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Coenzym A-Enzyme

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Enzyme

Part of the book series: Handbuch der Physiologisch- und Pathologisch-Chemischen Analyse ((1071,volume 6 / b))

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Zusammenfassung

Mit der Entdeckung des Coenzym A im Jahr 1945 bestätigte sich von neuem die aus anderen Beispielen bekannte Tatsache, daß Vitamine als wesentliche Bausteine von Coenzymen in den geordneten Ablauf von Stoffwechselprozessen eingeschaltet sind. In diesem Falle war es die Pantothensäure, der man endlich einen ihrer vielfältigen Vitaminwirkung angemessenen Platz im Stoffwechselgetriebe zuweisen konnte. Die ungewöhnlich rasche und ergiebige Forschungstätigkeit auf dem Gebiet der Coenzym A-abhängigen Stoffwechselreaktionen ist zweifellos auf den hohen Stand der Methoden der Enzymologie zurückzuführen, in den das neue Coenzym hineingeboren wurde. Als Ergebnis liegen heute viele Dutzende in ihren Eigenschaften und ihrer Wirkungsweise gut bekannte neue Enzyme vor, die uns — von wenigen Ausnahmen abgesehen — ein nahezu lückenloses Bild von der beherrschenden Funktion des Coenzym A im Stoffwechsel vermitteln. Die systematische Abhandlung des Komplexes der Coenzym A-Enzyme darf nunmehr, nachdem die Ernte im wesentlichen eingebracht ist, in Angriff genommen werden.

Meinem Lehrer Feodor Lynen in Freundschaft und Dankbarkeit gewidmet.

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Abbreviations

ÄDTA:

Äthylendiamintetraacetat

AMP:

Adenosinmonophosphat (5′-Adenylsäure)

ADP:

Adenosindiphosphat

ATP:

Adenosintriphosphat

CoA, CoASH:

Coenzym A

CTP:

Cytidintriphosphat

DPN bzw. NAD:

Diphosphopyridinnucleotid, oxydiert

DPNH bzw. NADH:

Diphosphopyridinnucleotid, reduziert

FAD:

Flavinadenindinucleotid, oxydiert

FADH2 :

Flavinadenindinucleotid, reduziert

GTP:

Guanosintriphosphat

HMG:

β-Hydroxy-β-methylglutarsäure

ITP:

Inosintriphosphat

Pa:

Orthophosphat

PP:

Pyrophosphat

TPN bzw. NADP:

Triphosphopyridinnucleotid, oxydiert

TPNH bzw. NADPH:

Triphosphopyridinnucleotid, reduziert

TPP:

Thiaminpyrophosphat (Aneurinpyrophosphat)

Tris:

Tris(hydroxymethyl)aminomethan

UTP:

Uridintriphosphat

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  647. Stern, J. E.; in: Colowick-Kaplan, Meth. Enzymol., Bd. I, S. 573.

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  656. Goldman, D. S.: J. biol. Ch. 208, 345 (1954).

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  679. Die weiteren Manipulationen wurden bei 0–4° C durchgeführt. Die dabei verwendeten Lösungen enthielten Kalium-äDTA, pH 7,5, Endkonz. 0,001 m.

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  682. Protein/Gel = 1:1,3, für Schritte 4 und 5 wurde nur quarzdestilliertes Wasser benützt.

    Google Scholar 

  683. Nach 1 Jahr waren noch 30% der Aktivität vorhanden.

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  684. Hatch, M.D., P.K. Stumpf: J. biol. Ch. 236, 2879 (1961).

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Authors and Affiliations

  1. II. Medizinische Klinik, Universität München, Deutschland

    Otto Wieland

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  1. Otto Wieland
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F. H. Bruns R. Caputto H. Diekmann R. Ehrenreich H. Faillard H. Gibian W. Hardegg F. Heinz O. Hoffmann-Ostenhof F. M. Huennekens K. Kesselring W. Lamprecht K. Lang P. B. McCay B. Pfannemüller S. Ratner H. Reinauer M. Rohdewald L. Róka H. Schievelbein K. G. Scrimgeour G. Siebert I. Trautschold R. E. Trucco J. R. Turvey K. Wallenfels F. Weber E. Werle O. Wieland J. N. Williams Jr. O. Wiss

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Wieland, O. (1966). Coenzym A-Enzyme. In: Bruns, F.H., et al. Enzyme. Handbuch der Physiologisch- und Pathologisch-Chemischen Analyse, vol 6 / b. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-662-30541-6_1

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