Überblick
Die bisher beschriebene Einförmigkeit der DNA in ihrem Aufbau steht im Widerspruch zu der großen Anzahl vielfältiger Informationen, die sie enthalten sollte, wenn sie tatsächlich die Grundlage von Vererbungsvorgängen darstellt. Die einzige in der DNA enthaltene Variabilität besteht in der Folge von insgesamt vier unterschiedlichen Basen. Diese Variabilität genügt jedoch, um umfangreiche Information zu speichern, wenn man annimmt, daß diese Information in Form eines Codes vorliegt, der mehrere Basen als Codewort umfaßt. Der in der DNA verwendete genetische Code ist ein Triplett-code, der jeweils eine Gruppe von drei aufein-anderfolgenden Basen umfaßt. Dieser Code ist für alle Organismen nahezu identisch.
Die für die Zelle entscheidende Information ist die Festlegung einer spezifischen Aminosäuresequenz in aufeinanderfolgenden Basentri-pletts der DNA. Diese Triplettbasensequenz kann in der Zelle durch die Bildung entsprechender Proteine umgesetzt werden. Hierzu bedient sich die Zelle einer weiteren Nukleinsäure, der einsträngigen Messenger-RNA (mRNA). Diese mRNA wird an der DNA nach dem gleichen Duplikationsverfahren synthetisiert (Transkription), das auch bei der Replika-tion zur Anwendung kommt. Die mRNA repräsentiert jedoch nur den einen der beiden DNA-Stränge, der als kodierender (kodogener) Strang bezeichnet wird.
Wie der Name besagt, dient die mRNA als Bote zur Übertragung der genetischen Information ins Cytoplasma. Hier findet mit ihrer Hilfe an den Ribosomen die Proteinsynthese (Translation) statt. Jedes Basentriplett definiert eine Aminosäure. Sie wird von einer Transfer-RNA (tRNA) in der von der mRNA festgelegten Reihenfolge an die vorangehende Aminosäure geknüpft. Die tRNA erkennt ein Triplett in der mRNA mit Hilfe ihres Anticodons. Sie ist mit der zugehörigen Aminosäure beladen, die nun der wachsenden Polypeptidkette angefügt werden kann.
Access this chapter
Tax calculation will be finalised at checkout
Purchases are for personal use only
Preview
Unable to display preview. Download preview PDF.
Literatur
Weiterführende Literatur
Brachet J (1957) Biochemical embryology. Academic Press, New York
Casperson T (1950) Cell growth and cell function. Norton, New York
Molecular Biology of DNA Replication. (1992) Chromo-soma 102 (Supplement): pp 1–160
Originalarbeiten und Übersichtsartikel
Beadle GW, Tatum EL (1941) Genetic control of biochemical reactions in Neurospora. Proc Natl Acad Sci USA 27: 499–506
Brenner S, Jacob F, Meselson M (1961) An unstable intermediate carrying information from genes to ribosomes for protein synthesis. Nature 190: 576–581
Carbon J, Berg P, Yanofsky C (1966) Missense suppression due to a genetically altered tRNA. Cold Spring Harbor Symp Quant Biol 31: 487–497
Crick FHC (1966) Codon-anticodon pairing: The wobble hypothesis. J Mol Biol 19: 548–555
Crick FHC, Barnett S, Brenner S, Watts-Tobin RJ (1961) General nature of the genetic code for proteins. Nature 92: 1227–1232
Goldstein L, Plaut W (1955) Direct evidence for nuclear synthesis of cytoplasmic ribose nucleic acid. Proc Natl Acad Sci USA 41: 874–880
Goodman HM, Rich A (1962) Formation of a DNA-soluble RNA hybrid and its relation to the origin, evolution, and degeneracy of soluble RNA. Proc Natl Acad Sci USA 48: 2101–2109
Grosjean F, Fiers W (1982) Preferential codon usage in pro-karyotic genes: The optimal codon-anticodon interaction energy and the selective codon usage in efficiently expressed genes. Gene 18: 199–209
Grunberg-Manago M, Ochoa S (1955) Enzymatic synthesis and breakdown of polynucleotides: Polynucleotide Phosphorylase. J Amer Chem Soc 77: 3165–3166
Hershey JWB (1991) Translational control in mammalian cells. Ann Rev Biochem 60: 717–755
Hindennach I, Kaltschmidt E, Wittmann HG (1971) Isolation of proteins from 50S ribosomal subunits of Escherichia coli. Europ J Biochem 23: 12–16
Hoagland MB, Keller EB, Zamecnik PC (1956) Enzymatic carboxyl activation of amino acids. J Biol Chem 218: 345–358
Hoagland MB, Stephenson ML, Scott JF, Hecht LI, Zamecnik PC (1958) A soluble ribonucleic acid intermediate in protein synthesis. J Biol Chem 231: 241–257
Holley RM, Apgar J, Everett GA, Madison JT, Marquisse M, Merrill SH, Penswick JR, Zamir A (1965) Structure of ribonuclei acid. Science 147: 1462–1465
Kaltschmidt E, Wittmann HG (1970) Ribosomal proteins, XII. Number of proteins in small and large ribosomal subunits of Escherichia coli as determined by two-dimensional electrophoresis. Proc Natl Acad Sci USA 67: 1276–1282
Lamond AI (1988) RNA editing and the mysterious undercover genes of Trypanosomatid mitochondria. Trends Biochem Sci 13, 283–284
Land E, Dahlberg JE, Lindahl L, Jaskunas R, Dennis PP, Nomura M (1976) Transfer RNA genes between 16S and 23S rRNA genes in rRNA transcription units of E. coli. Cell 7: 165–177
Moazed D, Noller HF (1990) Interaction of tRNA with 23S rRNA in the ribosomal A, P, and E sites. Cell 57: 585–597
Nirenberg MW, Leder P (1964) RNA codewords and protein synthesis. Science 145: 1399–1407
Nirenberg MW, Matthaei JH (1961) The dependence of cell-free protein synthesis in E. coli upon naturally occurring or synthetic polyribonucleotide. Proc Natl Acad Sci USA 47: 1588–1602
Nishimura S, Jones DS, Khorana HG (1965) The in vitro synthesis of a copolypeptide containing two amino acids in alternating sequence dependent upon a DNA-like polymer containing two nucleotides in alternating sequence. J Mol Biol 13: 302–324
Noller HF (1991) Ribosomal RNA and translation. Ann Rev Biochem 60: 191–227
Preer JR et al. (1985) Deviation from the universal code shown by a gene from surface protein 51A in Paramecium. Nature 314: 188–190
Radding C (1982) Homologous pairing and strand exchange in genetic recombination. Ann Rev Genet 16: 405–437
Radman M, Wagner R (1993) Mismatch recognition in chromosomal interactions and speciation. Chromosoma 102: 369–373
Rohl R, Nierhaus KH (1982) Assembly map of the large subunit (50S) of Escherichia coli ribosomes. J Biol Chem 249: 3103–3111
Schaller H, Voss H, Gucker S (1969) Structure of the DNA of bacteriophage fd. II. Isolation and characterization of a DNA fraction with double strand-like properties. J Mol Biol 44: 445–458
Shine J, Dalgarno L (1974) The 3′-terminal sequence of E. coli 16S rRNA: Complementary to nonsense triplets and ribosome binding sites. Proc Natl Acad Sci USA 71: 1342–1346
Speyer JF, Lengyel P, Basilio C, Ochoa S (1962) Synthetic polynucleotides and the amino acid code, IV. Proc Natl Acad Sci USA 48: 441–448
Steitz JA (1980) RNA-RNA interactions during peptide chain initiation. In: Chambliss G, Craven GR, Davies J, Davis K, Kahan L, Nomura M (eds) Ribosomes: Structure, function and genetics. University Park Press, Baltimore, pp 479–495
Traub P, Nomura M (1969) Studies on the assembly of ribosomes in vitro. Cold Spring Harbor Symp Quant Biol 34: 63–67
Tsugita A, Fraenkel-Conrat H (1960) The amino acid composition and C-terminal sequences of a chemically evoked mutants of TMV Proc Natl Acad Sci USA 46: 636–642
Walbot V (1991) RNA editing fixes problems in plant mitochondrial transcripts. Trends Genet 7: 37–39
Wang TS-T (1991) Eukaryotic polymerases. Ann Rev Biochem 60: 513–552
Wilson EB (1900) The cell in development and inheritance, 2nd edn. Macmillan, New York, pp 430–431
Wittmann HG (1982) Components of the bacterial ribosomes. Ann Rev Biochem 51: 155–183
Wittmann HG, Stöffler G, Kurland CG et al. (1971) Correlations of 30S ribosomal proteins of Escherichia coli isolated in different laboratories. Molec Gen Genet 111: 327–333
Yankovsky SA, Spiegelman S (1962) The identification of the ribosomal RNA cistron by sequence complementarity: II. Saturation of and competitive interaction at the RNA cistron. Proc Natl Acad Sci USA 48: 1466–1472
Yarus M, Thompson R (1983) Precision of protein biosynthesis. In: Beckwith J, Davies J, Gallant JA (eds) Gene function in prokaryotes. Cold Spring Harbor Laboratory, New York, pp 23–63
Zipser D (1967) UGA: a third class of suppressible polar mutants. J Mol Biol 29: 441–445
Author information
Authors and Affiliations
Rights and permissions
Copyright information
© 1998 Springer-Verlag Berlin Heidelberg
About this chapter
Cite this chapter
Hennig, W. (1998). Verwertung genetischer Information in der Zelle. In: Genetik. Springer-Lehrbuch. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-662-07430-5_8
Download citation
DOI: https://doi.org/10.1007/978-3-662-07430-5_8
Publisher Name: Springer, Berlin, Heidelberg
Print ISBN: 978-3-662-07431-2
Online ISBN: 978-3-662-07430-5
eBook Packages: Springer Book Archive