6, 1; 1923.

    CAS  Google Scholar 

  191. Sokolowski, Strahlenther. 6, 419; 1915.

    Google Scholar 

  192. Falta und Schwarz, Berl. klin. Wochenschr. 48; 1911.

    Google Scholar 

  193. Siehe hierzu Zwaardemaker, Pflüg. Archiv 173, 28; 1918. — Zwaardemaker und Feenstra, Soc. biol. 84, 377; 1921.

    CAS  Google Scholar 

  194. Stoklas a hat mit zahlreichen Mitarbeitern die Bedeutung der Radioaktivität des Kaliums für die Pflanzenzellen behandelt (Biochem. Zs 108 u. 109; 1920).

    Google Scholar 

  195. Siehe hierzu Voltz, Strahlenther. 8, 337; 1918.

    Google Scholar 

Download references

Authors
  1. Hans v. Euler
    View author publications

    You can also search for this author in PubMed Google Scholar

Additional information

Besonderer Hinweis

Dieses Kapitel ist Teil des Digitalisierungsprojekts Springer Book Archives mit Publikationen, die seit den Anfängen des Verlags von 1842 erschienen sind. Der Verlag stellt mit diesem Archiv Quellen für die historische wie auch die disziplingeschichtliche Forschung zur Verfügung, die jeweils im historischen Kontext betrachtet werden müssen. Dieses Kapitel ist aus einem Buch, das in der Zeit vor 1945 erschienen ist und wird daher in seiner zeittypischen politisch-ideologischen Ausrichtung vom Verlag nicht beworben.

Rights and permissions

Reprints and permissions

Copyright information

© 1925 Springer-Verlag Berlin Heidelberg

About this chapter

Cite this chapter

v. Euler, H. (1925). Einfluss der Temperatur und Strahlung auf enzymatische Reaktionen. In: Chemie der Enzyme. Chemie der Enzyme. J.F. Bergmann-Verlag, Munich. https://doi.org/10.1007/978-3-662-34433-0_7

Download citation

  • DOI: https://doi.org/10.1007/978-3-662-34433-0_7

  • Publisher Name: J.F. Bergmann-Verlag, Munich

  • Print ISBN: 978-3-662-34163-6

  • Online ISBN: 978-3-662-34433-0

  • eBook Packages: Springer Book Archive

Publish with us

Policies and ethics

Search

Navigation