Zusammenfassung
Während in vorangegangenen Zeitabschnitten Darstellungen der analytischen Möglichkeiten auf dem Gebiand der Aminosäuren und Peptide eine standige Entwicklung verrianden, müssen sich Referate der neuesten Zeit, die nur wenige Jahre auseinander liegen, stark unterscheiden: das kennzeichnand die explosionsartige Entwicklung dieses Gebiands im landzten Jahrzehnt.
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Literatur
Low, B.: The Structure and configuration, Proteins, Neurath-Bailey, Bd. I A, S. 237.
Pauling, L., and R. B. Corey: Fortschr. Chem. org. Naturstoffe 11, 186 (1954).
Hms, C. W. H., S. Moore and W. H. Stein: J. biol. Ch. 195, 675 (1952).
Vgl. Winters, J. C., and R. Kunjn: Industr. engng. Chem. 41, 460 (1949).
Partridge, S. M., and G. Westall: Biochem. J. 44, 418, 513 (1949).
Partridge, S. M.: Biochem. J. 44, 521; 45, 459 (1949).
Kosciara, W.: H. 280, 55 (1944).
Cox, G. J., H. King and C. P. Berg: J. biol. Ch. 81, 755 (1929).
Sperber, E.: J. biol. Ch. 166, 75 (1946).
Craig, L. C.: Analyt. Chem., Washington 22, 1348 (1950).
Hies, C. W. H., S. Moore and W. H. Stein: J. of Biol. Chem. 195, 675 (1952).
Gutinelli, C., G. EhrensvÄRD, L. Reio, E. Saluste and R. Stjernholm: Acta chem. scand. 5, 353 (1951).
Aquist, S. E.: Acta chem. scand. 5, 1031 (1951).
Becker, R. A., and F. W. Allen: J. biol. Ch. 195, 429 (1952).
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. DuNN: J. biol. Ch. 203, 1039 (1953).
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Vgl. die Isolierung von 14C-Asparaginsäure [Bessmann, S. P., H. Reid and M. Rubin: Med. Ann. Columbia 21, 312 (1952)1; von 14C-Asparagin [Coax, E. J.: Am. Soc. 72, 465 (1950)]; von 14C-Glycin [Dillard, G. H., G. Brecher and E. P. Cronkite: Proc. Soc. exp. Biol. Med. 78, 796 (1951)]; von 14C-Histidin [Crismon, J. M.: Amer. J. Physiol. 167, 776 (1951)]; 14C-Tyrosin [Child, G. P.: Science, N. Y. 114, 466 (1951)]; sowie einer Anzahl weiterer 14C-Aminosäuren [Rosenfeld, G., and B. Janszky: Science, N. Y. 116, 32 (1952)]; Murray, A., and A. R. Ronzio [J. amer. pharmaceut. Ass., sci. Ed. 41, 596 (1952)] und 15N-Aminosäuren [Roth, L. J., E. Leifer, J. R. Hogness and W. H. Langham: Am. Soc. 70, 3840 (1948)].
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Biosynthese von freiem Mandhionin (Ausbeute an 95S 30%) mittels Penicillium chrysogenum: Gordon, M., P. Numerof and S. C. Pan: Am. Soc. 76, 4037 (1954).
Stein, W. H., S. Moore, G. Stamm, C. Y. Chou and M. Bergmann: J. biol. Ch. 143, 121 (1942).
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Org. Syntheses, Coll. Vol. 2, 49.
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Isolierung aus Lupinus angustifolius: Vickery, H. B., and G. W. Pucher: J. biol. Ch. 150, 197 (1943).
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Darstellung aus Asparagin: Biochem. Prep. 2, 71.
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Biochem. Prep. 3, 100, 104.
Kurtz, A. C.: J. biol. Ch. 122, 477 (1938).
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Org. Syntheses, Coll. Vol. 1, 194.
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Isolierung: Biochem. Prep. 1, 25.
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Darstellung durch Jodierung von Tyrosin: Block, P., and G. PowEll: Am. Soc. 65, 1430 (1943).
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Org. Syntheses, Coll. Vol. 1, 286.
Bergmann, M., and C. Niemann: J. biol. Ch. 122, 577 (1938).
Block, R. J.: J. biol. Ch. 128, 181 (1939).
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Org. Syntheses, Coll. Vol. 2, 330.
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Isolierung aus rohen Leucinpräparaten: Hegsted, D. M., and E. D. Wardwell: J. biol. Ch. 153, 167 (1944).
Biochem. Prep. 3, 108.
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Isolierung als 2-Bromtoluol-5-sulfonat: Stein, W. H., S. Moore, G. Stamm, C. Y. Chou and M. Bergmann: J. biol. Ch. 143, 121 (1942).
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Isolierung nach ionophorandischer Vortrennung [Cox, G. J., H. King and C. P. Berg: J. biol. Ch. 81, 755 (1929)] nach der Mandhode von E. E. Rice [J. biol. Ch. 131, 1 (1939)]; zur Fällung als Benzyliden-lysin-kupfer s. S. 1778, zur Fällung als Pikrat S. 1790.
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Die Isolierungsverfahren sind wenig ergiebig.
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Isolierung als Reineckat (nach Entfernung der Hexonbasen) aus Gelatine in 6,5%iger Ausbeute: Neuberger, A.: Soc. 1945, 429.
Bergmann, M.: J. biol. Ch. 110, 471 (1935).
Isolierung aus Arginin: Biochem. Prep. 3, 96.
Bergmann, M.: J. biol. Ch. 110, 471 (1935).
Bergmann, M., and C. Niemann: J. biol. Ch. 115, 77 (1936); 118, 301 (1937).
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Biochem. Prep. 1, 9.
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Die Isolierung aus natürlichem Material ist mühsam; vgl. die Gewinnung aus Fibrin (0,08% Ausbeute): McCoy, R. H.; C. E. Meyer and W. C. RosE: J. biol. Ch. 112, 283 (1935/36).
Reinecke, E. P., and C. W. Turner: J. biol. Ch. 161, 613 (1945); 162, 369 (1946).
Org. Syntheses, Coll. Vol. 2, 612.
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Org. Syntheses, Coll. Vol. 2, 612. b) Cox, G. J., H. King and C. P. Berg: J. biol. Ch. 81, 755 (1929); vgl. Org. Syntheses 10, 100 (1930).
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Die Isolierung aus natürlichem Material ist wenig ergiebig.
Cantoni, G. L.: J. biol. Ch. 204, 402 (1953).
Pollak, M. A.: Am. Soc. 65, 1335 (1943).
Awapara, J., and W. J. Wingo: J. biol. Ch. 203, 189 (1953).
Shemin, D., and C. S. Russell: Am. Soc. 75, 4872 (1953).
Ratner, S., B. Pandrack and O. Rochovansky: J. biol. Ch. 204, 95 (1953).
Grisolia, S., and P. Cohen: J. biol. Ch. 191, 203 (1951).
Anslow, W. P., S. Simmonds and V. DU Vigneaud: J. biol. Ch. 166, 35 (1946).
Harington, C. R., and S. S. Randall: Biochem. J. 25, 1028 (1931).
Good, N., and H. K. Mitchell: Am. Soc. 74, 4952 (1952).
Butenandt, A., and G. Hellmann: Z. Naturforsch. 5b, 445 (1950).
Tallan, H., W. H. Stein and S. Moore: J. biol. Ch. 206, 825 (1954).
Van Zyl, G., E. E. V. Tamelen and G. D. Zuidema: Am. Soc. 73, 1765 (1951).
Ex, A., and B. Witkop: Am. Soc. 75, 500 (1953).
Gross, J., and R. Pitt-Rivers: Biochem. J. 53, 647 (1953).
Roche, J., S. Lissitzky and R. Michel: Cr. 234, 997, 1228 (1952).
I Dunn, M. S., and L. B. Rockland: Adv. Protein Chem. 3, 339 (1947).
Reid, J. C., and B. M. Tolbert; in Greenberg, D. M.: Amino Acids and Proteins. Spring. field, Ill. 1951.
Calvin, M., C. Heidelberger, J C Reid, B. M. Tolbert and P. E. Yankwich: Isotopic Carbon. New York 1949.
Am. Soc. 74, 2389 (1952).
I Dunn, M. S., and L. B. Rockland: Adv. Protein Chem. 3, 337 (1947).
Vgl. den Beitrag der gleichen Autoren in Greenberg, D. M.: Amino Acids and Proteins. S. 223. Springfield, Ill. 1951.
Nierenacylase und Carboxypeptidase aus Pankreas eignen sich am besten; als Acylreste werden vor allem Chloracandyl (das am leichtesten abgespalten wird) und Acandyl verwandt. Auch Ester können durch Pankreasextrakt oder krystallisiertes Chymotrypsin asymmandrisch gespalten werden [Brenner, M., and V. Kocher* Helv. 32, 33 (1949).
Wrandlind, K. A. J.: J. biol. Ch. 186, 221 (1950).
Meister, A., L. Levintow, R. B. Kingsley and J. P. Greenstein: J. biol. Ch. 192, 535 (1951)].
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Die asymmandrische Synthese von Aniliden usw. acylierter Aminosäuren ist weniger leistungsfähig [Vgl. Bergmann, M., and H. Fraenkel-Conrat: J. biol. Ch. 119, 707 (1937).
Dekker, C. A., and J. S. Fruton: J. biol. Ch. 173, 471 (1948).
Doherty, D. G., and E. A. Popenoe: J. biol. Ch. 189, 447 (1951)].
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Asymmandrischer Abbau führt zum Verlust des einen Isomeren [vgl. die Darstellung von L-Mandhionin mit D-Aminosäureoxydase: Duschinsky, R., and J. Jeannerat: Cr. 208, 1359 (1939); von D-Arginin mit Arginase: Hunter, A., arid J. A. Dauphinee: J. biol. Ch. 85, 627 (1930); von D-Cystin mit Cysteindesulfhydrase: Desnuelle, P.: Enzymologia 6, 387 (1939)].
Price, E. V., and J. P. Greenstein: J. biol. Ch. 175, 969 (1948).
Levintow, L., V. E. Price and J. P. Greenstein: J. biol. Ch. 184, 55 (1950).
Birnbaum, S. M., L. Levintow, R. B. Kingsley and J. P. Greenstein: J. biol. Ch. 194, 455 (1952).
Birnbaum, S. M., and J. P. Greenstein: Arch. B Chem. 39, 108 (1952).
Greenstein, J. P., J. B. Gilbert and P. J. Fodor: J. biol. Ch. 182, 451 (1950).
Rao, K. R., S. M. Birnbaum, R. B. Kingsley and J. P. Greenstein: J. biol. Ch. 198, 507 (1952).
Baker, C. G., S. C. J. Fu, S. M. Birnbaum, H. A. Sober and J. P. Greenstein: Am. Soc. 74, 4701 (1952).
Meister, A., L. Levintow, R. B. Kingsley and J. P. Greenstein: J. biol. Ch. 192, 535 (1951).
Greenstein, J. P,. Levintow, C. G. Baker and J. White: J. biol. Ch. 188, 647 (1951).
Greenstein, J. P., S. M. Birnbaum and L. Levintow, in Snell, E. E.: Biochem. Prep. 3, 84 (1953).
Birnbaum, S. M., and J. P. Greenstein: Arch. Biochem. 42, 212 (1953).
Greenstein, J. P., and L. Levintow: Am. Soc. 72, 2812 (1950).
Levintow, L., J. P. Greenstein and R. B. Kingsley: Arch. B10Chem. 31, 77 (1951).
Greenstein, J. P., S. M. Birnbaum and M. C. Otey: Am. Soc. 75, 1994 (1953).
Birnbaum, S. M., R. J. Koegel, S. C. J. Fu and J. P. Greenstein: J. biol. Ch. 198, 335 (1952).
Koegel, R. J., S. M. Birnbaiim, C. G. Baker, H. A. Sober and J. P. Greenstein: J. biol. Ch. 201, 547 (1953).
Fu, S. C. J., K. R. Rao, S. M. Birnbaum and J. P. Greenstein: J. biol. Ch. 199, 207 (1952).
LeviNtow, L., and J. P. Greenstein: J. biol. Ch. 188, 643 (1951).
Gilbert, J. B., V. E. Price and J. P. Greenstein: J. biol. Ch. 180, 473 (1949).
Hamer, D., and J. P. Greenstein: J. biol. Ch. 193, 81 (1951).
RoBinsoN, D. S., and J. P. Greenstein: J. biol. Ch. 195, 383 (1952).
Pones, W. S.: J. biol. Ch. 204, 323 (1953).
Baker, C. G., S. C. J. Fu, S. M. Birnbaum, H. A. Sober and J. P. Greenstein: Am. Soc. 74, 4701 (1952).
Ramer, D., and J. P. Greenstein: J. biol. Ch. 193, 81 (1951).
Vgl. das analoge Verhalten von Cystin: Levintow, L., V. E. Price and J. P. Greenstein: J. biol. Ch. 184, 55 (1950).
Dagegen läßt sich S-Benzylcystein zur Spaltung durch Acylase verwenden: Birnbaum, S. M., and J. P. Greenstein: Arch. Biochem. 39, 108 (1952).
Ausführliche Beschreibung s. Biochem. Prep. 3, 84.
Das Prinzip ist auch auf die Trennung von Threonin und allo-Threonin sowie von Oxylysin und allo- Oxylysin anwendbar: Lien, O. G., A. T. Shulgin, E. M. Gar, and D. M. Greenberg: Nature 169, 707 (1952). Am. Soc. 74, 2427 (1952).
Piez, K. A.: J. biol. Ch. 207, 77 (1954).
An einer Dowex-50- Säule (H+-Form; pH 6; 40 X 127 cm) lagen bei Elution mit 1,5 n HCl die Maxima für 100 mg des Gemisches von Threonin bzw. allo-Threonin bei 600 bzw. 650 cm3 Eluat. —Über die Trennung der Na-Salze von Threonin und allo-Threonin auf Grund verschiedener Alkohollöslichkeit S. Pfister, K., E. E. HowE, C. A. Robinson, A.C. Shabica, E. W. Piandrusza and M. Tishler: Am. Soc. 71, 1096 (1949).
Robinson D. S., and J. P. Greenstein: J. biol. Ch. 195 383 (1952).
Meister, A., L. Levintow, R. B. Kingsley and J. P. Greenstein: J. biol. Ch. 192, 535 (1951).
DÜNN, M. S., and R. B. Rockland: Adv. Protein Chem. 3, 341 (1947).
Fischer, E.: B. 40, 3721 (1907).
Lutz, O., and B. Jirgensons: B. 64, 1221 (1931).
Pfeiffer, P.: B. 48, 1938 (1915).
Fischer, E.: B. 39, 453 (1906).
Lutz, O., and B. Jirgensons: B. 63, 448 (1930).
Clough, G. W.: Soc. 1926, 1675.
Fischer, E., and K. Raske: B. 40, 3717 (1907).
Fischer, E.: B. 32, 2451 (1899).
Dalton, J. B., and C. L. A. Schmidt: J. biol. Ch. 103, 549 (1933).
Huffman, H. M., and H. BoRsook: Am. Soc. 54, 4297 (1932).
Dunn, M. S., and L. B. Rockland: zitiert nach 18.
Lutz, O.: Z. physik. Chem. 70, 256 (1910).
Ehrlich, F.: B. Z. 1, 8 (1906).
Fischer, E., A. Mouneyrat: B. 33, 2383 (1900).
Oikawa, S.: Jap. J. med. Sci. (II) 1, 61 (1925). Hunter, A.: J. biol. Ch. 82, 735 (1929).
Vickery, H. B., and C. S. Leawenworth: J. biol. Ch. 72, 403 (1927).
Dunn, M. S., and L. B. Rockland: Adv. Protein Chem. 3, 354 (1947).
Lutz, O.: B. 62, 1916 (1929).
Clough, G. W.: Soc. 1915, 1509.
Toennies, G., and M. A. Bennandt: J. biol. Ch. 112, 497 (1936).
Fischer, E., and And Suzuki: H. 45, 405 (1905).
Dalton, J. B., and C. L. A. Schmidt: J. biol. Ch. 109, 241 (1935).
Toennies, G., and T. F. Lavine: J. biol. Ch. 89, 153 (1930).
Loring, H. S., R. Dorfmann and V. Du Vigneaud: J. biol. Ch. 102, 287 (1933).
Abderhalden, E.: Pflügers Arch. 201, 432 (1923).
Abderhalden, E., and M. Guggenheim: B. 41, 1237 (1908).
Guggenheim, M.: H. 88, 276 (1913).
Waser, E., and M. Lewandowsky: Rely. 4, 257 (1921).
Fischer, E., and T. DöRrInghaus: H. 36, 462 (1902). BovIE, R. C.: Unveröffentlicht.
Menozzi, A., e G. Appiani: Gazz. chim. ital. 24, 378 (1894).
KossEL, A., and F. Kutscher• H. 28, 382 (1899).
Abderhalden, E., and A. Weil: H. 77, 435 (1921).
Dunn, M. S., E. H. Frieden, M. P. Stoddard and H. V. Brown: J. biol. Ch. 144, 487 (1942).
Ehrlich, F.: B. Z. 63, 379 (1914).
Ehrlich, F., and A. Wendel: B. Z. 8, 399, 438 (1908). Ehrlich, F.: B. 37, 1809 (1904).
Abderhalden, E., and W. Zeissand: H. 195, 121 (1931).
Locquin, R.: Bull. Soc. Chim France (4) 1, 601 (1907).
Wood, J. K.: Soc. 1914, 1988.
Fischer, E., and L. H. Cone: A. 363, 107 (1908).
Stoddard, M. P., and M. S. Dunn: J. biol. Ch. 142, 329 (1942).
Fischer, E.: B. 39, 2320 (1906).
Fischer, E., and O. Warburg: B. 38, 4004 (1905).
Stoddard, M. P.: Unveröffentlicht.
Schulze, E., and E. Bosshard: H. 10, 134 (1886).
Vickery, H. B., and C. S. Leawenworth: J. biol. Ch. 76, 437 (1928).
Lawrow, D.: H. 28, 388 (1899).
Henderson, Y.: H. 29, 320 (1900).
Mueller, J. H.: J. biol. Ch. 56, 157 (1923).
Abderhalden, E., and K. Heyns: H. 207, 191 (1932).
Odake, S.: B. Z. 161, 446 (1925).
DuseHinsky, R., and J. Jeannerat: Cr. 208, 1359 (1939).
Schulze, E., and E. Winterstein: B. 32, 3191. (1899).
Kapfhammer, J., and R. Eck: H. 170, 294 (1927).
Leuchs, H., and K. Bormann: B. 52, 2086 (1919).
Fischer, E.: B. 35, 2660 (1902).
Schulze, E.: H. 9, 85 (1884).
Fischer, E., and W. Schoeller: A. 357, 1 (1907).
Fischer, E., and G. ZemplÉN: B. 42, 2989 (1909).
Town, B. W.: Biochem. J. 22, 1083 (1928).
Fischer, E., and W. A. Jacobs: B. 39, 2942 (1906).
West, H. D., and H. E. Carter: J. biol. Ch. 119, 109 (1937); 122, 611 (1937/38).
Harington, C. R.: Biochem. J. 22, 1429 (1928).
Foster, G. L., W. W. Palmer and J. P. Leland: J. biol. Ch. 115, 467 (1936).
Berg, C. P.: J. biol. Ch. 100, 79 (1933).
Abderhalden, E., and L. Baumann: H. 55, 412 (1908).
Abderhalden, E., and M. Kempe: H. 52, 207 (1907). B. 40, 2737 (1907).
Fischer, E.: B. 32, 3638 (1900).
Winnek, P. S., and C. L. A. Schmidt: J. gen. Physiol. 18, 889 (1935).
Schulze, E., and E. Winterstein: H. 35, 299 (1902).
Stein, W. H, S. Moore and M. Bergmann: Am. Soc. 64, 724 (1942).
Toennies, G., T. F. Lavine and M. A. Bennandt: J. biol. Ch. 112, 493 (1936).
Abderhalden, E., P. Hirsch and J. Schuler: B. 42, 3394 (1909/10).
Rockland, L. B.: Unveröffentlicht.
Coax, E. J.: Ann. Rev. 4, 119 (1935).
Mcmeekin, T. L., E. J. Coax and J. H. Wears’ Am. Soc. 57, 626 (1935); 58, 2173 (1936).
Dunn, M. S., and L. B. Rockland: Adv. Protein Chem. 3, 343 (1947).
Vgl. die Zusammenstellung von Mandhoden zur Identifizierung (Papier-und Säulenchromatographie, Ultrarotspektren, Röntgenbeugungsspektren, Isotopenverfahren): Turba, F.: Chromato-graphische Mandhoden in der Proteinchemie. S. 254ff. Berlin, Göttingen, Heidelberg 1954.
Sutherland, G. B. B. M.: Adv. Protein Chem. 7, 291 (1952).
Doty, P., and P. Geiduschek, in Neurath-Bailey, Proteins. Bd. 1. S. 416ff. New York 1953.
Schiedt, And: Z. Naturforsch. 8b, 66 (1953).
Toribara, T. Y., and V. DI Stefano: Analyt. Chem., Washington 26, 1519 (1954).
Beaven, G. H., and E. R. Holiday: Adv. Protein Chem. 7, 320 (1952).
Dannenbeeg, H.: Angew. Chem. 63, 208 (3951).
Feraud, K., M. S. DuNN and J. Kaplan: J. biol. Ch. 112, 323 (1935).
Fromageot, C., and G. Schnek: Biochim. biophysica Acta, N. Y. 6, 113 (1950).
Über p-Jodphenylsulfonyl-Aminosäuren (131J-, 35S-markiert) s. S. 1835.
Werner, O.: Mikrochem. 1, 33 (1923).
Cunningham, B., M. Mcintyre and P. L. Kirk* Mikrochem. 21, 245 (1936/37).
Winterstein, A.: Handb. Pfl.-Analyse (Klein). Bd. 4, S. 20.
Neuberg, C., and J. Kerb: B. Z. 67, 119 (1914); 40, 498 (1912).
Langley, W. D., and A. J. Albrecht: J. biol. Ch. 108, 729 (1935).
Cox, G. J., and H. King: J. biol. Ch. 84, 533 (1929).
Toennies, G., and J. S. Kolb: J. biol. Ch. 126, 367 (1938).
MÜLler, E.: H. 209, 207 (1932).
SchiedewItz, H.: H. 214, 777 (1932).
Kapfhammer, J, and C. Bischoff: H. 191, 179 (1930).
MÜLler, H.: H. 266, 205 (1940).
Kapfhammer, J, and It. Eck: H. 170, 294 (1927).
Vgl. z. B. die Titration von Dnp-Aminosäuren mit TiC13, Mills, G. L.: Biochem. J. 50, 707 (1952).
Biillok, B., and P. L. Kirk: Mikrochem. 18, 129 1935 ).
Crosby, B. L., and P. L. Kirk: Mikrochem. 18, 137 (1935).
TowN, B. W.: Biochem. J. 35, 578 (1941).
Carter, H. E., and C. M. Stevens: J. biol. Ch. 138, 627 (1941).
Carter, H. E., P. Handler and C. M. Stevens: J. biol. Ch. 138, 619 (1941).
Bergmann, M., and L. Zervas: B. 65, 1192 (1932).
Fischer, E., and M. Bergmann: A. 398, 117 (1913). 360 (1915).
Fischer, E., and P. Bergell: B. 35, 3779 (1902).
Fischer, E.: B. 48, 1 (1915).
Hinsberg-Lang 2. Aufl. S. 414ff.
Neuberg, C., and A. Manasse: B. 38, 2359 (1905).
Neuberg, C., and E. Rosenberg: B. Z. 5, 546 (1907).
Zeile, K., and M. Oandzel: II. 284, 1 (1949).
Edman, P.: Acta chem. scand. 4, 277, 283 (1950).
Sanger, F.: Biochem. J. 39, 507 (1945).
Zur Darstellung mit Dinitrochlorbenzol s. Abder- Halden, E., and P. Blumberg: 11. 65, 318 (1910).
Mills, G. L.: Biochem. J. 50, 707 (1952).
Turba, F., and G. GuNdlach: B. Z. 326, 322 (1955).
Sanger, F.: Biochem. J. 39, 507 (1945); 42, 288 (1948).
Neuberg, C., and E. Rosenberg: B. Z. 5, 456 (1907).
Euberg, C., And A. Manasse: B. 38, 2359 (1905).
Tomiyama, T., and H. Hanada: J. Biochem. 19, 345 (1934).
Neuberg, C.: B. Z. 37, 490 (1911).
Ellinger, A., and C. Flamand: H. 55, 8 (1908).
Osborne, T. B.: Amer. J. Physiol. 17, 238 (1906).
Zeile, K., and M. Oandzel: H. 284, 1 (1948).
Edman, P.: Acta chem. scand. 4, 277 (1950).
Mendenhall, R. M.: Science, N. Y. 117, 713 (1953).
Jacobsen, C. F.: C. R. Tray. Lab. Carlsberg (II) 26, 455 (1949).
Kotabe, T.: H. 270, 44 (1941).
Tristram, G. R.: Biochem. J. 40, 721 (1946).
Boyd, M. J., and M. A. Logan: J. biol. Ch. 146, 279 (1942).
Vgl. Rees, M. W.: Biochem. J. 40, 632 (1946).
Nicoland, H. B., L. A. Shinn and L. J. Saidel: J. biol. Ch. 142, 609 (1942).
Thomas, M. D., and R. H. Hendricks: J. biol. Ch. 153, 313 (1944).
Kofranyi, E.: H. 283, 14 (1948).
Sullivan, M. X., and W. C. HEss: J. biol. Ch. 117, 423 (1937).
Baernstein, H. J.: J. biol. Ch. 97, 663 (1932).
Mit Ameisensäure: HCl 1:1 erhielt man maximale Cystinwerte in Insulin: Miller, G. L., and V. DU Vigneaud: J. biol. Ch. 118, 101 (1937).
Block, R. J.: Adv. Protein Chem. 2, 121 (1945).
Durch diese Operation vermeidand man gleichzeitig die Gefahr der Entstehung von Glycin beim Abbau von Purinen durch die Hydrolyse; s. Markham, R., and J. D. Smith: Nature 164, 1052 (1949)
Zur Enteiweißung vgl. auch Kirk, P. L.: Adv. Protein Chem. 3, 159 (1947).
Zur enzymatischen Hydrolyse bei der Bestimmung von Tryptophan und Tyrosin vgl. Fraenkelconrat, H., B. A. Brandon and H. OLcorT: J. biol. Ch. 168, 99 (1947).
Cystin kann im Proteinverband zu Cysteinsäure oxydiert und dann nach normaler Hydrolyse, z. B. durch Ionenaustausch-Chromatographie, bestimmt werden.
Dustin, J. P., C. Czajkowska, S. Moore and E. J. BlGwooD: Analyt. chim. Acta, N. Y. 9, 256 (1953).
Steinhardt, J.: J. biol. Ch. 141, 995 (1941).
Vgl. die Katalyse der Säurehydrolyse mit Dower 50; Paulson, J. C., and F. E. Deatherage: J. biol. Ch. 204, 909 (1953).
Sanger, F.: Adv. Protein Chem. 7, 1 (1952).
Hess, W. C., and M. X. Sullivan [Arch. Biochem. 3, 53 (1943)] erhielten maximale Cystinwerte nach 6stündiger Hydrolyse.
Hiller, A., and D. D. Van Slyi{E: J. biol. Ch. 53, 253 (1952).
Astru, T., G. Carlstrom and A. Stage: Acta physiol. stand. 24, 202 (1951).
Dunn, M. S.: Adv. Protein Chem. 3, 347 (1947).
Chibnall, A. C., M. W. Rees and E. F. Williams• Biochem. J. 37, 354 (1943).
Vgl. dazu auch Hiller, A., J. Plazin and D. D. Van Slyke: J. biol. Ch. 176, 1401 (1948).
Rauen, H. M., and M. Buchka • Angew. Chem. 60, 209 (1948).
BRÜEL, D., H. Holter, K. Linderstrom-Lang and K. Rozits: Biochim. biophysica Acta, N. Y. 1, 101 (1947).
Levy, M.: H. 240, 33 (1936).
Russell, J. A.: J. biol. Ch. 156, 457 (1944).
BRÜEL, D., H. Holter, K. Linderstrom-Lang and K. Rozits: C. R. Tray. Lab. Carlsberg (II) 25, 289 (1946).
Hawes, R. C., and E. R. Skavinski: Industr. engng. Chem., analyt. Ed. 14, 917 (1942).
B Kendrick, A. B., and M. E. Hanke: J. biol. Ch. 117, 161 (1937).
Verbesserung der Bestimmung von Glycin und Glyeylpeptiden durch Zusatz von HgC12: Sluyterman, L. A. A., and M. KooIstra: Recand Tray. chim. Pays-Bas 70, 1045 (1951).
Sandkuhle, J., P. L. Kirk and B. Cunningham: J. biol. Ch. 146, 427 (1942).
Wieland, T., C. Vogelbach and H.-J. Bielig: A. 561, 116 (1948).
WoiwOod,. A. J.: Biochem. J. 45, 413 (1949).
Vgl. dazu Pope, C. G., and M. F. Stevens: Biochem. J. 33, 1070 (1939).
Rauen, H. M., G. Leonhard! H. M. Buchka: I I. 284, 178 (1949).
Herrnring, G., and S. Borelli: Kli. Wo. 1948, 420.
Schroeder, W. A., L. M. Kay and R. S. Mills: Analyt. Chem., Washington 22, 760 (1950).
Sobel, A. E., A. Hirschmann and L. Besmann: J. biol. Ch. 161, 99 (1945).
MnCfadrEN, D. A.: J. biol. Ch. 153, 507 (1944).
Linderstrom-Lang, K., and H. Holter: H. 204, 15 (1932).
Harris, L. J.: Biochem. J. 29, 2820 (1935).
Linderstrom-Lang, K., and F. Duspiva: H. 237, 131 (1955).
BonsooK, H., and J. W. Dubnoff: J. biol. Ch. 131, 163 (1939).
Slsco, R. C., B. Cunningham and P. L. Kirk: J biol. Ch. 139, 1 (1941).
Harris, L. J.: Biochem. J. 29, 2820 (1935).
Slyke, D. D. Van, R. T. Dillon, D. A. Macfadyen and P. B. Hamilton: J. biol. Ch. 141, 627 (1942).
Slyke, D. D. Van, D. A. Macfadyen and P. B. Hamilton: J. biol. Ch. 150, 251 (1943).
Hamilton, P. B., and D. D. Van Slyke: J. biol. Ch. 150, 231 (1943).
Schott, H. F., L. B. Rockland and M. S. DuNN: J. biol. Ch. 154, 397 (1944).
Christensen, B. E., E. S. West and K. D. Dimick: J. biol. Ch. 137, 735 (1941).
Slyke, D. D. Van, D. A. Macfadyen and P. B. Hamilton: J. biol. Ch. 141, 671 (1941/42).
DÜNN, M. S., and L. B. Rockland • Adv. Protein Chem. 3, 351 (1947).
Norton, D. R., and N. H. Furmann• Analyt. Chem., Washington 26, 1111 (1954).
AuchAlloxan reagiert analog, aber weniger empfindlich. Eine Färbung liefern folgende Aminosäuren (geordnand nach abnehmender Farbintensität): Cystein, Histidin, Glycin, Glutaminsäure, Tryptophan, Phenylalanin, Arginin, Asparaginsäure, Tyrosin, Leucin, Serin, Alanin, Valin, Lysin; Prolin gibt keine Farbreaktion. Weiter reagieren Glyoxal, Mandhylglyoxal, Diacandyl, Isatin, Cumarandion, Thiocumarandion, peri-Naphthindantrion, Diphenyltrikandon, Benzil und
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Di-(w-phenyl-butadienyl)-dikandon mit Aminosäuren unter CO2-Abspaltung
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: wird von R. Moubasher empfohlen [J. biol. Ch. 175, 187 (1948)].
Wieland, T.: Fortschr. chem. Forsch. 1, 224 (1949).
Muting, D.: Naturwiss. 39, 303 (1952).
Giri, K. V., and A. NagabusxAnan: Naturwiss. 39, 548 (1952).
Fischer, E., and H. Schrader: B. 43, 325 (1910).
Edlbacher, S., and F. Litvan: H. 265, 241 (1940); 267, 285 (1941).
Karrer, P, and R. Keller: Helv. 26, 38 (1943).
Wanag, G.: Z. analyt. Chem. 122, 119 (1941).
Winkler, W.: B. 81, 256 (1948).
Thomas, M. P.: Bull. Soc. Chim. France [IV] 11, 797 (1912); 13, 398 (1913).
Zahn, H., and H. Wolf: Melliand Textilber. Nature 168, 922 (1952).
Reindel, F., and W Brante, G.: Nature 163, 651 (1949).
Troll, W., and R. K. Cannan: J biol. Ch. 200, 803 (1953).
FoliN, O.: J. biol. Ch. 51, 377 (1922).
Slyke, D. D. Van, and P. L. Kirk: J. biol. Ch. 102, 651 (1933).
Furmann, N. H.: Analyt. Chem., Washington 22, 1561 (1950).
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Auch die Modifikation nach Frame E. G., J. A. Russell und A. E. Wileelmi: J. biol. Ch. 149, 255 (1943) (Boratpuffer; 100°) beseitigt die Schwierigkeiten der unterschiedlichen Farbentwicklung nicht.
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Zu diesen Reaktionen vgl. Turba, F.: Chromatographische Mandhoden in der Proteinchemie. S. 89ff. Berlin, Göttingen, Heidelberg 1954.
Block, R. J.: Paper Chromatographie. S. 64. New York 1952.
Sanger, F., and H. TurPY: Biochem. J. 49, 463 (1951).
ToEnnies, G., and J. J. KoLB: Analyt Chem., Washington 23, 823 (1951).
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Der aus S-haltigen Aminosäuren bei der Jod-Azidreaktion freiwerdende Stickstoff kann zur quantitativen Bestimmung dieser Verbindungen nach einer Ultramikromandhode (Cartesianisches Taucherprinzip) dienen: Bolter, H., and S. L0vTrup: C. R. Tray. Lab. Carlsberg (II) 27, 72 (1949); s. auch Bd. II, S. 419ff.
Winegard, H. M., G. Toennies and R. J. Block: Science, N. Y. 108, 506 (1948).
Toennies, G., and J. J. Kolb: Analyt. Chem., Washington 23, 823 (1951).
Consden, R., A. H. Gordon and A. J. P. Martin: Biochem. J. 40, 33 (1946).
Patton, A. R., and E. M. Foreman: Science, N. Y. 109, 339 (1949).
Acher, R., and C. Crocker: Biochim. biophysica Acta, N. Y. 9, 704 (1952).
Wieland, T., and L. Bauer: Angew. Chem. 63, 511 (1951).
Block, R. J.: Paper Chromatography. S. 65. New York 1952.
Acher, R., C. Fromageot and M. JuTisz: Biochim biophysica Acta, N. Y. 5, 81 (1950).
Grassmann, W., and K. V. Arnim: A. 510, 288 (1934).
Lang, K.: H. 208, 273 (1932).
Suomalainen, H., and E. ARsImo: Z. analyt. Chem. 128, 206 (1948).
Vgl. Vassel, B.: J. biol. Ch. 140, 323 (1941).
n Michaelis, L., and E. S. G. Barron: J. biol. Ch. 83, 191 (1929).
Kotake, Y., and G. SarcaiRr: H. 195, 158 (1931).
Capaldi, A.: H. 23, 92 (1897).
Tsuchiya, Y.: J. agric. chem. Soc. Jap. (5) Bull. 17, 48 (1941).
Joao, Dello: Diagn. Tecn. Lab. 7, 8 (1936).
Tauber, H.: J. biol. Ch. 177, 337 (1949).
s Macpherson, H. T.: Biochem. J. 36, 59 (1942).
Sakaguchi, S.: Jap. med. J. 1, 278 (1948).
Kraut, H., F. V. Sciirader-Beielbtein and M. Weber: H. 286, 248 (1950).
Siehe auch Dubnoff, J. W.: J. biol. Ch. 141, 711 (1941).
Gornall, A. G., and A. Hunter: Biochem. J. 35, 650 (1941).
Wheatley, V. R.: Biochem. J. 42, 199 (1948).
Koritz, S. B., and P. P. Coiyen: J. biol. Ch. 209, 145 (1954).
Archibald, R. M.: J. biol. Ch. 156, 121 (1944).
Sullivan, M. X., W. C. Hess and H. W. Howard: J. biol. Ch. 145, 621 (1942).
Block, R. J., and D. Bolling: The Amino Acid Composition of Proteins and Foods. S. 152. Springfield, Ill. 1945.
WinegÀRD, H. M., and G. ToEnnrzs: J. biol. Ch. 174, 45 (1945).
SciÖBerl, A., and P. Rambacher: B. Z. 295, 377 (1935).
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Nach Winegard, H. M., and G. Toennies [J. biol. Ch. 174, 45 (1948)] entstehen beim Einengen der HC1/Hcooh-Lösung leicht Verluste. Hcooh stört die Analyse nicht.
Winegard, H. M., and G. Toennies: J. biol. Ch. 174, 45 (1948).
Mirsky, A. E., and M. L. Axsox: J. gen. Physiol. 18, 307 (1934/35).
SchÖBerl, A., and P. Rambacher• B. Z. 295, 377 (1935).
Vassel, B.: J. biol. Ch. 140, 323 (1941).
Fujita, A., and J. NuMata: B. Z. 300, 264 (1930).
Nakamura, K., and F. Binkley: J. biol. Ch. 173, Bestimmung von Bromphenylmercaptursäure angewandt’ (1949)].
Shinohara, K., and M. Kilpatrick: J. biol. Ch. 105, 241 (1934).
Krishnaswamy, T. K.: Proc. ind. Acad. Sci. 15A, 135 (1942).
Stern, A., E. F. Beach and J. G. Macy: J. biol. Ch. 130, 733 (1939).
Stern, A., and E. F. Beach: Proc. Soc. exp. Biol. Med. 43, 104 (1940).
Benesch, R., and R. E. Benescn: Arch. Biochem. 19, 35 (1948).
Bennandt, H. S.: Am. Soc. 70, 3522 (1948).
Callan, T. P., and G. Toennies: Industr. engng. Chem., analyt. Ed. 13, 450 (1941).
Arnow, L. E.: J. biol. Ch. 118, 531 (1937).
Evans, W. C., and H. S. Raper: Biochem. J. 31, 2155 (1937); s. hier auch die Trennung Dopa- Tyrosin.
Klein, G., and H. Linseit: H. 205, 251 (1932).
Patton, A. R.: J. biol. Ch. 108, 267 (1935).
Zimmermann, W.: H. 189, 4 (1930).
Sandstrom, W. H., and H A Lillivik: Industr. engng. Chem., analyt. Ed 13, 781 (1941).
Chaudhuri, T. C.: Am. Soc. 64, 315 (1942).
Block, R. J., and D. Bolling: The Amino Acid Composition of Proteins and Foods. Springfield, Ill. 1945.
Hinsberg-Lang 2. Aufl., S. 447.
Johnson, V. K.: Acta physiol. scand. 15, 314 (1948).
Macpherson, H. T.: Biochem. J. 36, 59 (1942).
Gaffney, G. W., K. Schreier, N. Diferrante and K. I. Altman: J. biol. Ch. 206, 695 (1954).
Zur papierchromatographischen Trennung vgl. Block, R. J., and D. Bolling: Arch. Biochem. 10, 359 (1946); 25, 350 (1950); vgl. auch S. 1812.
Cohen, P. P., and R. W. Mcgilvery: J. biol. Ch. 166, 261 (1946).
Z Smith, H. W. N. Finkelstein, L. Aliminosa, B. Crawford and M. Graber: J. clin. Invest. 24, 388 (1945).
Czok, G., W. Kreienberg And D. Mertz • Kli. Wo. 1952, 227.
Edlbacher, S., H. Baur, H. R. Staehelin And A. Zeller: H. 270, 158 (1941).
Mehler, A. H., and H. Tabor: J. biol. Ch. 201, 775 (1953).
Macpherson, H. T.: Biochem. J. 36, 59 (1942).
Knoop, J.: Hofmeisters Beitr. 11, 356 (1908).
Scamp, K.: Helv. 29, 226 (1946).
Vgl. ferner Hunter, A.: J. biol. Ch. 196, 589 (1952).
Anwendung dieser Reaktion auf Papierchromatogramme: VugcEvic-Kovazevic, V., and T. Bican- FI$Ter: Acta pharmaceut. jugoslav. 1, 53 (1951).
Langley, W. D.: J. biol. Ch. 137, 255 (1941).
Vgl. Chattaway, F. W.: Biochem. J. 41, 226 (1947).
Gortner, W. A., and M. gInt: J. biol. Ch. 204, 595 (1953).
Otani, S., N. N.Shino and K. Imai• H. 270, 60 (1941).
Bouland, M., J. A. Nelson and W. D. Mcfarlane• Canad. J. Res. (B) 25, 540 (1947).
I Mccarthy, T. E., and M. X. Sullivan: J. biol. Ch. 141, 871 (1941).
Horn, M. J., D. B. Jones and A. E. Blum: J. biol. Ch. 166, 313 (1946).
Bailey, K.: Biochem. J. 31, 1396 (1937).
Kapeller-Adler, R.: B. Z. 252, 185 (1932).
Kuhn, R., and P. Desnuelle • B. 70, 1907 (1937) reduzieren mit 1%iger Ascorbinsäurelösung.
Block, R. J., and D. Bolling: The Amino Acid Composition of Proteins and Foods. S. 109. Springfield, Ill. 1945.
Hess, W. C., and M. X. Sullivan: Arch. Biochem. 5, 165 (1944).
Vgl. ferner Zalta, J. P., and Y. KxouvIne: Bull. Soc. Chim biol. 34, 937 (1952) (Kupplung des Amins mit diazotiertem a-Naphthylamin; Empfindlichkeit 20 y Phenylalanin).
Beer, C. T., F. Dickens and D. Salmony: Biochem. J. 49, 700 (1951).
Troll, W.: J. biol. Ch. 202, 479 (1953).
Blau, N. F.: J. biol. Ch. 110, 351 (1935).
Winkler, S.: H. 228, 50 (1934).
i Shaw, J. L. D., and W. D. Mcfarlane• Canad. J. Res. (B) 16, 361 (1938).
Carpenter, D. D.: Analyt. Chem., Washington 20, 536 (1948).
Spies, R. J., and D. C. Chambers: Analyt. Chem., Washington 20, 30 (1948).
Horn, M. J., and D. B. Jones: J. biol. Ch. 157, 153 (1945).
Rom, H.: Angew. Chem. 52, 149 (1939).
Gordon, M., and H. K. Mitchell: J. biol. Ch. 180, 1065 (1949).
Kotake, Y., T. Masayama u C Itagaki: II. 270, 41 (1941).
EcKert, W. H.: J. biol. Ch. 148, 205 (1943).
Folin, O., and A. D. Marenzi: J. biol. Ch. 83, 89 (1929).
b Liigg, J. W. H.: Biochem. J. 32, 775 (1938).
Lang, K., and E. Wegner: B. Z. 318, 462 (1948).
Udenfriend, S., and J. R. Cooper:, J. biol. Ch. 196, 227 (1952).
LuGG, J. W. H.: Biochem. J. 31, 1422 (1937).
Zuwerkalow, D.: H. 163, 185 (1927).
Block, R. J., and D. Bolling • Amino Acid Composition of Proteins and Foods. S. 102. Springfield, Ill. 1945.
Ex, A., and B. WitxoP: Am. Soc. 75, 500 (1953).
Miller, J. L., M. TsucxIda and A. E. AdelbexG: J. biol. Ch. 203, 207 (1953).
Mills, G. C., and J. L. WooD: J. biol. Ch. 204, 550 (1953). (Jodphenylmercaptursäure.)
Mehler, A. H., and H. Tabor: J. biol. Ch. 101, 775 (1953).
Cantoni, G. L.: J. biol. Ch. 204, 407 (1953).
Gordon, A. H., A. J. P. Martin and R. L. M. Synge: Biochem. J. 37, 79 (1943).
Darmon, S. E., G. B. B. M. Sutherland and G. R. Tristram: Biochem. J. 42, 508 (1948).
KRÜGer, R.: Heiv. 32, 238 (1949).
Alexander, B., G. Landwehr and A. M. Seligman: J. biol. Ch. 160, 51 (1945).
Christensen, H. N., T. R. Riggs and N. E. Ray: Analyt. Chem., Washington 23, 1521 (1951).
Alexander, B., and A. M. Seligman: J. biol. Ch. 159, 9 (1945).
Virtanen, A. I., and N. Raiitanen: Blochern. J. 41, 101 (1947).
C°Hen, P. P.: Biochem. J. 33, 551 (1939).
Bovarnic, M.: J. biol. Ch. 145, 415 (1942).
Woodward, G. E., F. E. Reinhardt, and J. S. DoHan: J. biol. Ch. 138, 677 (1941).
Bon, M. J., and M. A. Logan: J. biol. Ch. 146, 279 (1942).
Block, R. J., and D. Bolling- Amino Acid Composition of Proteins and Foods. S. 209. Springfield, Ill. 1945.
Frisell, W. H., L. A. Meech, and C. G. Mackenzie: J. biol. Ch. 207, 709 (1954).
Block, R. J., and D. Bolling: Amino Acid Composition of Proteins and Foods. S. 206. Springfield, Ill. 1945.
Shinn, L. A., and B. H. Nicoland: J. biol. Ch. 138, 91 (1941).
Block, R. J., and D. BoLling: J. biol. Ch. 130, 365 (1939).
Winnick, T.: J. biol. Ch. 142, 461 (1942).
Slyke, D. D. Van, A. Hiller and D. A. Macfadyen: J. biol. Ch. 141, 681 (1941).
Guest, G. H.: Canad. J. Res. (B) 17, 143 (1939).
Schweand, R. G.: J. biol. Ch. 208, 603 (1954).
Vgl. dazu die Mandhode von Chinard, F. P.: J. biol. Ch. 199, 91 (1952).
Mcfarlane, W. D., and G. H. Guest: Canad. J. Res. (B) 17, 139 (1939).
Neuman, R. E., and M. A. Logan: J. biol. Ch. 184, 299 (1950).
Waldschmidt-Leitz, E., and S. Akasori: H. 224, 187 (1934).
Lang, K.: H. 219, 148 (1933).
Wiss, O.: Rely. 32, 149 (1949).
Troll, W., and R. K. Cannan: J. biol. Ch. 200, 803 (1953).
Olcott, H. S.: J. biol. Ch. 153, 71 (1944).
Hamilton, P. B.: J. biol. Ch. 158, 375 (1945).
Neuberger, A., and F. Sanger: Biochem. J. 36, 662 (1942).
Archibald, R. M., and P. B. Hamilton: J. biol. Ch. 150, 155 (1943).
Warshowsky, B., and M. W. Rice: Analyt. Chem., Washington 20, 341 (1948).
Friedberg, F., and L. M. Marshall• Proc. Soc. exp. Biol. Med. 74, 446 (1950).
Slyke, D. D. Van, and R. M. Archibald: J. biol. Ch. 165, 293 (1946).
Hunter, A., and J. A. Dauphinee: J. biol. Ch. 85, 627 (1929/30).
Slyke, D. D. Van: J. biol. Ch. 73, 695 (1927).
Edlbacher, S., H. Baur, R. Staehelin and A. Zeller• H. 270, 158 (1941).
Leuthardt, F.: Histidase. In Sumner-Myrbäck Bd. I/2, 1156. Hoppe-Seyler/Thierfelder, Analyse, 10. Aufl., Bd. I II.
Gale, E. F.: Biochem. J. 39, 46 (1945).
Gale, E. F., and H. M. R. Epps: Biochem. J. 38, 232 (1944).
Gale, E. F.: Biochem. J. 34, 392, 846 (1940).
Epps, H. M.R.: Biochem. J. 39, 42 (1945); 38, 242 (1944).
Nach Meister A., H. A. Sober und S. V. Tice [J. biol. Ch. 189, 577 (1951)] vermag Clostridium welchii auch Asparaginsäure zu decarboxylieren; eine Mandhode zur Bestimmung von L-Asparaginsäure neben L-Glutaminsäure findand man bei Meister, A., H. A. Sober and S. V. Tice: J. biol. Ch. 189, 591 (1951).
Vgl. auch die Bestimmung von L-Asparaginsäure neben L Asparagin: Krebs, H. A.: Biochem. J. 47, 605 (1950).
Bender, A. E., and H. A. Krebs: Biochem. J. 46, 210 (1950).
Zum Nachweis von n-Aminosäuren auf Papierchromatogrammen durch Besprühen mit n-Aminosäureoxydaselösung s. z. B. Jones, T. S. G.: Biochem. J. 42, Lix (1948).
Schieler, L, L. E. McClure and M. S. Dunn: Vgl. auch die genaue und rasch durchführbare enzymatische Bestimmung von Asparaginsäure durch Transaminierung zu Oxalessigsäure und deren enzymatischer Hydrierung mit Dpnh und Apfelsäuredehydrogenase [G. Pfleiderer, W. Gruber and T. Wieland: B. Z. 326, 447 (1955)]. Dazu werden 10–120 y Asparaginsäure in 0,1 cm3 neutralisierter Lösung mit 0,1 cm3 Dpnh-Lösung (= 9,0. 10-’ Mole Dpnh), 0,02 cm3 Äpfelsäuredehydrogenaselösung (17,8 mg Protein, spez. Aktivität 1600 Einheiten/mg), 0,03 cm3 Aspartat-Oxalacandat-Transaminase (60 mg Protein/cm3, spez. Aktivität 16 Einheiten/mg) und 1,70 cm3 Phosphatpuffer pH 7,4 in eine Quarzcuvandte (2 cm3, d = 0,5 cm) pipandtiert und nach Bestimmung des Nullwertes die Reaktion durch Zugabe von 0,05 cm3 0,1 m a-Kandoglutarsäurelösung eingeleitand. Man mißt nach 10, 15 und 20 min bei 366 mand Sei E die gemessene, extrapolierte Extinktionsabnahme, 133 das Molgewicht der Asparaginsäure und 1,72 • 108 der molare Extinktionskoeffizient von Dpnh bei 366 mp (Schichtdicke 0,5 cm), so ist der Asparaginsäuregehalt C
Archibald, R. M.: J. biol. Ch. 154, 643, 657 (1944).
CoHen, P. P.: Biochem. J. 33, 551 (1939).
Hac, L. R., and E. E. Snell: J. biol. Ch. 159, 291 (1945).
SÄUberlich, H. E., and C. A. Baumann: J. biol. Ch. 166, 417 (1946).
Heller, G. L., and E. gIrch• J amer. pharmaceut. Ass. sci. Ed. 36, 345 (1947).
Riesen, W. H., H. Spengler, A. R. Robbler, L. V. Hankes and C. A. Elvehjem: J. biol. Ch. 171, 731 (1947).
E. E. Snell: Adv. Protein Chem. 2, 85 (1945).
Knight, C. A.: J. exp. Med. 81, 125 (1947)
Shankman, S., M. N. Camien and M. S. Dunn: J. biol. Ch. 168, 51 (1947).
a Duxx, M. S., M. N. Camien, S. Shankman and L. B. Rockland: J. biol. Ch. 159, 653 (1945)
Guirard, B. M., E. E. Snell and R. J. Williams • Proc. Soc. exp. Biol. Med. 61, 158 (1946)
Horn, M. J., D. B. Jones and A. E. Blum: J. biol. Ch. 172, 149 (1948).
Brand, E.: Ann. N. Y. Acad. Sci. 47, 187 (1946).
Dunn, M. S., M. N. Camien, S. Shank- Man, W. Frankl and L. B. Rockland: J. biol. Ch. 156, 715 (1944).
Guirard, B., E. E. Snell and R. J. Williams• Proc. Soc. exp. Biol. Med. 61, 158 (1946).
Horn, M. J., D. B. Jones and A. E. Blum: J. biol. Ch. 169, 71 (1947).
Lyman, C. M., O. Moseley, B. Butler, S. Wood and F. Hale: J. biol. Ch. 166, 161 (1946).
Sauberlich, H. E., and C. A. Baumann• J biol. Ch. 166, 417 (1946).
DuNN, M. S., M. N. Camien, S. Shankman and H. Block: J. biol. Ch. 163, 577 (1946).
Lyman, C. M., O. Moseley, B. Butler, S. Wood and F. Hale: J. biol. Ch. 166, 161 (1946).
Riesen, W. H., B. S. Schweigert and C. A. Elvehjem: J. biol. Ch. 165, 347 (1946).
Sauberlich, H. E., and C. A. Baumann • J biol. Ch. 166, 417 (1946).
Dunn, M. S., S. Shankman and M. N. Camien: J. biol. Ch. 161, 643 (1945).
Meinke, W. W., and B. R. Holland • J biol. Ch. 173, 535 (1948).
Sauberlich, H. E., and C. A. Baumann • J biol. Ch. 166, 417 (1946).
Sauberlich, H. E., and C. A. Baumann: J. biol. Ch. 166, 417 (1946).
lo Guirard, B., E. E. Snell and R. J. Williams- Proc. Soc. exp. B.ol. Med. 61, 158 (1946).
Horn, M. J., D. B. Jones and A. E. Blum: J. biol. Ch. 176, 59 (1948).
Sauberlich, H. E., and C. A. Baumann: J. biol. Ch. 166, 417 (1946).
Stokes, J. L., M. Gunness, J. M. Dwyer and M. C. Caswell: J. biol. Ch. 160, 35 (1945).
Stokes, J. L., M. Gunness, J. M. Dwyer and M. C. Caswell: J. biol. Ch. 160, 35 (1945).
Vgl. Snell, E. E.: Adv. Protein Chem. 2, 93 (1945).
Guirard, B. M., E. E. Snell and R. J. Williams • Proc. Soc. exp. Biol. Med. 61, 158 (1946).
Lyman, C. M., O. Moseley, B. Butler, S. Wood and F. Hale: J. biol. Ch. 166, 161 (1946).
Sauberlich, H. E., and C. A. Baumann • J biol. Ch. 166, 417 (1946).
Stokes, J. L., M. Gunness, J. M. Dwyer and M. Ç. Caswell: J. biol. Ch. 160, 35 (1945).
Nach Olcott, H. S.: In Greenberg, D. M.: Amino Acids andProteins. Springfield, Ill. 1951. S. 66.
Dunn, M. S., M. N. Camien, R. B. Malin, E. A. Murphy and P. J. Reiner: Univ. Calif. Publ. Physiol. 8, 327 (1949).
Literatur zu Tabelle 29.
Lyman, C. M., O. Moseley, B. Butler, S. Wood and F. Hale: J. biol. Ch. 166, 161 (1946).
Riesen, W. H., B. S. Schweigert and C. A. Elvehjem:J. biol. Ch. 165, 347 (1946);
vgl. Greenhut, J. T., B. S. Schweigert and C. A. Elvehjem: J. biol. Ch. 165, 325 (1946).
Hodson, A. Z., and G. M. Krueger: Arch. Biochem. 10, 55 (1946).
Horn, M. J., D. B. Jones and A. E. Blum: J. biol. Ch. 169, 739 (1947).
Sauberlich, H. E., and C. A. Baumann• J biol. Ch. 166, 417 (1946); vgl. 11.
Kuiken, K. A., C. M. Lyman and F. Hale: J. biol. Ch. 171, 551 (1947).
SÄUberlich, H. E., and C. A. Baumann: J. biol. Ch. 166, 417 (1947); vgl. 11
Guirard, B. M., E. E. Snell and R. I. Williams • Proc. Soc. exp. Biol. Med. 61, 158 (1946)
Horn, M. J., D. B. Jones and A. E. Blum: J. biol. Ch. 170, 719 (1947); vgl. n
Dunn, M. S., M. 1\T Camien, L. B. Rockland, S. Shankman and S. C. Goldberg: J. biol. Ch. 155, 591 (1944).
Hac, L. R., E. E. Snell and R. Williams: J. biol. Ch. 159, 273 (1945).
Lewis, J. C., and H. S. Olcott: J. biol. Ch. 157, 265 (1945).
Lyman, C. M., K. A. Kuiken, L. Blotter and F. Hale: J. biol. Ch. 157, 395 (1945).
Dunn, M. S., L. E. Mcclure and R. B. Merrifield • J biol. Ch. 179, 11 (1949).
Dunn, M. S., S. Shankman, M. N. Camien and H. Block: J. biol. Ch. 168, 1 (1947).
Steele, B. F., H. E. Sauberlich, M. S. Reynolds and C. Baumann • J. biol. Ch. 177, 533 (1949).
Camien, M. N., and M. S. DuxN: J. biol. Ch. 173, 137 (1948).
Snell, E. E.: Adv. Protein Chem. 2, 85 (1945).
Eine sehr ausführliche Zusammenstellung der bisher verwendanden Nährmedien findand man bei DuNN, M. S.: Physiol. Rev. 28, 232 (1948).
DÜNN, M. S., L. E. Mcclure and R. B. Merrifield: J. biol. Ch. 179, 11 (1949).
Brickson, W. L., L. M. Henderson, J. Solhjell and C. A. Elvehjem: J. biol. Ch. 176, 517 (1948).
Virtanen, A. I., and N. Rautanen: Biochem. J. 41, 104 (1947).
Roper, J. A., and H. McilwAin: Biochem. J. 42, 485 (1948).
Klungsoyer, M., R. J. Sirny and C. A. Elvehjem: J. biol. Ch. 189, 557 (1951), finden, daB L. delbrückii, L. arabinosus und L. mesenteroides Aminosäuren auch in Peptidbindung in hohem Grad zu verwerten vermögen.
Vgl. Springe, H., and D.W. Woolley: Am. Soc. 67, 1734 (1945).
Scott, M. L., L. C. Norris and G. F. Heuser: J. biol. Ch. 166, 481 (1946).
KÜHN, R., L. Birkoper and F. Quackenbush: B. 72, 407 (1939).
Hellermann, L., F. P. Chinard and P. A. Ramsdell: Am. Soc. 63, 2551 (1941).
Vgl. Block, R. J., and D. Bolling• Amino Acid Composition of Proteins and Foods. S. 168. Springfield, Ill. 1945.
Baernstein, H. J.: J. biol. Ch. 97, 663 (1932).
KumN, R., L. Birkofer and F. Quackenbush: B. 72, 407 (1939).
Lavine, T. J.: J. biol. Ch. 151, 281 (1943). — Vgl. dazu auch Bakay, P., and G. ToEnnies: J. biol. Ch. 188, 1 (1951) (spezifisches Verfahren, das auf Mandhioninpeptide nicht anspricht).
Kuhn, R., L. Birkofer H. F. W. Quackenbush: B. 72, 407 (1939).
Toennies, G., and T. P. Callan • J biol. Ch. 126, 367 (1938).
Toennies, G., and J. J. Kolb: J. biol. Ch. 140, 131 (1941).
Albanese, A. A., J. E. Frankston and V. Irby: J. biol. Ch. 156, 293 (1944).
In perchlorsaurer Eisessiglösung reagieren die NH3 -Gruppen nicht mit Acandanhydrid, während die 0-Acandylierung gefördert wird (auch Cystein-SH sowie die NH-Gruppen von Arginin und Tryptophan reagieren); man bindand darauf den Überschuß Anhydrid als N-Acandyl an Anthranilsäure (gemessener Überschuß) und titriert mit Perchlorsäure gegen Krystallviolandt (s. S. 1714) die verschwundenen NH2-Gruppen (und damit die Anhydridmenge): Toennies, G., and J. J. Kolb: J. biol. Ch. 144, 219 (1942).
Benesch, R., and E. R. Benesch: Arch. Biochem. 19, 35 (1948); 28, 43 (1950); diese Mandhode ist besonders für die Bestimmung von SH-Gruppen in Proteinen wichtig (s. Bd. IV dieses Handbuches).
Kolthoff, I. M., and W. Stricks: Am. Soc. 72, 1952 (1950).
HeyrovskŸ, J.: Polarographisches Praktikum. S. 48. Berlin, Göttingen, Heidelberg 1948
Brdi KA, R.: Czech. chem. Comm. 10, 1 (1938).
Beach, C. F., and J. G. Macy: J. biol. Ch. 130, 733 (1939).
Sullivan, M. X., M. C. Hess and E. R. Smith: J. biol. Ch. 130, 741 (1939).
Monnier, P., and Z. Besso: Heiv. 35, 777 (1952).
Hata, T.: Mem. Res. Inst. Food Kyoto Sci. 1, 19 (1951).
Foreman, F. W.: Biochem. J. 8, 463 (1914).
Bailey, K., A. C. Chibnall, M. W. Rees and E. F. Williams’ Biochem. J. 37, 360 (1943).
Town, B. W.: Biochem. J. 35, 417 (1941).
Brazier, M. A. B.: Biochem. J. 24, 1187 (1930).
Turba, F.: H. 283, 19 (1948).
Wieland, T.: Fiat-Rev. 41 (Biochem. Iii), 1 (1948).
Town, B. W.: Biochem. J. 30, 1833, 1837 (1936).
Ehrlich, F.: B. 37, 1809 (1904).
Beveridge, J. M. R., and C. C. Lucas: Biochem. J. 38, 88 (1944).
Graff, S., E. Maculla, and A. M. Graff: J. biol. Ch. 121, 71 (1937).
Vickery, H. B., and A. White: J. biol. Ch. 99, 701 (1932).
Zittle, C. A., and R. A. O’Dell: J. biol. Ch. 139, 753 (1941).
Rossouw, S. D., and T. WilxEN-JoRden: Biochem. J. 29, 219 (1935).
Zittle, C. A., and R. A. O’Dell: J. biol. Ch. 139, 753 (1941).
Lucas, C. C., and J. M. R. Beveridge: Biochem. J. 34, 1356 (1940).
Bailey, K., A. C. Chibnall, M. W. Rees, and E. F. Williams: BiocYlem. J. 37, 360 (1943).
Schultz, J., and H. M. Var3: J. biol. Ch. 140, Cxiii (1941).
Strickland, R. D., E. L. Martin and J. L. Riebsomer • J. biol. Ch. 207, 903 (1954).
Beach, E. F., and D. M. Teague: J. biol. Ch. 142, 277 (1942).
Vickery H. B., and C. S. LeavexwoRth: J. biol. Ch. 72, 403 (1927); 78, 627; 79, 377 (1928); 83, 523; 86, 707 (1929).
Block, R. J.: J. biol. Ch. 106, 457 (1934).
Osborne, T. B., C. S. Leavenworth and C. A. Brautlecht: Amer. J. Physiol. 23, 180 (1908/09).
Vickery, H. B., and C. S. Leavenworth: J. biol. Ch. 72, 403 (1927); 83, 523 (1929).
Calvery, H. O.: J. biol. Ch. 83, 631 (1929).
Miller, E. J.: Biochem. J. 29, 2344 (1935).
Atre, C. A.: Biochem. J. 32, 1152 (1938).
Tristram, G. R.: Biochem. J. 33, 1271 (1939).
Mourot, G., and O. Hoffer: Bull Soc. Chim. biol. 20, 274 (1938).
Frankel, S.: Mh. Chem. 24, 229 (1903).
Foster, G. L., and D. Shemin: Org. Syntheses 18, 43 (1938).
Lang, K.: H. 222, 3 (1933).
Block, R. J., and D. Bolling: Amino Acid Composition of Proteins and Foods. S. 17. Springfield, Ill. 1945.
Hopkins, F. G., and S. W. Cole: J. Physiol., London 27, 418 (1901/02).
Shaw, J. L. D., and D. W. Mcfarlane: Canad. J. Res. (B) 16, 361 (1938).
Wieland, T.: Fortschr. chem. Forsch. 1, 242 (1949).
Toennies, G., and J. J. Kolas: J. biol. Ch. 126, 367 (1938).
Kapfhammer, J., and R. Eck: H. 170, 294 (1927).
Tows, B. W.: Biochem. J. 22, 1083 (1928); 30, 1837 (1936).
Beveridge, J. M. R., and C. C. Lucas: Biochem. J. 38, 88 (1944).
FÜRth, O., H. H. Minnibeck: B. Z. 250, 18 (1932).
Brazier, M. A. B.: Biochem. J. 24, 1188 (1930).
Mccay, C. M., and C. L. A. Schmidt• J. gen. Physiol. 9, 333 (1926).
Chibnall, A. C., M. W. Rees and E. F. Williams: Biochem. J. 37, 372 (1943).
Chibnall, A. C., M. W. Rees and E. F. Williams • Biochem. J. 37, 354 (1943).
Kiesel, A.: H. 118, 254 (1922).
Vickery, H. B., and C. A. Cook: J. biol. Ch. 94, 393 (1931).
Floyd, N. F., and T. F. LAvIne: J. biol. Ch. 207, 119 (1954).
Slyke, D. D. Van, A. Hiller and R. J. Dillon: J. biol. Ch. 146, 1 (1942).
Anson, M. L., and J. T. Edsall: Adv. Protein Chem. 2, 41 (1945).
Kapfijammer, J, and R. ECx: H. 170, 294 (1927).
Kapfhammer, J., and H. Sporer: H. 173, 245 (1928).
Bergmann, M., and S. W. Fox: J. biol. Ch. 110, 471 (1935).
Bergmann, M., and C. Niemann: J. biol. Ch. 118, 781 (1937).
Vickery, H. B., and C. A. Coox: J. biol. Ch. 94, 393 (1931).
Slyke, D. D. Van, A. Hiller, R. T. Dillon and D. Macfadyen: Proc. Soc. exp. Biol. Med. 38, 548 (1938).
Martin, A. J. P., and R. L. M. Synge: Biochem. J. 35, 294 (1941).
TowN, B. W.: Biochem. J. 22, 1038 (1928); 30, 1837 (1936).
Klabunde, H. K.: J. biol. Ch. 90, 293 (1931).
Block, R. J., and D. Bolling • Amino Acid Composition of Proteins and Foods. S. 19/20. Springfield, Ill. 1945.
Robson, W., and A. S. M. Selim: Biochem. J. 52, 318 (1952).
RossoN, W., and A. S. M. Selim• Biochem. J. 53, 431 (1953).
TowN, B. W.: Biochem. J. 30, 1833 (1936).
Block, R. J.: Proc. Soc. exp. Biol. Med. 37, 580 (1937)
Devine, J.: Biochem. J. 35, 433 (1941).
Chibnall, A. C., M. W. Rees and E. F. Williams • Biochem. J. 37, 372 (1943).
Stein, W. H., and E. G. Miller• J. biol. Ch. 125, 599 (1938).
MÜLler, E.: H. 268, 245 (1941).
Block, R. J., and D. Bolling • Amino Acid Composition of Proteins and Foods. S. 17. Springfield, Ill. 1945.
Zimmermann, W., and D. P. Cuthbertson: H. 205, 38 (1932).
Kapfhammer, J., and H. SPÖRer: H. 173, 245 (1928).
Bergmann, M., and C. Niemann: J. biol. Ch. 118, 781 (1937).
Kossel, A., and R. E. Gross: H. 135, 167 (1924).
Kossel, A., and W. Staudt: H. 156, 270 (1926).
Vickery, H. B.: J. biol. Ch. 132, 325 (1940).
Vickery, H. B.: J. biol. Ch. 144, 719 (1942).
Heathcote, J. G.: Biochem. J. 42, Xliv (1948).
Chibnall, A. C., M. W. Rees and E. F. Williams• Biochem. J. 37, 372 (1943).
Vickery, H. B.: J. biol. Ch. 71, 303 (1927).
Vickery, H. B. and C. S. Leavenworth: J. biol. Ch. 76, 707; 79, 377 (1928).
Synge, R. L. M.: Biochem. J. 33, 671 (1939).
Vickery, H. B.: J. biol. Ch. 132, 325 (1940); 143, 77 (1942).
Bergmann, M., and W. H. Stein: J. biol. Ch. 128, 217 (1939).
Moore, S., and W. H. Stein: J. biol. Ch. 150, 113 (1943).
Turba,F.: Chro matographische Mandhoden in der Proteinchemie. Berlin, Göttingen, Heidelberg 1954.
Consden, R., A. H. Gordon and A. J. P. Martin: Biochem. J. 41, 590 (1947).
Block, R. J., and D. BoLling• The Amino Acid Composition of Proteins and Foods. Springfield, Ill. 1945. — C. E. Dent vgl. F. Turba: Chromatographische Mandhoden in der Proteinchemie. S. 70/71. Berlin, Göttingen, Heidelberg 1954.
Redfield, R. R.: Biochim. biophysica Acta, N. Y. 10, 344 (1953)
Carsten, M. E.: Am. Soc. 74, 5954 (1952).
Piez, K. A., E. B. Tooper and L. S. Fosdick: J. biol. Ch. 194, 669 (1952).
McCoLluni, E. V., and A. A. Rider: Arch. Biochem. 40, 20 (1952).
Moore, S., and W. H. Stein: J. biol. Ch. 192, 663 (1951).
Tabor, H., A. H. Mehler and R. W. Schayer: J. biol. Ch. 200, 605 (1953).
Turba, F.: B. 74, 1829 (1941).
Bergdoll, M. S., and D. M. Doty: Industr. engng. Chem., analyt. Ed. 18, 600 (1946).
Schramm, G., and J. Primosigh: B. 77, 417 (1944).
Wieland, T.: H. 273, 24 (1942).
Wieland, T.: B. 77, 539 (1944).
Schramm, G., and G. Braunitzer: Z. Naturforsch. 5b, 297 (1950).
Rauen, H. M., and K. Felix: H. 283, 139 (1948).
Turba, F.: Z. Vit.-, Horm.-Ferm.-Forsch. 2, 67 (1948/49).
Hems, P. A., J. E. Page and J. G. Walter: J. Soc. chem. Industr. 67, 77 (1948).
Turba, F.: B. 74, 1829 (1941).
Consden, R., A. H. Gordon and A. J. P. Martin: Biochem. J. 42, 443 (1948).
Nach G. H. Wiltshire bestimmt man D- und L-Glutaminsäure in Proteinen, indem man die Gesamtmenge durch Ionenaustausch nach Consden, Gordon und Martin, L-Glutaminsäure durch die spezifische Decarboxylase nach Gale (S.1761) und D-Glutaminsäure aus der Differenz ermittelt [Biochem. J. 55, 46 (1953)].
Cleaver, C., R. A. Hardy and H. G. Cassidy: Am. Soc. 67, 1343 (1945).
Cannan, R. R.: J. biol. Ch. 152, 401 (1944).
Tabor, H., and A. H. Mehler• J. biol. Ch. 210, 563 (1954).
Vgl. Bore%, A. H., and H. Waelsch: J. biol. Ch. 205, 459 (1953).
Kennedy, E. P., and S. W. Smith: J. biol. Ch. 207, 157 (1954).
Wieland, T.: H. 273, 24 (1942). B. 75, 100 (1942). Naturwiss. 30, 374 (1942).
Turba, F., and M. Richter: B. 75, 340 (1942).
Wiellnd, T., and L. Wirth: B. 76, 824 (1943).
Wieland, T.: B. 73, 962 (1940).
Moore, S., and W. H. Stein: J. biol. Ch. 192, 663 (1951).
Moore, S., and W. H. Stein: J. biol. Ch. 192, 663 (1951).
Stein, W. H., and S. Moore: Cold Spring Harbor Symp.
Hies, C. W. H., S. Moore and W. H. Stein: J. biol. Ch.
Stein, W. H.: J. biol. Ch. 201, 49 (1953).
Schram, E., S. Moore and E. J. BrGwooD: Biochem. J.
Siehe z. B. Craig, L. C., D. Gregory and W. Hausmann: Analyt. Chem., Washington 22, 1462 (1950).
Schram, E., S. MooRE and E. J. BjgwooD: Biochem. J. 57, 1 (1954).
Das Eluens enthält 1% einer 33,3%igen wäßrigen Lösung von Brij 35 (Polyäthylenglykol, Atlas Powder Co., Wilmington, Del.).
TuRba, F., M. Richter H. F. K.udHaa: Naturwiss. 31, 508 (1943).
MooRE, S., and W. H. Stein: J. biol. Ch. 178, 53 (1949).
Stein, W. H., and S. Moore: J. biol. Ch. 176, 337 (1948); 178, 79 (1949).
Stein, W.H., and S. Moore: Cold Spring Harbor Symp. quant. Biol. 14, 179 (1949).
Mayer, S. W., and E. R. Tompkins: Am. Soc. 69, 2866 (1947).
Stein, W. H., and S. Moore: Cold Spring Harbor Symp. quant. Biol. 14, 179 (1949).
Zur Säulenchromatographie vgl. auch: Rosenberg, J. N.: Trans. amer. Goiter Ass. 1951, 224. J. din. Endocrinol. 11, 1063 (1951).
Dobyns, B. M.: Trans. amer. Goiter Ass. 1951, 239.
Dobyns, B. M., and R. S. Barry: J. biol. Ch. 204, 519 (1953).
Hier auch Literatur über die Isolierung jodierter Aminosäuren aus Blut, Harn, künstlich jodierten Proteinen usw.
Gross, J., and R. Pitt-Rivers: Biochem. J. 53, 645 (1953).
Dent, C. E., S. Datta and H. Harris: B1oChem. J. 46, Xlii (1950).
Block, R. J.: Analyt. Chem., Washington 22, 1327 (1950).
Dent, C. E.: ß-Amino-isobuttersäure: Nature 167, 307 (1951).
Zum Annähen verwendand man weißen ausgekochten Baumwollzwirn, der mit Ninhydrin keine Reaktion geben darf.
Bode, F., H. J. HÜBener, H. Bruckner and K. Hoeres: Naturwiss. 39, 524 (1952).
Vgl. Kawerau, E., and T. Wieland: Nature 168, 77 (1951).
Levy, A. L., and D. Chung: Analyt. Chem., Washington 25, 396 (1953).
Mcfarren, E. F.: Analyt. Chem., Washington 23, 168 (1951).
Fischer, F G, and H. DöRfel: B. Z. 324, 544 (1953).
Martin, A. J. P., and R. MittelazAnn• Biochem. J. 43, 353 (1948).
Consden, R., A. H. Gordon and A. J. P. Martin: Biochem. J. 38, 224 (1944).
Frame, E. G., J. A. Russell and A. E. Wilhelm: J. biol. Ch. 149, 255 (1943).
Hawes, E. R., and E. R. Stawinsky: Industr. engng. Chem., analyt. Ed. 14, 917 (1942).
Harris, L.: Biochem. J. 29, 2820 (1935).
Woiwoon, A. J.: Biochem. J. 45, 412 (1949).
Blackburn, S., and A. RoBson: Chem. and Industr. 1950, 615.
Wieland, T., and L. Wirth: Angew. Chem. 62, 473 (1950).
Isherwood, F. A., and P. II. Cruickshank: Nature 174, 123 (1954).
Cantoni G. L.: J. biol. Ch. 204, 407 (1953).
BergstrÖM, S., and K. Paabo: Acta chem. scand. 3, 202 (1949).
Awapara, I.: J. biol. Ch. 203, 184 (1953).
Crumpler, H. R., C. E. Dent, H. Harris and G. Westall: Nature 167, 307 (1951).
Walker, J. B., and J. Myers: J. biol. Ch. 203, 145 (1953).
Bergerand, B., and F. Chatagner: Biochim. biophysica Acta, N. Y. 9, 141 (1952).
Tabor, H., and A. H. Mehler: J. biol. Ch. 210, 559 (1954).
Vischer, E., and E. Chargaff: J. biol. Ch. 176, 715 (1948).
Fincham, J. R. S.: Biochem. I. 53, 313 (1953).
Mason, M., and C. P. Berg: J. biol. Ch. 188, 783 (1951).
Mills, G. C., and J. L. Wood: J. biol. Ch. 204, 550 (1953).
Miller, J. L., and E. A. Adelberg: J. biol. Ch. 204, 695 (1953).
Leifer, E., L. J. Roth, D. S. Hogness and M. H. Corson: J. biol. Ch. 190, 595 (1951).
Gordon, A. H.: Biochem. J. 45, 99 (1949).
Ex, A., and B. Witkop: Am. Soc. 75, 500 (1953).
Fink, R. M., C. E. Dent and K. Fink: Nature 160, 801 (1947).
Fink, K., and R. M. Fink: Science, N. Y. 108, 358 (1948).
Tishkoff, G. H., R. Bennandt, V. Bennandt and L. L. Miller• Science, N. Y. 110, 452 (1949).
Taurog, A., I. L. Chaikoff and W. Tong: J. biol. Ch. 178, 997 (1949).
Taurog, A., W. Tong and I. L. Chaikoff: J. biol. Ch. 184, 83 (1950).
Gross, J., C. P. Leblond, A. E. Franklin and J. H. Quastel: Science, N. Y. 111, 605 (1950).
Roche, J., M. JuTisz, S. Lissitzky and R. Michel• Cr. 231, 723 (1950).
Gross, J., and C. P. Leblond: Endocrinology 48, 714 (1951).
Gross, J., and R. Pitt-Rivers: Biochem. J. 53, 645 (1953).
Mason, M., and C. P. Berg: J. biol. Ch. 188, 783 (1951).
Hall, A., and A. Tiselius: Acta chem. scand. 5, 854 (1951).
RonsoN, W., and A. S. M. Selim: Biochem. J. 53, 431 (1953).
Slyke, D. D. Van: J. biol. Ch. 10, 15 (1911); 22, 281 (1915); 39, 479 (1919).
Hausmann, A.: H. 27, 95 (1899); 29, 136 (1900).
Vgl. Cawandt, J. W.: J. biol. Ch. 95, 335 (1932).
Schramm, G., and J. PrinzosIgh: B. 77, 417 (1944).
Schramm, G., and G. Braunitzer: Z. Naturforsch. 5b, 297 (1950).
Tiselius, A., B. Drake and L. Hagdahl• Exper. 3, 21 (1947).
Tiselius, A., B. Drake and L. Hagdahl: Exper. 3, 21 (1947).
Craig, L. C.: Analyt Chem., Washington 22, 1348 (1950).
I Craig, L. C., W. Hausmann and J. R. Weisiger: J. biol. Ch. 194, 114 (1952).
James, A. T.: Biochem. J. 50, 114 (1952).
Kenner, G. W., and R. J. Stedman • Soc. 1952, 2069.
Wieland, T., and E. Fischer: Naturwiss. 35, 29 (1948).
Durrum, E. L.: Am. Soc. 72, 2943 (1950).
Vgl. Mcdonald, H. J., E. P. Marbach and M. C. Urbin: Clin. Chem. 5, 17 (1953).
Mcdonald, H. J., R. J. Lappe, E. P. Marbach, R. H. Spitzer and M. C. Urbin: Clin. Chem. 5, 35, 51 (1953).
Fa. Hartmann and Braun, Frankfurt a. M.
I Wieland, T.: Angew. Chem. 60, 313 (1948).
Turba, F., and H. J. Enenkel: Naturwiss. 37, 93 (1950).
Michl, H.: Mh. Chem. 82, 489 (1951).
KickhÖFen, B., and O. Westphal: Z. Naturforsch. 7b, 655 (1952).
Turba, F., and H. Esser: Angew. Chem. 65, 256 (1953).
Siehe Turba, F., H. Pelzer and H. Schuster: H. 296, 97 (1954).
Michl, H.: Mh. Chem. 82, 489 (1951).
KjcxxöFen, B., and O. Westphal: Z. Naturforsch. 7b, 659 (1952).
Dinutum, E. L.: J. Colloid Sei. 6, 274 (1951).
Einen Sonderfall stellt das Verfahren von Larson, F. C., D. M. Coulson and E. C. Albright: J. biol. Ch. 196, 45 (1952), zur Mikrobestimmung von Thyroxin dar; dabei wird das Thyroxin-Jod gegen 131J der Lösung ausgandauscht (Erfassungsgrenze 0,1 y Thyroxin!).
Rittenberg, D., and G. L. Foster: J. biol. Ch. 133, 737 (1940).
Reid, J. G., and B. M. ToLbert: Synthesis of labeled amino acids. In Greenberg, D. M.: Amino Acids and Proteins. S. 197–203. Springfield, Ill. 1951.
Rittenberg, D. and G. L. Foster: J. biol. Ch. 133, 737 (1940).
Graff, S., D. Rittenberg, and G. L. Foster: J. biol. Ch. 133, 745 (1940).
Wieland, T., and W. Paul: B. 77, 34 (1944).
Keston, A. S., S. Udenfriend and R. K. Cannan: Am. Soc. 68, 1390 (1946).
Keston, A. S., S. Udenfriend and M. LEvY: Am. Soc. 69, 3151 (1947); 72, 752 (1950).
Keston, A. S., S. Udenfriend and R. K. Cannan: Am. Soc. 71, 249 (1949).
Tristram G. R.: Adv. Protein Chem. 5, 129 (1949).
Blocs, R. J.: Proc. Soc. exp. Biol. Med. 70, 494 (1949). S Fraktioniert nach Moore and Stein an Dowex 50.
Velick, S. F., and S. Udenfriend: J. biol. Ch. 191, 233 (1951).
Velick, S. F., and S. Udenfriend: J. biol. Ch. 190, 721 (1951).
Fischer, E.: H. 33, 151, 412 (1901). B. 34, 433 (1901).
Vgl. dieses Handbuch, 9. Aufl., S. 560ff. Berlin 1924.
Vgl. die Isolierung von Kynurensäure als Mandhylester.
Gordon, W. G., R. Kaufman and R. Jackson: J. biol. Ch. 113, 125 (1935).
Cherbuliez, E., P. Plattner And S. Ariel: Helv. 13, 1390 (1930).
Gurin, S.: Am. Soc. 58, 2104 (1936).
Dakin, H. D.: Biochem. J. 12, 290 (1918). J. biol. Ch. 44, 499 (1920). H. 130, 159 (1923).
Vgl. England, A., and E. J. Cohn: Am. Soc. 57, 634 (1935).
Synge, R. L. M.: Biochem. J. 33, 1913, 1918, 1924, 1931 (1939).
Martin, A. J. P., and R. L. M. Synge: Biochem. J. 35, 91 (1941).
Vgl. auch Gibson, E. L.: J. biol. Ch. 140, Xxiv (1941).
Zeile, K.: Naturwiss. 33, 252 (1946) (vgl. S. 1703 ).
Vgl. die Isolierung von Hippursäure durch Gegenstromextraktion mit Chloroform und Äthyl-
acandat. Arnstein, H. R. V., and A. Neuberger: Biochem. J. 45, Iii (1949).
I MccoLlunz, E. V., and A. A. Rider: Science, N. Y. 108, 111 (1948).
Przylecki, S. J., and H. Kasprzyk: B. Z. 289, 243 (1937).
Kingston, H. L., and S. B. Schryver: Biochem. J. 18, 1070 (1924).
Schryver, S. B., and H. W. Euston: Biochem. J. 15, 636 (1921).
Lippich, F.: B. 41, 2953, 2974 (1908).
Dakin, II. D.: J. biol. Ch. 44, 517 (1920).
Grisolla, S., and P. P. Cohen: J. biol. Ch. 191, 203 (1951).
Mills, G. C., and J. L. Wool): J. biol. Ch. 207, 969 (1954).
Schayer, R. W.: J. biol. Ch. 187, 778 (1950).
Baptist, N. G., and W. RoBsox: Biochem. J. 34, 221 (1940).
Barnandt, II. M.: J. biol. Ch. 100, 543 (1933).
Hill, E. M., and W. RoBsoN: Biochem. J. 28, 1008 (1934).
Brand, E., and J. T. Edsall: Ann. Rev. 16, 223 (1947).
Vgl. Bricas, E., and C. FR.Omageot: Naturally occurring peptides. Adv. Protein Chem. 8, 36ff. (1953).
Pauling, L., and R. B. Corey: Fortschr. Chem. org. Naturstoffe 11, 186 (1954).
Synge, R. L. M.: Quart. Rev. chem. Soc. 3, 245 (1949).
Eine Vielzahl colorimandrischer Bestimmungsmandhoden für Aminosäuren läßt sich auf Peptide übertragen, in denen der bandreffende Aminosäurerest enthalten ist (Beispiel: Diazoniumreaktion für Histidin; Millon-Reaktion für Tyrosin; Glyoxylsäurereaktion und Nitrierungsreaktion für Tryptophan; Saxagucm-Reaktion für Arginin); andere Farbreaktionen sandzen eine bestimmte Stellung des Aminosäurerestes voraus (die o-Phthaldialdehydreaktion ist positiv nur mit N-endständigem Glycin). Die UV-Spektren der aromatischen Aminosäurereste können im intakten Peptid bestimmt werden. Auch bestimmte Titrationsverfahren (argentomandrische Bestimmung von SH-Gruppen) sind auf Peptide anwendbar.
Conway, E. J., and E. O’Malley: Biochem. J. 36, 655 (1942). Adsorption an Al203-Gel [MoRingclaesson, J.: Biochim. biophysica Acta, N. Y. 2, 389 (1948)]; Hitzekoagulation [Bull, W. H., and W. Hahn: Am. Soc. 70, 2128, 2132 (1948)] sowie Extraktion des Proteinniederschlags mit 10%iger Trichloressigsäure in 30%igem Acandon [Jacobsen, C. F.: C. R. Lab. Carlsberg (I) 25, 325 (1947)] sollen gute Trennung von langkandtigen Peptiden von Proteinen ermöglichen. Vorzuziehen ist die,,Molekularsiebmandhode“ [Adsorption an Ionenaustauscherharze unterschiedlicher Quervernandzung und Korngröße, vgl. Partridge, S.M.:Nature 169,496 (1952)].
Deuel, H., J. and J. L. Anyasweisz: Heiv. 33, 2171 (1950).
Moore, S., and W. H. Stein: J. biol. Ch. 176, 367 (1948).
Vgl. die Bestimmung von Glatathion mittels Glyoxalase (S.1854), sowie mikrobiologisch mit Lactobacillus lycopersici und Buchneri [Hutchin, M. E., M. A. Harper, S. Margen and L. W. Kinsell: J. biol. Ch. 185, 839 (1950)]; die mikrobiologische Bestimmung von Strepogenin mit L. casei [KoDIcEK, E., and S. P. Mistry: Biochem. J. 51, 108 (1952)].
Sprince, H., and D. W. Woolley: Am. Soc. 67, 1734 (1945)]
Wright, L. D., J. S. Fruton, K. A. Valentik and H. R. Skeggs: Proc. Soc. exp. Biol. Med. 74, 687 (1950)];
von Folsäurepeptiden auf mikrobiologischem Weg [Zusammenfassung bei Stokstad, E. L. R., and B. L. Hutchings: Biol. Symp. 12, 339 (1947)] sowie durch Bestimmung der biologischen Wirkung bei Tieren [Zusammenfassung bei Day, P. L., and J. R. Totter: Biol. Symp. 12, 313 (1947)]; Bestimmung von Carnosin nach Hydrolyse zu Histidin auf mikrobiologischem Weg oder mit der spezifischen Decarboxylase; Bestimmung von Oxytocin durch die Wirkung auf den isolierten Uterus, von Vasopressin durch die Blutdruckwirkung am Ganztier [vgl. z. B. Clauser, H., H. Maier-Huser and C. Fromageot: Biochim. biophysica Acta, N. Y. 7, 429 (1951)].
Landgrebe, F. W., M. H. E. Macaulay and H. Waring: Proc. R. Soc. Edinburgh (B) 62, 202 (1946)]
Pardee, A. B.: über die biologischen Eigenschaften von Hypertensin S. Corcoran, A. C., I. H. Page, G. M. C. Masson, R. D. Taylor and H. Dustan: Arch. internal Med., Chicago 87, 732 (1951); vgl. Recent Progr. Hormone Res. 3, 325 (1948), die biologischen Eigenschaften des „Leukocytenpeptids“ beschreiben Bloom, W. L., and F. G. Blake- J. infect. Dis. 83, 116 (1948); die Bestimmung der Fermentinhibitorpeptide s. bei Northrop, J. H.: Bamann-Myrbäck Bd. 2, S. 2045ff., sowie bei Laskowski, M.: J. biol. Ch. 190, 563 (1950); zur biologischen Bestimmung von Secrandin vgl. Edman, P., and G. Agren: Arch. Biochem. 13, 283 (1947), sowie Gershbein, L. L., and M. Krup: Am. Soc. 74, 679 (1952).
Pardee, A. B.: Ein Anwendungsbeispiel der Gegenstromverteilung (Craig), die besonders bei lipophilen cyclischen Peptid-Antibiotica hervorragendes leistand, und zwar auf die Reinigung von Oxytocin und Vasopressin, findand man auf S. 1850.
Pardee, A. B.: Vor Anwendung der Papierchromatographie auf Gewebeextrakte usw. empfiehlt sich die Ent-eiweißung mit siedendem Alkohol (Endkonz. 60–80%), Ausschütteln der Lösung mit Chloroform (3 Vol) zur Befreiung von Lipoiden, Bindung aller Kationen z. B. an Amberlite IR 120 (H O+ -Form), Elution mit 4n Ammoniak, Eindampfen im Vakuum und Binden der Aminosäuren und Peptide an einem stark basischen Anionenaustauscher (OH e -Form); man kann auch elektrolytisch entsalzen.
Pardee, A. B.: J. biol. Ch. 190, 757 (1951).
Edman, P.: Ark. Kemi, Mineral. Geol. 22, 1 (1945).
Vgl. S. 1804.
Borsook, H., C. L. Deasy, A. J. Haagensmit, G. Keighley and P. H. Lowry: J. biol. Ch. 174, 1041 (1948).
Ottesen, M., and C. Villei: C. R. Lab. Carlsberg (I) 27, 421 (1951).
Isolierung von Peptiden. hydrin! Hier bewährt sich die Chlorierungsmandhode, vgl. S. 1718.
Dowmont, Y. P., and J. S. Fruton: J. biol. Ch. 197, 271 (1952). Hoppe-Seyler/Thierfelder, Analyse, 10. Aufl., Bd. I II.
Schroeder, W. A., L. R. Honnen and F. C. Green: Proc. nat. Acad. Sci. Usa 39, 23 (1953).
Lederer E., and T. P. Kinn: Biochim. biophysica Acta, N. Y. 1, 35 (1947).
Biserte, G., and P. Boulanger: Bull. Soc. Chim. biol. 32, 601 (1950).
Brenner, M., and C. H. Burkhardt: Hely. 34, 1070 (1951).
Davie, E. W., and H. Neurath: Biochim. biophysica Acta, N. Y. 11, 442 (1953).
KickhÖPen, B., and D. Westphal: Z. Naturforsch. 7b, 655 (1952).
Eine Möglichkeit, diese Schwierigkeit zu umgehen, ist einmal der Ersatz von Hydrogencarbonat bei der Kupplung des Peptidgemisches mit Dinitrofluorbenzol durch Trimandhylamin, das sich im Vakuum entfernen läßt, so daß das Ausschütteln entfällt; zum anderen die Extraktion des Trockenrückstands der Kupplungslösung mit salzsaurem Mandhyläthylkandon, das die Dnp-Produkte, aber nicht das anorganische Salz löst (s. S. 1863).
Sanger, F.: Biochem. J. 45, 563 (1949).
Porter, R. R.: Biochem. J. 46, 473 (1950).
Schroeder, W. A.: Am. Soc. 74, 5118 (1952).
Kroner, D. T., W. Tabroff and J. J. M. Garr: Am. Soc. 75, 4048 (1953).
Waldschmidt-Leitz, E., and F. Turba: J. prakt. Chem. 158, 72 (1941).
Jutisz, M., and E. Lederer: Nature 159, 445 (1947).
Lederer, E., and P. K. Tchen: Biochim. biophysica Acta, N. Y. 1, 35 (1947).
Sanger, F., and H. TuppY: Biochem. J. 49, 463, 481 (1951).
Geschwind, J. J., P. 0. Porath and C. H. LI: Am. Soc. 74, 2122 (1952).
o Synge, R. L. M., and A. Tiselius: Acta chem. scand. 3, 231 (1949); 1, 685 (1947).
LI, C. H., A. Tiselius, K. O. Pedersen, L. Hagdahl and H. Carstensen: J. biol. Ch. 190, 317 (1951).
LI, C. H., L. Ash and H. Pafkoff: Am. Soc. 74, 1923 (1953).
Pardee, A. B.: Vgl. die Isolierung von Peptiden von Uridindiphosphat aus penicillinbehandelten Zellen von Staphylococcus aureus, die einen Zusammenhang von Peptid-mit Nucleinsäurematerial zeigen [Park, J. T.: J. biol. Ch. 194, 877, 885, 897 (1952)].
Bricas, E., and C. Fromageot: Adv. Protein Chem. 8, 5 (1953).
Kuhn, W., C. C. Molster and K. Freudenberg: B. 65, 1179 (1932).
Nach Synge, R. L. M.: The Chemical Structure of Proteins. S. 48/49. London 1953.
Bricas, E., and C. Fromageot: Naturally occurring peptides. Adv. Protein Chem. 8, 4–106 (1953).
pK-Werte von Glutathion s. S. 1678.
Schroeder, E. F., V. Collier and G. E. Woodward: Blochern. J. 33, 1180 (1939).
SchÖBerl, A.: H. 201, 167 (1931).
Dohan, J. S., and G. E. Woodward: J. biol. Ch. 129, 393 (1939).
Hopins, F. G.: J. biol. Ch. 84, 269 (1929).
Kendall, E. C., H L Mason and B. F. McKenzIE: J. biol. Ch. 84, 657 (1929).
Pirie, N. W.: Biochem. J. 24, 51 (1930).
Zusammenfassende Darstellung s. Toennies, G.: Ann. Rev. 9, 209 (1940).
White, A.: Ann. Rev. 10, 125 (1941).
Winterstein, A.: Handb. PR.-Analyse (Klein) 4 /1, S. 83. 1933.
Kritische Besprechung der Mandhoden s. Kuroiwa, Y.: J. agric. chem. Soc. Jap. 24, 482 (1951).
Waelsch, H., and D. Rittenberg: J. biol. Ch. 139, 761 (1941).
Springe, H., and D. W. Woolley: Am. Soc. 67, 1734 (1945).
Pfiffner, J. J., S. B. Binkley, E. S. Bloom and B. L. O’Dell: Am. Soc. 69, 1476 (1947.)
Stokstad, E. L., B. L. Hutchings and Y. Subbarow: Ann. N. Y. Acad. Sci. 48, 261 (1946)
Stokstad, E. L., B. L. Hutchings and Y. Subbarow: Am. Soc. 70, 3 (1948).
Hutchings, B. L., E. L. R. Stokstad, N. Bohonos and N. H. Slobodkin: Science,N.Y. 99, 371 (1944).
Greene, R. D.: J. biol. Ch. 179, 1075
Ratner, S., M. Blanchard and D. E. Deutsch, A., M. G. Egglandon and P. Gulewitsch, W., and S. A.Iradzibi, Ackermann, D., O. Timpe and K. Poller J. biol. Ch. 95, 495 (1932);
Wintersteiner, O., and J. J. Pfiffner: J. biol. Ch. 111, 599 (1935).
Kuizenga, M. H., J. W. Nelson, S. C. Lyster and D. J. Ingle: J. biol. Ch. 160, 15 (1945).
Vgl. Butenandt, A., P. Karlson R. W. Zilling: H. 288, 279 (1951).
Vgl. die Isolierung eines oxytocisch wirkenden Peptids aus peptisch hydrolysiertem Serumprotein [Turba, F., and H. Handzel: B. Z. 325, 524 (1954)].
Kamm, O., T. B. Aldricii, J. Grote, L. N. Rowe and E. P. Bugbee: Am. Soc. 50, 573 (1928).
Siehe auch die Trennung der Peptidspaltstücke des adrenocorticotropen Hormons (Acth) durch Trägerverdrängung an Aktivkohle [Li, C. H., A. Tiselius, K. O. Pedersen, L. Hagdahl and H. Carstensen: J. biol. Ch. 190, 317 (1951)]; analog dem Hypophysenhinterlappenprotein Van Dykes und zum Unterschied von den übrigen Proteohormonen des Hypophysenvorderlappens, bei denen das ganze Molekül für die physiologische Wirkung notwendig scheint, führt Pepsinabbau bei Acth (Molekulargewicht andwa 20000) nicht zu Wirkungsverlust• man findand die biologische Aktivität in den Spaltstücken.
Livermore, A. H., and V. nu Vigneaud: J. biol. Ch. 180, 365 (1949).
Plentl, A. A., and J. H. Page: J. biol. Ch. 158, 49 (1945).
Edman, P.: Ark. Kemi, Mineral. Geol. 18 B, Nr. 2 (1944); 22 A., Nr. 3 (1945).
Helmer, O. M.: Proc. Soc. exp. Biol. Med. 74, 642 (1950).
Bloom, W. L., D. W. Watson, W. J. Cromartie and M. Freed: J. infect. Dis. 80, 41 (1947).
Bloom, W. L., and F. G. Blake: J. infect. Dis. 83, 116 (1948).
Northrop, J. H.: In Bamann-Myrbäck Bd. 2, S. 2045ff. 1941.
Laskowski, M.: Fed. Proc. 9, 194 (1950). J. biol. Ch. 190, 563 (1950).
Gershbein, L. L., and M. Krup: Am. Soc. 74, 679 (1952).
Borsook, H., C. L. Deasy, A. J. Haagensmit, G. Keighley and P. H. LowY: J. biol. Ch. 174, 1041 (1948).
Fuerst, R., A. J. Landua and J. Awapara: Science, N. Y. 111, 635 (1950).
Fels, J. G., and A. Tiselius: Ark. Kemi 3, 369 (1951).
Im UV absorbierende Reste (Carbobenzoxyrest) sind ebenfalls brauchbar: Leube, I., H. Restle und M. Wiedemann: Z. Naturforsch. 9 b, 186 (1954).
Llinderstr0M-Lang, K., and C. F. Jacobsen: Enzymologia 10, 97 (1941).
Linderstromlang, K.: Cold Spring Harbor Symp. quant. Biol. 14, 117 (1950).
Pierce, J. G., and V. nu Vigneaud: J. biol. Ch. 186, 77 (1950).
Pandersen, K. O., and R. L. M. Synge: Acta them. stand. 2, 408 (1948).
Hotchkiss, R. D. J. biol. Ch. 141, 171 (1941).
Gutfreund, H., and A. G. Ogston: Biochem. J. 44, 163 (1949).
Battersby, A. R., and L. C. Craig: Am. Soc. 73, 1887 (1951).
Leube, J., H. Restle and H. Wiedemann: Z Naturforsch. 9b, 186 (1954).
Craig, L. C., W. Hausmann and J. R. Weisiger: J. biol. Ch. 200, 765 (1953).
B. Agren, G., and T. Nilsson: Acta chem. stand. 3, 525 (1949).
B. Stein, W. H.: J. biol. Ch. 201, 49 (1953).
Stricks, W., and I. M. Kolthoff: Analyt. Chem., Washington 25, 1054 (1953).
Kolthoff, I. M., and W. Stricks: Analyt Chem., Washington 23, 1763 (1951).
Stricks, W., and I. M. KoLthoff: Analyt. Chem., Washington 25, 1054 (1953).
Schroeder, E. F., and G. E. Woodward: J. biol. Ch. 129, 283 (1939).
Woodward, G. E.: J. biol. Ch. 109, 1 (1953).
Wieland, T., K. Dose and G. Pfleiderer: B Z 326, 442 (1955).
Astrup, T., and V. OhlenschlÄGer: Biochem. J. 42, 211 (1948).
Mortensen, R. A.: J. biol. Ch. 203, 855 (1953).
Hanes, C. S., F. J. R. Hird and F. A. IsHerwooD: Nature 166, 288 (1950).
Racker, E., and J.Ikrimsky: Nature 169, 1043 (1952).
Lindan, O., and E. Work: Biochem. J. 48, 337 (1951).
Gutcho, M., and L. Laufer, in: Glutathion, S. 79. New York 1954.
Glazko, A. J., and L. M. Wolf: Arch. Biochem. 21, 241 (1949).
Vgl. Bratton, A. C., and Marshall E. K.: J. biol. Ch. 128, 537 (1939)
Hutchings, B. L., E. L. R. Storstad, J. H. Boothe, J. H. Mowat, C. W. Waller, R. B. Angier, J. Semb, Y. Subbarow and A. DE Gruninger: J. biol. Ch. 168, 505 (1947);
s. auch die fluoromandrische Mandhode [ZakrzewSki, S. F., and C. A. Nichol: J. biol. Ch. 205, 364 (1953)]
Allfrey, V., L. J. Teply, C. Geffen and C. G. King:: J. biol. Ch. 178, 465 (1949)].
Bovarnick, M., F. Eisenberg, D. O’Connell, J. Victor and P. Wades: J. biol. Ch. 207, 693 (1954).
Zapp, J. A., and D. W. Wilson:, J. biol. Ch. 126, 9 (1938). Zur Trennung der basischen Peptide von neutralen vgl. Fromageot, C., M. Jutisz and E. Lederer: Biochim. biophysica Acta, N. Y. 2, 487 (1948).
Slyke, D. D. Van: J. biol. Ch. 83, 425 (1929).
Martignoni, P., and T. Winnick: J. biol. Ch. 208, 253 (1954).
Tallan, H. H., S. Moore and W. H. Stein: J. biol. Ch. 211, 927 (1954).
Martin, A. J. P.: Ann. N. Y. Acad. Sci. 49, 261 (1948).
Sanger, F.: Biochem. J. 40, 261 (1946).
Mills, G. L.: Biochem. J. 50, 707 (1952). Vgl. das Verfahren von IsherwooD, F. A., and P.X. CruixsHanx: Nature 174, 123 (1954), bei dem die Dnp-Produkte in 91%iger 11Sso4 gebunden werden, wonach das Dinitrophenol mit Benzol extrahiert werden kann.
Turba, F., and G. Gundlach: B. Z. 326, 322 (1955).
Porter, R. R., and F. Sanger: Biochem. J. 42, 287 (1948).
Thompson, A. R.: Nature 168, 390 (1951).
Hanes, C. S., F. J. R. Hird and F. A. IsHerwooD: Biochem. J. 51, 25 (1952).
Schramm, G., G. Braiinitzer H. J. W. Schneider: Z. Naturforsch. 9b, 298 (1954).
Sanger, F.: Biochem. J. 39, 507 (1945).
Mills, G. L.: Biochem. J. 50, 707 (1952).
Sanger, F.: Biochem. J. 45, 563 (1949).
Green, F. C., and L. M. Kay: Analyt. Chem., Washington 24, 726 (1952).
Perrone, J. C.: Nature 167, 513 (1951).
Partridge, S. M., and T. Swain: Biochem. J. 166, 272 (1950).
Felix, K., and A. Krekels: H. 290, 78 (1952).
Monier, R., and L. PÉNasse: Cr. 250, 1176 (1950).
Biserte, G., and R. OsTeux: Bull. Soc. Chim. biol. 33, 50 (1951).
Levy, A.: Nature 174, 126 (1954).
Lowther, A. C.: Nature 167, 767 (1951).
Ingram, V. M.: J. biol. Ch. 202, 197 (1953).
Fox, S. W., T. L. Hurst and K. F. Itsciner: Am. Soc. 73, 3573 (1951).
Schlack, P., and W. Kumpf: H. 154, 125 (1926).
Waldschmidt-Leitz, E., and K. Gauss: H. 293, 10 (1953). Zur Entfernung von Chymotrypsin aus Carboxypolypeptidasepräparaten mittels Diisopropyl-fluorphosphat vgl. Sanger, F., and E. O. P. ThomrsoN: Biochem. J. 53, 633 (1953).
Jolles, P. F.: Diss. Univ. Paris. 1953.
Fromageot, C., M. Jutisz, D. Meyer and L. PÉNasse: Biochim. biophysica Acta, N. Y. 6, 283 (1950).
S. auch Grassmann; W., H. HÖRmann and H. Endres: H. 296, 208 (1954): Trennung der Dnp-Aminoalkohole an Kieselgel (Basf, zur Säulenchromatographie): Celit 545 4:1 analog der Mandhode von Green, F. C., and W. A. Schroeder: Am. Soc. 73, 1385 (1951); 74, 5118 (1952).
Edman, P.: Acta chem. scand. 4, 283 (1950); 7, 700 (1953).
Vgl. Turba, F.: Structure of protein molecule. Sympos. Ciba Found. S. 142. 1953.
Siehe auch die verwandten Mandhoden 1 SJuIsT, J.: Acta them. scand. 7, 447 (1953).
Landmann, W. A., M. P. Drake and J. Dillaha: Am. Soc. 75, 3638 (1953).
Fraenkel-Conrat, H.: Am. Soc. 76, 3606 (1954).
Holley, R. W., and A. D. HoLley: Am. Soc. 74, 1110 (1952).
Wessely, F., K. SchlÖGL and G. Korger: Mh. Chem. 83, 1156 (1952).
Wessely, I., K. SchlÖGL and E. WAwErsrCH: Mh. Chem. 83, 1426 (1952).
Wessely, F., K. SchlöGL and E. Wawersich: Mh. Chem. 83, 1426 (1952).
Vgl. Lindenmann, A., N. H. Khan and K. Hofmann: Am. Soc. 74, 476 (1952).
Wessely, F., K. Schlogl and E. Wawersich: Mh. Chem. 83, 1439 (1952).
Sanger, F., and H. Tuppy: Biochem. J. 49, 463, 481 (1951).
Sanger, F., and E. O. P. TxoMpson: Biochem. J. 53, 353, 366 (1953).
Bull, H. B., and W. Hahn: Am. Soc. 70, 2128, 2132 (1948).
Elliot, D. F.: Biochem. J. 50, 542 (1952).
Desnuelle, P., and G. Bonjour: Biochim. biophysica Acta, N. Y. 7, 451 (1951).
Synge, R. L. M.: Biochem. J. 39, 351 (1945); 44, 542 (1949).
Stein, W. H., S. Moore and M. Bergmann: J. biol. Ch. 154, 191 (1944).
Lawrence, L., and W. J. Moore: Am. Soc. 73, 3973 (1951).
Blackburn, S.: Biochem. J. 47, Xxviii (1950).
S Partridge, and H. F. Davis: Nature 165, 62 (1950).
Sanger, F., and E. O. P. Thompson: Biochim. biophysica Acta, N. Y. 9, 225 (1952).
Desnuelle, P.: Neurath-Bailey, Proteins Bd. 1A, S. 157.
Sanger, F., and H. Tuppy: Biochem. J. 49, 463, 481 (1951).
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Turba, F. (1955). Aminosäuren und Peptide. In: Bielig, HJ., et al. Bausteine des Tierkörpers I. Handbuch der Physiologisch- und Pathologisch-Chemischen Analyse. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-662-28629-6_23
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