Fibrinogen und Fibrin

Zusammenfassung

In ersten mikroskopischen Untersuchungen mit geronnenem Blut konnte Malpighi bereits Mitte des 17. Jahrhunderts eine nichtzelluläre Fasersubstanz als Hauptbestandteil des gebildeten Gerinnsels nachweisen. Etwa 100 Jahre später wurde durch die Experimente des britischen Chirurgen William Hewson und von Babington nachgewiesen, daß diese nun als Fibrin bezeichnete Fasersubstanz aus einer im Plasma zirkulierenden Vorstufe, dem Fibrinogen, gebildet wird. Unklar war hingegen, wodurch die Fibrinbildung entsteht. Es wurde spekuliert, daß durch den Kontakt des Blutes mit der Außenluft oder durch veränderte Fließgeschwindigkeiten am Ort einer Verletzung die Fibrinbildung ausgelöst wird. Erst später konnte gezeigt werden, daß die Fibrinbildung durch enzymatische Aktivierung des Fibrinogens verursacht wird. Das beteiligte Enzym wurde ursprünglich als Thrombokinase bezeichnet. In diesem Kapitel werden unsere heutigen Vorstellungen über die Struktur des Fibrinogen-moleküls und den Prozeß der Fibrinbildung dargestellt. Zusammenfassend zeigen die dargestellten Daten, daß das Fibrinogenmolekül im Laufe der evolutionären Entwicklung optimal an die Erfordernisse eines Proteins angepaßt wurde, das bei nicht aktiviertem Gerinnungssystem durch seine physikochemischen Eigenschaften die Fließfähigkeit des Blutes nicht beeinträchtigt, umgekehrt aber, nach proteolytischer Aktivierung durch Thrombin, schnell alle Eigenschaften eines stabilen Strukturproteins annimmt und damit die Voraussetzung zu einem effektiven und dauerhaften Verschluß der verletzten Gefäßwand schafft.